Протофибриллы

Структурообразование в белковом волокне (фиброин, кератин) протекает принципиально так же, как и в целлюлозном волокне. Равновесной конформацией макромолекул кератина является а-спираль. Присутствие цистина обусловливает возникновение между полимерными цепями кератина химических связей - дисульфидных (цистиновых) связей. Три макромолекулы кератина ассоциируются в пачку (протофибриллу), И протофибрилл - в микрофибриллу, и т. д. Наличие областей с различной плотностью упаковки на разных стадиях надмолекулярной организации определяет структурные различия шерстяных волокон. [c.156]

Рис. 4.29. Гипотетическая схема молекулярной организации а-кера-типа а—отдельные молекулы двух основных компонентов (они зачернены и заштрихованы последние — белки с низким содержанием серы) б, в, г — протофибриллы о — микрофибрилла

Первичная структура полипептидных цепей а-К. (мол. м. от 10 тыс. до 50 тыс.) не имеет периодичности. Осн. структурный элемент а-К. млекопитающих протофибрилла (диаметр 2 нм), образованная тремя сплетенными [c.372]

Каждые три правовращающих а-спирали навиты одна на другую в стержнеобразную структуру, получившую название протофибрилла и имеющую диаметр 2 нм. Из-за скручивания период идентичности сокращается от 0,54 нм для нормальной а-спирали до 0,51 нм. С помощью электронной микроскопии удалось показать, что каждые 9 протофибрилл накладываются кольцевыми витками на 2 других, образуя при этом структуру, похожую на кабель, называемую микрофибриллой и имеющую диаметр 8 нм. Многие сотни микрофибрилл, уложенных для увеличения механической прочности в богатую цистеином белковую матрицу, снова образуют так называемые макрофибриллы с диаметром 200 нм. Макрофибриллы лежат параллельно оси волокна в отмерших клетках шерсти. Конечный диаметр всей структуры достигает 20 ООО нм. [c.421]

Микрофибрилла в целом состоит из 11 таких протофибрилл — двойных (а, может быть, и тройных) спиралей, причем две из них расположены в центре микрофибриллы, а девять — на ее периферии (рис. 4.29,3). Это отношение 9 2 характерно для ряда биологических фибриллярных структур (см. 12.6). [c.128]

Микрофибрилла имеет однородное строение. Длины спиральных участков, образующих протофибриллы, близки для разных видов, но состав неспиральных участков сильно варьирует. Раз- [c.128]

Микрофибрилла в целом состоит из 11 таких протофибрилл — двойных или тройных спиралей, причем две из них расположены в центре микрофибриллы, а девять — на ее периферии (рис. 4.27, д). Это отношение 9 2 очень характерно для ряда биологических надмолекулярных структур, построенных из фибриллярных биополимеров. Микрофибрилла имеет однородное строение. Длины спиральных участков, образующих протофибриллы, не меняются заметно от вида к виду, но состав [c.259]

На основании результатов электронно-микроскопических наблюдений можно сделать следующее общее заключение. Целлюлоза в клеточной стенке организована в фибриллы. Основные фибриллярные элементы (элементарные фибриллы, протофибриллы) диаметром 2—4 нм агрегируются в более крупные системы — микрофибриллы диаметром 10—30 нм. Фибриллярные элементы при химической и механической обработке могут расщепляться в продольном направлении на субэлементы и отдельные молекулярные единицы. Этот факт имеет важное значение для обсуждения внутренней организации фибрилл. [c.80]

Это терминологическое уточнение имеет определенный физический смысл, так как во многих случаях свободные (несочлененные) протофибриллы могут вести себя как самостоятельные кинетические единицы (макромолекулы) [14]. [c.51]

В волокнах коллагена молекулы белка свернуты в спирали и белковые цепочки идут параллельно друг другу. Волокно коллагена образовано нз структурных элементов протофибрилл. В свою очередь, каждая протофибрилла состоит из трех пептидных [c.60]

В каждом волокне мышц имеются миофибриллы — нити, состоящие из протофибрилл, а протофибриллы образованы нитями белка миозина и белка актина. Миозиновые нити более длинные (около 1,5 мм), актиновые—короче (около 1 мм). прикреплены [c.172]

Фибриллы требуют большого количества энергии особой формы. Энергия, находящаяся в пище, должна перейти в эту форму для того, чтобы фибриллы могли ее использовать. Уже сам этот процесс требует громоздкого химического аппарата, который располагается между фибриллами. При сокращении фибрилл вещество этого химического аппарата сплющивается, приобретая форму дисков, и именно эти диски, располагающиеся между фибриллами, придают мышце ее поперечно-полосатую исчерченность. Если удалить это вещество и обнажить фибриллы, то с помощью электронного микроскопа можно увидеть, что они также представляют собой пучок еще более тонких нитей. Эти нити получили название протофибрилл. [c.229]

Рассмотрим миофибриллу мышечной клетки позвоночного животного (рис. 12-1). Она состоит из протофибрилл двух типов — тонких и толстых, в миофибрилле существует система поперечных мостиков, соединяющая два ряда протофибрилл. Мостики рас- [c.213]

Девять параллельно расположенных протофибрилл обвивают кольцевыми витками две другие протофибриллы, образуя микрофибриллу (диаметр 8 нм), с периодичностью 20 км. Пучок микрофибрилл, окруженный аморфным матриксом, состоящим из глобулярных белков с высоким содержанием дисульфидных связей, образует макрофибриллу (диаметр 200 нм), к-рая заполняет веретенообразную клетку, ориентированную вдоль оси волокиа. Разрыв дисульфидных связей между соседними а-спиральными участками (напр., при нагр. или действии восстановителей) приводит к диссоциации а-К. на отдельные полипептидные цепи. При растяжении протофибриллы переходят в неустойчивую для о-К. млекопитающих Зчггруктуру (при этом длина их может увеличиться в 2 раза). Роговые покровы пресмыкающихся и птиц образованы а-К., включающими участки -структуры и неупорядоченные области. [c.372]

Электронная микроскопия позволила выявить, что основным элементом надмолекулярной структуры целлюлозы (см. 9.4.2) является микрофибрилла. Микрофибриллы могут собираться в более крупные афе-гаты - фибриллы (макрофибриллы) и распадаться на более тонкие продольные элементы - элементарные фибриллы (протофибриллы, нанофибриллы). Фибриллы, ориентированные в клеточной стенке в одном направлении, образуют тонкие слои - ламеллы. Фибриллы и ламеллы можно обнаружить после механического воздействия на древесные волокна (раздавливания, растирания, размола) - механического фибриллирования, а микрофибриллы - после химического фибриллирования (механической обработки после делигнификации с помощью химического воздействия). После дополнительной обработки ультразвуком удается обнаружить распад микрофибрилл на элементарные фибриллы (работы Фрей-Висслинга). [c.219]

Длину микрофибрилл точно измерить не удается. Считают, что они имеют неопределенную длину. Как и в продольном направлении порядок в поперечном сечении микрофибрилл (боковой, или латеральный порядок) неоднороден. Существующие гипотезы о тонкой структуре микрофибрилл и их боковом порядке можно классифицировать на три группы микрофибриллы не поддаются продольному разделению на более тонкие элементарные фибриллы микрофибриллы методом химического фибриллирования можно разделить на четыре элементарных фибриллы микрофибриллы разделяются на большее число тонких элементарных фибрилл. Предполагаемые поперечные размеры микрофибрилл от 10 до 30 нм, а элементарных фибрилл (называемых также субэлементарными фибриллами, протофибриллами, нанофибриллами, мицеллярными прядями) - [c.240]

Экспериментально установлено, что ультразвук оказывает специфическое действие на макромолекулы тропоколлагена в сравнении с протеолитическими ферментами. В то время как последние вызывают деполимеризацию протофибрилл до отдельных мономеров посредством процесса гидролитического расщепления и в дальнейщем скручиваются в новую структуру, ультразвук при продоллсительном воздействии вызывает разрыв полипептидных связей, нарушая целостность спиральной конфигурации, подобно специфическому ферменту коллагеназе. [c.258]

На с. 396 уже говорилось о жидкокристаллических свойствах сократительных белков. При укорочении мышцы меняется период решетки, построенной из протофибрилл. При вдвижении решетки тонких нитей в решетку толстых нитей тетрагональная симметрия заменяется гексагональной. Это можно трактовать как полиморфный переход в жидкокристаллической системе. Вопрос требует дальнейших исследований. [c.404]

Диаметр центральных фибрилл жгутика около 24 нм, расстояние между их центрами 30 нм. Поперечные размеры каждого из девяти дублетов — периферических фибрилл — 37 X 25 нм Дублет состоит из двух субфибрилл А и В, от субфибриллы А отходят два отростка — ручки — длиной 15 и толщиной 5 им. Фибриллы — полые цилиндры, стенки которых состоят из 10 протофибрилл с диаметром 3,5 нм. [c.412]

Наконец, на рис. 1 представлен вариант (г) спирально-кристаллического порядка, характерный для многих фибриллярных белков и полинуклеотидов. В данном случае фибрилла, или, точнее, протофибрилла, образована намотанными друг на друга спиралями, обычно скрепленными межцепными водородными связями. Протофибриллы сочленены гибкими перемычками. Высокое развитие внутреннего порядка в системах типа г приводит к очень резким фазовым превращениям волокна, имеющие мультиспиральную структуру, не меняют прочности и модуля при изменении температуры вплоть до температуры плавления (см. раздел 5), тогда как обычные волокна с дефектной кристаллической структурой (типы а и б) теряют механические свойства постепенно. Зависимость температуры плавления мультиспиральных структур от нагрузки сложна и будет рассмотрена ниже. [c.51]

Природные нуклеиновые кислоты, а также многие фибриллярные белки способны растворяться с сохранением внутрИ молекулярной организации, присущей твердому состоянию. Например, можно растворить фибриллярный белок коллаген, сохранив характерную упорядоченную структуру триспиральных протофибрилл [28, 29]. В перечисленных примерах сохранение и стабильность упорядоченной структуры обусловлены наличием специфических вторичных внутренних связей. У -спиральных структур возникают внутримолекулярные водородные связи между пептидными группами основной цепи. У мульти-спиральных структур возникают межцепные водородные связи. [c.60]

Коллаген в дерме обра ует пучки воло он с поперечником 100—300 мкм (в зависимости от вхгда шкуры), к-рые переплетаются между собой и располагаются под разными углами к поверхности шкуры. Нучки волокон состоят из более топких структур — волокоп, протофибрилл, субфибрилл и филаментов. Меж у волокнистыми образованиями располагаются межволоконные белки (напр., альбумин, глобулин, муцин) i[ мукополи-сахариды, к-рыо и скрепляют белковые структуры в пучки волокон. Кроме того, дерма содержит воду, жир и минеральные вещества. [c.526]

Видны тонкие — актиновые (/) и толстые — ми-озиновые 2) протофибриллы. А — анизотропный диск J — изотропный диск Н — часть -4-диска, в которой находятся только миозиновые нити Z — мембрана (граница). [c.442]

Эта схема кажется тем более правдоподобной, что по современным данным в расслабленной мышце оба компонента актомиозиновой системы, т. е. нити миозина и нити актина, действительно непосредственно друг с другом не связаны. При сокращении же. как показывают электронномикроскопические исследования, проведенные Хенсон и Хаксли, происходит взаимодействие на молекулярном уровне актиновых нитей с миози-новыми нитями с образованием более толстых актомиозиновых протофибрилл. [c.449]

Когда мышца сокращается, нити-протофибриллы, состоящие, по мысли Г. Хаксли, из актина, движутся навстречу друг другу — и сарко-мер уменьшается. Нити миозина, имеющиеся в других протофибриллах, располагаются между нитями актина. Их взаимное движение, по-видимому, объясняется тем, что связи, существующие между актином и мизином, последовательно возникают и разрываются, так что движение одной белковой молекулы около другой похоже на перемещение зубчатого колеса, вступающего в зацепление с новыми зубьями. Нить миозина благодаря особенностям своего [c.172]

Поведение целлюлозы при переработке связано с ее надмолекулярной структурой, которая окончательно еще не выяснена. Наиболее вероятной структурной единицей целлюлозы является элементарная фибрилла или протофибрилла, которая может расщепляться на элементы — молекулярные цепи. В эту структурную единицу размером 30—40 А входит до 40 целлюлозных цепей. Фибрилла представляет собой либо параллелепипед, внутри которого располагаются вытянутые цепи целлюлозы, либо плоскую ленту со складчатыми цепями целлюлозы, закрученными в плотную спираль с радиусом 1,5830 А, углом 7°51 и шагом 72,1 А [4]. Наличие плотных и рыхлых участков в модели с вытянутыми цепями, а также боковых ответвлений плоской ленты и нарушений шага витка в спиральной модели приводит к появлению в целлюлозе легко- и труднодоступных участков, и, как бы ни спорили сегодня ученые об их названии (аморфные, кристаллические, плотно- или рыхлоупакованные, мезоморфные, паракри-сталлические и т. д.), для нас важно знать, что целлюлоза неоднородна по структуре, что в ней имеются области, разнодоступные к проникновению химических веществ. [c.9]

Тип распада молекул в твердом полимере может отличаться от типа распада в растворе. Например, согласно одной из моделей, молекулы целлюлозы имеют в протофибриллах складчатую конформацию, причем в каждой складке содержится около восьми элементарных звеньев [17]. Исходя из такой структуры, Мэнли с сотр. [18] предположили повышенную реакционную способность глико-зидных связей в вершинах складок. Для подтверждения этого были проведены опыты по кислотно-каталитической деструкции целлюлозы различных типов в гетерогенных условиях. [c.94]

Миозин является одним из основных сократительных белков мышц, составляющий около 55 % общего количества мышечных белков. Из него состоят толстые нити (филаменты) миофибрилл. Молекулярная масса этого белка — около 470 ООО. В молекуле миозина различают длинную фибриллярную часть и глобулярные структуры (головки). Фибриллярная часть молекулы миозина имеет двуспиральную структуру (рис. 117). В составе молекулы выделяют шесть субъединиц две тяжелые полипептидные цепи (молекулярная масса 200 ООО) и четыре легкие цепи (молекулярная масса 1500—2700), расположенные в глобулярной части. Основной функцией фибриллярной части молекулы миозина является способность образовывать хорошо упорядоченные пучки миозиновых филаментов или толстые протофибриллы (см. рис. 117). На головках молекулы миозина расположены активный центр АТФ-азы и актинсвязывающий центр, поэтому они обеспечивают гидролиз АТФ и взаимодействие с актиновыми филаментами. [c.296]

Специфические формы полимеризации молекул коллагена in vitro Нерастворимая форма полимеризации молекул коллагена толщиной 14— 300 нм, периодичностью 64—70 нм. В ней различают субфибриллы 5— 10 нм, редко — протофибриллы или филаменты 1,5—3 нм Изолированные тонкие структуры толщиной 10—20 нм без поперечной исчерченностн [c.84]

Эти новые электронно-микроскопические данные о деструкции коллагеновых фибрилл при мукоидном набухании в какой-то мере расшифровывают результаты поляризационно-микроскопических и гистохимических исследований, выполненных 20— 30 лет назад. Расщепление коллагеновых фибрилл находит подтверждение в деструкции коллагенового волокна, выявляемой прп поляризационно-микроскопическом исследовании очагов мукоидного набухания соединительной ткани ушек сердца при ревматизме [Ревзис М. Г., 1968]. Отмеченный параллелизм между выраженностью фибриллярного расщепления коллагеновых волокон и степенью метахромазии соединительной ткани согласуется с мнением о демаскировке ГАГ при повреждении коллагеновых волокон [Орловская Г. В., 1958 Шехтер А. Б., 1964 Митин К. С., 1966]. Действительно, разрывы слабых электростатических связей белково-полисахаридных комплексов с коллагеновыми фибриллами должны предшествовать разрывам более прочных боковых связей между тропоколлагеновыми протофибриллами. Поэтому высвобождение реактивных групп демаскированных протеогликанов и ГАГ обусловливает метахромазию дезорганизованной соединительной ткани. [c.183]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология