Энергия активации ферментативных реакций

Каталитическая активность ферментов проходит через максимум при изменении pH. В сильнокислых и сильнощелочных средах ферменты теряют каталитическую активность вследствие денатурации белка. В области 0-ь40 С скорости реакций, катализируемых ферментами, при повышении температуры возрастают в соответствии с уравнением Аррениуса. Энергия активации ферментативных реакций лежит в пределах 20 80 кДж/моль. При температурах 60—70 С белки денатурируются и полностью теряют каталитическую активность. [c.633]

Большинство ферментов активны в сравнительно узком интервале pH (4—9) и температур (О—50°С). Эффективные энергии активации ферментативных реакций отличаются невысокими значениями (20—80 кДж/моль). [c.186]

В связи с этим основная ценность картирования активных центров заключается не в нахождении абсолютных значений показателей сродства Аг, гидролитических коэффициентов ко или инкрементов свободной энергии активации ферментативной реакции при переходе от сайта к сайту АСа, а, по-видимому, в практической демонстрации следующего положения количественный состав продуктов ферментативной реакции в любой момент времени в ходе гидролиза, а также зависимость скорости реакции от степени полимеризации субстрата могут определяться небольшим числом параметров активного центра (числом сайтов, положением каталитического участка) и эффективностью взаимодействия мономерных остатков субстрата с отдельными участками активного центра. [c.75]

Большинство ферментов активны в сравнительно узком интервале pH 4-5-9 и температур (273-293 К). Эффективные энергии активации ферментативных реакций имеют невысокие значения (20 80 кДж/моль). [c.549]

Как правило, ферментативный катализ осуществляется путем снижения энергии активации реакции, причем энергия активации ферментативных реакций значительно меньше, чем у тех же реакций, катализируемых неорганическими катализаторами. В табл. 27 приведены примеры некоторых реакций, катализируемых ферментами и неорганическими катализаторами. [c.250]

Активность ферментов. Когда реакция может быть катализирована как ферментом, так и простыми веществами (кислотами, основаниями или ионами металлов), как правило, ферментативная реакция протекает со значительно большей скоростью, иными словами, энергия активации ферментативной реакции значительно меньше. Так, было установлено, что для гидролиза определенного количества сахарозы в данное время при 37° необходима в 10 млн. раз большая концентрация ионов водорода, чем инвертазы. [c.794]

Привлекательность этой гипотезы вызвала много сравнительных исследований по определению энергии активации ферментативных реакций. К сожалению, эти попытки проверить гипотезу, за очень немногими исключениями, были основаны на измерениях энтальпии активации (АЯ+), а не свободной энергии активации. Первый из этих параметров легко найти из наклона кривой Аррениуса, выражающей зависимость log l max данной реакции от величины, обратной абсолютной температуре. Свободную энергию активации можно вычислить лишь в том случае, если известна не только энтальпия, но и энтропия активации, так как AG = АЯ — TAS. Поскольку энтропию активации определить трудно, все три параметра активации для разных вариантов данного фермента известны лишь в очень немногих случаях. Некоторые из более надежных экспериментальных данных приведены в табл. 16. [c.256]

Ферменты значительно снижают энергию активации ферментативных реакций. Так, некоторые виды фермента каталазы снижают энергию активации разложения перекиси водорода с 18 ООО до 1500 кал/моль. [c.132]

Те же причины, которые определяют изменение энергии связи каталитических групп с субстратом при его щелевой адсорбции, вызывают и снижение энергии активации ферментативной реакции по сравнению с эквивалентной ей реакцией в растворе. Эти вопросы подробнее рассмотрены в работе Полторака [2]. Поскольку образование активного комплекса каталитической реакции сопровождается изменением валентного состояния атомов, переход от комплекса субстрата с катализатором в активированное состояние обычно сопровождается переориентацией отдельных связей субстрата и катализатора. Как уже указывалось, связанная с этим затрата энергии может быть снижена за счет щелевого эффекта. Фактическое снижение энергии активации происходит за счет уменьшения энергии связи каталитической группы с субстратом. В общем случае эта энергия взаимодействия зависит от совокупности межъядерных расстояний и угловых переменных <р. Если индексом ф отметить величины, относящиеся к ферменту, а без индекса оставить величины, характерные для свободных каталитических групп в растворе, сказанное можно выразить соотношением [c.275]

Понижение свободной энергии активации ферментативной реакции по сравнению с конгруэнтной моделью можно, в принципе, реализовать двумя путями или повысив свободную энергию основного состояния или понизив энергию переходного состояния (рис.122). В обоих случаях, используя выражение [c.351]

Из уравнения (2.21) видно, что термодинамически эффективность ферментативного катализа определяется разницей свободных энергий межмолекулярного (при образовании комплекса Михаэлиса) и внутримолекулярного (в переходном состоянии реакции) образования связи Е-Я. Следовательно, в количественном отношении кинетическая роль комплексообразования Е Н в ускорении ферментативной реакции представляется несколько иной, чем в кинетическом режиме второго порядка (уравнение 2.19). Однако и здесь движущей силой катализа остается свободная энергия взаимодействия Е-Н именно в переходном состоянии реакции (а не в промежуточном комплексе). Действительно, чем более термодинамически выгодным будет внутримолекулярное взаимодействие Е-К в активированном состоянии (чем более отрицательные значения примет величина АОз внутр). тем более благоприятным должно быть отношение VI/ии для ферментативной реакции [см. (2.21)]. Это связано с тем (см. рис. 12), что барьер свободной энергии активации ферментативной реакции (ДО/. внутр) в этом случае уменьшается (по сравнению с ДОи) и, следовательно, скорость процесса [уравнение (2.20)] возрастает. Наоборот, при заданном значении ДО .ппутр термодинамически более благоприятное взаимодействиеЕ -Н в исходном состоянии реакции (фермент-субстратный комплекс ХЕ-КУ) будет тормозить ее протекание. Так, более отрицательные значения Д(3 приводят к неблагоприятным значениям VI /иц в отношении ферментативного процесса [уравнение (2.21)]. Это связано с тем, что активационный барьер Д01% утр (см. рис. 12), определяющий скорость превращения фермент-субстратного комплекса [уравнение (2.20)], при этом возрастает. [c.41]

Поскольку в настоящее время нет возможности определять данный инкремент свободной энергии активации ферментативной реакции непосредственно из эксиеримеитальиых данных, Тома выдвинул еще одно допущение (к сожалению, опять довольно сильное и немотивированное), что данный инкремент является постоянным для каждого сайта [2, 5] или что гидролитический коэффициент, обусловленный специфичностью ферментативного катализа, неуклонно (монотонно в терминах свободной энергии и экспоненциально в терминах абсолютных констант скоростей) возрастает по мере заиолнения сайтов активного центра. Исходя из данного положения Тома [2] нашел, что при AGa = = 0,45 ккал/моль для сайтов 6 и 7 а-амилазы величины Ла = = —3,0 ккал/моль и 7 = 2,64 ккал/моль достаточно хорошо согласуются с экспериментальными данными по распределению продуктов ферментативного гидролиза мальтодекстринов. [c.69]

Одному из авторов гипотезы о непродуктивном связывании субстратов лизоцима (т. е. о неправильном расположении субстратов относительно сайтов активного центра), Раили, принадлежат следующие слова Концепция непродуктивного связывания субстратов с лизоцимом была развита, чтобы объяснить, почему хитоолигосахариды (выше димера) имеют одинаковые константы ассоциации с активным центром фермента, но характеризуются различными скоростями гидролиза [147]. Следует напомнить, однако, фундаментальное положение специфичности ферментативного катализа, которое гласит, что один из путей ускорения ферментативного катализа заключается в использовании части свободной энергии связывания субстрата для понижения свободной энергии активации ферментативной реакции (см. [79—84]). Та- [c.195]

Наряду с изменением каталитических параметров после УФ-облучения наблюдается модификация и физико-химических свойств остаточного мембранного фермента. В случае эритроцитарной ацетилхолинэстеразы зарегистрированы, например, изменения характера рН-зави-симости ее активности, константы ингибирования прозернном, термостабильности, энергии активации ферментативной реакции. [c.269]

Принципиально важной проблемой является последовательность стадий ферментативного процесса итеконформа-ционные превращения, которые претерпевают все участники реакции — фермент, кофермент, субстрат — и которые позволяют, во-первых, снизить энергию активации ферментативной реакции, а во-вторых, ориентировать взаимодей-ствзоощие молекулы по координате реакции. По мнению [c.13]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология