Пункт сопряжения

Рис. 59. Локализация пунктов сопряжения в дыхательной цепи

Рис. 107. Схема ЭТЦ митохондрий (имеется три пункта сопряжения) 150

На схеме обозначен путь переноса электронов от субстратов (а-кетоглутарат, сукцинат, малат) через ниридиннуклеотиды, флавопротеиды и цитохромы к кислороду. Пункты сопряжения переноса электронов с фосфорилированием обозначены как комплексы переносчик . На схеме показаны также различные фонды пиридиннуклеотидов, 11редна.значенные для выполнепия различных функций в дыхательной цепи. Точки действия некоторых ингибиторов окислительного фосфорилирования и нереноса электронов обозначены пунктирными линиями [23]. Фп — флавопротеид [c.67]

В)-пункты сопряжения 1, 2 и 3 соотв. (рис. 3). Каждый из пунктов сопряжения дыхат. цепи м.б. вьщелен из мембраны в виде индивидуального ферментного комплекса, обладающего окислит.-восстановит. активностью. Такой комплекс, 669 [c.339]

Рис. 4.19. Схема ЦЭТ вблиг1и первого пункта сопряжения и положения уровней энергии восстэ1Новленных электронных переносчиков

ФУНКЦИОНИРОВАНИЕ ПЕРВОГО ПУНКТА СОПРЯЖЕНИЯ [c.438]

Дыхательные цепи метилотрофов по составу переносчиков и их локализации на мембране похожи на таковые большинства аэробных эубактерий, что предполагает возможность функционирования у них трех пунктов сопряжения. В окислительном метаболизме С,-соединений участвуют НАД, флавины, хиноны, цитохромы типа Ь, с, а, о. [c.397]

Стехиометрические соотношения переноса протонов в дыхательной цепи и при синтезе АТР — это вполне определенные величины, даже если их истинные значения остаются предметом дискуссий. В то же время общая стехиометрия синтеза АТР по отношению к уровню дыхания может варьировать от теоретического максимума (около одной молекулы АТР на 2е , перенесенных через пункт сопряжения) до нуля в зависимости от величины протонной утечки, идущей в обход АТР-синтетазы (рис. 4.1). Всякое воздействие, повышающее проводимость мембраны, будет понижать долю протонов, переносимых с помощью АТР-синтетазы. При повышении СмН+ снижается величина [c.94]

Количество АТР, образующегося в разных метаболических путях, различается во много раз. Так, при катаболизме глюкозы по гликолитическому пути с последующим включением цикла трикарбоновых кислот и дыхания (с тремя пунктами сопряжения окисления и фосфорилирования) образуется 38 моль АТР на моль глюкозы. [c.45]

Современные представления о пунктах сопряжения реакций переноса электронов в дыхательной цепи митохондрий с аккумуляцией энергии могут быть суммированы в виде простой схемы (рис. 59). Из нее видно, что максимальное теоретически возможное количество мо-лекул АТФ, образующихся при переносе пары электронов от субстра- [c.467]

Функционирование первого пункта сопряжения в интактных митохонд риях.................. [c.509]

Эта картина полностью согласуется с концепциям электрон-но-конформационных взаимодействий (ЭКВ) и конформона. Применительно к ЦПЭ можно предположить, что в пункте сопряжения создается лабильный комплекс между переносчиком и некоторой группой в активном центре фермента сопряжения, роль которой, вероятно, играет аденин связанного АДФ. Прп релаксации 1 II в какой-то момент энергетический уровень, на котором находится электрон, понижается до акцепторного уровня аденина. Эти два уровня разделены барьером, по возможен под-барьерный туннельный переход электрона на аденин. Увеличение электронной плотности на аденине сопровождается резким повышением основности аминогруппы. Если в активном центр АТФ-синтетазы имеется электрофильная группа (папример, карбоксил), то аденин реагирует с нею, образуя амидную связь. В следующий момент релаксации уровень переносчика опускается ниже уровня адепнна и электронная плотность переходит с аденина обратно на редокс-группу того же пли следующего переносчика электрона в ЦПЭ. [c.440]

Этап окисления метана до метанола, катализируемый оксиге-назным ферментом, не связан с получением клеткой энергии. Энергетическая эффективность окисления С -соединений соответствующими дегидрогеназами определяется местом поступления электронов в дыхательную цепь. Окисление метанола до формальдегида, катализируемое ферментом, содержащим в качестве простетической группы особый хинон, сопровождается передачей электронов в дыхательную цепь на уровне цитохрома с. Это приводит к синтезу одной молекулы АТФ, т. е. указывает на функционирование только третьего пункта сопряжения (см. рис. 96). [c.397]

Гипотеза химического сопряжения (Липман, Слейтер, Ле-нинджер, 30—40-е гг. XX в.). В сопряжении дыхания и фосфорилирования участвуют сопрягающие вещества, например вещество Л>>. Вещество X акцептирует протоны и электроны от первого фермента в пункте сопряжения, взаимодействует с Н3РО4. В момент отдачи протонов и электронов второму ферменту пункта сопряжения связь с фосфатом становится макроэргической. Далее макроэрг передается на АДФ с образованием АТФ. Гипотеза логична, но не вьщелены сопрягающие вещества ( X ). [c.128]

На рис. 4.19 предстэ1влена ЦЭТ в первом комплексе Грина и даны положения уровней энергии электрона в аосстановленных состояниях соответствующих электронных переносчиков. Можно видеть, что единственное существсгнное уменьщение энергии электронов имеет место при переходе от железосерного,центра N-2 к убихинону. Было доказано, что в перво пункте сопряжения митохондрий роль пере-носчика-трансформатора играет N-2 центр [61]. [c.95]

Еще один тип дыхания, где конечным акцептором служит органическое вещество, называется фумаратным дыханием. К фума-ратному дыханию способны практически все микроорганизмы, имеющие электронтранспортную цепь с сукцинатдегидрогеназой. Это энтеробактерии, вибрионы и пропионовые бактерии 2[Н ] + + фумарат -> сукцинат. При этом цепь переноса электронов очень короткая, при восстановлении 1 М фумарата образуется 1 М АТФ, так как есть только один пункт сопряжения, где происходит окислительное фосфорилирование. К фумаратному дыханию способны также некоторые факультативно анаэробные черви (As aris, Fas iola, Areni ola). Это, по-видимому, аналог молочнокислого брожения в мышцах млекопитающих. [c.143]

Функционирование всех путей передачи энергии (рис. 1.9,Л) можно объяснить, если постулировать существование общего переносящего энергию интермедиата, который принято обозначать значком . Единственным примером биоэнергетического механизма, включающего подобный интермедиат, служит субстратное фосфорилирование, катализируемое глицеральдегид-3-фосфатдегидрогеназой и фосфоглицераткиназой в гликолизе (рис. 1.10). В этих реакциях окисление субстратов приводит к образованию связи фермента с фосфатом. Эта так называемая макроэргическая связь имеет очень высокую свободную энергию гидролиза. Затем фосфат может быть перенесен на ADP. В случае приложения этой схемы химического сопряжения к митохондриям (Slater, 1953) требовалось лишь учесть следующие экспериментальные данные. Во-первых, то, что во всех трех пунктах сопряжения образуется единый общий интермедиат, и, [c.20]

У некоторых бактерий (типа Es heri hia соЩ в дыхательной цепи существует лишь два пункта сопряжения и количество образованного АТР составит 26 моль на моль глюкозы. Сам по себе гликолиз в анаэробных условиях приводит к образованию лишь 2 молей АТР на моль глюкозы (например, у молочнокислых бактерий). [c.45]

Позже идеи В. А. Энгельгардта были более детально разработаны В. А. Белицером с сотр., внесшими существенный вклад в развитие проблемы сопряжения окисления с фосфорилированием в период ее становления. В частности, В. А. Белицером было введено понятие коэффициент окислительного фосфорилирования, т. е. отношение количества молей синтезированной АТФ к количеству молей кислорода, использование которого обеспечивало этот синтез. Будучи вычислено после ряда измерений, значение коэффициента оказалось в среднем близким к 3,0, что свидетельствовало о том, что перенос двух атомов водорода (а в дальнейшем—двух электронов) по дыхательной цепи ферментов сопровождается синтезом трех молекул АТФ, т. е. существует три пункта сопряжения окисления с фосфорилированием АДФ. [c.416]

Важным моментом для проводимого сопоставления является тот факт, что степень восстановленности цитохромоксидазы в случае изолированных митохондрий намного ниже, чем в интактных клетках или тканях. Это означает, что в равной мере отличается и степень неравновесно-сти хщтохромоксидазной реакции. Увеличение скорости цитохромоксидазной реакции благоприятствует смещению регуляторной стадии в область равновесной регуляции окислительного фосфорилирования, реализуемой в пунктах сопряжения и определяемой уже доступностью АДФ и неорганического фосфата, а не зависимостью цитохромоксидазы от фосфатного потенциала (см. гл. II). Этот момент в принципе может обусловить отличия регуляторных характеристик дыхания, получаемых для суспензии изолированных митохондрий и интактных клеток. Поэтому несовпадения области критических концентраций кислорода для изолированных митохондрий и срезов можно связать с различиями в дыхательном контроле в условиях интактной клетки и изолированных митохондрии. [c.49]

Именно для такой системы Чанс и Клингенберг показали обратимость потока электронов [150, 335, 338]. Уилсоном и Еречинской [209,597] также было экспериментально продемонстрировано, что разность окислительно-восстановительных потенциалов между изопотенциальными группами является линейной функцией логарифма отношений [АТФ]/[АДФ] [Фн]. Потеря свободной энергии при переносе 2 моль/эквивалентов от пары НАД /НАДН к переносчикам третьей изопотенциальной группы равна энергии, аккумулированной при синтезе 2 молей АТФ из АДФ и Фн [209] (см. ниже табл. 8). Таким образом, между пулом митохондриальщ>1х пиридиннуклеотидов, снабжающих дыхательную цепь восстановительными эквивалентами, переносчиками электронов дыхательной цепи и пулом АТФ— АДФ—Фн существует равновесие, описываемое уравнением (13). Свободная энергия переноса восстановительных эквивалентов между ними равна свободной энергии фосфорилирования в пунктах сопряжения (либо гидролиза АТФ), происходящего в ответ на изменение отношения [c.62]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология