Разложение перекиси водорода каталазой

Разложение перекиси водорода Каталаза и гемин 1951 [c.77]

В условиях опыта, которых я придерживался, скорость реакции каталазы растет, таким образом, быстрее, чем ее концентрация. При удвоении концентрации скорость возрастает в три раза. При увеличении ее в четыре раза скорость возрастает в 12 раз по сравнению с первоначальной. Эти результаты до известной степени подтверждают наблюдения, которые были сделаны Сентером с каталазой из крови. Он нашел, в частности, что скорость разложения перекиси водорода каталазой только в очень разбавленных растворах перекиси водорода (около /зодмол.) следует в первом приближении закону действующих масс. При более высоких концентрациях перекиси водорода скорость возрастает быстрее, чем количество фермента. Сентер пытается объяснить отклонение от простых законов действием перекиси водорода на каталазу. Принимая во внимание чрезвычайно большую чувствительность каталазы по отношению к химическим и физическим воздействиям, гораздо правильнее приписать эти отклонения неизвестным примесям, которые неизбежны при выделении каталазы. [c.394]

Разложение перекиси водорода каталазой [c.367]

Работа № 69 Разложение перекиси водорода каталазой крови [c.127]

В заключение приведем результаты недавно выполненной работы Ю. М. Азизова с соавторами [95], исследовавших влияние давления на скорость разложения перекиси водорода каталазой. Определение велось конкурентным методом в качестве конкурентной реакции служило окисление аскорбиновой кислоты перекисью водорода в присутствии пероксидазы. Ранее Азизовым было показано, что давление в 1000 атм практически не влияет на скорость пероксидазного окисления аскорбиновой кислоты. [c.241]

Авторы [95] нашли, что с увеличением давления (в интервале от атмосферного до 1000 атм) разложение перекиси водорода каталазой заметно замедляется. Это торможение не обусловлено ни протеканием реакции в диффузионной области, ни эффектами десольватации при образовании активированного комплекса. На основе анализа полученных данных о влиянии давления и температуры на скорость реакции высказывается вывод, что наблюденный эффект объясняется различием структуры белковой части фермента в исходном и переходном состояниях. В этом случае переходное состояние должно обладать большим объемом и в то же время большей жесткостью по сравнению с исходным состоянием. [c.241]

Даже для столь простой реакции, как, например, разложение перекиси водорода каталазой, предложен ряд схем, ни одна из которых не может рассматриваться как окончательная. В качестве примера мы приведем схему Самнера и Даунса [c.301]

Поляризация донорных и акцепторных центров, которая могла бы мешать процессу, снимается вследствие переноса заряда по катализатору от зарядившихся отрицательно акцепторных центров к зарядившимся положительно донорным [51]. Объемные цепи возможны в результате побочных процессов, вызываемых одноэлектронным восстановлением Н Ог до ОН + ОН и одноэлек-троным окислением Н2О2 до Н -[- НО2. Процессы, постулированные нами, того же типа, что и на электродах топливных каталитических элементов. Родственные, но не идентичные механизмы предлагались и для разложения перекиси водорода каталазой. [c.509]

Таким образом, из всех вышеприведенных аргументов за и против промежуточного образования перекиси водорода при фотосинтезе остается в силе наб.1юдение Гаффрона о продолжении фотосинтеза у некоторых штаммов Seenedesmus, у которых активность каталазы полностью подавлялась цианидом. Этот опыт подтверждает, что разложение перекиси водорода каталазой не является частью химического механизма фотосинтеза. Гаффрон [37] считает, что перекись водорода не находится среди промежуточных продуктов окисления водорода у адаптированных водорослей. [c.295]

Обсудим подробно последнюю возможность на примере реакции разложения перекиси водорода каталазой и комплексами Ре с этилендиаминтетрауксусной кислотой (ЭДТА). Влияние постоянного магнитного поля на эти реакции детально исследовано в [84]. [c.171]

Что при разбавлении крови дестиллированной водой в раствор переходят все ферменты форменных элементов, в том числе, и нротеаза,— не подлежит никакому сомнению. Тотчас после перехода ферментов в раствор нротеаза начинает действовать на каталазу, и обусловливаемое этим понижение действия каталазы увеличивается с возрастанием температуры от О до 47°. Чем выше температура, при которой производится опыт, тем быстрее протекает действие протеазы, тем меньше обнаруживается действие каталазы. Так как, с другой стороны, скорость, с которой протекает реакция каталазы, как и других ферментов, возрастает с увеличением температуры, то при определении каталазы в растворе крови определяется, собственно говоря, только та часть каталазы, которая не разрушена протеазой определяется равнодействующая двух реакций разложения перекиси водорода каталазой и разложения каталазы протеазой. Величина этой равнодействующей зависит от относительных количеств того и другого фермента и от температурного коэффициента обеих реакций. [c.540]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология