Протеины заряд Молекул

Электрический заряд молекул протеина или их агрегатов является той силой, которая поддерживает их в растворе, противодействует силе поверхностного натяжения, слипанию частиц между собой и выпаданию их в осадок под действием силы тяжести. Таким образом, если мы прибавляем в раствор протеина, заряженного отрицательно, немного /ю N раствора какой-нибудь кислоты, например уксусной или соляной, происходит нейтрализация отрицательного (ОН )-иона протеина положительным (Н )-ионом кислоты. При точном прибавлении кислоты может наступить момент полной нейтрализации (ОН )-иона протеина положительным (Н )-ионом кислоты. Такой момент называется изоэлектрической точкой. Он характеризуется отсутствием заряда в протеине, электрической нейтральностью его. Электрическая сила не оказывает более противодействия слипанию частиц, и оно наступает в силу столкновения движущихся молекул и агрегатов их. Но стоит лишь прибавить лишнюю каплю кислоты, как протеин начинает получать обратный положительный заряд, начинают действовать силы отталкивания одноименно заряженных молекул и агрегатов их, и осадок вновь начинает растворяться. Дальнейшее прибавление разведенной кислоты ведет к полному растворению осадка. Протеин теперь заряжен положительно. [c.24]

Отметим, что расположение двойных и простых связей в этой структурной формуле является чисто формальным. Даже в свободном фтало-цианине, в котором два из четырех пиррольных атомов азота связаны с атомами водорода, межатомные расстояния во внутреннем кольце из 16 атомов почти одинаковы и имеют значения 1,33А или 1,34А. При замещении этих двух пиррольных атомов водорода железом образуется порфирин железа. Таким образом, производное закисного железа, которое называется гемом, вовсе не имеет ионного заряда. Производное окисного железа имеет один положительный заряд в форме хлорида оно называется гемином, а в виде гидроксильного производного — гематином. Из дальнейшего будет видно, что суммарный заряд атома железа играет важную роль, так как определяет тип образующегося молекулярного соединения. Заряды атома железа не обязательно представляют заряд молекулы как целого, так как в случае свободной молекулы ионизация обоих остатков пропионовой кислоты в боковых цепях может, очевидно, привести к появлению на геме двух отрицательных зарядов, и соединение окисного железа больше уже не будет хлоридом, а превратится в амфион с одним дополнительным отрицательным зарядом. Имеется, однако, особенно в случае пероксидазы, убедительное доказательство того, что в гемопротеинах эти боковые цепи могут участвовать в связи прото-порфирина железа с молекулой протеина, и доля, вносимая прото-порфирином в общий заряд молекулы как целого, зависит от природы этой связи. [c.185]

Электрические заряды этих частиц и молекул создаются ионизированными группировками боковых цепей аминокислот, производных моносахаридов (уроновые кислоты, аминосаха-ра [92]), полярными группировками некоторых мембранных липидов (фосфолипиды и сульфолипиды хлоропластов). Отметим, однако, что мембраны хлоропластов гороха (ламеллы и оболочки) лишены гликопротеинов [54]. Электрические заряды повышают растворимость, когда значение pH отдалено от изоэлектрической точки частиц, создавая силы отталкивания между частицами одинакового знака электрического заряда. Наоборот, вблизи изоэлектрической точки суммарный заряд частиц равен нулю агрегация их облегчена. Так, изоэлектрическая точка рибулозобисфосфаткарбоксилазы/оксигеназы нескольких видов растений находится в диапазоне pH 4,4 и pH 4,7 [4], и вследствие этого все белые протеины осаждаются практически спонтанно при этих pH [60]. Точно так же поликатионные агенты, которые образуют мостики между частицами с отрицательными зарядами, благоприятствуют флокуляции (коагулированию) белков зеленого клеточного сока при изоэлектрической точке растворимых белков [2] либо осаждению зеленых белков посредством термокоагуляции [61]. Однако термокоагуляция обусловливается в первую очередь не ионными взаимодействиями, а перераспределением гидрофобных взаимодействий. [c.246]

Мицеллярное равновесие. Показано что протеины нарушают мономерно-полимерное равновесие красителей даже в такой среде, в которой и краситель и протеин имеют одноименные электрические заряды. Этот эффект имеет сравнительно малое аналитическое значение, так как наиболее важные индикаторы существуют в виде индивидуальных ионов или молекул, а не в виде полимеров или мицелл. [c.71]

Физико-химические свойства белков изучаются с использованием самых разнообразных методов. Их электрохимические особенности определяются наличием карбоксилов, обладающих кислыми свойствами, и аминных групп со свойствами оснований. Благодаря этим (и некоторым иным) группам белки в растворах проявляют амфотерные свойства. При различных pH среды в белках преобладает диссоциация тех или иных группировок и это придает частицам белков соответствующий заряд, обусловливающий их движение в электрическом поле (электрофорез). Скорость такого движения — электрофоретическая подвижность белка, выражаемая в см -вольт сек , зависит от плотности заряда на поверхности молекулы. При соблюдении сравнимых условий опытов она является одной из величин, характеризующих различные протеины. [c.29]

Изоэлектрическая точка соответствует такому значению pH раствора, при котором подвижность ионов для некоторой концентрации соли равна нулю. В растворах более кислых, чем вблизи изоэлектрической точки, подвижность имеет положительный знак вследствие соединения ионов водорода с коллоидным электролитом. В растворах более щелочных, чем вблизи изоэлектрической точки, атомы водорода, способные ионизироваться, отделяются от карбоксильной или других кислотных групп, так что окончательно молекула имеет отрицательный заряд. Протеины обладают наименьшей растворимостью в их изоэлектрических точках. [c.624]

Указанный выше подход может быть использован для расчета многих значений рК, зависящих от типа аминокислот. В табл. 26.2 приведены значения /ы для различных аминокислот, при этом принято, что рНкон=4,25 (наиболее типичное для концентрации общего неорганического углерода в системе анаэробного фильтра). Из данных табл. 26.2 видно, что только двухосновные карбоксильные кислоты, аспарагиновая и глутаминовая, значительно понижают щелочность системы. Влияние аминокислот, входящих в состав протеинов, на щелочность зависит от общего заряда молекулы соединения. [c.339]

Аминогруппы протеина кожи способны к образованию солей или продуктов присоединения при взаимодействии с сульфо-или сульфатными группами, которые чаще всего содержатся в синтетических моющих веществах в качестве гидрофильных гругап. При взаимодействии с белком возникает также электростатическая связь между моющим веществом и атомом азота , несущим слабый лоложительный заряд, причем, по Лундгрену , уже присоединенные коллоидные электролиты электростатически притягивают другие молекулы моющего вещества. Протеины способны реагировать в широкой области pH, неза висимо от изоэлектрической точки . [c.497]

При значениях pH около 8, наиболее подходящих для измерения кислотности метагемоглобина, свободные кислотные и основные центры пептидных звеньев глутаминовой кислоты и лизина будут ионизованы и ионные заряды этих звеньев будут равны —1, О и +1 соответственно. Ионные заряды находятся на расстоянии 28,5А (2,85 нм) от атома железа структуры гема при замене гемоглобина 3 на А и С на 8 вводятся две дополнительные единицы положительного заряда на расстоянии. 30 А (3 нм) от ионизирующегося ОИ-центра. На таких расстояниях можно полностью пренебречь межмолекулярными силами любого типа, которые с расстоянием ослабевают быстрее, чем кулоновские силы, и таким образом остается чистый эффект поля. Это пример одного из редких случаев в физической органической химии, когда большая величина молекулярного веса способствует количественному исследованию. Только в случае большой молекулы с жесткой структурой возможны такие большие внутримолекулярные расстояния, которые можно измерить с большой точностью. Другим упрощающим обстоятельством является то, что форма глобулы протеина хорошо аппроксимируется эллипсоидом с осями, равными 64, 55 и 50 А (6,4, 5,5 и 5,0 нм). Следовательно, диэлектрическую проницаемость, от которой зависит взаимодействием между переменным зарядом с известным положением и местом кислотно-основной диссоциации, можно точно вычислить. [c.918]

В процессе выяснения роли р-нитрофенильного радикала была обнаружена еще одна интересная зависимость Оказалось, что замена в хлорамфениколе нитрогруппы на различные ионные или ионогенные группировки, независимо от силы и характера их поляризующего действия, всегда приводит к почти или совсем неактивным веществам (оЛ Ь 44, 55, 80, 85, 90--92 в табл. 8) . Очевидно, появление в молекуле ионного заряда сильно изменяет способность вещества адсорбироваться протеинами, тем самым изменяя и его способность проникать через биологические среды и связываться со специфическими бактериальными энзимами. Выявление этой закономерности позволяет прекратить поиски высокоактивных аналогов хлорамфеникола среди соединений, содержащих группировки ионогенного характера. [c.401]