Влияние лигандов, не образующих мостики

Особенно интересно сравнить влияние ионов 5г(И) и Ва(П) на нуклеазу стафилококка. Подобно Са(П), для обоих катионов предпочтительны кубические структуры и донорный атом кислорода в качестве лиганда [290]. Данные рентгеноструктурного анализа [33] фермента, ингибированного Ва(П), показывают, что ион Ва(П) смещен на 75 пм относительно центра, занимаемого Са(П). Вероятно, ион 8г(П) смещен от центра связывания Са(П) несколько меньше, поскольку 5г(П) имеет меньший ионный радиус (табл. 3). Эти результаты показывают, что стереохимические требования к координации катиона металла при гидролизе РНК должны несколько отличаться от требований при гидролизе ДНК, поскольку 5г(И) катализирует гидролиз ДНК, но не РНК. Структурные причины уменьшения гидролитической активности по отношению к ДНК в присутствии 8г(И) и исчезновение активности в присутствии Ва(П) нельзя объяснить только на основе кристаллографических данных. Вероятно, геометрические искажения центра связывания Са(П), обусловленные изменением ионного радиуса, передаются области связывания нуклеотида. Эти эффекты могут ухудшать стерическое соответствие субстрата активному центру, что приводит к уменьшению ферментативной активности. Кроме того, необходимо учитывать влияние увеличения ионного радиуса на возможную каталитическую роль молекулы воды, образующую мостик между ионом металла и атомом фосфора в 5 -положении рибозила. [c.120]

ВЛИЯНИЕ ЛИГАНДОВ, НЕ ОБРАЗУЮЩИХ МОСТИКИ [c.204]

Чтобы не усложнять картину, мы рассмотрим влияние только мостико-вого пиразина, а другие лиганды учитывать не будем. Пометим эти два атома рутения следующим образом [c.120]

Если мостиковыми группами являются ионы С1 или Вг , то равновесие, как правило, смещено в сторону одноядерных комплексов. Можно предположить, что в реакциях разрушения мостиков должны образовываться одноядерные транс-комплексы, и, вероятно, транс-изомеры действительно являются начальными продуктами реакций расщепления. Однако поскольку относительная устойчивость цис- и транс-изомеров зависит от природы лигандов и от растворителя (см. обсуждение на стр. 463), то в конечном счете образуется смесь изомеров. В некоторых случаях получаются преимущественно ц с-изомеры, например при расщеплении фосфи-новых комплексов с СО или С2Н4 [151, так как цис-изомеры отличаются большей термодинамической устойчивостью по сравнению с транс-изомерами, что связано с сильным транс-влиянием лигандов, образующих л-связи [c.469]

Атомы молибдена в дианионном комплексе XV6 (R = Og ) находятся в искаженном октаэдрическом окружении, в котором молекула цистеина выступает в качестве тридентатного лиганда. Связь Мо —О в транс-положении относительно атома серы несколько длиннее, чем связь Мо—О в транс-положении относительно атома азота (соответственно 195 и 191 пм). Хотя это различие невелико, оно может быть структурным проявлением лабилизующего влияния цистеинового лиганда на кислородный мостик. Такой эффект, как предполагается (разд. 15.2.2), определяет более высокую скорость восстановления ацетилена молибдено-цистеиновы-ми комплексами по сравнению с гистидиновыми комплексами. В соединении XVa (R = СО2С2Н5) атомы молибдена имеют одинаково искаженные тригональные бипирамидальные окружения. Длина связи Мо —S значительно короче, чем в случае дианиона XV6 (R = СО2 ) (238,5 и 249 пм соответственно). Было высказано предположение, что транс-влияние, на этот раз определяемое мос-тиковым кислородом дианиона, индуцирует удлинение связи Мо —S. Однако различная стереохимия этих двух молибденовых комплексов делает сомнительными подобные соображения. Кристаллические комплексы XII—XV диамагнитны, но в некоторых случаях водные растворы дают слабые сигналы ЭПР, указывающие на наличие небольшого количества парамагнитных частиц. Интенсивность сигнала ЭПР, отношение металл лиганд и даже выход реакции комплексообразования зависят от pH. Спенс и сотр. [116] обнаружили, что в области pH 4—6 Mo(VI) образует комплексы с L -цистеином состава Мо цистеин от 1 1 до 1 3. При pH 7,5 в фосфатном буфере заметного комплексообразования не обнаружено, происходит медленное восстановление с образованием Mo(V) с одновременным образованием комплекса Mo(V) — цистеин состава 1 2. Попытки получить комплекс 1 2 путем введения избытка лиганда в раствор комплекса состава 1 1 оказались безуспешными, откуда следует, что в растворе между этими комплексами нет динамического равновесия. [c.303]

Возможность образования связей с различными лигандами, входящими в состав белков, обусловливает и способность катионов металлов повышать прочность высших структур белков фиксация определенной конформации, которая благоприятна для катализа, оказывается таким образом косвенным средством влияния на катализ. Ион металла может также входить в состав самого активного центра (металлопорфириновые комплексы в каталазе, пероксидазе и др.) ионы металлов часто активируют субстрат не вполне выясненным образом или облегчают возникновение связей между кофактором и белковой частью фермента. Несомненно, в некоторых случаях ион металла действует как мостик , облегчающий окислительно-восстановительный процесс, т. е. перенос электронов (на это указал еще Сцент-Дьерди). Деформация молекул кофактора под влиянием иона металла, например деформация молекулы АТФ под действием иона магния (Сцент-Дьерди), необходима для целого ряда реакций. [c.181]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология