Реакционный фотосинтезирующих бактерий

Реакционный центр фотосинтезирующих бактерий является единственным комплексом интегральных мембранных белков, полученным в виде высокоупорядоченных кристаллов. Рентгеноструктурный анализ этих кристаллов позволил рассчитать карту электронной плотности с разрешением в 0,3 нм и получить модель пространственного строения простетических групп. Карта алектронной [c.635]

В последние годы накоплен большой экспериментальный материал о низкотемпературных стадиях переноса электрона в фотосинтетических реакционных центрах РЦ. Общая схема переноса в РЦ фотосинтезирующих бактерий имеет вид [c.374]

Реакционные центры пурпурных фотосинтезирующих бактерии [c.308]

Реакционные центры пурпурных фотосинтезирующих бактерий 309 [c.309]

В это.м уравнении НгА может обозначать Нг5 (как в пурпурных серных бактериях), элементарный водород Нг, изопропанол и т. д. Рассмотрев множество реакций такого рода, Ван-Ниль пришел к логическому заключению, что у сине-зеленых водорослей, выделяющих О2, и у эукариотических растений в роли окисляемого субстрата, представленного в уравнении (13-25), выступает вода. Ее расщепление приводит к образованию О2 и поставляет атомы водорода, необходимые для процесса восстановления. Интересно, что такое фотохимическое расщепление является единственной известной реакцией биологического окисления Н2О. Ни один из окислителей, имеющихся в живых организмах, не является достаточно мощным, чтобы отщепить атомы водорода от молекулы воды этой способностью наделены лишь фотохимические реакционные центры фотосинтезирующих организмов. [c.37]

Бактериохлорофилл, содержащийся в клетках hromatium, тоже имеет три полосы поглощения с Лтах = 800, 850 и 890 нм. Последняя полоса соответствует бактериохлорофиллу реакционного центра — единственной из форм, которая флуоресцирует. Водорастворимый бактерио-хлорофиллсодержащий белок, выделенный из зеленых фотосинтезирующих бактерий hlorobium, удалось получить в кристаллическом виде. Расщифровка трехмерной структуры этого белка с помощью рентгеновской кристаллографии [83] показала, что каждая из субъединиц (с мол, весом 50 ООО) тримерной (МОлекулы содержит семь встроенных молекул бактериохлорофилла, как это показано на рис. 13-20, . В зе- [c.42]

В настоящее время получены данные о структуре мембранных реакционных центров фотосинтезирующих бактерий (Р. Хубер, X, Михель). Так, в состав реакционного центра пурпурных бактерий Rhodopseudomonas viridis входят цитохром с и три белка (субъединицы), называемые Л (легкий), С (средний), Т (тяжелый). Про-стетическими группами, ассоциированными с белками реакционного центра, являются четыре молекулы бактериохлорофилла б, две молекулы бактериофеофитина б, две молекулы хинона, два атома негемового железа и каротиноиды. [c.634]

Некоторые данные получены о структуре реакционного центра фотосинтезирующих бактерий. Освещение препаратов хромато-фор пурпурных бактерий, обогащенных реакционными центрами, приводит к исчезновению полос поглощения в области 870—890 нм и к гипсохромному сдвигу полосы поглощения при 800 нм. Это дало основание предполагать, что в реакционном центре фотоакти-вен бактериохлорофилловый тример из одной молекулы П890 [c.24]

В Присутствии экзогенных доноров или акцепторов электронов удается наблюдать дополнительные сигналы ЭПР другой природы. Сигнал I оказывается единственным у белковой фракции хлоропластов, обогащенных фотосистемой I и частично лишенных восстановителей. Его относят поэтому к реакционному центру фотосистемы I. Этот сигнал делается более интенсивным при сверхнизких температурах вследствие заторможенности редокс-процессов. В этих условиях у фотосинтезирующих бактерий обнаруживается, что в создании сигнала I участвует не один, а два типа парамагнитных центров, различающихся по временам жизни. Константа скорости исчезновения менее стабильного сигнала ЭПР в этом интервале температур постоянна (40 с- ), что указывает на без-активационный (туннельный) механизм восстановления П890 + и свидетельствует о пространственной сближенности компонент ре-докс-системы у реакционного центра. Относительно стабильный сигнал отвечает фракции П890 +, разобщенной с компонентами редокс-системы вследствие конформационных превращений реакционного центра при замораживании, [c.31]

Сигнал ЭПР II не обнаружен в фотосинтезирующих бактериях, мутантах водорослей, не выделяющих кислород, в препаратах хло-ропластов, утративших способность выделять кислород после нагревания или обработки ультразвуком. По этой причине сигнал И относят к реакционным центрам фотосистемы И, участвующим в фоторазложении воды. Вопрос о структуре и организации парамагнитного центра, ответственного за сигнал II, остается открытым. Структура сигнала II обусловлена магнитным взаимодействием неспаренного электрона неидентифицированного радикала с протонами, поскольку он изменяется в препаратах, культивированных в ВгО. Использование спектроскопии с большим временным разрешением для изучения кинетики ЭПР позволило выявить редокс-функцию парамагнитных продуктов, возникающих при освещении фотосистемы II. Оказалось, что разделение зарядов в фотосистеме II происходит за время меньше 10 с. [c.32]

Прежде всего необходимо еще раз подчеркнуть, что сокращение длительности и выхода флуоресценции пигментов в фотосинтетической мембране происходит в результате захвата энергии электронного возбуждения антенны в реакционных центрах. Измерение времени затухания флуоресценции выделенных светособиращих комплексов или в мутантах, лишенных РЦ, дало значения т, в общем близкие к значениям, характерным для разбавленных растворов пигментов. Это справедливо как для высших растений (т 2,5-4 не), так и для фотосинтезирующих бактерий (т 1 не). [c.303]

Первичный акт фотосинтеза, приводящий к разделению зарядов и восстановлению первичного акцептора, осуществляется в реакционных центрах. В настоящее время благодаря развитию методов препаративной биохимии удалось выделить в нативном состоянии РЦ фотосинтезирующих бактерий, который представляет собой отдельный пигмент-белковый комплекс. [c.308]

Большинство работ, выполненных методами флеш-фотолиза и импульсного радиолиза, посвящено определению важнейших параметров возбужденных состояний мономеров хлорофилла и бактериохлорофилла в растворе, таким, как квантовый выход образования, спектр поглощения, время жизни и (в особенности для ВСЫ) величина Ят. а также скорости реакций переноса энергии и электрона. Однако реакционные центры фотосинтетических систем (фотосистемы I и фотосистемы фотосинтезирующих бактерий) содержат так называемую специальную пару сильно взаимодействующих молекул СЫ или ВСЫ поэтому флеот-фотолиз также применялся для исследований димеров хлорофилла. [c.68]

В гл. 3 шла речь о том, что различные полипептиды ассоциируют, образуя большие мультиферментные комплексы, которые с высокой эффективностью катализируют сложные реакции благодаря кооперативной работе субъединиц. Аналогичные комплексы белков обнаружены и в мембранах. Наиболее изучен среди них бактериальный фотосинтезирующий реакционный центр. Этот белковый комплекс находится в плазматической мембране пурпурных фотосинтезирующих бактерий Rhodopseudomonas viridis. Он использует поглощенную энергию света для создания электрона с высокой энергией, позволяющей ему пересекать мембрану быстрее чем за наносекунду. Затем электрон переходит к другим переносчикам электронов, находящимся в мембране, которые используют часть энергии, высвобождаемой в процессе электронного транспорта для синтеза АТР в цитозоле. Реакционный центр построен из четырех различных полипептидов L, М, Н и цитохрома. Для изучения трехмерной пространственной структуры этот комплекс был солюбилизирован в растворе детергента, закристаллизован в виде комплекса белков с детергентом и изучен методом рентгеноструктурного анализа. Как оказалось, реакционный центр содержит четыре молекулы хлорофилла и восемь других коферментов, переносящих электроны. В гл. 7 мы будем говорить о том, что для понимания фотосинтеза очень важным оказалось установление точного положения каждого из коферментов в комплексе. Не мепее значимым (в большой степени относящимся к теме данной главы) событием стало выяснение организации четырех белковых субъединиц в трансмембранном комплексе. Субъединицы L и М гомологичны и состоят каждая из пяти а-спиралей, пронизывающих липидный бислой плазматической мембраны (рис. 6-32). Эти две субъединицы образуют гетеродимер, представляющий собой ядро реак- [c.371]

Общими чертами в функциональной организации реакционных центров фотосинтезирующих бактерий, а также, по-видимо-му, реакционных центров фотосистем I и II зеленых растений являются следующие [Шинкарев, Рубин, 1981] [c.192]

Коркин А. А, Ионов С. П. Физико-химические основы строения и функционирования реакционных центров фотосинтезирующих бактерий. I. Фотохимические процессы и электронная структура пигментов.— Журн. физ. химии, 1981, т. 55, № 12, с. 2993— 3005. [c.290]

Коркин А. А, Ионов С. П. Физико-химические основы строения и функционирования реакционных центров фотосинтезирующих бактерий. П. Организация взаимодействия пигментов в реакционных центрах.— Журн. физ. химии, 1982а, т. 56, № 3, с. 513—523. [c.290]

Коркин А. А, Ионов С. П. Физико-химические основы строения и функционирования реакционных центров фотосинтезирующих бактерий.— Журн. физ. химии, 19826, т. 56, №6, с. 1343—1354. [c.290]

Исследования показали, что в первой фотосистеме ста молекулам светособнрающего хлорофилла соответствует одна молекула хлорофилла реакционного центра. Реакционные центры, выделенные из хроматофоров фотосинтезирующих бактерий, включают белок (3 субъединицы), бактериохлорофилл (4 молекулы), бактериофеофитнн (2 молекулы), первичные акцепторы уби- и пластохииоп (1—2 молекулы) и цитохромы— доноры э [ектрона. Пигменты в реакционных центрах на.ходятся преимущественно в агрегированных формах. Установлено, что пигменты реакционных центров глубже погружены внутрь мембраны по сравнению с более поверхностным расположением светособирающих молекул хлорофилла, У фотосинтезирующих бактерий в реакционных центрах донорами электронов являются бактериохлорофилл 960 нм и 890 им и акцепторами — убихинон и Ре. [c.189]

Фотосинтетические системы имеют два уникальных устройства комплекс антенны, поглощающий фотоны, и реакционный центр (РЦ), куда затем направляется поток энергии. Реакционные центры присоединяют электроны при положительном ре-докс-потенциале, а затем после поглощения фотона переходят в возбужденное состояние и освобождают электроны с потенциалом на 1 В более отрицательным. Таким образом, энергия света прямо превращается в энергию редокс-потенциала (рис. 6.1). В случае фотосинтезирующих бактерий этот энергизованный электрон поступает в электронтранспортную цепь, которая возвращает его в РЦ. Разность редокс-потенциалов используется в таком цикле для переноса протонов. В хлоропластах циклический перенос электронов превращается в нециклический. Электроны, получаемые при расщеплении воды через РЦ, электрон-тракспортную цепь и второй РЦ, переносятся HaNADP+, который имеет редокс-потенциал на 1,1 В более отрицательный, чем [c.131]

Хлоропласты и фотосинтезирующие бактерии получают еысокоэнергетические электроны с помощью фотосистем, улавливающих электроны, возбуждаемые солнечным светом, который поглощается молекулами хлорофилла В состав фотосистем входит антенный комплекс, связанный с фотохимическим реакционным центром, где в строго определенном порядке расположены белки и пигменты, участвующие в фотохимических реакциях фотосинтеза. До сих пор лучше всего изучен реакционный центр пурпурных фотосинтезирующих бактерий - известна его полная трехмерная структура. У этих бактерий единственная фотосистема создает электрохимический градиент, энергия которого используется для синтеза как АТР, так и NADPH. В хлоропластах и у цианобактерий имеются две фотосистемы. В зависимости от нужд клетки в разных соотношениях осуществляются электронные потоки двух типов I) нециклический поток, создаваемый при участии двух последовательно соединенных фотосистем, переносит электроны с водьг на МАВР с образованием NADPH, причем попутно синтезируется и АТР 2) циклический поток, поддерживаемый лишь одной фотосистемой, передающей электроны по замкнутой цепи, приводит к образованию только АТР. В хлоропластах все электронтранспортные процессы происходят в тилакоидной мембране для синтеза АТР протоны накачиваются в тилакоидное пространство и затем в результате обратного тока протонов через АТР-синтетазу в строме образуется АТР. [c.477]

Два компоненту фотосинтетического аппарата — реакционные центры и электронтранспортные системы — всегда локализованы в клеточных мембранах, представленных ЦПМ и у большинства фотосинтезирующих эубактерий развитой системой внутрицитоплазматических мембран — производных ЦПМ (см. рис. 4). Локализация светособирающих пигментов в разных группах фотосинтезирующих эубактерий различна (табл. 22). У пурпурных бактерий, гелиобактерий и прохлорофит светособирающие пигменты в виде комплексов с белками интегрированы в мембраны (рис. 72, А). В клетках зеленых бактерий и цианобактерий основная масса све-тособирающих пигментов находится в особых структурах, прикрепленных к поверхности мембраны, но не являющихся ее компонентом. Это хлоросомы зеленых бактерий и фикобилисомы цианобактерий (см. рис. 4). [c.274]

Циклическим электронным транспортом у фотосинтезирующих эубактерий не исчерпываются все возможные пути переноса электронов. Электрон, оторванный от первичного донора реакционного центра, может по цепи, состоящей из других переносчиков, не возвращаться к молекуле хлорофилла, а передаваться на такие клеточные метаболиты, как НАД(Ф)" или окисленный ферредоксин, которые используются в реакциях, требующих восстановителя. Таким образом, электрон, покинувший молекулу хлорофилла, выводится из системы . Возникает однонаправленный незамкнутый электронный поток, получивший название нециклического пути переноса электронов. У пурпурных и зеленых нитчатых бактерий функционирует только циклический светозависимый поток электронов. У остальных групп эубактерий фото-индуцируется как циклический, так и нециклический перенос электронов, при этом у зеленых серобактерий и гелиобактерий оба пути электронного транспорта связаны с функционированием одной фотосистемы, а у цианобактерий и прохлорофит циклический перенос электронов зависит от активности фотосистемы I, а для нециклического потока электронов необходимо функционирование обеих фотосистем. Поток электронов по цепи переносчиков на определенных этапах сопряжен с направленным перемещением протонов через мембрану, что приводит к созданию протонного градиента, используемого для синтеза АТФ. [c.281]

Понятие о фотосинтетической единице было введено для учета числа молекул хлорофилла в фотосинтезирующем организме, необходимого для преобразования одного кванта энергии света в химическую энергию. Для восстановления одной молекулы СОг необходимо 8—10 квантов света с другой стороны, з этом процессе участвует 2000—2500 молекул хлорофилла. Отсюда фотосинтетическая единица составляет 200—300 молекул хлорофилла на квант при квантовом выходе первичного фотоокисления хлорофилла, равном 1, с учетом 80% эффективности переноса энергии при све-тосборе хлорофиллом, оказывается, что на одну молекулу хлорофилла в реакционном центре приходится 250—400 молекул хлорофилла, поглощающих и эстафетно передающих кванты света в реакционные центры. Хлорофилл реакционного центра принимает только один из переданных квантов и переходит в электронно-возбужденное состояние, начиная путь последовательных окислительно-восстановительных реакций. Естественно, что значение фотосинтетической единицы может меняться у разных растений в зависимости от очень многих факторов. Концентрация фотохимически активного хлорофилла у бактерий в целом выше, и фотосинтетическая единица равна у них 40. [c.20]

Отсутствие входящих в состав реакционного центра фотохимически активных длинноволновых форм хлорофилла вызывает ряд нарушений у фотосинтезирующих организмов. В этом направлении имеются очень интересные работы с бактериями. Так, в опытах с пур-лурной бактерией Rhodopeeudouonae spheroides показано.что [c.133]

Немецкий биохимик и биофизик. Р. в Мюнхене. Окончил Мюнхенский техн. ун-т (1971). Работал (с 1972) в Ин-те биохимии О-ва им. М. Планка в Мартинсриде (близ Мюнхена), с 1988 — в Мед. ин-те Техасского ун-та в Далласе. Осн. направление научных исследований — рентгеноструктурный анализ сложных биоорганических соед. Совм. с Р. Хубером осуществил (1982) расшифровку трехмерной структуры мембранного интегрального белка, являющегося фотосинтезирующим реакционным центром, выделенным в кристаллическом виде при помощи дистро-генов X. Михелем из пурпурных бактерий. [c.140]

Р. Хубер, X. Михель и Й. Дайзенхофер осуществили кристаллизацию мембранных белковых тел фотосинтезирующих реакционных центров пурпурных бактерий, изучили эти тела методами рентгеноструктурного анализа, реконструировали карту распределения электронной плотности изучаемых молекул. [c.621]

Смотреть страницы где упоминается термин Реакционный фотосинтезирующих бактерий: [c.355] [c.357] [c.278] [c.319] [c.338] [c.261] [c.283] [c.284] [c.372] [c.469] [c.477] [c.259] [c.291] [c.14] [c.105] [c.371] [c.323] [c.480] [c.371]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология