Каталаза разложение

КАТАЛАЗА — фермент, катализирующий разложение пероксида водорода на воду и молекулярный кислород [c.122]

Опыт 6. Гетерогенный и гомогенный катализ. Каталитическую активность гетерогенных катализаторов можно продемонстрировать на примере реакции разложения 3 %-ного раствора пероксида водорода при внесении в него гранулированных оксидов свинца (IV), марганца (IV), железа (III), меди (II). Ферментативный катализ демонстрируют на примере разложения пероксида водорода при внесении в него кусочка сырого мяса, содержащего в крови каталазу. Пероксид водорода можно использовать и для показа гомогенного катализа окисление индиго-кармина в присутствии хлорида железа [c.166]

Катализ термического разложения. Этот процесс часто называют каталазным , так как он является модельным для определения активности некоторых ферментов, в частности каталазы. [c.344]

Так, константа скорости разложения пероксида водорода, ионами равна 56,0 (если измерять концентрацию в кмоль/м а время — в секундах). Константа скорости той же реакции, проводимой каталазой, составляет 3,5- 10 . Иными словами, реакция под действием фермента протекает в миллион раз быстрее. Константа скорости гидролиза мочевины под действием кислоты равна 7,4- 10 , а фермент уреаза позволяет проводить эту реакцию со скоростью, константа которой на тринадцать порядков больше — 5,0-10 . [c.150]

Константу скорости реакции разложения HjO, в присутствии каталазы, выделенной из дрожжей, определяли (при 25° С) титрованием равных объемов анализируемого раствора раствором перманганата калия. Получены следующие данные (т — время от начала реакции) [c.258]

Другие ферменты.— Каталаза — гемопротеид, в молекуле которого имеется четыре атома железа, катализирует разложение перекиси водорода [c.732]

К оксидоредуктазам относятся также пероксидаза и каталаза. Первая катализирует окисление органических соединений пероксидом водорода или органическими пероксидами, вторая — разложение пероксида водорода на воду и молекулярный кислород. Оба фермента двухкомпонентны, активной группой в них является гема-тин, содержащий трехвалентное железо. [c.117]

Определение каталазы (по А. Н. Баху и А. И. Опарину). К классу оксидоредуктаз относится каталаза, которая катализирует разложение пероксида водорода по уравнению [c.109]

Каталаза — фермент класса оксиредуктаз, катализирующий разложение Н О на НзО и О . [c.141]

Разложение перекиси водорода каталазой [c.367]

Следует подчеркнуть, что деформированная молекула (И) имеет окислительные свойства, а (1)—восстановительные и поэтому дегидратируется путем превращения в (И). Аналогичные структуры можно предложить и для пpиpoднo o энзима — каталазы. Разложение Н2О2 на поверхности гидроокиси железа можно представить в виде цепи реакций (см. ниже) через радикалы НО и НО2, которые обозначены значками —-или Как промежуточное вещество возникает также перекисное соединение [c.383]

Можно утверждать, что без катализа вообще была бы невозможна жизнь. Достаточно сказать, что лежащий в основе жизнедеятельности процесс ассимиляции двуокиси углерода хлорофиллом растений является фотохимическим и каталитическим процессом. Простейшие органические вещества, полученные в результате ассимиляции, претерпевают затем ряд сложных превращений. В химические функции живых клеток входит разложение и синтез белка, жиров, углеводов, синтез различных, часто весьма сложных молекул. Таким образом, клетка является своеобразной и весьма совершенной химической лабораторией, а если учесть, что все эти процессы каталитические — лабораторией каталитической. Катализаторами биологических процессов являются особые вещества —ферменты. Если сравнивать известные нам неорганические катализаторы с ферментами, то прежде всего поражает колоссальная каталитическая активность последних. Так, 1 моль фермента алкогольдегидрогеназа в 1 сек при комнатной температуре превращает 720 моль спирта в уксусный альдегид, в то время как промышленные катализаторы того же процесса (в частности, мeдь)J при 200° С в 1 сек превращают не больше 0,1 — 1 моль на один грамм-атом катализатора. Или, например, 1 моль фермента каталазы при 0°С разлагает в одну секунду 200 000 моль перекиси водорода. Наиболее же активные неорганические катализаторы (платиновая чернь) при 20° С разлагают 10—80 моль перекиси в 1 сек на одном грамм-атоме катализатора. Приведенные примеры показывают, что природные биологические катализаторы во много раз превосходят по активности синтетические неорганические катализаторы. Высокая специфичность и направленность действия, а также способность перерабатывать огромное количество молекул субстрата за короткое время при температуре существования живого организма и позволяет ферментам в достаточном количестве давать необходимые для жизнедеятельности соединения или уничтожать накапливающиеся в процессе жизнедеятельности бесполезные, а иногда и вредные продукты. [c.274]

AS и AG и тем самым изменяет константу скорости и скорость реакции. Обычно катализатор существенно снижает энергию активации процесса. Так, в реакции разложения Н2О2 в присутствии катализатора фермента каталазы энергия активации понижается от 72 до 4—8 кДж моль . Это соответствует увеличению константы скорости реакции в 10 раз при постоянстве предэкспоненциального множителя. [c.619]

Поскольку состав активированного комплекса при различных катализаторах будет различным, тоС° и будут зависеть от катализатора. Отсюда следует, что катализатор, входя в состав активированного комплекса, изменяет термодинамические параметры АН, А5 и AG и тем самым изменяет константу скорости и скорость реакции. Обычно катализатор существенно снижает энергию активации процесса. Так, в реакции разложения Н2О2 в присутствии катализатора фермента каталазы энергия активации понижается от 72 до 4—8 кДж моль" . Это соответствует увеличению константы скорости реакции в 10 раз при постоянстве предэкспоненциального множителя. [c.619]

В отсутствие посторонних веществ или ионов Н2О2 — стабильное вещество. Энергия активации реакции его разложения равна 750 кДж/моль (см. гл, 10, табл. 10,1 и 10.2), Однако многие вещества и ионы катализируют эту реакцию, В частности, как катализаторы разложения пероксида водорода ведут себя соединения железа (III). При этом относительная каталитическая активность ак-вокомплекса равна I, гема — 10 и каталазы — 10 (рис. 1.2). [c.15]

Для каталитических реакций характерны некоторые особенности. Как правило, катализатор вводится в систему в очень небольших количествах по сравнению с массой реагентов. Тем не менее эффективность действия этих малых добавок необыкновенно высока. Так, одна частица мелкодисперсной платины (платиновая чернь) способна в 1 с разложить 10 молекул перекиси водорода. Активность фермента каталазы еще выше — 3-10 молекул Н2О2 в 1 с. В результате реакции катализатор остается в химически неизменном состоянии и не расходуется, т. е. участие катализатора в реакции не отражается общим стехиометрическим уравнением. Однако физические его изменения возможны. Например, кристаллический МпОг в процессе каталитического разложения хлората калия КСЮз превращается в мелкодисперный порошок. Физически изменяется и платина при каталитическом окислении диоксида [c.232]

По характеру действия ферменты обладают строгой специфичностью, которая обусловлена структурным соответствием между молекулами субстрата ш фермента. Каждый из них катализирует определенную химическую реакцию. На течение последних влияют условия среды (температура, pH, наличие химических соединений, облучение) и присутствие других ферментов [26]. Под действием факторов среды могут синтезироваться и новые ферменты. Их называют адаптивными, так как они позволяют микроорганизмам приспосабливаться к новым условиям. Ферменты, которые участвуют во внутриклеточных процессах,, называют эндоферментами, а ферменты, выделяемые микроорганизмами в окружающую среду, — экзоферментами. Последние могут являться биоцидами для других микроорганизмов или стимулировать процессы коррозии и биоповреждений материалов техники и сооружений. Каталитическая активность ферментов во много раз превышает неорганические катализаторы. Например, 1 мг железа, входящего в состав фермента каталазы, эквивалентен каталитическому действию 10 т железа в составе неорганического соединения прн разложении перекиси водорода, а 1 г амилазы может превратить 1 т крахмала в сахар при соответствующих условиях. [c.14]

КАТАЛАЗА, фермеит класса оксидоредуктаз. Содержится в клетках животных и растений. Хромопротеид состоит иэ четырех идентичных субъединиц с мол. м. 62 ООО, р1 5,4, оптим. каталитич. активность при pH 7,0. Катализирует разложение Н2О2 до воды и кислорода. [c.247]

КАТАЛАЗА (от греч katalysis-разрушение) (перекись водорода перекись водорода оксидоредуктаза), фермент класса оксидоредуктаз, катализирующий разложение HjOj на HjO и Оз При низких концентрациях HjOj каталаза проявляет также пероксидазную активность, окисляя низшие спирты, полифенолы и др. [c.334]

Каротин (от лат. arota — морковь) — желто-оранжевый пигмент, непредельный углеводород с эмпирической формулой С4оН5в. Нерастворим в воде, но растворяется в органических растворителях. Содержится в листьях всех растений, а така в корне моркови, плодах шиповника и др. Является провитамином витамина А. Каталаза — фермент, катализирующий разложение пероксида водорода на воду и молекулярный кислород [c.64]

Величина Уд = з[Е]о называется максимальной скоростью ферментативной реакции, а Аз — числом реакционных циклов для прямой реакции. Последняя величина для каталазы, катализирующей разложение Н2О2 на Н2О и 7202, превышает значение 10 мин а для химотрипсина, катализирующего гидролиз некоторых сложных эфиров и амидов, равна примерно 10 мин-. [c.322]

Фермент каталаза разлагает Н2О2 в живой клетке с очень высокой скоростью (Ац = Ю л-моль" -с ) в бимолекулярной реакции. Каталаза — тетра-мерный ассоциат гем-белкового комплекса с общей массой 220000—250000. В качестве гема выступает протопорфирин Ре(Ш). Каталазное действие фермента изучалось на многочисленных простых моделях каталазы, ни одна из которых не показала таких высоких скоростей разложения Н2О2, как сам фермент, что, естественно, объясняется уникальной структурно организую-щей функцией молекул белка. [c.751]

Окисление p-D-глюкозы в D - г л ю к о и о-б-л а к-т о н. Эту реакцию катализирует глюкозооксидаза (нотатин, пенициллин В), содержащая ФАД (2 моля на моль фермента) [438]. Молекулярная масса фермента 154 ООО он содержится в плесневых грибах Peni illium notatum и др. [439, 4401. Механизм ферментного окисления изучен с помощью Н , меченной 0 [4411, при этом оказалось, что кислород, выделяющийся при разложении перекиси водорода под действием каталазы, не содержит О, т. е. глюкозооксидаза катализирует перенос водорода от глюкозы в газовой фазе, акцептором водорода служит газообразный кислород. По радикальному механизму в первой ступени реакции (З-Л-глюкопираноза (а) теряет протон и электрон с образованием свободного радикала (б), который, теряя второй электрон, образует оксониевый ион (в). Прототропная реакция между оксониевым ионом и перекисным анионом завершает окисление с образованием D-глюконо-б-лактона (г). [c.563]

Перекись водорода, образующаяся в аэробных реакциях, если она не используется для других обменных процессов, полностью выводится из окислительно-восстановительного цикла разложением на молекулярный кислород и воду при участии гемопротеидного фермента каталазы [c.567]

Гликолатоксидаза относится к флавиновым оксидазам и в качестве кофермента содержит флавинмононуклеотид. Переносит электроны с субстрата непосредственно на молекулярный слород с образованием пероксида водорода. Окисляет глико- евую кислоту с образованием глиоксалевой кислоты и Н2О2. ° присутствии каталазы происходит разложение пероксида водо-на водород и кислород. При этом могут окисляться этило- й спирт, нитриты и другие вещества. [c.131]

Каталаза наряду с каталазной (разложением перокси водорода до Н2О и О2) обладает пероксидазной активносп Способна катализировать окисление доноров водорода (нап мер, спиртов, альдегидов) пероксидом водорода. [c.132]

Пероксид водорода может служить в организме в качестве гидроксилирующего реагента. Избыток пероксида водорода удаляется с помощью фермента каталазы, ускоряющего его разложение до кислорода и воды. [c.217]

Резкое возрастание масштабов взаимодействия прокариот с О2 при функционировании метаболизма аэробного типа делает неэффективными неферментативные пути устранения Н2О2. Для разложения перекиси водорода, образующейся в больших количествах, необходимы специальные ферменты, повышающие скорость разложения Н2О2 на несколько порядков. Это обеспечивается каталазой и пероксидазой. Таким образом, в условиях активного взаимодействия клеток с О2, делающего возможным аэробную жизнь, система ферментной защиты от его токсических эффектов сформирована с участием супероксидцисмутазы, каталазы и пероксидазы в качестве необходимых компонентов (рис. 87). [c.337]

Молочнокислыми бактериями в направлении защиты от молекулярного кислорода сделан определенный шаг вперед. Эти бактерии — единственная группа прокариот, не имеющих гемсодер-жащей каталазы, способных расти в присутствии воздуха. Поиски механизмов нейтрализации Оз и его производных привели к обнаружению у них помимо супероксиддисмутазы и высокой внутриклеточной концентрации ионов Мп , осуществляющих разложение 05, псевд окатал азы, а также каталазо- и пероксидазопо-добной активности. У отдельных представителей молочнокислых бактерий просматривается более четко выраженная степень при- [c.340]

Большой интерес вызывает вопрос о том, сохраняют ли ферменты в монослоях каталитическую активность. Имеющиеся по этому поводу данные являются противоречивыми. Каплан [179] нашел, что каталаза, нанесенная на поверхность в виде монослоя и затем сжатая в нить, сохраняет способность к каталитическому разложению перекиси водорода. Чисмэн и Шуллер [180] сомневаются, что в этих опытах пленки действительно были образованы развернутыми молекулами. Авторы нашли, что пепсиновые монослои, осажденные на бумагу путем отсасывания подложки через фильтровальную бумагу, не сохраняют активность. По данным Хаяши [181] в смешанной пленке с альбумином пепсин может катализировать гидролиз последнего. Ферментативная активность перенесенных трипсиновых пленок зависит от доли развернутых молекул в пленке [162]. [c.141]

Кроме различных химических взаимодействий, исследовались также реакции фотохимического и радиационного разложения. Расширение монослоев яичного альбумина под действием ультрафиолетового излучения Каплан и др. [179, 182] объясняют вероятным разрушением связей более прочных, чем относительно слабые связи (главным образом водородные), разрывающиеся при растекании. Смит [183] исследовал инактивацию пленок каталазы и бычьего сывороточного альбумина рентгеновским излучением Хатчинсон [184] изучал инактивацию этого же белка медленными электронами. Огенстайн и Рэй i[185] описали влияние ультрафиолетового и рентгеновского излучения на ферментативную активность трипсиновых монослосв. [c.141]

Эти очень высокие выходы напоминают о фотохимических цепных реакциях, и поэтому некоторые исследователи предположили, что ферментативные реакции протекают по цепному механизму. С этой точки зрения высокие скорости реакции могли быть объяснены инициированием цепей ферментами, так же как высокие скорости реакций полимеризации могут быть получены в присутствии окислительно-восстановительных или ионных катализаторов. Ингибиторы могут действовать путем удаления цепных центров, что вызывает укорачивание длины цепи. Так, например, Габер и Впльштеттер [4] предположили, что каталаза инициирует цепное разложение перекиси водорода. [c.110]

Лейдлер дал перечень [37] других методов, при помощи которых можно решить, выполняются ли условия Михаэлиса, т. е. соотношение кз < 2- По-видимому, это условие соблюдается для многих изученных систем, а обратное условие кз > к ) справедливо только для разложения перекиси водорода в присутствии каталазы, окисления некоторых акцепторов перекисью водорода в присутствии пероксидазы (эти реакции являются строго бимолекулярными, протекающими по схеме П, стр. 128), но, как будет показано позже, их кинетика весьма схожа с кинетикой простых реакций с участием одного субстрата, причем кз заменяется на з [Н202]),и некоторых реакций гидролиза в присутствии карбо-ксипептидазы. [c.121]

Активность ферментов как катализаторов выражали многими способами. Одним из часто используемых способов является выражение ее через число оборотов Т.М. Последнее определяют [1] как число циклов, претерпеваемых во время каталитической реакции одной простетической группой фермента в одну минуту, т. е. как число молекул субстрата, реагирующих в минуту на одном активном центре фермента. Однако применялись и некоторые другие определения числа оборотов при любом способе измерения Т. N. следует указывать концентрацию субстрата и то, была ли она достаточной, чтобы дать максимальную скорость. Другой мерой [8, 3] является начальная константа скорости к реакции при низких концентрациях субстрата, где V = к [8]о[Е]о для реакции с одним субстратом, или к [8]о[Е]о[Т]о для бимолекулярной реакции. Эта характеристика имеет преимущество, являясь доступной мерой для многих реакций, катализируемых ферментами, и, кроме того, для тех же самых реакций в присутствии других катализаторов, которые не могут, например, дать предельно максимальную скорость. Однако, возможно, огромное преимущество может дать отнесение к к числу активных центров в молекуле фермента, точно так же как в кислотно-основном катализе константу скорости каталитической реакции делят на число доступных протонов кислотного катализатора. Аналогичным образом при сравнении фермента каталазы с коллоидальной платиной для реакции разложения перекиси водорода каждая частица может оказаться такой же активной, как и отдельная молекула фермента [8]. Однако каждая частица с радиусом 500 А имеет на поверхности приблизительно 3-10 атомов металла, каждый из которых, возможно, является самостоятельным активным центром, так что, относя к одному центру, можно видеть, что фермент оказывается намного более активным. Как показано в табл. 2, ферментативные реакции характеризуются более низкой энергией активации приблизительно на 10 ктл/моль, это может легко объяснить различие в активностях. В табл. 8 некоторые ферменты сравниваются с другими каталитически действующими ионами. [c.139]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология