Пиридоксальфосфат как простетическая группа

Следует отметить, что в выяснение биологической роли витамина В и пиридоксальфосфата в азотистом обмене существенный вклад внесли А.Е. Браунштейн, С.Р. Мардашев, Э. Снелл, Д. Мецлер, А. Майстер и др. Известно более 20 пиридоксалевых ферментов, катализирующих ключевые реакции азотистого метаболизма во всех живых организмах. Так доказано, что пиридоксальфосфат является простетической группой аминотрансфераз, катализирующих обратимый перенос аминогруппы (КН,-группы) от аминокислот на а-кетокислоту, и декарбоксилаз аминокислот, осуществляющих необратимое отщепление СО от карбоксильной группы аминокислот с образованием биогенных аминов. Установлена коферментная роль пиридоксальфосфата в ферментативных реакциях неокислительного дезаминирования серина и треонина, окисления триптофана, кинуренина, превращения серосодержащих аминокислот, взаимопревращения серина и глицина (см. главу 12), а также в синтезе б-аминолевулиновой кислоты, являющейся предшественником молекулы гема гемоглобина, и др. [c.227]

Все указанные ферменты обнаружены в бактериях и являются протеидами, простетические группы у них такие тиамннпирофосфат — в карбокси-лиазах кетокислот и пиридоксальфосфат — в карбокси-лиазах аминокислот. Реакция декарбоксили-роваиия кетокислоты идет при участии тиаминпирофосфата (см. раздел Витамины , Витамин В ). Механизм реакции декарбоксилировании аминокислот с помощью кар-боксилазы с пиридоксальфосфатом в качестве кофермента в общем близок механизму, действующему при переаминировании аминокислот. Здесь также возникает шиффово основание. В нем электронная плотность у а-углеродного атома аминокислоты очень мала, вследствие чего сильно ослабляется связь этого углеродного атома с карбоксильной группой, которая легко отщепляется. [c.101]

Функции кофакторов в катализе и их химическая природа чрезвычайно разнообразны.Простетическую группу образуют, например, производные витамина Вв, в частности пиридоксальфосфат [c.15]

Аминотрансферазы. Эти ферменты ускоряют реакцию переаминирования аминокислот с кетокислотами и очень важны для обеспечения биосинтеза аминокислот. Аминотрансферазы двухкомпонентны простетической группой их во всех случаях является пиридоксальфосфат, ковалентно присоединенный к апоферменту через свою альдегидную группу (см. рис. 55, Б) и ионной связью—через остаток фосфорной кислоты [c.124]

Во многих случаях коферментами являются витамины. Так, в состав пируватдекарбоксилазы, катализирующей образование уксусной кислоты из пировиноградной кислоты, входит тиамин (витамин В1). В состав дегидрогеназ часто входит рибофлавин (витамин В2), в состав аминотрансфераз — пиридоксальфосфат. Функцию простетических групп в молекуле ферментов иногда могут выполнять комплексы, содержащие ионы металлов. Считают, что металлы при соединении фермента с субстратом сближают последний с каталитическим центром фермента, обеспечивая начало реакции, или же непосредственно участвуют в процессе переноса электронов. Известно по меньшей мере 15 ионон металлов, в том числе микроэлементов, активирующих ферменты. [c.29]

Реакции декарбоксилирования в отличие от других процессов промежуточного обмена аминокислот являются необратимыми. Они катализируются специфическими ферментами-декарбоксилазами аминокислот, отличающимися от декарбоксилаз а-кетокислот (см. главу 10) как белковым компонентом, так и природой кофермента. Декарбоксилазы аминокислот состоят из белковой части, обеспечивающей специфичность действия, и простетической группы, представленной пиридоксальфосфатом (ПФ), как и у трансаминаз. [c.441]

Пиридоксальфосфат — коферментная форма витамина В (пиридоксина) В организме витамин Ве фосфорилируется, превращаясь в пиридоксальфосфат, который является простетической группой ферментов, осуществляющих декарб оксилирование и переаминирование аминокислот. [c.316]

Пиридоксин (Вб) Пиридоксальфосфат — простетическая группа трансаминаз и других ферментов, катализирующих реакции с участием а-ами-нокислот (переносчик аминогрупп) [c.278]

Следует подчеркнуть, однако, что значительно больший удельный вес имеет посттрансляционная химическая модификация белков, затрагивающая радикалы отдельных аминокислот. Одной из таких существенных модификаций является ковалентное присоединение простетической группы к молекуле белка. Например, только после присоединения пиридоксальфосфата к -аминогруппе остатка лизина белковой части—апо-ферменту—образуется биологически активная трехмерная конфигурация аминотрансфераз, катализирующих реакции трансаминирования аминокислот. Некоторые белки подвергаются гликозилированию, присоединяя олигосахаридные остатки (образование гликопротеинов), и обеспечивают тем самым доставку белков к клеткам-мишеням. Широко представлены химические модификации белков в результате реакции гидроксилирования остатков пролина, лизина (при формировании молекул коллагена), реакции метилирования (остатки лизина, глутамата), ацети-лирования ряда N-концевых аминокислот, реакции карбоксилирования остатков глутамата и аспартата ряда белков (добавление экстра-карбоксильной группы). В частности, протромбин (белок свертывающей [c.532]

Для понима1 ИЯ оптической активности нуклеиновых кислог необходимо рассмотреть явление индуцированной оптической активности (ИОА). Симметричные, т. е. лишенные хиральности, молекулы красителей, будучи присоединены к а-спиральным полипептидам, обнаруживают АДОВ и КД в областях собственного поглощения. Этот эффект исчезает при денатурации комплекса а-спирали с красителем. Эффект объясняется взаимодействием молекулы красителя с пептидным остатком вблизи асимметричного центра. О том же свидетельствует ИОА просте-тических групп и коферментов. АДОВ и КД в области поглощения пиридоксальфосфата — кофермента аспартатаминотрансферазы-i( . 184) послужили источником информации о структуре активного центра этого фермента. На рис. 5.19 показаны кривые АДОВ дезоксигемоглобина, оксигемоглобина и карбоксигемоглобина в областях поглощения простетической группы гема, которая сама по себе симметрична (см. с. 50). Под влиянием хиральности биополимера возникает оптическая асимметрия электронной оболочки хромофора. В строгой теории ИОА необходимо рассмотрение колебаний атомных ядер, решение электронно-колебательной задачи. [c.157]

Простетической группой фосфорилазы из мышцы, как было показано, является пиридоксальфосфат (см. стр. 401). Фосфорилаза из картофеля содержит на 1 моль фермента 2 моль прочно связанного пиридоксальфосфата. Механизм действия этого фермента неизвестен. В ходе реакции расщепляются связи между пиранозным кольцом и глюкозидным кислородным мостиком. Имеются данные, что во время этой реакции глюкозил-ферментный комплекс не образуется. [c.161]

Пиридоксин превращается в пиридоксальфосфат, который служит простетической группой, выполняющей центральную роль в реакциях переаминирования. [c.357]

У всех трансаминаз имеется прочно связанная простетическая группа, и механизм их действия одинаков. Простетической группой трансаминаз служит пири-доксальфосфат-производдое пиридоксина, или витамина (разд. 10.8). Пиридоксальфосфат действует как про- [c.572]

Рис, 19-2, Простетическая группа трансаминаз, Пиродоксальфосфат ( 4) и его аминированная форма-пиридоксаминфосфат (Б)-это прочно связанные коферменты трансаминаз. Функциональные группы, от которых зависит их действие, показаны на красном фоне, В. Пиридоксальфосфат играет роль промежуточного переносчика аминогрупп при действии трансаминаз. Е означает здесь ферментный белок, а -прочно связан- Hj—с—СОО + Н+-> Hj—с—н + СО, [c.573]

На последнем этапе цистатионин—у-лиаза, также принадлежащая к числу ферментов, у которых простетической группой служит пиридоксальфосфат, катализирует удаление аммиака и расщепление цистатионина с образованием свободного цистеина (рис. 22-5) [c.658]

НАД и НАДФ включают никотинамид — один из витаминов группы В, флавиновые простетические группы содержат рибофлавин, т. е. витамин Вг, тиаминпирофосфат включает витамин В1 (тиамин), пиридоксальфосфат — производное витамина Ве (пиридоксина), кобамидные коферменты близки по строению к витамину В12, липоат — один из факторов роста микроорганизмов, аскорбиновая кислота (витамин С) играет роль витамина у морских свинок. Главная биологическая функция витаминов, по-видимому, состоит в том, чтобы быть активными компонентами специализированных коферментов и простетических групп возможно, что организмы часто не могут сами синтезировать [c.68]

Белковый компонент карбоксилазы (второго фермента, играющего очень важную роль в брожении) получен при действии на фермент разбавленных растворов щелочей. Простетической группой дрожжевой карбоксилазы является тиаминпирофосфат [173], фосфорные группы которого связаны, повидиз,юму, с белковым компонентом через ионы магния. Возможно также, что апофермент и кофермент соединены между собой через четвертичный азот тиамина [174]. Бактериальные декарбоксилазы отщепляющие углекислоту от тирозина и других аминокислот, содержат в качестве простетической группы пиридоксальфосфат [175]. Белковый компонент этих декарбоксилаз еще не изучен. [c.306]

Фосфорилированные и нефосфорилированные формы витамина В всасываются в кишечнике при этом происходит фосфорилирование нефосфорилированных форм. Пиридоксальфосфат является главной транспортной формой витамина в плазме крови. В настоящее время известно более 20 пиридоксальзависимых ферментов, специфичность которых определяется апоферментами. Пиридоксальфосфат является простетической группой аминотрансфераз, катализирующих обратимый перенос аминогруппы от аминокислоты [c.350]

Медьсодержащими являются также оксидазы аминокислот и аминов. В настоящее время установлено, что в качестве простетической группы они содержат пиридоксальфосфат, к фенольной группе которого ковалентно присоединен ион меди. Например, для аланино-ксидазы осуществляется процесс [c.259]

Интересная реакция осуществляется по радикалу треонина. Она состоит в отщеплении радикала в виде ацетальдегида. Эта реакция ускоряется специфическим ферментом—треонииальдолазой, открытым А. Е. Браунштейном и Г. Я. Виленкиной (1951). Простетической группой его является пиридоксальфосфат. В качестве второго продукта расщепления треонина идентифшшрован глицин [c.271]

Спектроскопические характеристики многих ферментов и субстратов изменяются при образовании Е8-комплекса подобно тому, как меняется характерный для дезоксигемоглобина спектр поглощения при связывании кислорода или при окислении в ферриформу, что было описано ранее (рис. 3,18). Эти изменения проявляются особенно отчетливо, если фермент содержит окрашенную простетическую группу. Хорошей иллюстрацией может служить триптофан-синтаза-бактериальный фермент, содержащий в качестве простетической группы пиридоксальфосфат. Этот фермент катализирует синтез Ь-триптофана из Ь-серина и индола. При добавлении Ь-се-рина к ферменту резко возрастает флуоресценция пиридоксальфосфатной группы (рис. 6.8). Последующее добавление второ- [c.108]

Простетической группой всех аминотранс-фераз служит пиридоксальфосфат (ПЛФ), являющийся производным пиридоксина (витамина Вб). В процессе трансаминирования происходит временное превращение пиридоксальфосфата в пиридоксаминфосфат (ПМФ). [c.161]

Каждый активный участок Р2 содержит в качестве простетической группы пиридоксальфосфат. При образовании комплекса (12 2 талитические свойства его компонентов а и Р2 заметно меняются. Скорости частичных реакций под действием комплекса зРг более чем в 10 раз превышают скорости реакций, катализируемых отдельными субъединицами. Более того, синтез триптофана под действием (12 2 осуществляется с помощью согласованного механизма. Индол, образовавшийся в первой частичной реакции, сразу же реагирует с серином, не высвобождаясь из комплекса с ОЕ2Р2. Таким образом, взаимодействия между субъединицами мульти-субъединичного фермента могут изменять его каталитические свойства. [c.241]

Рост пептидной цепи начинается с образования пептидной связи между аминогруппой L-аланина и карбоксильной группой остатка N-ацетилмурамовой кислоты в UDP-NAM. Далее последовательно присоединяются D-глутамат, L-ЛЙЗЙН и дипептид О-аланил-О-аланин (рис. 32.7). D-амино-кислоты образуются из соответствующих L-изомеров под действием рацемаз, содержащих в качестве простетической группы пиридоксальфосфат. Образование каждой из этих пептидных связей протекает за счет энергии АТР. Подчеркнем, что синтез в данном случае осуществляется не по обычному механизму синтеза белков на рибосомах, а специальными ферментами. Следовательно, информация относительно последовательности аминокислот определяется только специфичностью ферментов, а не нуклеотидной последовательностью информационной РПК. Пептид такого рода не мог бы быть синтезирован обычным путем на рибосомах, поскольку он включает D-ами-нокислоты и у-пептидную связь. [c.220]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология