Родопсин, фотопревращения

Фотолиз родопсина. Фотопревращения родопсина запускаются в результате поглощения видимого света. При этом происходит обесцвечивание родопсина и сдвиг максимума в спектре поглощения хромофора с 500 нм в коротковолновую область. В то же время положение полосы поглощения при 278 нм, принадлежащей опсину, и ее интенсивность остаются практически неизменными. [c.417]

Фотопревращения бактериородопсина и родопсина [c.388]

Зрительный пигмент родопсин, так же как и бактериородопсин, — практически единственный белок в фоторецепторной мембране зрительной клетки сетчатки глаза (на его долю приходится до 80% всего белка в мембране). Хромофором родопсина также служит ретиналь, находящийся в комплексе с опсином. Фотопревращения родопсина тесно сопряжены с ионными и ферментативными процессами, лежащими в основе зрительной рецепции, а также с возникновением трансмембранной разности потенциалов на фоторецепторной мембране за счет сдвига протона в мембране. [c.388]

В последнее время получены интересные результаты о молекулярных механизмах фотопревращений зрительного пигмента родопсина и родственного ему бактериородопсина (Бр), обнаруженного в пурпурной мембране галофильных бактерий. Каждая молекула Бр содержит один хромофор - ретиналь (полиеновый альдегид) в комплексе с белком -опсином [c.163]

Исследования молекулярных механизмов фотопревращений родопсина и бактериородопсина представляют собой важную область биофизики фотобиологических процессов, которая особенно бурно развивается в последние годы. Бактериородопсин Бр был обнаружен в пурпурной мембране галофильных бактерий (В. Стокениус, 1971), которая оказалась новым типом биологической мембраны, способной преобразовывать энергию света. Эта система, видимо, является наиболее простой из всех изученных систем запасания световой энергии в форме разности электрохимических потенциалов Н . Каждая молекула Бр содержит один хромофор-ретиналь (полиеновый альдегид) в комплексе с белком — опси-ном — единственным белком, который содержится в пурпурной мембране. Опсин использует энергию света для активного перемещения протонов через мембрану, в результате чего происходит синтез АТФ и обеспечивается выполнение других физиологических функций. В основе этого биоэнергетического процесса лежит фотохимический цикл превращений Бр. [c.388]

Цис-транс-изомеризация на стадии образования батородопсина была подтверждена структурными исследованиями, а также данными по круговому дихроизму, резонансной раман-спектроскопии. Так исследованы фотохимические реакции синтетических аналогов родопсина, где атомы углерода Сю и С13 в полиеновой цепи 11-цис-ретиналя были соединены трехуглеродным алкильным мостиком. Такая модификация не мешала изменениям электронной плотности или смещениям протона в ретинале, но предотвращала возможность цис-транс-фотоизомеризации около двойной связи ii= i2. Фотопревращения этого химически модифицированного родопсина носили уже совсем другой характер по сравнению с нативным родопсином. Продукты фотохимических реакций резко отличались по своим свойствам от батородопсина. Они не содержали транс-изомер ретиналя, но образовывались также в пикосекундном временном диапазоне. [c.421]

Показано также, что при комнатной температуре батородопсин образуется за время порядка 3 пс не только из родопсина (11-цис), но и из изородопсина (9-цис) (Альфано). Это может происходить, только если ретиналь батородопсина находится в транс-состоянии, поскольку такая конфигурация является единственной общей для обоих 9-цис- и 11-цис-изомеров. Аналогичный вывод следует и из трансформации метародопсина /, который, находясь в полностью транс-конфигурации, претерпевает фотопревращения в те же самые 11-цис- и 9-цис-изомеры. [c.421]

Большинство биологических хромофоров, участвующих в фотохимических, превращениях, соединены ковалентными или нековалентными связями с белковым носителем, который оказывает определенное влияние на ход фотохимических превращений. Так, с. одной стороны, протохлорофиллид легко превращается в хлорофиллид в связанном с белком состоянии (протохлорофиллид — голохром), будучи фотохимически менее активным в свободном виде. Сказанное справедливо и для фотопревращений билитриеновой группировки фитохрома. С другой стороны, фотохимические перестройки хромофора приводят к конформационным модификациям белка-носителя (опсина в родопсине, белка фитохрома). [c.372]

Фотопревращения родопсина. П-Цис-ретиналь точно вписывается в центр связывания молекулы опсина. После фотохимического образования транс-формы стерическое соответствие нарушается, что приводит к целой серии конформационных перестроек в молекуле белка, сопровождающихся изменениями в спектре поглощения зрительного пигмента. Такие перестройки родопсина впервые исследованы Уолдом, получившим Нобелевскую премию в 1966 г. В опытах Уолда родопсин выд еляли в темноте, замораживали в жидком азоте при —196° и облучали светом. При [c.248]

Рецепторные потенциалы. Каким образом фотопревращения родопсина приводят к электрическому ответу рецепторной клетки Ответ на этот вопрос позволяют дать данные, полученные методами отведения потенциалов, и сведения по конформационным превращениям родопсина, представленные выше. Регистрация электроретинограмм (экстраклеточное отведение потенциалов от сетчатки) позволила получить рецепторные потенциалы, изображенные на рис. ПО. Позднее аналогичные потенциалы непосредственно на цитоплазматической мембране палочек и колбочек были получены микроэлектродными методами. Сразу после освещения палочки короткой вспышкой света наблюдается продолжающийся примерно 1 мс ранний рецепторный потенциал (РРП), амплитуда которого растет с увеличением интенсивности вспышки, но не превышает 5 мВ. Затем, примерно через I мс, развивается поздний рецепторный потенциал (ПРП). В отличие от всех других известных клеток на цитоплазматической мембране наружных сегментов палочек потенциал имеет знак плюс внут- [c.249]

Смотреть страницы где упоминается термин Родопсин, фотопревращения: [c.388] [c.390] [c.392] [c.394] [c.396] [c.398] [c.400] [c.402] [c.404] [c.406] [c.408] [c.410] [c.412] [c.414] [c.416] [c.418] [c.420] [c.420] [c.422] [c.424] [c.164] [c.164]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология