Аминокислоты конфигурация и оптическая активность

Пространственное строение решающим образом влияет на свойства и биологические функции органических веществ, участвующих в процессах жизнедеятельности. Большинство таких веществ оптически активны и встречаются в природе обычно в одной из антиподных форм это относится к белкам и образующим их аминокислотам, нуклеиновым кислотам, сахарам, стероидным гормонам, природным оксикислотам, ферментам, витаминам и др. Свойства природного каучука тесно связаны с определенной геометрической конфигурацией его полимерной цепи. Еще большее значение имеет в рассматриваемой области конформация, в особенности если речь идет о таких полимерах, как белки и нуклеиновые кислоты. Ни один вопрос биохимии не может быть решен на современном уровне без тщательного учета стереохимических факторов. [c.623]

В полученном дипептиде свободная электронная пара азота сопряжена с двойной связью карбонильной группы, так что связь С—N отчасти сдвоена и вращение вокруг нее затруднено. Пептидная связь имеет постоянный дипольный момент D. Боковые группы R, и R2 определяют комбинацию физико-химических свойств, присущих исходным индивидуальным аминокислотам. Как известно, при всех превращениях, если не происходит разрыва связи у асимметричного атома, конфигурация молекулы сохраняется. Поэтому при образовании пептидной связи сохраняются основные свойства исходных аминокислот 1) оптическая активность, обусловленная хиральностью строения аминокислотных остатков [c.28]

Как вы увидите ниже, все природные аминокислоты (за исключением глицина) имеют по крайней мере один хиральный центр. Аминокислоты, получаемые при гидролизе белков, оптически активны (за исключением глицина). Установление конфигурации -углеродного атома показало, что все они имеют 5-кон-фигурацию. Проекционная формула по Фишеру и перспективная формула приведены ниже [c.196]

В настоящей главе мы сначала рассмотрим химию аминокислот, а затем кратко обсудим получаемые из них белки. Наша главная цель при этом состоит в том, чтобы показать, каким образом выводятся структуры этих невероятно сложных молекул, и продемонстрировать, что в конце концов химия белков основана на тех же принципах органической структурной теории на представлениях об углах и длинах связей, величине и размерах групп, водородных связях, резонансе, кислотности и основности, оптической активности, конфигурации и конформации. [c.1037]

Как видно из структур, приведенных в табл. 37.1, каждая аминокислота, за исключением глицина, содержит по крайней мере один асимметрический ато л углерода. Если аминокислоты получают в результате кислотного или щелочного гидролиза белков, то каждая аминокислота, за исключением глицина, оказывается оптически активной. Стереохимическое изучение этих природных аминокислот показало, что все они имеют одинаковую конфигурацию по атому углерода, несущему а-аминогруппу, и эта конфигурация та же, что и в ь-(—)-глицериновом альдегиде. [c.1043]

Лигандообменная хроматография, впервые предложенная В. А. Даванковым [21, 107], также обычно основана на динамическом модифицировании. В настоящее время она является наиболее селективным средством разделения оптических изомеров. Основы этого метода и обзор достижений изложены в работах [7, 105, 106]. Возможны три варианта модификации в лигандообменных системах. Один из них предусматривает ковалентное связывание оптически активного агента, чаще всего аминокислоты, с матрицей сорбента. В систему с подвижной фазой вводят ионы металла-комплексообразователя, связывающиеся с оптически активным сорбентом. Металл выбирают таким образом, чтобы после связывания с сорбатом оставались еще две вакантные позиции для связывания с ионами сорбатов. В зависимости от конфигурации сорбатов при этом возможно образование двух диастереомерных комплексов. Например, если сорбент содержит Ь-аминокислоту, он может с рацемическим сорбатом образовать Ь,Ь- и Ь,В-комплексы. Поскольку устойчивость этих комплексов различна, средняя скорость миграции энантиомеров тоже различна. [c.176]

Синтез 1,2-дигидро-ЗН-1,4-бенздиазепин-2-онов из аминокетонов и производных оптически активных а-аминокислот протекает с сохранением конфигурации оптического центра. Этим методом получены хиральные 1,4-бенздиазепины с асимметрическим центром в положении 3 [ 1,32—34 [c.98]

Ценный вклад в область стереохимии внесли Фишер и сотрудники [263, 311], получив изомерные дикетопиперазины из дипептидов оптически активных аминокислот. Если дипептид, состоящий из двух структурных единиц одной и той же активной аминокислоты, циклизуется в мягких условиях, то образующийся при этом дикетопиперазин представляет собой одну из активных модификаций 1 ис-формы. Например, -ал анил- -аланин и /-аланил-/-аланин дают каждый по одному оптическому антиподу г ис-формы. С другой стороны, если оба компонента дипептида имеют противоположные конфигурации, то получается только неактивная транс-форма. -Аланил-/-аланин и аланил-й-аланин оба дают один и тот же неактивный ангидрид. Эти результаты вполне удовлетворительно подтверждают потерю оптической активности благодаря внутренней компенсации. [c.362]

До недавнего времени с достоверностью не была известна абсолютная конфигурация ни одного оптически активного соединения. Вместо этого проводилось отнесение конфигураций к стандартному веществу — глицериновому альдегиду, который был первоначально выбран в качестве основы для отнесения конфигураций углеводов, но был связан также со многими другими классами соединений, включая а-аминокислоты, терпены и стероиды, а также ряд других важных в биохимическом отношении веществ. Правовращающему глицериновому альдегиду была произвольно придана конфигурация ХЫУ, и он обозначается как в-(- -)-глицериновый альдегид. Левовращающий энантиомер ХЬУ называют ь-(—)-глицериновым альдегидом. В этих наименованиях знак, заключенный в скобки, относится только к направлению вращения, тогда как буква в или ь указывает на абсолютную конфигурацию. Для указания знака вращения вместо (- -) иногда применяют букву d, вместо (—) — а вместо ( ) — сИ. [c.522]

Синтез пептидов связан с рядом существенных трудностей. Прежде всего, необходимы чистые энантиомеры — оптические активные изомеры -ряда ( -конфигурации) а-аминокислот. Кроме того, требуются специальные приемы для осуществления последовательного образования пептидных связей а нужной нам последовательности а-аминокислот защита аминогрупп, активация карбоксильных групп, отщепление защитных групп, множество специальных реагентов. [c.630]

За исключением глицина, который не содержит асимметрического углеродного атома, все аминокислоты оптически активны. Все эти аминокислоты, обнаруженные в белках, обладают L-конфигура-цией при а-атоме углерода. Заглавная буква L указывает на конфигурацию молекулы, но не на направление вращения плоскости поляризации света. Право- и левовращающие изомеры обозначаются соответственно знаками (+) и (—) или же буквами d я I. Конфигурацию молекулы при а-атоме углерода можно определить химически путем сравнения с родственным оптически активным соединением. Например, L-серин можно превратить в L-аланин или L-цистеин с помощью следующих реакций [c.24]

В ряду а-аминокислот, у которых конфигурация молекулы характеризуется расположением заместителей нри я-углеродном атоме, классификация различных соединений по оптической активности долгое время имела чисто условный характер. В результате изучения механизма замещения при асимметрическом атоме углерода Ингольду удалось связать структуру этих соединений со структурой глицеринового альдегида. Природный левовращающий аланин (УП) был, таким образом, связан с /-глицериновым альдегидом через промежуточную стадию — О-а-бромпропионовую кислоту (VI). [c.414]

Природные а-аминокислоты оптически активны, т. е. имеют строение одного из двух энантиомеров. Установлено, что а-аминокислоты природного происхождения имеют 5-конфигурацию, т. е. относятся к -ряду. [c.508]

Все эти аминокислоты, кроме глицина, имеют асимметрические центры и оптически активны. По своей конфигурации аминокислоты, получаемые гидролизом белков, одинаковы и принадлежат к одному и тому же конфигурационному ряду, что и Ь-(—)-глицериновый альдегид. [c.536]

Относительно конфигурации оптически активных а-хлоркарбоно-вых кислот в настоящее время нам известно, что левовращающие формы а-хлорпропионовой, монохлорянтарной и дихлорянтарной кислот конфигуративно соответствуют природной L(—)-яблочной кислоте, а также природным аминокислотам белка (стр. 369) и, следовательно, содержат группировку [c.314]

Определить тип конформации, количественно оценить долю спиральных участков цепи, а также отличить левую спираль от правой позволяют данные дисперсии оптич. вращения (ДОВ). Синтетич. П., состоящие из оптически активных аминокислот, обнаруживают оптич. вращение, зависящее от того, какова конфигурация асимметрич. а-углеродных атомов и каким образом взаимосвязаны друг с другом в пространственном отношении пептидные группы. Для П., находящихся в конформации статистич. клубков, характерны плавные кривые ДОВ в области от 340 ммк и выше, описываемые ур-нием Друде, определяющим вклад простого оптически активного хромофора (максимум поглощения к-рого лежит при io) в общее вращение при нек-рой длине волны к А — постоянная величина) [c.13]

До недавнего времени наука не знала подходов к решению вопроса — какова абсолютная конфигурация того или иного зеркального изомера. Приходилось довольствоваться определением относительной конфигурации сравнением конфигурации тех или иных оптически активных веществ (оксикислот, аминокислот, сахаров) с конфигурацией какого-либо одного вещества. В качестве вещества, принятого для [c.310]

Структуры всех 20 нормальных аминокислот (компонентов, выделенных из гидролизатов белков) были установлены к 1935 г. самым первым Браконно в 1820 г. был охарактеризован глицин, самым последним — треонин. Хотя цистеин входит в состав многих пептидов и белков как таковой, Однако их функционирующие формы содержат окисленный продукт — цистин, дисульфидные мостики которого могут образовываться как внутри-, так и межмолекулярно. За исключением глицина, все кодируемые аминокислоты белков оптически активны и одинаково хиральны при асимметрическом ос-углеродном атоме. По аналогии, с обычной номенклатурой для углеводов, их обычно рассматривают как соединения, обладающие -конфигурацией, при этом -серин считают родоначальным соединением. За исключением цистеина, конфигурация всех аминокислот соответствует S-конфигурацни по системе Кана-Ингольда-Прелога положение серы в цистеине таково, что -цистеин имеет / -конфигурацию. Изолепцин и треонин имеют по второму центру асимметрии при -углеродных атомах найденные в белках (2S, 35)-2-амино-3-метилвалериановая и (2S, 3/ )-2-амино-3-гидроксимасляная кислоты являются стереоизомерами. [c.227]

Эффекты Коттона этих хромофоров и других производных аминов были подробно исследованы [19—21]. К сожалению, некоторые эти производные или трудно получаются, или при их получении образуются рацемические смеси отдельные производные непригодны из-за нежелательных оптических свойств. Для определения относительной и (или) абсолютной конфигурации оптически активных аминов и аминокислот [369—375] из большинства исследованных до сих пор производных наиболее применим салицилиденовый хромофор, получающийся при конденсации салицилальдегида с аминами. Обычно амииы с (5)-конфигурацией обнаруживают положительный эффект Коттона на кривых ДОВ и КД, а с ( )-конфигурацией — отрицательный. [c.67]

Кроме производных аминов, перечисленных в разд. 2.12 и 2.16, для определения конфигурации оптически активных аминов и а-аминокислот также довольно часто используют Ы-нитробензоильный [395] и дитиокарбамат-ный [386, 387, 399, 400] хромофоры. [c.70]

В качестве реагента для определения конфигурации оптически активных аминосоединений предложен рацемический З-гексадеканоил-4-мето-ксикарбонил-1,3-тиазолидинтион-2 (174). Конфигурацию исследуемого вещества определяют по знаку вращения непрореагировавшего реагента, который отделяют колоночной хроматографией (за ходом разделения легко следить, так как реагент окрашен в желтый цвет). При этом было установлено, что положительное вращение непрореагировавшего реагента наблюдается, если определяемые а-аминокислоты имеют (S)-, а р-амино-спирты и 3-амино-(3-лактамы— (/ )-конфигурацию [24], [c.152]

Впервые конфигурация оптически активных аминокислот была установлена на примере одной из природных аминокислот—левовращающего серина СНдОН— HNH2—СООН, который входит в состав многих белков. [c.244]

Впервые рентгенографический метод определения абсолютной конфигурации был применен к винной кислоте. Это сделали в 1951 г. Бийо, Пирдмен и Ван-Боммель в той самой лаборатории, в которой в прошлом веке работал Вант-Гофф. За два десятка лет, прошедших со времени открытия рентгеноструктурного метода определения абсолютной конфигурации, таким путем установлены конфигурации около двухсот оптически активных веществ — среди них и органические вещества, и оптически активные комплексные соединения. Сводка этих данных имеется в работах [12]. К числу веществ с установленной абсолютной конфигурацией относятся различные оксикислоты, аминокислоты, терпеноиды, стероиды, алкалоиды,сахара, например [c.186]

Еще во времена Пастера было известно, что белки обладают оптической активностью. В дальнейшем было выяснено, что это обуславливается оптической активностью входящих в состав белков аминокислот. По мере развития конфигуративных исследований выяснилось, что находимые в белках аминокислоты имеют одинаковую пространственную конфигурацию, принадлежат к -ряду. Известно лишь очень небольшое число исключений, сам характер которых лишь сильнее подчеркивает правило. Неестественные пространственные изомеры аминокислот найдены в составе некоторых антибиотиков, в бактериях. [c.635]

Практически все природные моносахариды (за исключением дигидроксиацето-на) обладают оптической активностью. Так, D-глюкоза в природе встречается в виде правовращающего изомера с удельной величиной вращения [а] = = -Ь 52,7°, а D-фруктоза-в виде левовращающего соединения ([ос] >° = — 92,4°). Так же как и стереоизомерные формы аминокислот (гл. 5), все стереоизомеры моносахаридов определяют по отношению к выбранному в качестве стандарта веществу-глицеральдегиду, который имеет одну D-форму и одну L-форму (рис. 11-5). Однако, поскольку многие альдозы имеют два или больше асимметрических центров, принято, что обозначения D и Lуказывают на конфигурацию асимметрического атома углерода, максимально удаленного от атома углерода карбонильной группы. Если гидроксильная группа при наиболее удаленном асимметрическом атоме углерода располагается в проекционной формуле справа, то сахар относят к D-ряду, а если слева, то к L-ряду. В природе обнаружены прак- [c.305]

Оптическая активность. — Работами школы Э. Фишера, Каррера и Левина (1907—1930) путем соответствующих превращений, яе затрагивающих асимметрический центр, было показано, что все аминокислоты в белках имеют одинаковую конфигурацию -при а-углеродном атоме. Интересно отметить, что один из двух подходов к установлению стереохимического соотношения между аминокислотами и соответствующими сахарами включает умышленное проведение реакции по асимметрическому центру. Хьюз и Инголд (1937) показали, что реакция 5лг2 неизбежно сопровождается вальденовским обращением и что взаимодействие галоидпроизводных с азидом натрия может быть проведено так, чтобы исключить бимолекулярное замещение. Этим методом авторы превратили О-молочную кислоту в вещество, оказавшееся неприродным аланином отсюда природному аланину была приписала -конфигурация [c.651]

Э. Фишеру удалось получить (совместно с его учеником О. Варбургом) Ь-а-6ромпропионилхлорид и перейти к синтезу оптически активных пептидов. Им было установлено, что превращение производных а-галогенкарбоновых кислот в производные аминокислот может протекать как с сохраиею ем конфигурации, так и с ее обращением (впоследствии это явление было названо вальденовским обращением, по имени П, И. Вальдена). [c.126]

Эти эффекты менее заметны, если комплекс содержит только два или один оптически активный лиганд. Описанное явление использовано Бейларом с сотрудникалш для частичного разделения комплексов (см. раздел III, 2, Б) и диаминов, аминокислот и дикарбоновых кислот [17, 102, 215]. На основании довольно достоверных данных такое стереоспецифи-ческое поведение объясняется обычно образованием предпочтительной дисимметрической конфигурации вокруг центрального атома, из которой образуется наименее несимметричный асимметрический изомер. Той же причиной объясняли заметное изл1енение вращения, когда оптически активный лиганд образует комплексный ион, способный к молекулярной асимметрии, например [Р1(/-рп)з]С14. Однако в правильности этой точки зрения недавно возникли сомнения (194]. Изменения вращения оптически активных лигандов, когда они входят в комплексы, теперь приписывают просто влиянию окружающей среды, как следствию процесса координации. Дисперсионное отношение (отношение оптических вращений при двух разных длинах волн) некоторых инертных комплексов Pt(IV) и [c.209]

Остатки природных белков, составляющие группу примерно из 20 аминокислот, все имеют I (/е с>)-конфигурацию, кроме глицина, у которого R = Н (Зангер и Смит приводят список этих кислот и используемые сокращения [1785]). По-видимому, отдельные d ( ел /го)-кислоты входят в состав некоторых низших организмов. Мы не будем здесь касаться d-кислот, хотя они и представляют определенный интерес. Это следует, в частности, из результатов исследования оптической активности синтетических полипептидов. Белки построены в основном из трех-четырех различных остатков, но в меньшем количестве в молекулу входят также еще пятнадцать или больше других кислот. Простейш ий белок, инсулин, состоит из 106 аминокислотных единиц, гемоглобин — из 580. [c.254]

Тем самым мы получаем объяснение, каким путем возникла оптическая активность природных веществ. До тех пор пока существуют ферменты, должна существовать также и оптическая активность, так как оптически неактивные вещества вследствие высокой стереохимической специфичности ферментов и увеличения оптической чистоты при их образовании имеют тенденцию становиться оптически активными. Как только в развивающемся и размножающемся организме по какой-либо причине появляется хотя бы незначительная оптическая активность, она постепенно неизбежно развивается в полную оптическую чистоту. Первотолчком может быть случайное явление, которое, согласно теории вероятности , в ходе длительного развития должно привести к возникновению незначительной оптической активности. Таким образом, может быть, это случайность, что природные вещества обладают именно такой конфигурацией, которую мы сегодня у них находим. Вообще говоря, точно так же возможно было бы существование и мира-антипода, в котором организмы вырабатывали бы /-глюкозу, /-винную кислоту, -молочную кислоту и -аминокислоты. [c.139]

Внутримолекулярный характер перегруппировки подтверждается с.охране-нием конфигурации в случае оптически активных амидов. Реакция позво.тяет получать алифатические, ароматические, алициклические, гетероциклические амины и аминокислоты. Если R = Ar, то наличие электронодонорных заместителей в мета- или пара-положениях ускоряет реакцию. [c.147]

Оптически активные полимеры оказалось возможным сиите-зировать также из олтически недеятельных мономеров, применяя стереорегулярные оптически активные катализаторы (металлоорганические соединения) или сокатализаторы (амины, аминокислоты), осуществляющие асимметрическую индукцию. При этом происходит либо отбор одинаковых конфигураций асимметрических атомов, возникающих в результате роста полимерной цепи (например, полимеризация замещенных диолефинов К—СН = СН—СН = СН—К ), либо преимущественное вовлечение в реакцию одного из оптических изомеров рацемической смеси мономеров (получение оптически активного полипропиленоксида из рацемической окиси пропилена). [c.426]

Одно время для быстрой предварительной оценки конфигурации было популярным использование эмпирических правил сдвига величины оптического вращения при одной длине волны в зависимости от изменения условий или замещения. Наиболее известно правило Клу — Лутца — Иргенсона, которое звучит следующим образом [27] Если при добавлении кислоты к водному раствору оптически активной аминокислоты ее молекулярное вращение изменится в положительную сторону, то эта аминокислота имеет -конфигурацию если изменение происходит в обратном направлении, то это характеризует )-аминокислоту . [c.237]

Название П. образуют путем последовательного перечисления названий аминокислотных остатков, начиная с N-кoнцeвoгo, напр. глицил-Б-лейцил-Ь-аланин (сокращенно — Н-гли-В-лей-Ь-ала-ОН о сокращениях названий аминокислот см. Аминокислоты). При этом название С-концевого остатка имеет окончание ин , остальных — ил . Символами Ь и В (по системе Фишера) или соответственно 8 и К (по системе Кана — Ингольда — Прелога) обозначают конфигурацию асимметрич. а-углеродного атома каждого оптически активного аминокислотного остатка. [c.13]

Совершенно очевидно, что метиловые эфиры N-ТФА-дипептидов, образующихся при частичном гидролизе высшего пептида,— это не единственно возможные диастереомерные производные, пригодные для определения конфигурации аминокислот методом ГЖХ. Исследуемый пептид можно подвергнуть также полному гидролизу, а получающиеся аминокислоты превратить затем в подходящие производные, вводя для образования разделяемых ГЖХ диастереомеров второй асимметрический центр. Длг этой цели успешно используются метиловые эфиры N-ТФА-аминокислот, если, как сообщалось Гил-Авом [32], применять стеклянный капилляр, покрытый оптически активной жидкой фазой в таких условиях разделение энантиомерных производных l- и о-амино-кислот достигается за счет образования водородносвязанного дцастереомерного ассоциативного комплекса с жидкой фазой. В качестве производного можно взять также эфир с оптически активным спиртом, согласно Чарльзу [37] и Гил-Аву [38, 39], применившими 2-бутиловые или 2-н-октиловые эфиры. Аналогичной методикой пользовались Поллок и сотр. [40—42, 78]. [c.172]

Вейганд [12] обратил внимание на возможное применение подобного асимметрического синтеза для введения трития в а-по-ложение Ы-концевой аминокислоты. Это происходит, когда соответствующая оь-аминокислота реагирует с трифторуксусным ангидридом, в который добавлено некоторое количество меченой тритием воды. В результате обмена протона образуется меченый тритием псевдооксазолон. При реакции с оптически активным метиловым эфиром аминокислоты, например ь-конфигурации, псевдооксазолон дает соответствующее меченое тритием производное дипептида, которое затем может быть разделено с помощью перекристаллизации или препаративной ГЖХ. [c.179]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология