Константа ингибирования

Рис. 82. Графические способы определения констант ингибирования ферментативной реакции в случае связывания с активным центром фермента двух молекул конкурентного ингибитора (схема 6.35)

Рис. 74. Определение константы ингибирования а-химотрипсина ионами меди в реакции гидролиза этилового эфира М-бензоил-Ь-тирозина

Ацетил — СоА -Ь фосфата Ацетилфосфат -Ь СоА. (5.43) В табл. 13 приведены данные по влиянию СоА на начальную скорость реакции (5.43) при вариации концентраций обоих субстратов. Определить тип ингибирования коферментом по отношению к нуклеотидному (Ацетил — СоА) и неорганическому субстрату и вычислить соответствующие константы ингибирования. [c.92]

В работе [10] изучали влияние н-бутаиола на-кинетику реакций гидролиза сложных эфиров, катализируемых карбокси-пептидазой В. На основании зависимости скорости ферментативной реакции от начальной концентрации субстрата (табл. 11) предложить кинетическую схему реакции (приняв двухстадийный механизм действия фермента) и определить константу ингибирования н-бутанолом. [c.91]

Применение метода Диксона к анализу нетривиальных типов ингибирования. Как отмечалось выше, обработка данных по влиянию ингибиторов на кинетику ферментативных реакций может быть проведена в, координатах Лайнуивера-Берка (1/ц, 1/[8]о) или, согласно методу Диксона, в координатах l v, [I]). Метод Диксона обладает тем преимуществом, что он позволяет определять значение константы ингибирования непосредственно из кинетических данных, не прибегая к дополнительным построениям. С другой стороны, вид графика в координатах Диксона не позволяет отличить смешанный тип ингибирования от конкурентного или неконкурентного ингибирования, как это обычно можно сделать при построении в координатах Лайнуивера-Берка. Однако [c.82]

Для определения константы ингибирования распространен также так называемый метод Диксона, согласно которому экспериментальные данные откладывают в координатах (1/у, [I]) (см. рис. 46). [c.80]

В таблице 3 приведены кинетические данные для гидролиза этилового эфира К-ацетил-Ь-тирозина, катализируемого а-химотрипоином в присутствии конкурентного ингибитора, метилового эфира М-ацетил-П-фенилаланил-Ь-аланина. Определить значение константы ингибирования фермента ОО-дипептидом, если начальная концентрация субстрата и начальное время реакции неизвестны. Определение концентрации непрореагировавшего субстрата в ходе ферментативной реакции проводилось в каждом случае через равные промежутки времени. [c.172]

По отношению к нуклеотидному субстрату кофермент А является конкурентным ингибитором с константой ингибирования, [c.104]

Для опред( ления константы ингибирования продуктом ферментативной реакции был предложен метод Фостера — Ниманна [25]. Согласно этому методу прямая, проведенная из начала координат [c.252]

Подобным образом можно анализировать температурные зависимости констант ингибирования или констант диссоциации ионогенных групп активного центра фермента. Однако при анализе зависимостей констант равновесия ферментативной реакции от температуры следует принимать во внимание, что они могут быть эффективными величинами. Так, например, константы Михаэлиса в обш,ем случае не являются истинными константами равновесия даже при наличии двухстадийного механизма ферментативной реакции [см. уравнение (6.7)]. Более того, даже если изучаемый процесс равновесный, его константа равновесия может оказаться эффективной величиной, зависящ,ей, например от pH среды [см. уравнение (6.182)]. В этом случае при корректном анализе температурной зависимости реакции необходимо учитывать теплоты ионизации ионогенных групп субстрата или активного центра фермента. [c.264]

Было установлено, что в интервале температур от 25 до 300° константа ингибирования /сг меньше единицы и очень слабо увеличивается с повышением температуры [2] (от 0,116 при 25° до 0,122 при 300°). Таким образом, при условии, что (НВг)<(Вг2), можно пренебречь знаменателем и получит) выражение [c.284]

Одним из методов определения константы ингибирования продуктом (Кр) является метод Фостера — Ниманна [3]. Согласно этому [c.168]

По своему физическому смыслу константа ингибирования численно равна концентрации ингибитора, при содержании которой в растворе концентрация активного фермента уменьшается вдвое, т. е. (ЕН]=2 [ЕН](1) при [I] В этом случае из выражений [c.246]

Здесь константа ингибирования / <0,1 и скорость зависит от первой степени интенсивности света. При этом предполагается, что атомы С1 исчезают при диффузии (или конвекции) к стенкам по реакции первого порядка. Это более или менее хорошо согласуется с другими работами [30, 31] в этой области, хотя вследствие трудностей, возникающих при применении метода стационарных концентраций, все эти результаты должны быть приняты с некоторыми оговорками. Краггс [32], Алманд и Сквайр [32, 33] работали с очень низкими концентрациями На и показали, что зависимость от интенсивности света изменяется от при низких концентрациях С12 (- 0,01 мм рт. ст.) и низких интенсивностях света до 7 2 при больших концентрациях С1г( 450 мм рт. ст.) и больших интенсивностях света. При постоянной интенсивности света скорость проходит через максимум по мере изменения давления С12. На основании этого можно ожидать, что существуют два пути гибели атомов С1 в системе, сходные со случаем гибели атомов Вг [см. уравнение (XIII.4.4)]. Эти авторы предположили, что специфическое действие С1г как третьей частицы основано на образовании важного промежуточного соединения С1з. Тогда стадию обрыва цепи можно записать следующим образом [c.301]

Значение константы ингибирования (/(1) ферментативной активности ионами меди можно найти линеаризацией экспериментальных [c.156]

Величину константы ингибирования продуктов Кр можно также определить, откладывая обратные значения отрезков, отсекаемых на оси абсцисс прямыми в координатах Уокера-Шмидта, в зависимости от [S]o (см. выражение 8.9). В случае ингибирования продуктом реакции подобная зависимость прямолинейна и отсекает на осях абсцисс и ординат отрезки, равные —Кр и Кт(каж)/ т соответственно [2]. [c.168]

Пример 183. Определите концентрацию свободных радикалов при полимеризации стирола в присутствии 0,05 моль л ингибитора, константа ингибирования которого равна 0,035, если продолжительность существования единичного радикала равна 0,006 с, константы скорости роста и обрыва составляют соответственно 163 и 7,36 10 л моль с длина кинетической цепи 250. [c.63]

Определить форму рН-зависимости эффективной константы ингибирования. [c.237]

Вычислите долю радикалов, обрывающихся за счет взаимодействия с ингибитором, если известны стационарная концентрация свободных радикалов 0,81 10 моль-л константа скорости роста 80 л моль" с , константа скорости обрыва 1,1 10 л-моль -с" , константа ингибирования 0,009 и концентрация ингибитора 0,01 моль-л". [c.68]

Найти выражение для эффективной константы ингибирования, зависящей от pH. [c.237]

Для нахождения эффективной (рН-зависимой) константы ингибирования запишем уравнения материального баланса по ферменту и синильной кислоте (пренебрегая во втором случае расходом синильной кислоты на образование фермент-ингибиторного комплекса, т. е. принимая [1]о> [Е]о) [c.247]

Найти, при каком значении pH эффективная константа ингибирования будет иметь оптимальное значение. [c.238]

Вычислить оптимальное значение эффективной константы ингибирования, если истинное значение константы ингибирования (схема 10.20) равно 3,55-10- М. [c.238]

Каковы начальная скорость полимеризации и длина кинетической цепи при полимеризации 0,8 М раствора метилакрилата при 50°С в присутствии 2-10" моль-л" 1,3,5-тринитробензола, константа ингибирования которого равна 0,204 Определите содержание свободных радикалов в реакционной смеси. Скорость инициирования 5,5 -10" моль - л х хс , константы скорости роста и обрыва описываются уравнениями, параметры которых приведены в приложении П1. [c.68]

Из уравнения (10.20) следует, что истинная константа ингибирования определяется выражением [c.247]

Лодставляя в выражения (8.28), (8.29) значения Ут и Кт(кат определенные из начальных скоростей ферментативной реакции, можно найти величину константы ингибирования фермента продуктом реакции. [c.180]

Из выражения (10.51) видно, что эффективная константа ингибирования ухудшается при значениях [Н+]/Са. приводя к рН-зависимости типа перевернутого колокола . [c.247]

Полимеризация винилацетата (50 °С) проводится в присутствии 0,012 моль-л" фенола. Сколько анилина следует брать вместо фенола, чтобы эффект замедления остался одним и тем же, если константы ингибирования обоих соединений равны 0,012 и 0,015 [c.68]

Продифференцировав выражение (10.51) по [Н+] и приравняв первую производную нулю, найдем концентрацию водородных ионов, при которой ингибирование является оптимальным (константа ингибирования имеет минимальное значение) [c.248]

Какое количество нитробензола эквивалентно 0,005 моль-л" 1,3,5-тринитробензола при полимеризации метилакрилата (50 С), если константы ингибирования для обоих соединений равны соответственно 0,00464 и 0,204 [c.68]

Когда рКв=6,5 и />/Са=9,21, рНопт = 7,85. Наконец, подставив выражевие (10.52) в (10.51), найдем формулу для оптимального значения константы ингибирования (в рН-оптимуме реакции) [c.248]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология