Ацетилхолинэстераза каталитические свойства

С точки зрения биохимической эволюции такая близость свойств фермента, выполняющего у разных животных одну и ту же химическую функцию — каталитическое расщепление ацетилхолина. не является неожиданной. Ацетилхолиновый механизм передачи возбуждения в специализированных нервных структурах, возникший, по-видимому, на самых ранних стадиях эволюции нервной системы, мог закрепиться только благодаря тому, что одновременно вызвал образование высокоэффективного приспособления—ацетилхолинэстеразы для быстрого разрушения медиатора. Без этого приспособления ацетилхолиновый механизм в принципе не мог существовать. Качественная неизменность в эволюции одного из медиаторов нервного возбуждения — ацетилхолина — и служит причиной стабильности фермента, специфически настроенного на разрушение этого медиатора с необходимой скоростью. Поскольку, однако, эволюция функций нервного аппарата была связана с увеличением числа структурных элементов нервной системы и усложнением схем соединения их в общую самонастраивающуюся систему, эволюция ферментного аппарата шла, по-видимому, двумя путями. Первый путь — это увеличение количества и концентрации ацетилхолинэстеразы в проводящих возбуждение структурных элементах для обеспечения достаточной скорости разрушения любых количеств ацетилхолина, которые могут выделиться. Второй путь — более совершенная система пространственного распределения фермента в структуре тканей нервной системы. Гистохимические исследования нервной системы демонстрируют высокоспециализированную локализацию значительных количеств ацетилхолинэстеразы в ограниченных объемах нервной ткани, совершенствующуюся в ходе эволюции [19—21, 109. [c.171]

Болотовский И. Д., Шейке Л. М., Конев С. В. Влияние УФ-света на структуру мембран эритроцитов и каталитические свойства мембранной ацетилхолинэстеразы.— Молекулярная биология, 1976, 10, 1027. [c.271]

Исследование кинетики ингибирующего действия четвертичных солей алкиламмония позволило установить различия в свойствах холинэстеразы и ацетилхолинэстеразы. Первоначально на основании, по-видимому, ошибочных экспериментальных данных Адамс и Уиттекер [133] сделали заключение, что активный центр холинэстеразы сыворотки вовсе не содержит анионной группировки, в то время как в ацетилхолинэстеразе она имеется. Однако Бергман и Вурцель [127] в результате подробного изучения влияния ионов тетраэтиламмония и других ингибиторов на активность холинэстеразы плазмы показали, что последняя содержит анионную группировку. Блокирование этой группировки приводит к снижению каталитического эффекта. Интересно, что четвертичные соли алкиламмония тормозили ферментативный гидролиз не только катионных субстратов типа ацетилхолина, но также и субстратов, не содержащих катионного центра, например, алкилгалогенацетатов или ди-ацетина. Очевидно, такой эффект солей тетраалкиламмония связан с их влиянием на конфигурацию активной поверхности белковой молекулы. [c.193]

Изучение. инактивации дало сведения об активной области некоторых гидролитических ферментов, в частности химот1рипсина и ацетилхолинэстеразы. а-Амино-кислоты или некоторые функциональные производные этих соединений, которые являются специфическими субстратами или конкурирующими ингибиторами для а-химотрипсина, могут быть описаны общей формулой R HR R", где R, R и R" — группы, определяющие свойства этих молекул соответственно а-амино- и.чи ацил-аминогруппа, боковая цепь а-аминокислоты и карбоксильная группа или производное карбоновой кислоты. Было высказано предположение [346], что вышеупомянутые специфические субстраты и конкурируюшие инги- биторы могут соединяться с ферментом путем взаимодействия групп R, R, R" и определенного ряда центров рь р2 и рз, которые, как предполагается, составляют каталитически активную область фермента. Полагают, что степень, с которой любое данное вещество будет связываться с активной областью фермента, зависит от того, в какой мере молекула и асимметрическая каталитическая поверхность дополняют друг друга, и также от того, насколько присоединяющаяся молекула и активная область способны изменять свои поверхности для улучшения контакта. Результаты кинетических исследований с применением ряда субстратов и конкурирующих ингибиторов а-химотрипсина согласуются [c.135]

Наряду с изменением каталитических параметров после УФ-облучения наблюдается модификация и физико-химических свойств остаточного мембранного фермента. В случае эритроцитарной ацетилхолинэстеразы зарегистрированы, например, изменения характера рН-зави-симости ее активности, константы ингибирования прозернном, термостабильности, энергии активации ферментативной реакции. [c.269]