Трансферазные реакции

Это уникальная трансферазная реакция возвращения галактозы в основное русло углеводного метаболизма. Наследственная утрата гексозо-1-фосфат-уридилилтрансферазы приводит к галактоземии —заболеванию, для которого характерны умственная отсталость и катаракта хрусталика. В этом случае печень новорожденных теряет способность метаболизи-ровать D-галактозу, входящую в состав лактозы молока. [c.556]

Коферменты, участвующие преимущественно в трансферазных реакциях 602 [c.9]

КОФЕРМЕНТЫ, УЧАСТВУЮЩИЕ ПРЕИМУЩЕСТВЕННО В ТРАНСФЕРАЗНЫХ РЕАКЦИЯХ [c.602]

Этап HI — терминация синтеза ДНК —наступает, скорее всего, когда исчерпана ДПК-матрица и трансферазные реакции прекращаются. Точность репликации ДНК чрезвычайно высока, возможна одна ошибка на 10 трансферазных реакций, однако подобная ошибка обычно легко исправляется за счет процессов репарации. [c.486]

Как а-, так и р-галактозидазы катализируют трансферазные реакции. [c.401]

Фактическими предшественниками для синтеза нуклеиновой кислоты служат нуклеозидтрифосфаты, которые образуются из нуклеотидмонофосфатов (НМФ) в результате двух последовательно протекающих трансферазных реакций [c.431]

С ПОМОЩЬЮ КоА-трансферазных реакций. Ферменты бактерий способны катализировать перенос КоА от ряда низкомолекулярных жирных кислот к уксусной или янтарной кислотам. [c.301]

При обсуждении механизма такого рода реакций мы рассмотрим частный случай, когда в реакции принимает участие только один субстрат, и более общий случай, когда в реакции участвуют два субстрата, но при этом концентрация одного из них постоянна и настолько велика, что этот субстрат практически не оказывает влияния на кинетику реакции. К последней категории относится большой класс реакций, катализируемых гидролазами, многие трансферазные реакции, протекающие при высокой концентрации акцептора, а также реакции с участием многих изомераз и лиаз (см. гл. VII). [c.170]

Попытки синтезировать фенольный гликозид в простой трансферазной реакции при помощи р-глюкозидазы миндаля и глюкозного донора с низким энергетическим потенциалом всегда кончались неудачей [26]. [c.203]

Выводы, к которым мы пришли Б гл. II— IV, по большей части строго приложимы только к односубстратным реакциям. Для таких реакций формальные стороны механизма (т. е. последовательность реакций, изображаемая, скажем, так, как на стр. 43) вполне ясны и легко поддаются анализу. Но, к сожалению, почти во всех ферментативных реакциях участвуют по меньшей мере два субстрата Ч До недавнего времени это препятствовало однозначному кинетическому анализу механизма ферментативных реакций. Однако предложение Кошланда классифицировать трансферазные реакции на основе представления об однотактном и двухтактном замещении (аналогично ЗМг и ЗЫг-механизмам органических реакций) дало возможность начать плодотворное обсуждение формальных [c.119]

ОН- или МНг-группу, находящуюся на расстоянии, не превыщаю-щем длины цепи из четырех углеродных атомов от акцептирующей гидроксильной группы. Это структурное требование указывает на существование у фермента центра связывания, несущего положительный заряд и способствующего реакции с нуклеофилом. Молекулы акцепторов, которые не удовлетворяют этому требованию, оказываются неэффективными в экспериментах по переносу [37], однако нет оснований полагать, что при достаточно высокой концентрации они не смогли бы конкурировать с водой. По-видимому, фермент не имеет специального центра для связывания воды. Эти выводы из экспериментальных данных иллюстрируются схемой на рис. 17.1. Об участии металлов в придании активному центру фермента стерической селективности свидетельствует тот факт, что С(12+ и Мп + облегчают фосфорилирование белка, но не последующий гидролиз промежуточного соединения, тогда как Со +, активность с которым составляет 12% активности с 2п +, делает трансферазные реакции невозможными. [c.643]

Группа белков, принимающих участие в пептидил-трансферазной реакции, включает L2, L3, L4, L15 и L16. Попытки приписать какому-либо из этих белков ферментативную активность не увенчались успехом. Двумя наиболее возможными кандидатами являются белки L2 и L16. [c.113]

Блокирует пептидил-трансферазную реакцию на рибосомах (2-й этап на рис. 5-20) [c.274]

И репрессируется конечным продуктом этого синтеза. Фермент осуществляет следующую трансферазную реакцию [c.399]

Другим продуктом олигосахарид-трансферазной реакции является долихол-Р—Р, который затем превращается в долихол-Р под действием фосфатазы. Долихол-Р может вновь служить акцептором для синтеза следующей молекулы олигосахарид-Р—Р-долихола. [c.306]

В состав цитратлиазы входят производные кофер-мента А, ацетилированные по SH-rpynne. Ацетильные остатки непосредственно участвуют в ферментативной реакции. Сначала происходит активация цитрата в результате трансферазной реакции [c.119]

Цитратлиаза состоит из субъединиц трех типов Air== = 54000, 32000 и 10000 молекула фермента содержит шесть субъединиц каждого типа. Большая субъединица (Afr=54 000) катализирует трансферазную реакцию, субъединица с Air=32000 — реакцию расщепления, а самая маленькая субъединица содержит ацетильную группу. [c.119]

Дезоксирибонуклеотиды в организме используются для образования ДНК. Функции рибонуклеотидов более разнообразны. Основная их масса расходуется на образование РНК. Кроме того, рибонуклеотиды выполняют роль коферментов в некоторых трансферазных реакциях (в частности, при синтезе полисахаридов). Адениловые рибонуклеотиды входят в состав коферментов НАД, НАДФ, ФАД, КоА. Уникальную роль в превращениях энергии в организме выполняет АТФ (гл. 8). Все нуклеозидтрифосфаты, подобно АТФ, содержат две высокоэнергетические связи, т. е. связи, при гидролизе которых освобождается значительное количество энергии (около 50 кДж/моль) это связи между фосфатными остатками. [c.104]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология