Декарбоксилаза бактериальная

Исследования оптической конфигурации аминокислот развиваются в различных направлениях некоторые из них рассмотрены в настоящей главе, другие будут обсуждены в дальнейших главах, посвященных вопросам обмена аминокислот и их роли в питании. Потребность в оптически чистых изомерах аминокислот для экспериментальных исследований очевидна. Определение удельного оптического вращения имеет значение для характеристики изомеров аминокислот, однако эта методика в большинстве случаев лишена той чувствительности, которая присуща ферментативным методам. Чистоту многих изомеров аминокислот можно проверить при помощи оптически специфических ферментов, таких, как оксидазы D-аминокислот (стр. 184) и L-аминокислот (стр. 187) или специфические к L-изомерам бактериальные декарбоксилазы (стр. 204). Эти методы позволяют обнаружить менее одной молекулы изомера аминокислоты в присутствии ГООО или даже 10 000 молекул ее антипода [544]. Вероятно, при усовершенствовании этих методов легко можно добиться еще более высокой чувствительности. [c.95]

Об аминах, образующихся в результате действия бактериальных декарбоксилаз на аминокислоты, и их превращениях уже сообщалось. Остается остановиться на других ядовитых продуктах, появляющихся в кишечнике под влиянием гнилостных бактерий. К ним относятся продукты распада тирозина и триптофана. [c.361]

Отщепление р-карбоксильной группы в виде СО2 также может происходить через хинондный промежуточный комплекс. Хорошо известным примером служит бактериальная аспартат—ip-декарбоксилаза [41], превращающая аспартат в аланин и СО2. Аналогичная реакция, превращение аминокислоты кинуренина в аланин и антраниловую кислоту (рис. 14-26), вероятно, требует гидратации карбонильной группы перед стадией р-расщепления [c.221]

Бел. крист. Раств-сть р. HjO м.р. EtOH. Антипиридоксин у цыплят. Ингибирует рост многих бактерий, которым необходим пиридоксин. В бактериальных клетках фосфорилируется до ингибитора аминокислотных декарбоксилаз. [c.267]

Образование и распространение бактериальных декарбоксилаз лизина, орнитина, тирозина, гистидина, аргинина и глутаминовой кислоты изучены довольно подробно исследована также кинетика реакций, катализируемых декарбоксилазами, и описана частичная очистка некоторых из- них. Эти исследования позволили использовать аминокислотные декарбоксилазы для целей количественного определения аминокислот. Такие определения основаны на измерении количества углекислоты, выделяющейся при действии специфической декарбоксилазы [197], или количества образующегося амина [228]. Поскольку аминокислотные декарбоксилазы обладают строгой стереоспецифичностью, они применяются также для обнаружения примеси следов L-изомеров в препаратах D-аминокислот. Кроме того, эти ферменты применяют и для получения D-аминокислот (например, D-лизина или D-глутаминовой кислоты) путем избирательного разрушения L-изомера в рацемических препаратах аминокислот (стр. 94, 95). [c.206]

Декарбоксилаза диаминопимелиновой кислоты в отличие от лизиндекарбоксилазы и большинства других бактериальных аминокислотных декарбоксилаз имеет рН-оптимум в нейтральной зоне. Установлено, что ее коферментом служит пиридоксальфосфат. Роль декарбоксилазы диаминопимелиновой кислоты в процессе биосинтеза лизина рассматривается дальше (стр. 428). Реакция декарбоксилирования диаминопимелиновой кислоты уникальна в том отношении, что отщепляемая карбоксильная группа связана с асимметрическим центром, имеющим D-конфигурацию. Все прочие известные аминокислотные декарбоксилазы действуют на L-аминокислоты. В ранних работах упоминается о декарбоксилировании d-лизина [233, 243], но в настоящее время эта аминокислота известна как L-лизин. [c.209]

Существование таких реакций остается недоказанным. В экстрактах пи-ридоксаминфосфат-трансаминазы из Е. соИ [R. В. В е е с h е у а. F. С. Н а р-р о 1 d, Bio hem. J., 66, 520 (1957)] превращение пиридоксаминфосфата в пиридоксальфосфат происходит путем окислительного дезаминирования, а не переаминирования, а реакция, ошибочно принятая авторами за переаминирование пиридоксальфосфата, состоит в действительности в ферментативном де-фосфорилировании пиридоксальфосфата (J. Turner, личное сообщение, 1959). По новейшим данным Сенеза (1960), в бактериальных экстрактах наблюдается неферментативное переаминирование между пиридоксаминфосфатом и а-кетокислотами этим объясняется активирование некоторых аминокислотных декарбоксилаз бактерий кетокислотами. — Прим. ред. [c.233]

Вскоре после открытия в клетках ряда бактерий мезо-а, е-диаминопимелиновой кислоты [379—381] и LL-a, s-диаминопимелиновой кислоты [382] в некоторых из них была обнаружена бактериальная декарбоксилаза, превращающая лезо-форму диаминопимелиновой кислоты в L-лизин и углекислоту [240]. Сперва было отмечено, что LL-tz, s-диаминопимелиновая кислота доступна декарбоксилированию. Однако в дальнейшем оказалось, что кажущееся декарбоксилирование LL-изомера обусловлено превращением этого изомера в жезо-форму, представляющую истинный субстрат специфической декарбоксилазы. Фермент, осуществляющий взаимопревращение мезо- и LL-форм а, е-диаминопимелиновой кислоты, был выделен из клеток мутантного штамма Es heri hia oli, для роста которого необходим лизин. Фермент интересен в том отношении, чт,о он катализирует реакцию рацемизации одного асимметрического центра в молекуле аминокислоты, имеющей два центра асимметрии [c.244]

Механизм обеззараживающего действия хлора связан с нарушением обмена веществ бактериальной клетки в процессе дезинфекции воды. При этом выявлено влияние на ферментную активность бактерий, в частности, на дегидрогеназы, катализирующие окислительно-восстановительные реакции в бактериальной клетке. А. М. Ски-дальской (1969) было изучено влияние хлора на процесс декарбоксилирования аминокислот бактерий, протекающий в присутствии строго специфичных ферментов-декарбоксилаз, а также был определен нуклеотидный состав ДНК кишечной палочки после окончания процесса обеззараживания при различных уровнях бактерицидного эффекта. [c.75]

И. И. Корнеев (1971) изучил влияние УФ-излучения на обменные процессы бактериальной клетки путем исследования декарбоксилазной активности. УФ-излучение в дозе 300 мВт-с/м2 (бактерицидный эффект 1 балл) подавляет активность глютамат-декарбоксилазы кишечной палочки на 75%, а излучение, равное 600 мВт-с/м (бактерицидный эффект 2 балла),— на 93,75%. Декарбоксилазы брюшнотифозной палочки были менее резистентными к воздействию ультрафиолетовых лучей, излучение в 600 мВт-с/м полностью ингибировало декарбоксплазную активность исследованных штаммов брюшнотифозной палочки. [c.137]

Лиазы являются ферментами, катализирующими расщепление негидролизуемых химических соединений. Наиболее важными из них являются ферменты, которые катализируют разрыв связи между двумя атомами углерода. Если этот разрыв происходит у карбоксильной группы, освобождается СО2 и фермент называется декарбоксилазой. Существует значительное число декарбоксилаз животного и бактериального происхождения, которые декарбоксилируют простые или замещенные карбоновые кислоты, в том числе аминокислоты. Реакции декарбоксилирования имеют необратимый характер. Клиа-зам относятся также такие ферменты, как альдолазы, гидро-лиазы, гидратазы, десульфогидразы. [c.211]

Белковый компонент карбоксилазы (второго фермента, играющего очень важную роль в брожении) получен при действии на фермент разбавленных растворов щелочей. Простетической группой дрожжевой карбоксилазы является тиаминпирофосфат [173], фосфорные группы которого связаны, повидиз,юму, с белковым компонентом через ионы магния. Возможно также, что апофермент и кофермент соединены между собой через четвертичный азот тиамина [174]. Бактериальные декарбоксилазы отщепляющие углекислоту от тирозина и других аминокислот, содержат в качестве простетической группы пиридоксальфосфат [175]. Белковый компонент этих декарбоксилаз еще не изучен. [c.306]