Каталитическая эффективност

Количественный баланс свидетельствует об относительно высоком содержании пропилена. Присутствие серы в сырой нефти существенно не сказывается на ходе процесса. При введении в кипящий слой щелочных солей в качестве каталитических эффективных соединений связанная сера полностью переходит в сероводород. [c.29]

Таким образом, никель является наиболее общепризнанным элементом, присутствующим в промышленном катализаторе обычно в виде окиси никеля, восстанавливаемой в реакторе до металла непосредственно перед работой. Применение в процессе риформинга никеля, нанесенного на различные материалы, было объектом многих исследований [43—46]. Как и для всех катализаторов, главным требованием к катализаторам риформинга является сохранение их каталитической эффективности в течение длительного периода. Высокая активность связана с высокой поверхностью никеля, что имеет место при небольших размерах его кристаллов. Необходимо предотвращать рост кристаллов или, по крайней мере, стараться задержать его как можно дольше. В паровом риформинге при температуре выше 750 С в присутствии пара, имеющего высокое парциальное давление, создаются условия, которые способствуют росту кристаллов (гл. 2). Сохранение поверхности никеля является поэтому одной из основных функций носителей, которые, как описано на стр. 38—39, подбираются по тугоплавкости и другим подобным свойствам. Можно сказать, что они работают как стабилизаторы . [c.95]

Рециркуляционный реактор позволяет определять дифференциальную скорость в диапазоне этих условий на катализаторе с гранулами различных размеров и, следовательно, позволяет оценить каталитическую эффективность. Этот реактор широко используется фирмой Ай-Си-Ай для оценки собственных катализаторов и, как отмечалось ранее, для разработки кинетических уравнений с целью проектирования реакторов. [c.172]

Предполагается, что каталитическая эффективность ферментов связана с передачей заряда и протона через водородные связи в этом отнощении обращенные мицеллы являются подходящей моделью для установления влияния подобных факторов на [c.288]

Катионные ПАВ, полученные из аналогов в (—)-эфедрина, обнаруживают различную каталитическую эффективность при гидролизе д-нитрофениловых эфиров о- и ь-миндальной кислоты [165]. Для о ( — )-изомера ПАВ гидролиз рацемической смеси протекает медленнее, чем гидролиз энантиомеров можно предположить, что в каждую мицеллу включается больше одной молекулы субстрата. Следовательно, энантиомерная молекула субстрата нарушает мицеллярную структуру и образующийся комплекс [c.290]

Каталитическую эффективность всех рассмотренных до сих пор моделей ферментов, по-видимому, можно объяснить действием трех основных факторов [c.312]

Ферменты как биокатализаторы обладают рядом уникальных свойств, которые выделяют их на фоне обычных органических катализаторов гомогенного типа. Прежде всего следует указать на их необычайно высокую каталитическую эффективность. Так, например, добавка незначительной концентрации фермента (10" —10 М) приводит к ускорению катализируемой им реакции между двумя субстратами иногда более чем в 10 раз (табл. 1). Органические катализаторы [c.5]

Возрастание перенапряжения и уменьшения каталитической эффективности происходит в ряду [c.21]

Адсорбционный механизм регуляции активности гексокиназы скелетной мышцы (И изозим гексокиназы) реализуется в повышении каталитической эффективности фермента вследствие нековалентной иммобилизации на митохондриальных мембранах. Связанная форма фермента по сравнению со свободной обладает большим числом оборотов, повышенным сродством к субстрату глюкозе и менее чувствительна к ингибирующему действию продукта реакции глюкозо-6-фосфата. Связь фермента с наружной митохондриальной мембраной осуществляется преимущественно с участием фосфолипидного компонента мембран и регулируется внутриклеточными метаболитами. Так, Mg + и глюкоза являются адсорбирующими фермент реагентами, АТФ и глюкозо-6-фос-фат (Г-6-Ф) солюбилизируют фермент, контролируя тем самым соотношение разных по каталитической эффективности форм фермента [c.374]

Специфичность действия ферментов предохраняет организм от засорения побочными продуктами. Другая особенность ферментов, которой химические катализаторы обладают лишь в редких случаях, состоит в специфичности действия. Воздействию подвергается только одно или несколько соединений (субстратов), с которыми протекает только один тип реакций. Отсутствие побочных реакций или побочных продуктов—это отражение того факта, что неконтролируемое загрязнение живой клетки недопустимо. Отсюда следует вывод, что использования в промышленных целях заслуживает не только каталитическая эффективность, но также (а возможно, и в большей мере) специфичность ферментов. [c.274]

Ферменты являются катализаторами биологических реакций. Их каталитическая эффективность часто совершенно удивительна и в сочетании со специфичностью к субстрату позволяет организму выбрать для данной конкретной молекулы только один единственный путь метаболизма из многочисленных возможных химических реакций, в которые может вступать эта молекула и продукты ее превращений. Специфичность фермента к определенному субстрату может иметь структурную или стереохимическую природу. Структурная специфичность может быть либо достаточно отчетливо выраженной, либо, напротив, она может быть относительно широкой как, например, это показано для гидролитических ферментов пищеварительной системы. Стереоспецифичность является характерной особенностью ферментативно катализируемых реакций, в ко- [c.24]

Хотя мы, как правило, будем рассматривать только одну ферментативную реакцию и большинство исследований механизмов проводится на очищенных ферментах, важно помнить, что реально ферменты действуют в таких условиях, когда одновременно протекают сотни химических реакций. Контроль этой огромной сети несвязанных и взаимосвязанных реакций достигается механизмами, регулирующими концентрации и эффективность индивидуальных ферментов. Эти механизмы контроля (см. ниже, разд. 24.1.6) зависят от высокой каталитической эффективности, так что малые изменения в концентрации могут сильно влиять на течение реакции, и от высокой специфичности, характерных для ферментативного катализа. Большинство ферментов катализируют одну и только одну реакцию одного и только одного субстрата, поэтому отдельные стадии определенных путей метаболизма могут контролироваться посредством контроля активности отдельных ферментов. [c.452]

По мере повышения концентрации сложного эфира (54) достигается критическая концентрация мицеллообразования (ККМ) и происходит образование мицелл. (Для детергентов с полярными концевыми группами такого типа ККМ составляет обычно 10 —10 моль-л- [8].) В результате происходит дальнейшее увеличение каталитической эффективности. Последнее имеет место в силу того, что в мицелле взаимодействие между сложный эфиром и имидазолом более эффективно. На рис. 24.1.15 схематически изображена сферическая мицелла заряженной молекулы детергента. Углеводородное ядро диаметром около 2 нм окружено сферическим слоем Штерна толщиной в несколько десятых нм, содержащем заряженные или полярные концевые группы, прочно связанную сольватационную воду и противоионы. Большая часть противоионов, однако, обнаруживается в более толстом внешнем слое. Там эти противоионы независимо сольватируются и свободно обмениваются с другими ионами, содержащимися в растворителе. [c.506]

Имеющиеся в настоящее время данные предполагают, что используемые ферментами каталитические механизмы в деталях близки к изучаемым физической органической химией в простых системах. В рассматриваемых механизмах реакций нет, таким образом, никаких особых или неожиданных аспектов, которые могли бы отвечать за необычайно высокие скорости ферментативных реакций. Поэтому для объяснения каталитической эффективности мы должны обратить внимание на стадию связывания субстрата. Мы только теперь начинаем понимать всю сложность процесса связывания, но ясно, что не существует какого-либо единичного фактора, отвечающего за каталитическую эффективность фермента. Мы, скорее, должны рассматривать несколько не вполне независимых друг от друга факторов, и каждый индивидуальный случай будет по-разному зависеть от этих факторов. [c.519]

Отличительной особенностью ряда аллостерических ферментов является наличие в молекуле олигомерного фермента нескольких активных центров и нескольких аллостерических регуляторных центров, пространственно удаленных друг от друга. В аллостерическом ферменте каждый из двух симметрично построенных протомеров содержит один активный центр, связывающий субстрат 8, и один аллостерический центр, связывающий эффектор М т.е. 2 центра в одной молекуле фермента (рис. 4.4). Получены доказательства, что для субстрата аллостерические ферменты, помимо активного центра, содержат и так называемые эффекторные центры при связывании с эффекторным центром субстрат не подвергается каталитическому превращению, однако он влияет на каталитическую эффективность активного центра. Подобные взаимодействия между центрами, связывающими лиганды одного типа, принято называть гомотропными взаимодействиями, а взаимодействия между центрами, связывающими лиганды разных типов, —гетеротропными взаимодействиями. [c.126]

Структура и функции ферментов, а также механизм их действия почти ежегодно подробно обсуждаются на многих международных симпозиумах и конгрессах. Важное место отводится рассмотрению структуры всей молекулы фермента и ее активных центров, молекулярному механизму действия различных типов ферментов, общей теории энзиматического катализа. Тем не менее до сих пор нет полной ясности по двум кардинальным проблемам энзимологии чем вызваны специфичность действия и высокая каталитическая эффективность ферментов [c.129]

Изменив константу Михаэлиса (А ), которая характеризует прочность связывания субстрата с ферментом, и максимальную скорость превращения субстрата в продукт при определенных условиях, можно повысить общую каталитическую эффективность (реакции тзх Р вна полному количеству фермента умноженную на каталическую константу [c.158]

Каталитическая эффективность ферментативной реакции. Чем она выше, тем быстрее и эффективнее субстрат превращается в продукт. [c.552]

Для сопоставления каталитической эффективности разных ферментов определяют молекулярную активность, которая соответствует числу единиц в 1 мкмоль фермента (Е/мкмоль) или, иначе говоря, соответствует числу молекул субстрата, превращаемых одной молекулой фермента за 1 мин. Молекулярную активность можно определить лишь в том случае, если известны молекулярная масса фермента и его молекулярная концентрация в растворе. Как правило, такие измерения возможны только для ферментов, полученных в чистом (гомогенном) состоянии. [c.45]

Практическое применение коллоидальных катализаторов встретило затруднения, так как пригодными в качестве катализаторов являются лишь определенные типы коллоидных растворов металлов. Обычные методы приготовления дают разбавленные золи, которые в редких случаях пригодны для катализа. Металлический золь должен иметь достаточно высокую концентрацию, чтобы быть каталитически эффективным и обладать высокой степенью дисперсности. Кроме того, коллоиды, полученные обычными способами, чрезвычайно чувствительны к электролитам, в особенности к кислотам и основаниям. Поэтому коллоидальные катализаторы должны приготовляться с защитными коллоидами и защитное действие данного коллоида должно быть достаточным для предотвращения коагуляции в условиях катализа. С другой стороны, сам защитный коллоид не должен быть каталитическим ядом или действовать в качестве яда во время реакции. Иногда бывает необходимо высушить коллоидный раствор до геля, содержащего металл в состоянии высокой концентрации а такой гель должен растворяться в воде или смеси воды и спирта, давая коллоидные растворы различной концентрации. При применении гуммиарабика или желатины в качестве защитных коллоидов можно получить металлические золи в концентрированном виде, минуя получение обратимых гелей. [c.263]

Идея неравенства в каталитической эффективности поверхностных атомов [22, 104] возникла из наблюдения, что малые количества ядов уничтожают активность сравнительно больших поверхностей восстановленных металлических катализаторов. Вышеуказанный факт привел многих исследователей к мысли, что относительно небольшие части металлического катализатора активны в каталитическом процессе. [c.394]

Напротив, влияние разбавителя на скорость достижения равновесного распределения должно быть гораздо более резким даже нри сравнительно высоких давлениях. Это видно уже из того, что в уравнение (3) входит полное число столкновений Z. При оценке величин Акоп в уравнении (3) для простоты не делается различия между относительными эффективностями гомомолекулярных и гетеромолекулярных соударений. Если реальные каталитические эффективности намного больше, чем нри гомомолекулярных соударениях, то следует использовать более сложное выражение [ср. уравнение (2)]. [c.123]

Трет1[й эффект, который не учитывался в приведенном анализе, связан с возможным отсутствием постоянства температуры в порах зерен катализатора. Он наблюдается в относительно больших зернах катализатора с низкой теплопроводностью, где протекает реакция, сопровождающаяся значительным тепловым эффектом. На это явление недавно обратили внимание. В статье указано, что фактор каталитической эффективности значительно меняется, когда [c.179]

Часто каталитические свойства металла или сплава зависят от их способности хемосорбировать определенные компоненты среды. Поэтому неудивительно, что переходные металлы обычно являются хорошими катализаторами и что электронные конфигурации в сплавах, благоприятствующие каталитической активности и пассивации, сходны между собой. Например, если палладий, содержащий 0,6 -электронных вакансий на атом в металлическом состоянии, катодно насыщен водородом, он теряет свою каталитическую активность для ор/по-па/>а-водородной конверсии [59] -уровень заполнен электронами растворенного водорода, и металл не может больше хемосорбировать водород. По каталитической эффективности Рё—Аи-сплавы аналогичны палладию, пока не достигнут критический состав 60 ат. % Аи. При этом и большем содержании золота сплав становится слабым катализатором. Золото, будучи непереходным металлом, снабжает электронами незаполненный уровень палладия магнитные измерения подтверждают, что -уровень заполнен при критической концентрации золота. Результаты исследований каталитического влияния медно-никелевых сплавов различного состава на реакцию 2ННа представлены на рис. 5.17. При 60 ат. % Си и [c.98]

При решении вопросов об особенностях функционирования и регуляции активности ферментов in vivo существенно важным следует считать влияние внутриклеточных структур, например мембран, на характер проявления каталитических свойств ферментов. Для целого ряда ферментов установлена способность к изменению внутриклеточной локализации вследствие существования динамического равновесия между связанной с мембранами и свободной формами ферментов. В результате нековалентной адсорбции на мембране возможны конформационные изменения ферментов, сопровождающиеся модификацией кинетических свойств, а следовательно, и каталитической эффективности. [c.373]

Все данные, обсуждавшиеся в этом и предыдущем разделах, с очевидностью показывают, что процессы связывания и катализа взаимозависимы сложным образом. Например, утверждение, что наилучщими субстратами являются наиболее прочно связывающиеся соединения, неверно. Трисахарид очень хорошо связывается лизоцимом, производные D-аминокислот — химотрипсином, однако оба они субстратами не являются первый из них связывается не в том месте, а вторые — не в той ориентации. Более того, индуцируемое при связывании напряжение в молекуле субстрата может повышать скорость каталитической реакции, понижая в то же время эффективность связывания. Приводились данные такого рода в поддержку предположения, что каталитическая эффективность фермента, по крайней мере частично, зависит от его способности связывать субстрат в переходном состоянии более прочно, чем в основном состоянии [145]. Последнее может иметь место из-за невыгодных взаимодействий между ферментом и субстратом в основном состоянии, снимающихся, как в случае лизоцима, в переходном состоянии. Другой причиной этого явления может быть действительное хорошее положительное связывание переходного состояния. Только последняя ситуация непременно приводит к более эффективному катализу [140], хотя при правильных условиях обе приводят к одинаковому результату. [c.532]

Наряду с разрывом углерод-углеродных связей ионы металлов способствуют расщеплению связей углерод—водород. Для этого необходимо, чтобы ион металла координировался с субстратом в строго определенном месте. Целый ряд многозарядных катионов (в порядке эффективности медь(П), никель(П), лантан(1П), цинк, марганец(П), кадмий, магний и кальций) катализирует бромирование этилацетоацетата и 2-карбоэтокси-циклопентанона. Аналогично ионы цинка катализируют иодирование пирувата и о-карбоксиацетофенона. В этих процессах галогенирования кетонов скоростьлимитирующей стадией является образование енола с переносом протона на общее основание. Как и при декарбоксилировании, ион металла катализирует реакцию за счет стабилизации отрицательного заряда, генерирующегося в ходе разрыва связи углерод—водород. Относительная каталитическая эффективность перечисленных выше катионов изменяется в том же порядке, что и устойчивость их комплексов с салициловым альдегидом, а также согласуется с ено--лятным механизмом каталитического декарбоксилирования. [c.224]

Самопроизвольный распад (2-пиридилметил) мочевины в безводном этаноле в присутствии 1 мМ 8-гидрокоихинолина при 80,25 °С не удавалось зафиксировать в течение 1200 ч. Это. означает, что константа скороспи не превышает 2,3-10 с . Таким образом, каталитический эффект [уравнение (9.24а)1 вследствие координации N-(2-пиридилметил) мочевины с N1(11) превышает 7- Ь раз. Среди других солей, промотирующих эта- нолиз (2-пиридилметил)мочевины, следует отметить N1012, СаСи и МпСи, причем их каталитическая эффективность уменьшается от никеля к марганцу. [c.244]

Эти положения иллюстрируются рис. 6.18. Рис. 6.18, в и г показывают, почему молекулы, сходные с субстратом, но отличные от него по размерам, нереакционноспособны. Согласно модели Кошланда специфичность и каталитическая эффективность фермента связаны друг с другом, но их механизмы различны, и реакция осуществляется только при надлежащем взаимном расположении сорбирующих и каталитического центров относительно молекулы субстрата. Кошланд иллюстрирует это примером Р-амилазы [71]. Этот фермент действует на конечные группы амилозы, но не на другие глюкозидные связи полисахарида. Циклоамилозы являются конкурентными ингибиторами фермента. Сказанное поясняется схемой на рис. 6.19. Реакция происходит лишь при определенном пространственном расположе- [c.388]

Эти данные показывают, что несмотря на всю сложность прогнозирования результата специфических аминокислотных замен, с помощью описанного подхода все же можно идентифицировать боковые группы, замена которых приведет к улучшению кинетических свойств фермента. Кроме того, стало очевидно, что сродство данного фермента к субстрату, а также каталитическую эффективность реакции можно повысить in vitro, внося соответствующие изменения в клонированный ген. [c.172]

Есть еще одна возможность — повысить субстратную специфичность фермента. В одной из серий экспериментов с помощью сайт-специфического мутагенеза заменяли нуклеотиды, кодирующие одну или две аминокислоты ксилозо/глюкозоизомеразы термофильной бактерии lostridium thermosulfurogenes. Выбор сайтов для модификации основывался на данных об участии соответствующих аминокислот в связывании субстрата. Замена триптофана в положении 139 на фенилаланин или валина в положении 186 на треонин привела к повышению каталитической эффективности k JKy фермента в отношении глюкозы в 1,7 и 2,6 раза соответственно (табл. 13.6) и к ее уменьшению для ксилозы в 2 и 7 раз. При одновременной замене двух аминокислот каталитическая эффективность в отношении глюкозы повысилась в 5,7 раза, а в от- [c.291]

Модель 7 (Kurotaki). Для диссоциированного воздуха в 82] представлена модель описания каталитических свойств поверхности силиконизированных теплозащитных покрытий, в которой особое внимание уделяется формированию молекул N0. Величины С а и А, характеризующие структуру поверхности для теплозащитных покрытий, основанных на 8102, были выбраны примерно такими же, как и в предыдущих моделях. Использовались постоянные значения для начальных коэффициентов прилипания. Они являются величинами того же порядка, что и в модели предложенной, в [80]. Ряд основных характеристик поверхности, необходимых для определения ее каталитической эффективности, был получен с помощью сравнения рассчитанных результатов с имеющимися экспериментальными данными для бинарных смесей газов О2-О и N2-N. Также как в 65-73] параметры модели катализа, характеризующие свойства поверхности относительно рекомбинации Или-Райдила, определялись на основе сравнения с лабораторными экспериментальными данными при невысоких температурах поверхности. Параметры модели, характеризующие рекомбинацию Ленгмюра-Хиншельвуда, получены на основе сравнения рассчитанных значений коэффициентов рекомбинации с экспериментальными данными при высоких температурах поверхности, где предполагалось преобладание этого механизма рекомбинации. Параметр а, характеризующий долю атомов, идущих на образование моноокиси азота N0, был выбран на основе согласования рассчитанных в этой работе и измеренных тепловых потоков во время входа в атмосферу Земли капсулы ОКЕХ (покрытие 81С) и Спейс Шаттл (покрытие КС С, пятый полет). При этом считалось, что 6 = = а. Было проведено интенсивное параметрическое исследование. Рекомендуемые параметры модели катализа приведены в табл. 2.7. [c.73]

Были найдены плотности распределения величин lg/гкaт, 1ё м, lg (йкат/Км) (рис. 3.1). Плотности распределения близки к нормальной логарифмической кривой Гаусса. Кривая плотности распределения кат. приведенная на рис. 3.1, содержит,, по крайней мере, две загадки. По каталитической эффективности ферменты различаются более чем в 10 раз, но тем не менее распределение ферментов по кат представляется достаточно узким. Среднеквадратичное отклонение не превышает одного порядка. При этом практически отсутствуют ферменты, имеющие кат Ю с и выше. Наиболее широко распространены ферменты, константы кат в которых имеют порядок 10 с . Представляется удивительным тот факт, что в отличие от обычных химических реакций, диапазон констант скоростей которых очень широк (10 с —10 ° с- ) [25, 26], ферментативные реакции весьма унифицированы по кинетическим па- [c.72]

Лакказа является медьсодержащим ферментом, осуществляющим четырехэлектронное восстановление кислорода при использовании в качестве донора различных ароматических аминов и фенолов. В активный центр фермента входят 4 иона меди, осуществляющие координированное восстановление кислорода. Лакказа является типичным ферментом в плане каталитической эффективности, имеет /гкат = 200 с и по кислороду, равное 10 М. Современные данные о строении активного центра фермента и механизма катализа лакказо.й приведены в [63, 64]. [c.79]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология