Каталитическая эффективность константа Михаэлиса

Дать исчерпывающую оценку эффективности действия катализатора довольно трудно, поскольку для этою нужно определить константы скоростей и энергии активации всех основных процессов в системе. Это удается очень редко. Более ограниченные, но все же очень важные сведения дают кинетические параметры лимитирующей стадии реакции. Однако до тех пор, пока не установлен механизм реакции, нет возможности связать определяемые на опыте эффективные кинетические параметры с константами скоростей отдельных элементарных стадий. Поэтому чаще всего проводится наиболее простая оценка — сравнение эффективных констант, входящих в кинетическое уравнение каталитической реакции. Для ферментов речь идет об эффективных константах Михаэлиса и эффективных константах скоростей. Мерой активности фермента как катализатора в этом случае служит величина k , но эффективность действия фермента, естественно, зависит и от величины Км- [c.58]

Уравнение (5.6) описывает зависимость скорости ферментативной реакции, протекающей по схеме (5.1), от начальной концентрации субстрата и позволяет определять на опыте значения констант йг и Кз, являющихся важнейшими характеристиками ферментативной реакции. В том случае, когда определяемые из эксперимента константы 2 и К являются эффективными величинами (зависящими от pH среды, присутствия в системе ингибиторов или активаторов, наличия дополнительных стадий в схеме (5.1) и т. д.), их называют соответственно каталитической константой ( кат) и кажущейся константой Михаэлиса (/(т(каш)) данной ферментативной реакции. Тогда уравнение (5.6) выглядит следующим образом [c.78]

Изменив константу Михаэлиса (А ), которая характеризует прочность связывания субстрата с ферментом, и максимальную скорость превращения субстрата в продукт при определенных условиях, можно повысить общую каталитическую эффективность (реакции тзх Р вна полному количеству фермента умноженную на каталическую константу [c.158]

ЧаНаличие термодинамически выгодного превращения Х1 в Хг не проявляется в каталитической константе скорости, а приводит к <улучшению эффективной константы Михаэлиса. [c.17]

Известно, что кинетику ферментативных реакций можно изучать с помощью регистрации либо начальных участков кинетической кривой, либо достаточно протяженных ее участков (практически до полного завершения реакции) [21]. В первом случае изучение преврапгений полимеров не отличается принципиально от изучения реакций любых других (простых) субстратов, поскольку в начальный период реакции ферментативной атаке могут подвергаться различные по реакционной способности участки полимера в зависимости от их относительного содержания и относительного сродства фермента к ним. Поэтому соответствующие эффективные кинетические параметры ферментативной реакции (константы Михаэлиса, каталитические константы) являются некоторыми средними величинами и не могут быть использованы для описания и теоретического предсказания временного хода ферментативного процесса на достаточно больших глубинах превращения полимеррюго субстрата. [c.29]

В открытую систему субстрат 5" поступает со скоростью и трансформируется ферментом Е, имеющим кинетические характеристики к (каталитическая константа скорости) и К (константа Михаэлиса). В системе происходит линейный отток продукта (эффективная константа скорости первого порядка а). Эта схема может отражать полиферментную реакцию, где лимитирующая стадия предшествующих процессов характеризуется скоростью Эту же схему можно применять для описания открытой системы одноферментной реакцией, осуществляемой ферментом Е. Система открыта также по ферменту. Скорость ввода фермента в систему задана величиной у вывода фермента из системы — значением р. Величина (3 для двух обсуждаемых случаев имеет различное толкование при субстратнезависимом оттоке (3 — константа, при субстратзависимом оттоке фермента (3 задана отношением [c.324]

Другими словами, существуют две концепции, с противоположных (на первый взгляд) позиций объясняющие субстратную специфичность лизоцима (в отношении длины цепи олигосахаридных субстратов). Согласно первой концепции, при переходе от длинных олигосахаридов к коротким непропорционально возрастает константа ассоциации последних с ферментом за счет резкого увеличения степени непродуктивного (геометрически неправильного) связывания. В итоге константы ассоциации длинных и коротких олигосахаридов с ферментом оказываются одинаковыми Кт = = 10" М от тримера до гексамера, см. табл. 38), по эффективность каталитической деградации коротких олигосахаридов мала. Согласно второй концепции, ири переходе от коротких олнгоса-харидов к длинным последние пс реализуют потенциальные воз-можр[ости фермент-субстратных взаимодействий п комплексе Михаэлиса (что и приводит к их относнтельпо малым величинам констант ассоциации с активным центром), но полностью реализуют взаимодействия в переходном состоянии ферментативной реакции. Чем выше степень полимеризации субстрата (в пределах активного центра фермента), тем бoльнJe он резервирует возможностей для уменьшения свободной энергии переходного состояния реакции за счет дополнительных взаимодействий (по сравнению с взаимодействиями в комплексе Михаэлиса) и тем выше скорость ферментативного гидролиза. [c.196]