Параллельное и антипараллельное расположение цепей в белках

Четкие результаты для большого числа белков, играющих жизненно важную биологическую роль, связанную с их нерастворимостью и механическими свойствами, были получены с помощью дифракции рентгеновских лучей, и эти результаты являются примером раннего использования техники, которая в последующее время была усовершенствована настолько, что с ее помощью были установлены полные структуры ряда кристаллических глобулярных белков. Растянутая или р-форма кератина демонстрирует пример р-слоев как с параллельным, так и с антипараллельным расположением пептидных цепей (см. рис. 23.7.4). Так, в фиброине щелка найдено только параллельное расположение этих цепей с близким к планарному расположением слоев, тогда как в кератине имеет место складчатая структура. Нерастянутая или а-форма кератина является примером а-спирали в ее наиболее компактной форме, в которой пять оборотов правой спирали включают 18 остатков аминокислот — следовательно, система может быть описана как спиральная конформация с шагом в 3,6 остатка. Из рассмотрения молекулярных моделей видно, что предпочтительна правая спиральность, поскольку по сравнению с положением в левой спирали полипептида, образованного из остатков -аминокислот, боковые радикалы в правой спирали располагаются наружу от оси спирали, так что дестабилизирующие отталкивания, затрагивающие, в частности, карбонильные группы, сводятся к минимуму (см. рис. 23.7.3). [c.428]

Другой тип конфигурации полипептидных цепей, обнаруженный в белках волос, шелка, мышц и в других фибриллярных белках, получил название 3-структуры. В этом случае две или более линейные полипептидные цепи, расположенные параллельно или, чаще, антипараллельно, прочно связываются межцепочечными водородными связями между NH-и СО-группами соседних цепей, образуя структуру типа складчатого слоя (рис. 1.18). [c.62]

Складчатая структура регулярна. Расстояние между цепями 9,5Д, период идентичности вдоль цепи составляет 7,0 А для параллельных цепей и 6,5 А — для антипа-раллельных (см. рис. 2). Р-Складчатая структура характерна для фибриллярных белков. Примером фибриллярных ( ков с параллельным расположением полипептидных цепей являются а-кератины, с антипаралЛельным — фиброин шелка. [c.16]

Белки, р-складчатая структура — такое пространственное расположение аминокислотной последовательности (один из вариантов вторичной структуры белка), при котором образуется система параллельно и антипараллельно расположенных фрагментов одной или н кольких полипептидных цепей. Система стабилизируется водородными связями между цепями. Водородные связи расположены перпендикулярно по отношению к ориентации полипептидных цепей. Складки появляются за счет того, что плоскости двух соседних пептидных групп (пептидных связей) образуют некото- [c.16]

Характерной особенностью молекул более крупных белков является наличие четко выраженной р-структуры в центральной части молекулы. Примером может служить фермент карбоксипептидаза А, состоящий из 307 остатков (рис. 2-6, внизу) [26]. Р-Структура, изогнутая в виде лопасти левого пропеллера, образует своеобразную жесткую основу , к которой прикрепляются остальные части молекулы. Многие белки содержат как участки, имеющие параллельную р-структуру, так и участки с антипараллельной р-структурой. Для ряда крупных белков, например для глицеральдегидфосфатдегидрогеназы (334 остатка), характерно присутствие четко различимых доменов (двух или более), соединенных друг с другом шарнирными участками. [27]. Преобладающей структурой в каждом из двух доменов является складчатый р-слой (рис. 2-10), Обратите внимание, что ЫАО+-связывающий домен имеет почти всюду параллельную р-структуру, тогда как каталитический домен содержит как параллельные, так и антипараллельные цепи. Оба домена имеют а-спиральные участки, расположенные по обе стороны от центрального слоя. [c.96]

Петля между первым листом р-структуры в шпильке Россмана и последующей а-спиралью является одним характеристичным фосфорилсвязывающим центром. Имеется группа белков, в которых фосфорильный или пирофосфорильный фрагмент присоединяется в характеристическом центре, им центром является петля полипептидной цепи, которая связывает первый складчатый лист параллельной -структуры и спираль, расположенную приблизительно антипараллельно этому листу. Обычно эта петля воспроизводит петлю между первым -листом шпильки Россмана и соседней а-спиралью (рис. 5.12, б). [c.264]

Структуры типа складчатого слоя, обусловленные образованием меж-молекулярных водородных связей, бывают двух видов (фиг. 34), причем и те и другие удовлетворяют требованиям Полинга, Кори и Бренсона. В складчатом слое из параллельных цепочек все N-концевые группы обращены в одну и ту же сторону. В складчатом слое из антипараллельных цепочек N-концевые группы всех расположенных рядом цепей направлены в противоположные стороны. В отличие от а-спирали водородные связи в структурах типа складчатого слоя почти перпендикулярны главной оси полипеп-тидной цепи. Структура типа складчатого слоя характерна для фибриллярных белков, которые, как правило, нерастворимы в полярных растворителях. Ниже мы будем говорить главным образом о спиральных структурах, а также [c.101]

Проще всего на простейших моделях выявляются вторичные структуры. В табл. 2.7 суммированы данные о вторичной структуре ряда белков. Эти белки содержат от 1(Ю до 3(Ю аминокислотных остатков на субъединицу. Данные о доле остатков в а-спиральных областях и числе а-спиралей, приведенные в таблице, указывают на то, что типичная а-спираль в глобулярном белке состоит примерно из 10 остатков. Длина такой спирали составляет приблизительно 15 А, что примерно равно радиусу субъединицы в этих белках. Число /3-слоев намного меньше, но каждый содержит значительно больше остатков. Большинство обширных 3-слоев состоит из 4-6 цепей и содержит от 20 до 40 остатков. Они могут занимать значительные области в третичной структуре, но идентифицировать их труднее, чем а-спнрали. Антипараллельные 3-слои встречаются несколько чаще, чем параллельные, но многие нз слоев содержат как те, так и другие. В качестве примера можно привести расположение элементов вторичной структуры в молекуле карбоангидразы человека (рис. 2.35). Отметим, что обширный 3-слой перекручивается, чем-то напоминая по форме левый пропеллер. Такое перекручивание характерно для всех обширных 3-слоев в глобулярных белках. Это можно понять, если учесть наиболее выгодные углы внутреннего вращения для отдельных остатков (3-слоя. Более подробно 3-структура описана в Дополнении 2.3. [c.103]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология