Фосфолипиды и спектроскопия ЭПР

Исследования методами спектроскопии ЯМР и позволили выявить четкие различия в конформации и подвижности полярных головок в процессе фазового перехода липидов (см. библиографию в работе [14]). Особый интерес представляет изучение фосфолипидов с отрицательно заряженной головкой (например, фосфатидилсерин, фосфатидная кислота, фосфатидилглицерин, дифосфатидилглицерин или фосфатидилинозит), поскольку было по- азано [15], что в таких системах изотермические фазовые пере- оды могут происходить при изменении pH и ионной силы среды изменения, несомненно, имеют физиологическое значение [c.115]

Так как молекулы фосфолипидов диамагнитны, для ЭПР-исследований биомембран используются спин-зонды и спин-метки - молекулы или молекулярные группы с неспаренными электронами. Формула одного из таких соединений, часто используемого при ЭПР-спектроскопии мембран, дана на рис. 1.7. [c.19]

С помощью методов спектроскопии ЯМР Н, и С показано также наличие градиента гибкости [11,18] преимуществом этого метода перед методом ЭПР, основанным на применении парамагнитных зондов, является то, что измеряются параметры самих фосфолипидных молекул. Так, методом спектроскопии ЯМР С показано, что скорость молекулярного движения возрастает по направлению от углеродных атомов глицерина к терминальным метиль-ным группам алкильных цепей. Более детальную информацию о движении цепей можно получить с помощью спектроскопии ЯМР Н, применяя дейтерированные в разных положениях алкильных цепей фосфолипиды показано, что конформации двух алкильных цепей различны ([13], см. также рис. 25.3.2) и что появление единственной ис-двойной связи в одной из алкильных цепей приводит к возникновению локальной жесткости вблизи этой связи, но увеличивает, как ни странно, общую подвижность обеих цепей [c.117]

Таблица 1. Типы воды и число молекул Н2О на молекулу фосфолипидов по данным Н-ЯМР-спектроскопии в температурном диапазоне +18н—22 С

Методами спектроскопии и дифракции рентгеновских лучей было показано, что трансмембранный канал образуется из двух молекул грамицидина А (рис. 36.27). Внутри мембраны обладающий свойством проводника спирализованный димер находится в равновесии с непроводящими мономерами. По существу, ступенчатое изменение проводимости на рис. 36.26 соответствует процессу образования и диссоциации димеров. Димер формирует обводненный канал диаметром 4 А, окруженный полярными груннами пептидов. Гидрофобные боковые цепи располагаются на периферии канала и контактируют с углеводородными цепями фосфолипидов мембраны. Окружающие водную пору карбоксильные группы в канале образуют кратковременные координационные связи с катионом в момент его прохождения по каналу. Как показал рентген о структурный анализ, связавший катионы канал становится короче и шире это еще раз подчеркивает динамическую природу молекул, обладающих транспортной функцией. [c.321]

Метод спектроскопии ЯМР был использован [37] для изучения взаимодействия между белком гликофорином из мембран эритроцитов и дипальмитоилфосфатидилхолином, меченным изотопом по метнльным группам холиновой головки. При температурах ниже температуры фазового перехода фосфолипидов в спектре ЯМР наблюдались два сигнала узкий и широкий. Узкий пик был отнесен к холиновой головке, которая, как полагают, более подвижна в непосредственной близости к белку этот вывод не исключает возможности иммобилизации алкильных цепей таких пограничных липидов и. гледпвятельно, может не противоречить результатам, полученным при изучении поведения пограничных липидов в цитохромоксидазе и кальцийзависимой АТР-азе. [c.125]

Физико-химические методы. В химии фосфолипидов широко используется ИК-спектроскопия. Она дает информацию о классе фосфолипи- [c.272]

Получены данные, свидетельствующие о том, что липиды, создающие микроокружение Ма" , К+-АТФазы в биомембранах, характеризуются сравнительно низкими энергиями взаимодействия с ферментом. Существует мнение, что Ыа , К+-АТФаза не имеет аннулюса в традиционном понимании этого термина. Вместе с тем исследования с использованием ЭПР-спектроскопии спин-меченных фосфолипидов показали, что фермент оказывает существенное влияние на фосфолипидный состав ближайшего микроокружения в мембране, преимущественно связывая отрицательно заряженные фосфолипиды. Оказалось, что сродство Ма" , К -АТФазы к отрицательно заряженным фосфолипидам в среднем в 4 раза больше, чем к положительно заряженным, и в 2,5 раза больше, чем к нейтральным. Эта избирательность фермента по отношению к заряду молекул фосфолипидов может [c.92]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология