образование амилаз

Проращивание зерна производится в солодовнях различного типа. Токовые солодовни — это просторные, невысокие, слабо освещенные помещения (свет задерживает образование амилазы) с гладким цементным полом, на который насыпается грядками намокшее зерно слоем в 25 см толщиной. В помещении поддерживается определенная температура с таким расчетом, чтобы зерно имело в первые семь дней постоянно понижающуюся тем- пературу от 24 до 13°. Проращивание продолжается 10 дней, причем в последние три дня температура солода поддерживается в 13°. Для лучшего доступа воздуха и для того, чтобы избежать повышения температуры вследствие происходящих дыхательных процессов, зерно через каждые 8 часов перелопачивают, т. е. переворачивают массу зерна при помощи механических приспособлений или вручную при помощи лопат. Перед перелопачиванием зерно поливают водой из леек. [c.149]

По поводу происхождения амилазы крови существует несколько точек зрения, но большинство исследователей приходит к выводу, что главным местом образования амилазы является поджелудочная железа. Содержание амилазы в крови отражает внешнесекреторную функцию поджелудочной железы. [c.410]

Вопрос об образовании ферментов в прорастающих зернах был предметом многочисленных исследований однако имеющийся довольно обширный фактический материал не дает еще детального понимания истории развития и совместной деятельности ферментов клетки во время процесса прорастания Почти во всех работах рассматривалось образование только одного определенного фермента и пе принималась во внимание деятельность других ферментов клетки. Так, например, Кьельдаль и Браун и Морис изучали образование амилазы в прорастающих злаках, Вайс — образование протеазы и т. д. Так как опыты проводились на различных материалах и в различных условиях, то систематизация имеющихся данных по образованию ферментов во время прорастания бесцельна. Для выяснения роли ферментов в экономике живого организма понимание их одновременного образования и совместной деятельности не менее существенно, чем знание свойств изолированных ферментов. Исходя из этих соображений, мы поставили себе целью определить одновременное развитие каталазы, пероксидазы, оксигеназы, амилазы и протеазы в прорастающих зернах. В настоящей статье мы приводим результаты этих исследований. [c.590]

Стимуляция образования солода. Гиббереллин в зерновках ячменя активирует образование амилаз, что улучшает качество солода, используемого в производстве пива. [c.368]

Однако, на наш взгляд, можно выдвинуть альтернативу множественной атаке и в этом случае. Если величина константы Михаэлиса для гидролиза линейного декстрина Ое под действием а-амилазы ниже, чем под действием р-амилазы, то при постепенном образовании Оа в результате гидролиза циклодекстрина а-амилаза будет связываться с ним в большей степени, чем р-амилаза, и реакция частично пойдет по верхнему пути следующей схемы [c.82]

Как и следовало ожидать, скорость накопления Ог из Оа существенно превышала скорость накопления Об [17]. Аналогично, при регистрации продуктов Оз и О5 в ходе гидролиза того же исходного субстрата было найдено, что, хотя О5 накапливается в ходе реакции в более высокой концентрации, чем Ое (как и должно быть, поскольку реакционная способность О5 примерно в 2 раза ниже, чем Ое, см. табл. 3, 6), скорость его образования была меньше, чем второго продукта, О3. Отсюда был сделан вывод о наличии множественной атаки при действии а-амилазы, причем множественной атаке, по расчетам авторов работы [17], подвергаются 27% молекул субстрата, вступающих в реакцию. Ясно, что вывод основан на непроверенных (и, видимо, неверных) допущениях и не является корректным. Обнаруженное этими же авторами влияние pH на степень множественной атаки также можно объяснить несколько различающимися рН-зависимостями гидро- [c.91]

Крахмал предварительно подвергают осахариванию , т. е. превращению в более простое сахаристое вещество. Для этого картофель или зерно запаривают перегретым паром (при 140— 150° С) в результате получают массу, содержащую крахмальный клейстер. В эту массу, после того как она остынет, вводят солод (проросшие и измельченные зерна ячменя). Под каталитическим действием содержащегося в солоде фермента амилазы крахмал гидролизуется, распадаясь с образованием сахара мальтозы (стр. 251), [c.116]

Известно, что одним из основных процессов приготовления хлеба является брожение теста. Сахара, содержащиеся в муке, сбраживаются дрожжами с образованием диоксида углерода. Содержание собственных сахаров в муке очень невелико и они не обеспечивают интенсивного газообразования. Но в муке есть ферменты — амилазы, которые могут расщеплять крахмал. В процессе брожения теста они поддерживают необходимую концентрацию моно- и дисахаридов. В некоторых случаях мука содержит ферменты с пониженной активностью, поэтому при замесе теста рекомендуется добавлять в него или солод — источник амилолитических ферментов, или [c.112]

Описываемое приведенными уравнениями превращение крахмала в сахар мальтозу происходит под действием ферментов солода. При этом, если а-амилаза расщепляет крахмал с образованием главным образом декстринов и небольшого количества мальтозы, то под действием Ь-амилазы образуются главным образом мальтоза и небольшое количество декстринов. При одновременном действии а - и Ь-амилаз около 80 мас.% крахмала превращается в мальтозу и около 20 мас.% — в декстрины. Если образовавшуюся мальтозу удалять, например, сбраживанием ее дрожжами, то около 95 мас.% крахмала превратится в мальтозу. Оставшиеся декстрины превращаются в мальтозу декстриназой в процессе брожения. [c.57]

Амилазы, типичные ферменты растений, действуют по экзо-типу, отщепляя от концов цепи одновременно по две сахарные единицы в виде мальтозы. Исходная а-связь инвертируется, приводя к образованию -мальтозы. Таким образом, возможно либо прямое одноактное замещение водой, либо механизм с участием карбоний-иона [25]. [c.103]

Изучение различных источников углерода при культивировании Asp. oryzae показало, что гриб хорошо усваивает многие сахара и даже глицерин, накапливая при этом большое количество сухого вещества мицелия. Образование амилазы происходит только в том случае, когда в среде присутствует крахмал, декстрины или мальтоза, и даже на глюкозе гриб почти не образует фермента. Прибавление небольшого количества крахмала в питательные среды с сахарами во много раз повышает способность гриба к биосинтезу амилазы. Подобное влияние специфического субстрата — крахмала — дает основание говорить об адаптивном характере амилазы Asp. oryzae. [c.139]

Количество амилазы в семени, находящемся в состояния покоя, незначительно, ио с прорастанием оно возрастает. Центром образования амилазы, например, в зернах пшеницы или кукурузы являются зародыш, в частности его щиток, а также алейроновый слой, окружагонлий. эндосперм. Образующиеся ферменты а-амилаза и -амилаза диффундируют в ткани эндосперма и вызывают расщепление крахмала. Осахариваиие крахмала в эндосперме идет до конца только в том случае, когда он находится в тесном контакте с молодым побегом, который непрерывно поглощает и использует сахар, образуюпщйся при гидролизе. [c.355]

Так, при 2 ной концентрации мальтозы у A. orymblfere 9/3 образуется 11,4 - 22,6 ед.амилазы на 100 мд среды, а на среде с 4Ц мальтозы отмечены следы фермента только в культуре 3-суточного возраста. Ингибирующее влияние мальтозы на образование амилазы у M.pui> [c.125]

Так как каталитический участок активного центра р-амнлазы расположен между вторым и третьим сайтами, на что указывают данные но составу продуктов ферментативного гидролиза (почти исключительно мальтоза), то величины Лг и Лз не могут быть найдены с помощью онисанного метода картирования активного центра. Однако величину Л, можно найти при анализе состава продуктов гидролиза мальтотриозы под действием а-амилазы. Так, в работе [16] на примере гидролиза мальтотриозы, меченной по восстанавливающему концу, показали, что содержание радиоактивной глюкозы в продуктах реакции в 240 раз превыщает содержание радиоактивной мальтозы. Поскольку мальтотриоза может связываться с активным центром р-амилазы лишь двумя продуктивными способами (I и II, рис. 10), которые приводят соответственно к образованию меченых глюкозы и мальтозы как продуктов реакции, то можно заключить, что способ I — основной продуктивный способ связывания мальтотриозы. Далее, поскольку относительные количества образовавшихся меченых глюкозы и мальтозы соответствуют вероятности Р связывания субстрата в положениях I и II (рис. 10), что согласно рассматриваемой теории имеет прямое отношение к разнице в аффинностях соответствующих сайтов, то можно записать [c.55]

Возможно, при занятии различных участков связывания в активном центре деполимеразы разными олигомерными субстратами конформация активного центра несколько отличается, что и приводит к соответствующим отклонениям в рН-зависимостях ферментативного катализа. Естественно, это предположение остается в высшей степени гипотетическим, но оно доступно экспериментальной проверке. Для этого следует только определить pH- или температурные зависимости гидролиза О и Об под действием р-амилазы. Если они действительно окажутся различными, предположение о рН-зависимости степени множественной атаки нельзя считать экспериментально подтвердившимся. Поскольку влияние pH на относительное образование 0з /05 было весьма малым (данное отнощение уменьшалось всего в 2,5 раза при изменении pH от 5 до 9), то и отличия в рН-зависимости для объяснения этого эффекта требуются весьма небольщие. [c.84]

Пример II. При изучении гидролиза мальтооктасахарида Ое под действием а-амилазы из поджелудочной железы свиньи Робит и Френч в работе [17] предположили, что скорость образования продуктов (л2 и Об будет одинаковой, если ферментативная атака происходит по неупорядоченному механизму. Если же фермент действует по механизму множественной атаки, то скорость образования Ог будет выше, чем Ое. При этом авторы полагали (и, видимо, без должных оснований),, что за время эксперимента образующийся Оа не будет подвергаться повторной атаке ферментом. Однако из табл. 3 и 6 видно, что реакционная способность мальтодекстринов Об (и выше) почти одинакова и соответствующее предположение авторов работы [17] некорректно (кроме того, моделирование для обоснования этого предположения в работе не проводилось). [c.91]

Для действия Така-амилазы А было найдено, что без учета множественной атаки теоретическая модель достаточно хорошо описывает экспериментальные данные, за исключением кинетической кривой образования глюкозы, которая в эксперименте образуется в более высоких концентрациях и на более ранних стадиях гидролиза (например, в концентрации М на глубине 6% вместо расчетной глубины 27%). При действии бактериальной а-амилазы экспериментальные кривые не совпадают с расчетными для образования мальтозы и мальтотриозы, причем в эксперименте мальтотриоза образуется в наибольщих количествах по сравнению с другими сахарами, в то время как по расчетным данным олигосахарид G3 должен следовать за Ge, G2 и G5. Наконец, при действии глюкоамилазы на амилозу отклонения расчетных кинетических кривых от экспериментальных наблюдаются для всех промежуточных олигосахаридов (со степенью полимеризации 2—7), особенно в начальный период реакции. Если расчеты показывают, что промежуточные олигосахариды со степенью полимеризации 2—7 должны появляться в реакционной системе в заметной степени лишь после заметной степени конверсии исходногсу субстрата (мальтоза — после 50% конверсии, мальтотриоза — 40%, мальтогексаоза — 25% и т. д.), то на практике эти промежуточные продукты появляются почти сразу же после начала реакции (мальтоза — при степени конверсии около 10%). [c.92]

При длительном хранении сырья в нем начинают преобладать процессы распада. Особенно сложен обмен углеводов в клубнях картофеля. Синтез и гидролиз крахмала в них осуществляются не амилазами, а фосфорилазами (гликозилтрансферазами), обладающими способностью переносить гликозил (остаток моносахарида, не содержащего гликозидного кислорода) на фосфорную кислоту с образованием глюкозо-1-фосфата. Реакция фосфоролиза обратима. Взаимные превращения углеводов протекают при участии нуклеотидов, в частности аденозин- и уридинфосфатов, и многочисленных [c.44]

Наряду с физико-химическими происходят и химические изменения крахмала, главным образом гидролитические. Ферментативному гидролизу крахмал подвергается при подваривании сырья благодаря содержащимся в нем амилазам ( самоосахаривание ), кислотному гидролизу — при разваривании в слабокислой среде. При температуре до 70°С среди продуктов гидролиза преобладают сахара, при 75—80°С — декстрины. Образование сахаров нежелательно, так как при последующем разваривании под давлением они теряются (разлагаются). Декстрины же более устойчивы, и накопление их в сырье не приводит к заметному увеличению потерь сбраживаемых веществ. [c.80]

Субстрат связывается с амилазами посредство.м содержащихся в нем гидроксильных групп. Имеются доказательства того, что в связывании с а-амилазой участвует гидроксил при Сз глюкозного остатка, с р-амилазой гидроксил при g нередуцирующего кони,а полисахари. иой ц,еии. Гидроксил при С4 нередуцирующего конца не является несо.ходимым для образования ермснт-субстратного ко ш-лекса, но его роль существенна в создании фермепт-субстратн о соответствия. [c.173]

Известно, что при а-амилолизе образуется а-аномерная форма мальтозы и других продуктов гидролиза в результате действия р-амилазы — соответственно мальтоза в форме Р-аномера. Место разрыва глюкозидной связи С1—О (непосредственно у центра асимметрии С1) предполагает возможность изменения конфигурации полуацетального гидроксила и образование Р-мальтозы. [c.174]

Исключительная эффективность действия амилаз объясняется уникальным механизмом, включающим комбинацию общего кислотного катализа имидазолом с основным катализом или образованием ковалентной связи с карбоксильной группой. Эффективности действия способствует искривление пиранозного кольца углевода при сорбции на ферменте в конфигурацию полукреола, чем снижается энергетический барьер реакции и обеспечивается совместное действие функциональных групп фермента и атака водой (Д. М. Беленький). [c.178]

Ферменты широко используют в медицине, например в заместительной терапии в составе лечебных препаратов. Пероральное введение фенилаланин-аммиак-лиазы снижает уровень фенилаланина в крови при фенилкетонурии. Протеолитические ферменты, амилазу и липазу применяют при заболеваниях желудочно-кишечного тракта и печени. В последние годы накопились данные об эффективности пррпленения протеиназ в энзимотерапии злокачественных новообразований. Это объясняется большей проницаемостью мембран раковых клеток для гидролитических ферментов в сравнении с нормальными клетками, благодаря чему опухолевые клетки быстро лизируются при введении смеси протеиназ (препарат папайотин ). Протеолитические ферменты — плазмин и активирующие его стрептокиназу и урокиназу используют для растворения тромбов в кровеносных сосудах коллагеназу — для рассасьгаания рубцовых образований эластазу — для задержки развития атеросклероза лизоцим — для лечения конъюнктивитов дезоксирибонуклеазу из стрептококка (стрегггодорназа) — для лечения заболеваний верхних дыхательных путей и роговицы глаза. [c.75]

Кроме специфических Са2+-связывающих белков, ион Са + связывают также и другие белки. К их числу относятся а-амилазы (гл. 7, разд. В.6), термолизин (гл. 7, разд. Г.4), стафилококковая нуклеаза (гл. 7, разд. Д.5), конканавалин А (рис. 5-7) и некоторые белки системы свертывания крови (рис. 6-16). Последние представляют особый интерес, поскольку они содержат специфичеомие Са2+-связывающие участки, образование которых зависит от витамина К (дополнение 10-Г). Ионы кальция связываются также с различными углеводами, например с карагениновыми гелями (гл. 2, разд. В.5). [c.375]

Широко распространенные а-амилазы [21, 22] являются энйоглико-зидами, гидролизующими полисахаридные цепи крахмала путем атак в случайных точках, расположенных далеко от концов полисахаридной цепи, с образованием коротких полисахаридных цепей (декстринов) и простых сахаров. Реакция протекает с сохранением конфигурации, причем образующиеся восстанавливающие группы находятся в а-ано-мерных формах. а-Амилазы обнаружены как у растений, так и у животных. Например, один высокоактивный фермент этого класса найдеи в слюне человека ), а другой вырабатывается поджелудочной железой. По-видимому, всем а-амилазам совершенно необходимы хлорид-ноны, действующие как активаторы. Однако, какова их роль в механизме действия фермента, до сих пор не ясно. [c.101]

Изучение характера действия а-амилаз позволяет обнаружить многие детали возможного типа связывания субстрата, а также выяснить возможные механизмы ферментативного действия [22, 23]. У фермента из поджелудочной железы свиньи область связывания субстрата имеет, по-видимому, пять подцентров, каждый из которых способен удерживать один остаток глюкозы. Расщепление цепи происходит По связи между остатками, связанными со вторым и третьим подцентра-ми (пронумерованными от восстанавливающего конца молекулы субстрата). При использовании различных 0-замещенных субстратов было найдено, что наличие оксиэтильных групп во многих частях молекулы субстрата не мешает проявлению каталитического действия фермента. Однако при использовании субстратов, содержащих оксиэтильную группу при С-2, С-3 или С-6 того остатка глюкозы, у которого происходит замещение, ферментативное действие блокируется. Лактон мальто-бионовой кислоты (4-глюкозильное производное 5-глюконолактона) является мощным ингибитором конкурентного типа. Следовательно, можно думать, что субстрат этого фермента имеет конформацию полукресла в переходном состоянии или в состоянии, близком к переходному. Френч и др. [23] высказали предположение, что фермент прочно удерживает глюкозильный остаток за счет образования водородных связей с гидроксильными группами при С-3 и С-6, а затем вызывает вращение вокруг связи С-2—С-3 путем точного захвата и смещения гидроксильной группы при С-2 [стадия а в уравнении (7-12)]. Таким образом, конфор- [c.101]

Что определяет характер включения сахарных единиц в полисахариды Некоторые гомополисахариды, такие, как, например, целлюлоза и линейная форма крахмала (амилоза), содержат только один моноса-харидный компонент и только в одном типе связи. Для образования таких цепей один фермент может добавлять одну единицу активированного сахара ко второй со стороны растущего конца. В отличие от этого для сборки молекулы гликогена необходимы по крайней мере два фермента. Одним из них является синтетаза, катализирующая перенос активированных глюкозильных единиц от иОР-глюкозы к растущему концу полимера, а другим — трансгликозилаза, выполняющая функцию ветвящего фермента. После того как длина концов цепи достигнет приблизительно десяти единиц, ветвящий фермент атакует гликозидную связь в каком-нибудь месте цепи. Действуя аналогично гидролазе, он образует, по-видимому, промежуточное соединение, которое представляет собой гликозилфермент или стабилизированный карбоний-ион. В любом случае фермент не освобождает оторванный фрагмент цепи (как это имеет место в случае а-амилазы гл. 7, разд. В,6), а переносит его к другому, близко расположенному активному участку молекулы гликогена. Здесь фермент снова присоединяет связанную с ним цепь к свободной 6-гидроксильной группе гликогена, создавая таким образом новую ветвь, присоединенную при помощи а-1,6-связи. [c.493]

Микроорганизмы синтезируют различные ферменты в определенной последовательности. Так, например, при использовании грибов Asp. orizae максимальное количество амилаз накапливается за 21... 30 ч, образование же цитолитических ферментов начинается значительно позже и для максимального накопления этих ферментов требуется увеличить длительность культивирования до 48 ч. [c.89]

Получение антител, специфичных к определенному белку, производится повторным инъецированием очищенного белка в организм животного кролика, морской свинки, овцы, козы, курицы, лошади, мыши. Процедура иммунизации остается пока еще эмпирической и зависит от иммуногенности конкретного белка. Так, для некоторых растительных белков достаточно для всякой процедуры иммунизации доли миллиграмма (некоторые ферменты типа а-амилаз, рибулозобисфосфаткарбоксилаза, ФЕП-карбокси-лаза), тогда как других белков (некоторые фракции проламинов семян) требуется несколько десятков миллиграммов (в очищенном виде), чтобы путем нескольких инъекций вызвать образование антител. [c.95]

Биологическая роль крахмала состоит в том, что он является запасным питательным веществом в растениях и когда возникает потребность в энергии и источнике углерода, крахмал высвобождается из запасных гранул и гидролизуется ферментами - амилазами. Они расщепляют связи 1 ->4 в амилозе и амилопектине в различных участках, что приводит к образованию смеси глюкозы и мальтозы. В результате действия амилаз происходит полное расщепление амилозы, но амилопектин расщепляется лишь частично, и для разрыва связей 1—>6 необходимо действие специальных ферментов -мальтаз, которые разрывают связи в крахмале в точках ветвления амилопектина. Благодаря комбинированному действию амилаз и мальтаз крахмал полностью гидролизуется до a-D-глюкoзы, которая затем активно включается в различные метаболические реакции. В противоположность целлюлозе, крахмал хорошо усваивается в организме животных и человека, так как расщепляющие его ферменты содержатся в слюне и поджелудочной железе. [c.69]

Среди дисахаридов наиболее щироко известны мальтоза, лактоза и сахароза. Мальтоза, являющаяся а-глюкопиранозил-(1—>4)-а-глюкопира-нозой, образуется как промежуточный продукт при действии амилаз на крахмал (или гликоген), содержит 2 остатка а-В-глюкозы (название сахара, полуацетальный гидроксил которого участвует в образовании гликозидной связи, оканчивается на ил ). [c.179]

Желудочный сок не содержит ферментов, расщепляющих сложные углеводы. В желудке действие а-амилазы слюны прекращается, так как желудочное содержимое имеет резко кислую реакцию (pH 1,5—2,5). Однако в более глубоких слоях пищевого комка, куда не сразу проникает желудочный сок, действие амилазы некоторое время продолжается и происходит расщепление полисахаридов с образованием декстринов и мальтозы. Наиболее важная фаза распада крахмала (и гликогена) протекает в двенадцатиперстной кишке под действием а-амилазы поджелудочного сока. Здесь pH возрастает приблизительно до нейтральных значений, при этих условиях а-амилаза панкреатического сока обладает почти максимальной активностью. Этот фермент завершает превращение крахмала и гликогена в мальтозу, начатое амилазой слюны. Напомним, что в молекулах амилопектина и гликогена в точках ветвления существуют также а(1—>6)-глико-зидные связи. Эти связи в кишечнике гидролизуются особыми ферментами амило-1,6-глюкозидазой и олиго-1,6-глюкозидазой (терминальная декстри-наза). [c.320]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология