Мышца состоит из взаимодействующих нитей

Миозин является одним из основных сократительных белков мышц, составляющий около 55 % общего количества мышечных белков. Из него состоят толстые нити (филаменты) миофибрилл. Молекулярная масса этого белка — около 470 ООО. В молекуле миозина различают длинную фибриллярную часть и глобулярные структуры (головки). Фибриллярная часть молекулы миозина имеет двуспиральную структуру (рис. 117). В составе молекулы выделяют шесть субъединиц две тяжелые полипептидные цепи (молекулярная масса 200 ООО) и четыре легкие цепи (молекулярная масса 1500—2700), расположенные в глобулярной части. Основной функцией фибриллярной части молекулы миозина является способность образовывать хорошо упорядоченные пучки миозиновых филаментов или толстые протофибриллы (см. рис. 117). На головках молекулы миозина расположены активный центр АТФ-азы и актинсвязывающий центр, поэтому они обеспечивают гидролиз АТФ и взаимодействие с актиновыми филаментами. [c.296]

Мономер актина представляет собой глобулярный белок (Мг=42 000), который полимеризуется в виде двойной спирали, образуя 1-нить. Эта нить содержит еще два белка — тропомиозин и тропонин (рис. 4.2, В). Тропонин состоит из трех субъединиц ТЫ-Т, ТЫ-1 и ТЫ-С. Тропомиозин и ТЫ-1 — это компоненты, которые в покоящейся мышце препятствуют взаимодействию актина и миозина и, следовательно, активации миози-новой АТРазы. В покоящейся мышце в результате активного транспорта практически все ионы кальция удерживаются в окружающей миофибриллы мембранной структуре, называемой саркоплазматическим ре-тикуломом. После стимуляции нерва, подходящего к [c.64]

Мышца состоит из взаимодействующих друг с другом толстых и тонких белЕовык нитей [c.260]

РИС. 4-23. А. Схема молекулы миозина. На расстоянии 90 нм от С-конца расположен участок, по которому расщепляется молекула при кратковременной обработке трипсином. В результате расщепления образуются два фрагмента—легкий и тяжелый меромиозииы (ЛММ и ТММ). Общая длина молекулы миозина 160 нм, мол. вес 470 000 молекула состоит из двух тяжелых цепей (мол. вес 200 ООО) и двух пар легких цепей головок (мол. вес 16 000—21 000), размером 15X4X3 им. Б. Предложенная Сквайром [87] схема строения толстых нитей скелетной мышцы позвоночных. Показана лишенная головок (оголенная) область вблизи М-линии. Темными кружками обозначены головки на концах миозиновых молекул (палочек), а темными треугольниками — противоположные концы миозиновых палочек. Взаимодействие между антипараллельно расположенными молекулами на протяжении 43 н 130 нм отмечено соответственно одинарной и тройной поперечными линиями. Встречными стрелочками (треугольниками) обозначены места соединения миозиновых молекул (палочек) хвост к хвосту . Молекулы простираются от середины структуры, где расположены их С-концы, к поверхности нитей, где находятся их головки. На уровнях, обозначенных буквой В, к миозиновой нити присоединяется М-мо тик. Уровень Щ—Щ — зпо Центр М-лннци и всей нити. [c.322]

Структура миозиновых нитей. Миозин (сокращенно Му) составляет почти половину (55 %) всех белков скелетной мышцы. В настоящее время известно около 10 различных видов молекул миозина. Рассмотрим строение наиболее изученного миозина скелетных мышц. Миозин состоит из шести субъединиц, две из которых представлены одинаковыми полипептидными цепями с высокой молекулярной массой (около 200 ООО) — тяжелые цепи миозина, а остальные четыре имеют молекулярную массу около 20 ООО — легкие цепи миозина. Большая часть длины тяжелой цепи, начиная с С-конца, имеет конфигурацию а-спирали, причем а-спираль-ные участки обеих тяжелых цепей взаимодействуют между собой, что приводит к дополнительной спирализации и придает этой части молекулы миозина форму палочки (рис. 17.3). Противоположные К-концы каждой тяжелой цепи миозина имеют глобулярную форму, образуя головки молекулы. С каждой из головок за счет нековалентных межмолекуля -ных взаимодействий связаны по две легкие цепи. Обе легкие цепи миозина способны влиять на процесс взаимодействия миозина с актином и тем самым участвуют в регуляции мышечного сокращения. [c.477]

Актиновая нить состоит из двух закрученных один вокруг другого мономеров актина толщиной по 5 нм (рис. 7.2). Эта структура похожа на две нитки бус, скрученные по 14 бусин в витке. В цепях актина регулярно примерно через 40 нм встроены молекулы тропонина, а сама цепь охватывает нить тропомиозина. При сокращении мышцы тонкие нити вдвигаются между толстыми. Происходит относительное скольжение нитей без изменения их длины. Этот процесс обусловлен взаимодействием особых выступов миозина - поперечных мостиков с активными центрами, расположенными на актине. Мостики отходят от толстой нити периодично на расстоянии 14,5 нм друг от друга. [c.145]

Поперечнополосатая мышца позвоночных состоит из белковых нитей двух типов, которые взаимодействуют друг с другом. Толстые нити содержат миозин, а тонкие-актин, тропомиозин и тропонин. Гидролиз АТР актомиозином вызывает скольжение указанных нитей относительно друг друга. Миозин представляет собой очень большой по массе белок (500 ьДа), состоя-гций из двух основных цепей и четырех легких цепей. Конформация основных цепей такова, что опи содержат две глобулярные области (головки 81) и присоединенный к ним длинный а-спирализованный стержень. Головки 81 и часть стержня образуют поперечные мостики, которые взаимодействуют с актином, генерируя силу сокращения. Остальная часть молекулы миозина создает скелет толстой нити. Актин - основной компонент тонких нитей - представляет собой глобулярный белок (42 ьДа), который полимеризуется с образованием нитей диаметром 70 А. Толстые и тонкие нити определенным образом направлены, причем посе- [c.279]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология