Гипоксантин-гуанин активность

Обработка полиэтиленгликолем облегчает слияние клеток, тем не менее слияние происходит редко и является в достаточной степени случайным событием. В смеси присутствуют клетки миеломы, селезенки, а также слившиеся клетки миеломы-селезенки, миеломы-миело-мы, селезенки-селезенки. Однако в среде ГАТ растут только гибридные клетки миеломы-селезенки, все остальные типы клеток не могут в ней пролиферировать. Клетки селезенки и слившиеся клетки селезенки—селезенки вообще не растут в культуре, а миеломные клетки НОРЕТ и слившиеся клетки миеломы—миеломы не могут использовать гипоксантин в качестве предшественника в процессе биосинтеза пуриновых оснований гуанина и аденина, без которых невозможен синтез нуклеиновых кислот. Но у них есть другой естественный путь синтеза пуринов - при участии дигидрофолатредуктазы, поэтому в состав среды и входит аминоптерин, ингибирующий активность этого фермента. Таким образом, миеломные клетки [c.185]

Совм. с О. Фишером синтезировал (1875) фенилгидразин. Исследовал (с 1882) строение пуриновых соед., что привело его к синтезу физиологически активных производных пурина — кофеина, теобромина, ксантина, гипоксантина, теофиллина, гуанина и аденина (1897), мочевой к-ты (1899), а также пурина [c.455]

Аденозиндезаминаза (ADA) катализирует необратимое дезаминирование и гидролиз адено-зина до инозина и иона аммония. Нуклеозид-фосфорилаза катализирует превращение инозина в гипоксантин и гуанозина в гуанин. Она обладает также небольшой активностью, обеспечивающей превращение аденозина в аденин. Эти ферменты играют ключевую роль в метаболизме РНК и ДНК. [c.48]

У ряда пациентов идентифицированы дефекты ферментных систем, например ФРПФ-синтетазы (устойчивость к ингибированию конечными продуктами и повышенная активность), гипоксантин-гуанин—фосфорибозилтрансферазы (ГГФРТ) (уменьшение количества фермента или его полное отсутствие, синдром Леша—Найхана). К этой же категории можно отнести недостаточность глюкозо-6-фосфатазы (синдром Гирке). Имеется также группа больных с идиопатической гиперурикемией, которую следует рассматривать как гетерогенную до тех пор, пока не будет выяснена молекулярная основа метаболических дефектов. [c.30]

Определение активности гипоксантин-гуанин—фосфори-бозил—транс ра-зы ДНК-маркеры Исследование хромосом для выявления сбалансированного носительства [c.149]

Амниоцентез определение активности гипоксантин-гуанин—фосфорибозилтрансферазы Амниоцентез исследование хромосом [c.149]

НОВЫХ оснований осуществляют два фермента. Первый — аденин-фосфорибозилтрансфераза — переносит фосфорибозу с ФРПФ на аденин. При этом образуется АМР (рис. 35.7). Второй — гипоксантин-гуанин — фосфорибозилтрансфераза — катализирует фосфорибозилирование ксантина и гуанина с образованием IMP и GMP соответственно (рис. 35.8). Процесс с участием второго фермента, как будет показано ниже, протекает более активно, чем синтез АМР из аденина. [c.21]

У ряда пациентов идентифицированы дефекты ферментных систем, например ФРПФ-синтетазы (устойчивость к ингибированию конечными продуктами и повышенная активность), гипоксантин-гуанин—фосфорибозилтрансферазы (ГГФРТ) (уменьшение количества фермента или его полное отсутствие, синдром Леша—Найхана). К этой же категории можно отнести недостаточность глюкозо- [c.30]

Гиперурикемия обычно имеет наследственный характер среди родственников больного подагрой гиперурикемия обнаруживается во много раз чаще, чем в случайной подборке людей. Известна тяжелая форма гиперурикемии — синдром Леша—Найхана, которая наследуется как рецессивный признак, сцепленный с Х-хромосомой (проявляется у детей-мальчиков). У таких детей кроме симптомов, характерных для подагры, наблюдаются церебральные параличи, нарушения интеллекта, попытки наносить себе раны (укусы губ, пальцев). Эта болезнь связана с дефектом гипоксантин-гуанин-фосфорибозилтрансферазы, катализирующей превращение гипоксантина и гуанина в ИМФ и ГМФ соответственно ( путь спасения ) активность этого фермента у больных в тысячи раз ниже, чем в норме. Вследствие этого гипоксантин и гуанин не используются повторно для синтеза нуклеотидов, а целиком превращаются в мочевую кислоту, что и ведет к [c.371]

Производные, содержащие систему П., широко распространены в природе и играют большую роль во мн. биол. процессах. Важнейшие производные П.-аденин, гуанин (см. Пуриновые основания), гипоксантин, кофеин (см. также Пуриновые алкалоиды), мочевая кислота. Ядро П. входит в состав нек-рых антибиотиков и нуклеотидов, являющихся структурными фрагментами нуклеиновых к-т. П. и ряд его производных обладают противоопухолевой, противовирусной и противоаллергич. активностью. [c.141]

Наряду с обменом аминокислот в организме протекает и обмен пуриновых оснований, образующихся при расщеплении неклеиновых кислот. Аминопурины-—аденин и гуанин — дезаминируются в оксипурины — гипоксантин и ксантин, окисляющиеся далее в мочевую кислоту. Мочевая кислота является главным конечным продуктом пуринового обмена у человека и антропоидов. У большинства млекопитающих, в печени которых имеется активная уриказа, мочевая кислота в большей своей части окисляется в аллантоин, который у млекопитающих является главным, конечным продуктом пуринового обмена (у человека аллантоин образуется и выделяется лишь в незначительных количествах). [c.195]

В присутствии других нуклеофилов, таких как нитрит-, хло-)ид-анионы, пиридин, образуются 8-замещенные ксантины [7]. Взаимодействие пиридина с гипоксантин-1-оксидом приводит к соответствующей пурннил-2-пиридиниевой соли, которая при щелочном гидролизе превращается в гуанин (3). Эти процессы замещения в положении 2 и 8 напоминают реакции Я-оксидов с галогенидами фосфора, а также некоторые перегруппировки Л -алкоксипуринов, наблюдающиеся при алкилировании пуринок-сидов. В случае гомолитического разрыва связей образуется радикал, претерпевающий восстановление и полимеризацию, который мог бы быть ответственным за биологическую активность. Однако атака положения 8 триптофаном и тирозином, а также [c.614]

В тканях животных содержатся ферменты аденаза и гуаназа, катализирующие гидролитическое дезаминирование аденина с образованием гипоксантина и дезалшнирование гуанина с образованием ксантина. Однако активность этих ферментов, особенно аденазы, невелика. [c.438]

Полиморфизм ферментов, участвующих в синтезе пуриновых нуклеотидов de novo, сопровождается образованием белков с низкой ферментативной активностью или нечувствительных к действию аллостерических эффекторов. При этом нарушается регуляция синтеза пуриновых нуклеотидов по механизму отрицательной обратной связи. Избыточно синтезирующиеся нуклеотиды подвергаются катаболизму, и образование мочевой кислоты повышается. Тот же результат получается при снижении активности путей спасения пуринов, Аденин, гуанин и гипоксантин не используются повторно, превращаются в мочевую кислоту, и возникает гипер-урикемия. В норме содержание мочевой кислоты в сыворотке крови составляет 0,15—0,47 ммоль/л, в суточной моче — 400—600 мг. Следствием гиперури-кемии (состояния организма, при котором содержание мочевой кислоты в сыворотке крови превышает уровень растворимости) является кристаллизация уратов в мягких тканях и связках, вызывающая воспалительный процесс, которой называется подагрой. [c.259]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология