Белок скелетных мышц

Другим важным файтором, определяющим формирование метаболона, являются уровни концентраций определенных метаболитов. Известно, что адсорбция ферментов на биологических мембранах чувствительна к присутствию специфических метаболитов. Сведения о влиянии метаболитов на связывание гликолитических ферментов с мембраной эритроцитов и со структурными белками скелетных мышц приведены в работе [50]. Адсорбция цитратсинтазы на внутренней мембране митохондрий усиливается в присутствии низких концентраций цитрата и ослабляется в присутствии оксалоацетата, СоА, аце-гил-СоА, АТРМд, а также высоких концентраций цитрата [54]. [c.189]

Сердечная мышца по содержанию ряда химических соединений занимает промежуточное положение между скелетной мускулатурой и гладкими мышцами. Так, общее содержание белкового азота в скелетных мышцах кролика составляет 30—31 мг/г, а в гладкой мускулатуре (миометрий)—до 20,3 мг/г. В сердечной мышце и особенно в гладких мышцах значительно меньше миофибриллярных белков, чем в скелетной мышце. Общее содержание миофибриллярных белков в гладкой мышечной ткани желудка примерно в 2 раза ниже, чем в скелетных мышцах. Концентрация белков стромы в гладких мышцах и миокарде выше, чем в скелетной мускулатуре. Известно, что миозин, тропомиозин и тропонин сердечной мышцы и гладкой мускулатуры заметно отличаются по своим физико-химическим свойствам от соответствующих белков скелетной мускулатуры. Отмечены определенные особенности и во фракциях саркоплазматических белков. Саркоплазма гладкой мускулатуры и миокарда в процентном отношении содержит больше миоальбумина, чем саркоплазма скелетной мускулатуры. [c.652]

Таблица 33 Фракционный состав белков скелетных мышц млекопитающих

Раньше считалось, что к числу наиболее важных белков скелетных мышц, растворимых в солевых средах с низкой ионной силой, принадлежат миоген и глобулин X Вебера. [c.415]

Биохимические функции. В репродуктивных тканях андрогены отвечают за их дифференцировку и функционирование. Образовавшийся в семенниках тестостерон и его активный метаболит ДГТ проникают в клетки-мишени методом простой или облегченной диффузии и взаимодействуют с одним и тем же белковым рецептором. Образовавшиеся гормон-рецепторные комплексы перемещаются в ядро, связываются с хроматином и стимулируют процессы синтеза белка (гл. И). В репродуктивных органах эти процессы реализуются в половой дифференцировке, основные этапы которой представляют собой хромосомы—гонады—фенотип. Кроме того, андрогены стимулируют сперматогенез, половое созревание и по принципу обратной связи контролируют секрецию гонадотропинов. Помимо влияния на функционирование репродуктивной системы, андрогены участвуют в контроле клеточного метаболизма многих других тканей и органов. Независимо от типа ткани андрогены проявляют анаболические эффекты, связанные со стимуляцией процессов транскрипции и увеличения скорости синтеза белка. Более всего андрогенных клеток-мишеней находится в скелетных мышцах, причем под действием гормонов происходит резкое увеличение мышечных белков и наращивание мышечной массы. Стимуляция белок-синтетических процессов под действием андрогенов отмечена в почках, сердечной мышце, костной ткани. Андрогены образуются не только в семенниках, но и в яичниках. Их роль в организме женщин или самок животных заключается в формировании поведенческих реакций, а также в контроле за синтезом белка в репродуктивных органах. [c.161]

Поскольку ферменты являются веществами белковой природы, было даже высказано предположение, что вообще все белки живой протоплазмы обладают теми или иными ферментативными свойствами, т. е. являются в какой-то мере ферментами, быть может, с неизвестной еще функцией. Наличие определенных ферментативных свойств у некоторых важнейших тканевых белков, например у белка мышц миозина, на долю которого приходится около 35% всего белка скелетной мышцы, было показано экспериментально В. А. Энгельгардтом и М. Н. Любимовой (стр. 440). [c.132]

Все клетки организма имеют идентичный геном и синтезируют от 10 000 до 20 ООО различных белков, однако отличаются между собой наличием специфических для данных клеток белков. Для эритроцитов характерно высокое содержание гемоглобина, для кожи — коллагена, поджелудочной железы — ферментных белков, скелетных мышц — сократительных белков актина и миозина. Концентрация различных белков, а иногда и их спектр, изменяется с возрастом, а также при воздействии внутренних и внешних факторов среды, патологических изменениях обмена веществ. Даже относительно небольшие изменения в спектре синтезируемых белков в клетке способны существенно влиять на ее функции и структуру. Все это свидетельствует о том, что в живых организмах существует контроль белкового синтеза. Механизмы регуляции белкового синтеза играют существенную роль в процессах адаптации организма к мышечной деятельности, так как обеспечивают увеличение или появление новых адаптивных белков в мышцах и других тканях. [c.253]

БЕЛКИ СКЕЛЕТНЫХ МЫШЦ [c.119]

Миозиновые нити образованы белком миозином, строение которого показано на рис. 22.3. Миозин составляет почти половину всех белков скелетной мышцы. Молекула миозина содержит две идентичные тяжелые полипептидные цепи (молекулярная масса каждой 200 ООО) и четыре легкие цепи (молекулярная масса около 20 ООО). Каждая тяжелая цепь на большой части длины с С-конца имеет конформацию а-спирали, и обе спирали скручены друг с другом эта часть молекулы имеет форму палочки. Противоположные концы каждой цепи (К-концы) имеют глобулярную форму, образуя головки молекулы. К каждой из головок нековалентно присоединены по две легкие цепи. [c.520]

Основными неуглеводными предшественниками глюкозы служат лактат, аминокислоты и глицерол. Лактат образуется в работающей скелетной мышце, когда скорость гликолиза превосходит скорость превращений в цикле трикарбоновых кислот и в дыхательной цепи (разд. 12.10). Аминокислоты происходят из белков, поступающих с пищей, а при голодании образуются в результате распада белков скелетных мышц [c.105]

Проследите за перемещением ионов Са + внутри клетки, благодаря которым запускается процесс сокращения миофибрилл начиная с момента, когда нервный импульс достигает мышечной клетки (в скелетной мышце млекопитающего), и кончая завершением процесса сокращения. Назовите специфические белки и (или) структуры, участвующие в рассматриваемых процессах. [c.399]

В последующих разделах на примере ферментов обсуждаются известные нам механизмы действия белков. В конце главы мы рассмотрим деятельность одного из органов — скелетной мышцы на уровне действия и функции белков. [c.273]

Белки стромы в поперечно-полосатой мускулатуре представлены в основном коллагеном и эластином. Известно, что строма скелетных мышц, остающаяся после исчерпывающей экстракции мышечной кашицы солевыми растворами с высокой ионной силой, состоит в значительной мере из соединительнотканных элементов стенок сосудов и нервов, а также сарколеммы и некоторых других структур. [c.650]

Главная составная часть мяса — мышечная ткань (скелетные мышцы крупного рогатого скота)—содержит 70—75% воды, 3 15% жира и 1% золы. Содержание общего азота 2,4—3,8% и содержание белка 15,0—22,0%. [c.232]

Метод изотопных меток применяется и для определения скорости обменных процессов в целом организме. Одним из самых важных результатов, которые удалось получить с помощью этого очень мощного метода, является открытие того факта, что макромолекулярные компоненты клеток и тканей подвергаются непрерывному метаболическому обновлению иными словами, содержание этих компонентов в клетке в каждый данный момент носит динамический характер, т.е. является результатом непрерывно протекающих процессов их биосинтеза и распада, идущих с одинаковой скоростью. Методом изотопных меток было, например, установлено, что время по-лужизни белков печени крысы равно 5-6 дням (табл. 13-2). В то же время показано, что обновление белков скелетных мышц или мозга происходит гораздо медленнее. [c.395]

Особенно яркие результаты были получены Заалишвили с сотрудниками на искусственных актомиозиновых нитях, полученных из гладких мышц желудка.В этом случае аденозинтрифосфатазная активность белка почти равна нулю, сокращение же нитей под влиянием АТФ происходит не хуже, чем у нитей, приготовленных из белка скелетных мышц. Мышца желудка — крайний случай, когда состояние сокращения может длиться долго. Вполне понятна поэтому незначительная активность фермента, ведущего минерализацию фосфата, т. е. способствующего расслаблению. [c.189]

Сердечная мыища богата водой (78—79%). Плотный остаток, составляющий 21—22% веса сердца, на 80 состоит из белков, по своим свойствам мало отличаюиц хся от белков скелетных мышц. Отличия имеются в количествеп-ном содержании в сердечной мышце отдельных белков и белковых фракций 1ю сравнению со скелетными мышцами. В сердечной мышце меньше, чем в скелетной креатина (примерно в два раза) и аденозинтрифосфорной кислоты, а глютамина и глютаминовой кислоты в ней содержится больше,, [c.546]

Структура миозиновых нитей. Миозин (сокращенно Му) составляет почти половину (55 %) всех белков скелетной мышцы. В настоящее время известно около 10 различных видов молекул миозина. Рассмотрим строение наиболее изученного миозина скелетных мышц. Миозин состоит из шести субъединиц, две из которых представлены одинаковыми полипептидными цепями с высокой молекулярной массой (около 200 ООО) — тяжелые цепи миозина, а остальные четыре имеют молекулярную массу около 20 ООО — легкие цепи миозина. Большая часть длины тяжелой цепи, начиная с С-конца, имеет конфигурацию а-спирали, причем а-спираль-ные участки обеих тяжелых цепей взаимодействуют между собой, что приводит к дополнительной спирализации и придает этой части молекулы миозина форму палочки (рис. 17.3). Противоположные К-концы каждой тяжелой цепи миозина имеют глобулярную форму, образуя головки молекулы. С каждой из головок за счет нековалентных межмолекуля -ных взаимодействий связаны по две легкие цепи. Обе легкие цепи миозина способны влиять на процесс взаимодействия миозина с актином и тем самым участвуют в регуляции мышечного сокращения. [c.477]

Раздел Энзимология рассчитан на студентов, уже иознакомиз-" шихся с некоторыми современными методами химии белка определением концентрации белка, хроматографией, электрофорезом и др. Основная цель его состоит в том, чтобы дать возможность студентам приобрести навыки экспериментальной работы, необходимые для начинающего энзимолога. В ходе практикума студенты осваивают методы выделения и очистки какого-либо фермента, а также изучают свойства полученного препарата. В связи с этим приводятся общие указания по работе с ферментами, способам их очистки, правилам определения каталитической активности и кинетических свойств. Во второй части раздела описываются методы выделения ферментов из пекарских дрожжей и животных тканей (скелетных мышц, печени). Поскольку современные методы очистки ферментов включают большое разнообразие приемов, в ряде случаев для получения одного и того же фермента дается описание 2—3 методик, которые могут быть использованы в соответствии с уровнем оснащенности лаборатории. Кроме того, для ферментов из разных источников приводятся различные методы выделения. [c.196]

Встречается и обратная ситуация, когда 5-образная кривая в присутствии аллостерического эффектора превращается в гиперболическую. Например, пируваткиназа скелетных мышц характеризуется кинетикой Михаэлиса, но в присутствии аллостерического ингибитора (фенилаланина) кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстрата становится 5-образной, при этом сродство фермента к субстрату (фосфоенолпирувату) уменьшается. Изменение кинетических свойств под действием аллостерических эффекторов обусловлено конформационной перестройкой молекулы белка. С помощью сшивающих реагентов или каких-либо других воздействий на структуру белка можно наблюдать потерю чувствительности фермента к аллосте-рическим эффекторам. Для выявления аллостерических свойств иногда необходимо изменить условия определения активности сместить pH реакционной среды в кислую или щелочную область от рН-оптимума или исследовать влияние эффектора при ненасыщенной концентрации субстрата. [c.215]

Получают препарат II изозима гексокиназы из растворимой клеточной фракции скелетных мышц крысы. После определения белка микробиуретовым методом оценивают удельную активность фермента, а также степень очистки. При этом учитывают, что на долю II изозима гексокиназы приходится 60% от общего содержания фермента в растворимой клеточной фракции скелетных мышц. [c.376]

В живых организмах АТФ, АДФ и АМФ присутствуют в связанном с белками состоянии и в виде комплексов с ионами Mg и Са . Скелетные мышцы млекопитающих содержат АТФ до 4 г/кг. У человека скорость обмена АТФ составляет ок. 50 кг в сут. Такая интенсивность обмена объясняется тем, что этот нуклеотид занимает центр, место в энергетике живых организмов. Сокращение мышц, биосинтез белков и нуклеиновых к-т, многие др. процессы, идущие с увеличением своб. энергии, сопряжены с гидролизом АТФ. Часть из них проходит с отщеплением от АТФ НэРО , другая-Н4Р2О,. В живой клетке ЛС гидролиза АТФ составляет — 50 кДж/моль. Сравнительно высокая абс. величина ДС" гидролиза двух ангидридных связей [c.33]

Скелетная мышца — сигтема, в которой действие белка можно связать с общей деятельностью органа [c.283]

Три свойства скелетной мышцы сделали этот орган удобным объекто.у структурного и функционального анализов (а) относительная нечувствительность к манипуляциям (б) большие количества типичных белков клетка мышцы содержит 10% миозина, 3,5% [c.283]

Некоторые свойства белков можно объяснить только в свете их функции, т. е. их вклада в более сложную деятельность. Одной из немногих систем, для которых удалось установить корреляцию между функцией белков и функцией органа, является скелетная мышца. Клетка мышцы активируется нервными импульсами (мембранно-направленными сигналами). В молекулярном аспекте мышечное сокращение основано на циклическом образовании поперечных мостиков за счет периодических взаимодействий между миозином, актином и Mg-ATP. Ионы Са и кальцийсвязывающие белки являются посредниками между нервными импульсами и эффекторами. Медиация ионами Са " ограничивает скорость реакции на сигналы включение — выключение и предохраняет от сокращений без сигнала. Напротив, отдельные осцилляции маховых мышц крылатых насекомых контролируются не ионами или подобными низкомолекулярными соединениями, а самими сократительными белками. Эго делает возможными очень быстрые периодические сокращения, которые, будучи инициированы (ионами Са +), протекают сами по себе. В заключение отметим, что исследования мышцы показывают, что в функционировании белка отчетливо проявляется связь между деталями молекулярного строения и деятельностью всего организма. [c.292]

Миозин составляет 50—55% от сухой массы миофибрилл. Представление о миозине как о главном белке миофибрилл сложилось в результате работ А.Я. Данилевского, О. Фюрта, Э. Вебера и ряда других исследователей. Однако всеобщее внимание к миозину было привлечено лишь после опубликования работ В.А. Энгельгардта и М.Н. Любимовой (1939— 1942). В этих работах впервые было показано, что миозин обладает АТФазной активностью, т.е. способностью катализировать расщепление АТФ на АДФ и Н3РО4. Химическая энергия АТФ, освобождающаяся в ходе данной ферментативной реакции, превращается в механическую энергию сокращающейся мышцы. Молекулярная масса миозина скелетных мышц около 500000 (для миозина кролика 470000). Молекула миозина (рис. 20.3) имеет сильно вытянутую форму, длину 150 нм. Она может быть расщеплена без разрыва ковалентных связей на субъединицы две тяжелые полипептидные цепи с мол. массой 205000—210000 и несколько коротких легких цепей, мол. масса которых около 20000. Тяжелые цепи образуют длинную закрученную а-спираль ( хвост молекулы), конец каждой тяжелой цепи совместно с легкими цепями создает глобулу ( головка молекулы), способную соединяться с актином. Эти головки выдаются из основного стержня молекулы. Легкие цепи, находящиеся в головке миозиновой молекулы и принимающие участие в проявлении АТФазной активности миозина, гетерогенны по своему составу. Количество легких цепей в молекуле миозина у различных видов животных и в разных типах мышц неодинаково. [c.649]

Тропонин-глобулярный белок, открытый С. Эбаси в 1963 г. его мол. масса 80000. В скелетных мышцах взрослых животных и человека тропонин (Тн) составляет лишь около 2% от всех миофибриллярных белков. В его состав входят три субъединицы (Тн-1, Тн-С, Тн-Т). Тн-1 (ингибирующий) может ингибировать АТФазную активность, ТН-С (кальцийсвязывающий) обладает значительным сродством к ионам кальция, Тн-Т (тропомиозин-связывающий) обеспечивает связь с тропомиозином. Тропонин, соединяясь с тропомиозином, образует комплекс, названный нативным тропомиозином. Этот комплекс прикрепляется к актиновым филаментам и придает актомиозину скелетных мышц позвоночных чувствительность к ионам Са (рис. 20.6). [c.650]

Эти механохимические процессы сводятся к превращению химической энергии в механическую работу. Имеется далеко идущее сходство АТФ-азной активности митохондриальных мембран и актом иозиновой сократительной системы скелетных мышц. Сходны их механохимические свойства — сокращение под действием АТФ. Можно было думать, что в мембранах митохондрий присутствуют сократительные белки, подобные актомнозину. Эта гипотеза была подтверждена — сократительный белок удалось выделить из митохондрий. Показано, что сократительные белки участвуют в митохондриальной механохимии, но оказалось, что здесь играет существенную роль и липид мембран — фосфатидилинозитол. [c.431]

При кратковременном недостатке калорийной пищи организм астично расходует запасные вещества, главным образом жир и леводы (гликоген). При кратковременном избытке пищи ее -вояемость и утилизация уменьшаются, увеличиваются каловые ассы и выделение мочи. При длительном недостатке энергети-"ски ценной пищи организмом расходуются не только резерв- е углеводы и жиры, но и белки, что в первую очередь ведет уменьшению массы скелетных мышц. В результате происходит Щее ослабление организма. [c.197]

Известно, что скелетные мышцы и клетки нервной систе используют для своей деятельности в качестве источника энер преимущественно глюкозу, входящую в состав углеводов, тог как для работы сердечной мышцы необходимы в значительн количестве жирные кислоты, являющиеся составной част жиров. Использование белков в качестве энергетического ма риала весьма невыгодно для организма во-первых, белки яв. ются наиболее дефицитным и ценным пищевым веществ( во-вторых, при окислении белков, сопровождающемся выделе ем энергии, образуются вещества, которые обладают существ ным токсическим действием. [c.200]

Поступление, распределение и выведение из организма. При парэнтеральном введении хлорида Л. мышам (320 и 400 мг/кг), морским свинкам (230 мг/кг) и крысам (200 мг/кг) максимальная концентрация иона Li+ во всех органах и крови зарегистрирована через 1 ч от начала опыта. При введении препарата в желудок мышам (400 мг/кг) максимальное накопление Л. в мышцах наступает через 6 ч, а в остальных органах и крови — также через 1 ч. Независимо от способа введения несмертельной дозы Л. и вида животного, по накоплению иона Li+ органы и биологические жидкости мышей, крыс, морских свинок и кроликов располагаются в следующий ряд (по убывающей) щитовидная железа, почки, сердце, желчь, легкие, кровь, слюнная железа, надпочечники, селезенка, скелетные мышцы, печень, кости, головной мозг, эритроциты, глазное яблоко. Ионы Li+ полностью абсорбируются из желудочно-кишечного тракта в течение 8 ч. Л. не связывается с белками плазмы, проникает через гематоэнцефалический барьер, и в цереброспинальной жидкости его содержание достигает 40 % от соответствующей величины в плазме. Уровень Л. в слюне может в несколько раз превышать таковой в плазме. Ион Li+ обнаруживается в молоке кормящих матерей, получающих препараты Л. в качестве терапевтических средств. В экспериментах на животных установлена задержка Л. в тканях головного мозга, в гипофизе, причем концентрация Л. имеет прямую зависимость от дозы препарата. Ион Li+ проникает через плацентарный барьер и накапливается в ткани эмбриона. Уровень Л. в плазме человека, получающего терапевтические препараты Л., предпочтительнее всего контролировать между 8 и 12 часами после приема последней дозы — он не должен выходить за пределы примерно 1,5 мэкв/л (5—11 мкг/мл). Около 95% однократной дозы выводится с мочой, 4 % с потом и 1 % с фекалиями. Содержание Л. в лимфоузлах человека составляет 0,13—0,27 мкг/г, в легких 0,05—0,07 мкг/г, в мозге 3—-5 нг/г, в яичках 2—4, в крови 4—8 нг/г [57]. [c.29]

В предыдущей главе было описано, каким образом определенные клегки, происходящие из сомитов на сяень ранней стадии развития позвоночного, детерминируются как миобшсты, т.е. как предшественники клегок скелетных мышц. Миобласты способны к делению, и они пролиферируют, оставаясь все это время внешне недифференцированными и почти неотличимыми от соседних мезенхимных клегок. Для образования многоядерных мышечных волокон миобласты на определенной стадии сливаются друг с другом, и при этом в них сразу начинается синтез специализированных белков, характерных для дифференцированных мышечных клегок (рис. 16-42). Слияние связано с какой-то формой специфического взаимного узнавания миобластов они ие сливаются с соседними немышечными клетками. [c.171]

Значение различных иейромедиаторов связано не столько с их химической структурой, сколько с различным поведением постсинаптических рецепторных белков, к которым онн присоединяются. Как мы уже видели, ацетилхолиновый рецептор в мембране волокна скелетной мышцы-это катноиный канал, который открывается под действием ацетилхолина, в результате чего [c.101]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология