Оксигеназы

Оксигеназы подразделяются на диоксигеназы и монооксигеназы [c.435]

В течение многих лет биохимическое окисление ассоциировалось преимущественно с отщеплением водорода. При этом всегда подразумевалось, что кислород, входящий в состав органических веществ, неизменно попадает туда из молекул воды. Молекула воды может присоединяться по двойной связи, и образующийся спирт подвергается действию дегидрогеназ. И тем не менее время от времени появлялись указания, что небольшие количества О2 существенны и необходимы даже для клеток, растущих в анаэробных условиях [134]. В 1955 г. Хаяиши и Масон независимо продемонстрировали, что Ю иногда Включается в органические соединения непосредственно из Юг, как показано в уравнении (10-43). Сегодня нам известно большое число оксигеназ, участвующих в образовании таких существенных для метаболизма соединений, как стерины, простагландины и биологически активные производные витамина О. Оксигеназы оказываются необходимыми и для катаболизма многих веществ, чаще всего действуя на неполярные группы, трудно поддающиеся действию других ферментов [134—136]. [c.434]

Существует растительный фермент, причисляемый к диоксигеназам, который называют липоксигеназой (липоксидазой). Не имея в своем составе ни металла, ни другой известной простетической группы, лип-оксигеназа катализирует окисление полиеновых жирных кислот в липидах [уравнение (10-48)] [138]. Образование гидроперекисного продукта сопровождается смещением двойной связи и переходом ее [c.436]

Фермент следует причислить к оксигеназам. Реакция приводит к образованию СО наиболее вероятный механизм включает образование промежуточного перекисного соединения [c.447]

Механизм действия оксигеназ включает изменение валентности входящих в их состав ионов двухвалентных металлов (железа или меди). Диоксигеназы присоединяют к субстрату молекулярный кислород, активируя его за счет электрона атома [c.313]

Среди оксигеназ, включающих в продукт оба атома Ог, наиболее известны ферменты, разрывающие двойные связи ароматических соединений в положениях, соседствующих с ОН-группами или между ОН-группами, как показано в уравнении (10-43). Другие диоксигеназы расщепляют алифатические соединения. Хорошо известным примером является расщепление р-каротина с образованием витамина А (дополнение 12-В). Несколько диоксигеназ было выделено в кристаллическом виде из бактерий. Они оказались белками, содержащими негемовое железо мол. вес одной субъединицы составлял 50000 или более. Эти белки обычно содержат Ре(П), но у них нет лабильной серы [1]. С другой стороны, триптофандиоксигеназа (триптофанпнрролаза гл. 14, разд. И) является гемовым ферментом. Она катализирует реакцию, описываемую уравнением (10-45). Атомы кислорода, помеченные звездочкой, поступают из Ог. [c.435]

Все реакции микробиологического превращения углеводородов являются окислительными процессами. Предельная восстановлен-ность этих веществ делает необходимым для их окисления включение кислорода. Гидрофобный характер молекулы углеводородов является причиной того, что процессы окисления осуществляются оксигеназа-ми, в отличие от окисления более гидрофильных веществ, происходящего под действием дегидрогеназ. Гидрофобность углеводородных субстратов и их ничтожная растворимость в воде требует специфического способа транспорта таких веществ в клетку. Этот процесс еще недостаточно изучен, но имеющиеся в настояищй момент данные говорят о том, что на основном этапе он происходит пассивно, поэтому способы поступления углеводородного субстрата к клеткам в водной среде и его транспорта через оболочку существенно влияют на кинетику роста культур на углеводородных средах [149]. [c.85]

Включение обоих атомов Oj в молекулу окисляемого в-ва, катализируемое диоксигеназами (оксигеназами) [c.125]

Исследование взаимосвязи путей метаболизма биологически активных соединений представляет научный и практический интерес. В метаболизме природных липидов процессы ферментативного окисления жирных кислот непосредственно влияют на содержание полиненасыщенных жирных кислот (ПНЖК) в клетке. Липоксигеназы (ЛОГ) КФ 1.13.11.12 относятся к классу железосодержащих оксигеназ и катализируют стереоспеци-фическое окисление ПНЖК, молекулы которых содержат хотя бы один 1,4 [c.15]

Оксигеназы катализируют включение в субстрат кислорода из молекулярного кислорода. Монооксигеназы включают один атом молекулярного кислорода в субстрат другой атом при этом высвобождается в виде Н2О2 или Н2О. Диоксигеназы вводят в субстрат оба атома кислорода. [c.399]

Образование и расход пероксидов осуществляются как по свободнорадикальному пути, так и с участием ферментных систем, которые регулируют скорости образования и расхода пероксидных метаболитов. В генерировании липопероксидов в организме в норме участвуют липоксигеназы, НАДФ-зависимые микросомальные оксигеназы и циклооксигеназы. [c.32]

Одним из первых замеченных врожденных нарушений метаболизма была алкаптонурия — отсутствие оксигеназы, расщепляющей кольцо го-могентизиновой кислоты [122]. Заболевание легко распознать по следующему признаку моча при стоянии приобретает темно-бурый цвет (что объясняется окислением гомогентизата). Алкаптонурия была правильно охарактеризована Гарродом (дополнение 1-Г) в 1909 г. как нарушение катаболизма тирозина. [c.145]

Гем-энзимы играют буквально выдающуюся роль в химии живых организмов. В их функции входят перенос электрона, транспорт 0 , активация 0 и HjGj. Последние две функции связаны с несколькими видами ок-сидоредуктаз оксидаз, оксигеназ, пе-роксидаз и каталаз. Основные представители этого класса энзимов и реакции, ими катализируемые, представлены в табл. 13.5. [c.362]

Марганец также обнаружен в перок-сидазах, в супероксид дисмутазах, бактериальных каталазах и оксигеназах. Три степени окисления (+2, +3, +4) зафиксированы для Мп-кофакторов, позволяя им участвовать во многих redox и кислотно-катализируемых по Льюису реакциях. [c.364]

Подклассы О. (их 17) сформированы по типу окисляемого в-ва (восстановителя), подподклассы - по типу окислителя (акцептора восстановит, эквивалента). О. всех подподклас-сов, для к-рых акцептором служит ве О2, а любое др. соед., наз. дегидрогеназами, шш редуктазами, если акцептор О2-оксидазами. В тех случаях, когда атом О включается в состав субстрата, ферменты наз. оксигеназами (при включении в молекулу одного атома О монооксиге-назами, двух атомов О-диоксигеназами), если атом О включается в виде гр) ОН-гидроксила-зами. [c.353]

Оксиген ( оке ) 3/575. также Кислород Оксигеназы 1/740 2/241 3/697 [c.668]

Бактерии обладают способностью к превращению инозита в D-глю-куроновую кислоту (рис. 12-2) с помощью оксигеназы. У животных также имеется свободная глюкуроновая кислота, которая подвергается важнейшим обменным превращениям. Однако происхождение ее в животных тканях неясно. Возможные пути ее образования приведены на рис. 12-2. [c.525]

Электрические заряды этих частиц и молекул создаются ионизированными группировками боковых цепей аминокислот, производных моносахаридов (уроновые кислоты, аминосаха-ра [92]), полярными группировками некоторых мембранных липидов (фосфолипиды и сульфолипиды хлоропластов). Отметим, однако, что мембраны хлоропластов гороха (ламеллы и оболочки) лишены гликопротеинов [54]. Электрические заряды повышают растворимость, когда значение pH отдалено от изоэлектрической точки частиц, создавая силы отталкивания между частицами одинакового знака электрического заряда. Наоборот, вблизи изоэлектрической точки суммарный заряд частиц равен нулю агрегация их облегчена. Так, изоэлектрическая точка рибулозобисфосфаткарбоксилазы/оксигеназы нескольких видов растений находится в диапазоне pH 4,4 и pH 4,7 [4], и вследствие этого все белые протеины осаждаются практически спонтанно при этих pH [60]. Точно так же поликатионные агенты, которые образуют мостики между частицами с отрицательными зарядами, благоприятствуют флокуляции (коагулированию) белков зеленого клеточного сока при изоэлектрической точке растворимых белков [2] либо осаждению зеленых белков посредством термокоагуляции [61]. Однако термокоагуляция обусловливается в первую очередь не ионными взаимодействиями, а перераспределением гидрофобных взаимодействий. [c.246]

Наиболее характерные для хлоропластов ферменты катализируют фотосинтетическую фиксацию двуокиси углерода — это так называемый цикл Кальвина. Ферментом карбоксилиро-вания является рибулозобисфосфаткарбоксилаза/оксигеназа. Этот фермент обладает многими весьма примечательными свойствами [26], в частности очень слабой энзиматической активностью по сравнению с активностями других ферментов цикла Кальвина. Кинетическое равновесие устанавливается очень высоким содержанием рибулозобисфосфаткарбоксилазы/оксигеназы, которая может составлять 80 % общего количества белков стромы. [c.242]

Рибулозобисфосфаткарбоксилаза/оксигеназа, вероятно, является наиболее распространенным в биосфере белком. На нее приходится 0,2 % белков на всем земном шаре [26], до 65 % растворимых белкоц.листьев растений Сз-типа и около 15 % у травянистых видов С4-типа [88]. Высокое содержание этого белка позволяет довольно легко выделять его в чистом виде. Его получали в кристаллическом виде из многих растений, в том числе [c.242]

Отметим еше одну особенность рибулозобисфосфаткарбокси-лаза/оксигеназа является первым ферментом цикла карбоксили-рования, но способна также в зависимости от условий среды проявлять функции оксигеназы и быть первым ферментом де-карбоксилирующего цикла фотодыхания (см. схему в начале этого раздела 2, реакция 2) [71]. [c.243]

Наиболее крупные ферменты, как рибулозобисфосфаткарбок-силаза/оксигеназа и аденозинтрифосфатаза, имеют размеры порядка 150 А при молекулярных массах 500—600 тыс. Да, а самые мелкие белки — порядка 1оА и массы 5—10 тыс. Да. [c.246]

При окислении кислоты (22) и последующем действии оксигеназы образуется фталид (44), точно так же, как из фенола (31) образуется гидрохинон (33) (см. схему 10). Фталид (44) является субстратом для С-алкилирования другого типа, в котором донором алкильных групп, как и в биосинтезе терпенов, служит, по-видимому, аллильное соединение фарнезилпирофосфат. В нормальном биосинтезе образующееся таким образом фарнезильное производное (45) представляет собой минорный компонент смеси, но при добавлении фталида (44) содержание (45) резко увеличивается. Отсюда следует, что в обычных условиях скорость всей реакции лимитируется образованием фталида (44). Фталид (45) в свою очередь путем окислительного расщепления превращается в соеди нение (46) и затем, посредством 0-метилирования, — в микофено ловую кислоту (47). В этой последовательности превращений об ращает на себя внимание четкое разделение во времени трех ста дий алкилирования. Продуктами дальнейшего метаболизма мико феноловой кислоты являются соединения (49) и (50) (схема 11) [c.433]

Они интересны с точки зрения способа участия введенного углеродного атома в стадии расширения цикла. Эти соединения хорошо изучены, в том числе определены положения атомов кислорода, введенных на стадии действия оксигеназы [42]. Полученные данные свидетельствуют о том, что превращение вероятнее всего осуществляется путем перегруппировки эпоксидированного в боковой цепи о-хинометида (схема 12). Детали механизма отдельных реакций, однако, не выяснены неизвестно, например, происходит ли окисление до ангидрида после расширения цикла или до него, как это показано на схеме. Не ясно также, когда разделяются пути, ведущие к соединениям (54) и (55). Интересно отметить, что локализация радиоактивной метки в этих трополонах из различных предщественников (ацетата, малоната, метионина) оказалась особенно затруднительной из-за недостаточной специфичности химических методов деградации. Напротив, применение методик с использованием позволило довольно быстро установить, что общий механизм биосинтеза трополонов (54) и (55) аналогичен механизму биосинтеза сепедонина (56) (схема 13) с той разницей, что в последнем случае исходным соединением является С-метилированный пентакетид (см. схему 12 и разд. 29.1.3.3). [c.435]

Общим для всех этих видов брожения является то, что все они протекают как ферментативные процессы с участием биокатализаторов оксигеназ (окислительных ферментов), гидрогеназ (восстановительных ферментов), декарбоксилаз (ферментов декарбоксилирования) и т. д. Специфичность протекания реакций разложения одних и тех же гексоз до тех или иных продуктов определяется природой ферментов, которые имеют различную пространственную структуру белка, разные реакционные центры (металлические или неметаллические, комплексные или простые и т. д.), пространственное экранирование реакционных центров и каналы в структуре белка для движения реагентов. [c.644]

Биохимия (2004) -- [ c.169 ]

Химия Краткий словарь (2002) -- [ c.210 ]

Основы биохимии Т 1,2,3 (1985) -- [ c.543 ]

Общая микробиология (1987) -- [ c.303 , c.335 ]

Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.218 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.231 ]

Основы биологической химии (1970) -- [ c.198 , c.368 , c.370 ]

Биохимический справочник (1979) -- [ c.117 ]

Биохимия и физиология иммунитета растений (1968) -- [ c.250 ]

Курс физиологии растений Издание 3 (1971) -- [ c.217 ]

Биохимия Издание 2 (1962) -- [ c.241 ]

Биохимия человека Т.2 (1993) -- [ c.120 , c.124 ]

Биохимия человека Том 2 (1993) -- [ c.120 , c.124 ]

Физиология растений (1989) -- [ c.97 , c.136 , c.137 , c.163 ]

Основы биохимии (1999) -- [ c.415 ]

Биологическая химия (2004) -- [ c.461 ]

Биохимия Т.3 Изд.2 (1985) -- [ c.195 , c.199 , c.222 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология