Митохондрии, синтез белков

Ядра, митохондрии и хлоропласты растений, как сообщалось, также синтезируют белок. Ядра, тщательно выделенные из гороха, включают в белок меченый лейцин в присутствии других белковых аминокислот и АТФ. Синтез белка в митохондриях растений показан не очень убедительно, так как не было исключено загрязнение данной фракции рибосомами. Препараты хлоропластов, как обнаружено, также катализируют включение аминокислот в белок. [c.482]

В некоторых специализированных жировых клетках митохондриальное дыхание естественным путем отделено от синтеза АТР. В таких клетках, находящихся в бурой жировой ткани, энергия окисления полностью рассеивается в виде тепла, а не превращается в энергию АТР. Внутренняя мембрана крупных митохондрий этих клеток содержет особый транспортный белок, позволяющий протонам свободно перемещаться по их электрохимическому градиенту, что освобождает перенос электронов от дыхательного контроля. В результате клетки окисляют запасы жиров с высокой скоростью, но образуют не АТР, а тепло. Таким образом, эта ткань служит своего рода печкой, которая в нужный момент согревает и пробуждает животных, погруженных в зимнюю спячку, а также защищает от переох.паждения наиболее чувствипгельные части тела новорожденных детей. [c.34]

Синтез РНК связан с количеством транспортной т-РНК, т. е. РНК переносящей аминокислоты. Если концентрация молекул т-РНК, не имеющих нагрузки, возрастает, то синтез РНК задерживается. Действие этого поразительного механизма уже само по себе указывает на постоянную пространственную близость всех деталей аппарата, синтезирующего белок. В действительности так оно и есть, ведь синтез белка протекает в рибосомах, т. е. в организованных частицах клетки. Число структур, образуемых мембранами, не исчерпывается, конечно, митохондриями и рибосомами. Ядро клетки, лизосомы, аппарат Гольджи и другие органел-лы также построены из мембран они же послужили и материалом для создания нейронов — элементов нервной системы, в том числе и мозга, выполняющего высшие кодовые функции. [c.395]

Окисление цитохрома с сопровождается появпением мембранного протонного потенциала ДцН, к- ый используется клеткой для обеспечения всех вцдов работ, выполняемых биомембранами, и в первую очередь для синтеза АТФ. Фермент широко распространен как среди эукариот, так и среди прокариот. У эукгфиот фермент расположен во внутр. мембране митохондрий, у прокариот - в цитоплазматич. мембране. Ц,- сложный белок, состоящий из неск. полипептидных [c.389]

Предпринималось много попыток расчленить и вновь реконструировать субмитохондриальные фосфорнлирующие частицы. Первым из достижений было удаление нескольких факторов сопряжения , из которых наиболее известен фактор сопряжения р1 (разд. Д,1). Удаление фактора р1 из субмитохондриальных частиц всегда ведет к потере им способности синтезировать АТР, но перенос электронов остается незатронутым. Фосфорилирующую способность можно снова восстановить,, добавляя р1 к мембранным препаратам. Следовательно, р1 теснейши образом связан с синтезом АТР. Этот важный белок был выделен из митохондрий и из хлоропластов в виде гомогенных частиц с мол. весом 285 ООО. В его состав входят, по-видимому, полипептидные цепи пяти различных типов с молекулярными весами / 60 000, 56 000, 36000, 17000 и 13 000 [78. 79]. [c.409]

Несмотря на эти различия, и в том и в другом случае клетка синтезирует белки-предшественники, содержащие сигнальную последовательность, которая определяет, к какой мембране направится данный белок. По-видимому, во многих случаях эта последовательность отщепляется от молекулы-предшественника после завершения транспортного процесса. Однако некоторые белки сразу синтезируются в окончательном виде. Полагают, что в таких случаях сигнальная последовательность заключена в полипептидной цепи готового белка. Сигнальные последовате.иьности еще плохо изучены, но, вероятно, должно быть несколько типов таких последовательностей, каждый из которых определяет перенос белковой молекулы в определенную область клетки. Например, в растительной клетке некоторые из белков, синтез которых начинается в цитозоле, транспортируются затем в митохондрии, другие-в хлоропласты, третьи-в пероксисомы, четвертые-в эндоплазматиче-ский ретикулум. Сложные процессы, приводящие к правильному внутриклеточному распределению белков, только сейчас становятся понятными (подробности см. в гл. 7). [c.66]

ЦЭТ митохондрий содержит три центра сопряжения, локализованные в первом, третьем и четвертом комплексах Грина (см. рис. 4.15 и 4.16). В первом комплексе центром сопряжения служит Fe-S белок N-2, во втором — Fe-S белок Риске , а в четвертом — цитохром-С-оксидаза. Прохождение электрона через центр сопряжения сопровождается понижением его энергии, что впоследствии используется соответствующей АТРсинтазой для синтеза АТР. Перенос одного [c.91]

АТФ — это адениновый нуклеотид, к фосфату которого присоединены еще две фосфатные группы. Его полное имя— аденозинтрифосфат. Забирая энергию у АТФ, фермент отщепляет у него одну фосфатную группу, делая из него АДФ, т. е. аденозиндифосфат. В митохондриях происходит подзарядка — к АДФ вновь присоединяется фосфатная группа. Но к нашему рассказу все это не имеет прямого отношения. Для нас важно другое митохондрии имеют свою собственную ДНК. Более того, митохондрии располагают своей собственной РНК-полимеразой, которая снимает мРНКовую копию с митохондриальной ДНК Но и это не все. В митохондриях есть свои рибосомы, свой собственный аппарат белкового синтеза. Это уже совсем странно — ведь в той же цитоплазме множество нормальных клеточных рибосом. Но на этих рибосомах синтезируется белок только с мРНКовых копий ядерной ДНК. Митохондрии ими пользоваться почему-то не желают. [c.72]

Свойства белковых систем, катализирующих транспорт через сопрягающие мембраны, обычно сильно отличаются от свойств бислойных участков как в присутствии, так и в отсутствие ионофоров. Транспортные белки обладают многими свойствами, присущими ферментам они проявляют стереоспецифичность, часто их можно специфически ингибировать, они генетически детерминированы. Последнее обстоятельство делает невозможной ту степень обобщения, которая применима к транспорту через бислой. Например, если РССР (рис. 2.5) индуцирует протонную проводимость в митохондриях, то можно смело полагать, что его эффект будет тем же в случае хлоропластов, бактерий или искусственного бислоя. В отличие от РССР транспортный белок может быть специфическим не только для данной органеллы, но и для органеллы из определенной ткани. Например, переносчик цитрата существует в митохондриях из печени, где он участвует в переносе промежуточных соединений синтеза жирных кислот (разд. 8.3), но отсутствует в митохондриях из сердца. Иногда утверждают, что для белковых транспортных систем характерна кинетика насыщения. Хотя в некоторых случаях это может быть верным, в целом кинетика транспортных процессов настолько сложна (особенно если они зависят от мембранного потенциала), что интерпретация ее требует большой осторожности. [c.40]

Ферментные системы, катализирующие окислительное фос-форилирование в митохондриях, с трудом поддаются экспериментальным исследованиям. Центральную роль в этом процессе играет обратимо действующая АТРаза в нативной форме этот белок представляет собой высокомолекулярный комплекс, в состав которого входит до десяти разных полипептидов, причем часть из них, по-видимому, выполняет регуляторные, а не каталитические функции [339, 4198]. Фермент расположен на внутренней мембране митохондрий, где он в комплексе о компонентами дыхательной цепи осуществляет синтез АТР. Одно [c.80]

В некоторых специализированных клетках - клетках бурой жировой ткани - митохондриальное дыхание может естественным путем отделяться от синтеза АТР, и тогда большая часть энергии окисления рассеивается в виде тепла, а не превращается в энергию АТР. Внутренняя мембрана крупных митохондрий этих клеток содержит особый гранспортный белок, позволяющий протонам перемещаться по их электрохимическому градиенту без активации АТР-синтетазы. В результате клетки окисляют запасы жира с большой скоростью и образуют много тепла, но мало АТР. Таким образом, бурая жировая ткань служит своего рода печкой, которая в нужный момент пробуждает животное, погруженное в зимнюю спячку, а у новорожденного ребенка защищает наиболее чувствительные части тела от переохлаждения. [c.458]

Внутриклеточные компартменты, общие для всех эукариотических клеток, показаны на рис. 8-1. Ддро содержит основную часть генома и является главным местом синтеза ДНК и РНК. Окружающая ядро цитоплазма состоит из цитозоля и расположенных в нем цитоплазматических органелл. Объем цитозоля составляет чуть больше половины от общего объема клетки. Именно в нем синтезируется белок и протекает большинство реакций так называемого промежуточного обмена - т. е. реакций, в которых одни малые молекулы разрушаются, а другие образуются, обеспечивая необходимые строительные блоки для синтеза макромолекул. Около половины всех мембран клетки ограничивают похожие на лабиринт полости эидоплазматического ретикулума (ЭР). На обращенной к цитозолю стороне ЭР находится множество рибосом. Эти рибосомы заняты синтезом интегральных мембранных белков и растворимых белков, предназначенных для секреции или для других органелл. В ЭР также синтезируются липиды для всей остальной клетки. Аппарат Гольджи состоит из правильных стопок уплощенных мембранных мешочков, называемых цистернами Гольджи он получает из ЭР белки и липиды и отправляет эти молекулы в различные пункты внутри клетки, попутно подвергая их ковалентным модификациям. Митохондрии и хлоропласти растительных клеток производят большую часть АТР. используемого в реакциях биосинтеза, требующих поступления свободной энергии. Лизосомы содержат пищеварительные ферменты, которые разрушают отработанные органеллы, а также частицы и молекулы, поглощенные клеткой извне путем эндоцитоза. На пути к лизосомам поглощенные молекулы и частицы должны пройти серию органелл, называемых эндосомами. Наконец, пероксисомы ( известные также [c.6]

В клетках млекопитающих импорт белков в ЭР начинается еще до того, как полипептидная цепь полностью синтезирована, т. е. он происходит одновременно с трансляцией (котрансляционно). Этим он отличается от импорта в митохондрии, хлоропласты, ядра и пероксисомы, который является посттрансляционным и требует различных сигнальных пептидов. Так как белок переносится внутрь ЭР сразу после образования полипептидной цепи, рибосомы, на которых происходит его синтез, должны быть прикреплены к мембране ЭР. Области ЭР, покрытые связанными с мембраной рибосомами, называют гранулярным (шероховатым) эндонлазматнческнм ретнкулумом (рис. 8-37). [c.39]

Выше шла речь о гом, что перенос белков в митохондрии, хлоропласти и пероксисомы происходит после трансляции (посттрансляционно), когда белок синтезирован и поступил в цитозоль, между тем перенос через мембрану ЭР протекает одновременно с трансляцией (котрансляционно). Именно поэтому рибосомы связываются с мембраной ЭР, а не с цитоплазматической поверхностью других органелл. В течение многих лет считалось, что рибосомы шероховатого ЭР могут использовать энергию, освобождающуюся при синтезе белка, для протаскивания растущих полипептидных цепей сквозь мембрану ЭР. Однако последние исследования in vitro показали, что предшественники некоторых белков могут поступать в ЭР уже после того, как их синтез закончен. Этот перенос требует гидролиза АТР, но не продолжения синтеза белка (рис. 8-44). Считается, что, как и при переносе в митохондрии, гидролиз АТР необходим для разворачивания белка при прохождении его через мембрану. Об этом свидетельствуют как генетические, так и биохимические эксперименты на дрожжах. [c.46]

Данные по механизмам синтеза белка в митохондриях, полученные за последние примерно два десятилетия, еще более убедительно свидетельствуют в пользу эндосимбиотиче-ской гипотезы [176, 1055, 1620, 1643, 1851, 1999]. Оказалось, что механизмы транскрипции информации с ДНК на РНК и трансляции с РНК на, белок сильно напоминают соответствующие механизмы у бактерий. По крайней мере в животных клетках митохондриальная ДНК, так же как и бактериальная, имеет двухцепочечную кольцевую форму. Рибосомы имеют тот же вес, что и бактериальные рибосомы, а синтез белка подавляется теми же веществами, которые подавляют синтез белка у бактерий однако соединения, подавляющие управляемый ядром синтез белка в эукариотических клетках, не влияют на митохондриальный синтез белка. [c.186]

Ядро мигрирует к краю клетки и располагается в небольшом выпячивании поверхности. Затем этот участок отделяется, а позднее поглощается и переваривается макрофагом. Энуклеиро-ванная клетка, называемая ретикулоцитом, попадает в кровяное русло. Ретикулоцит очень активно синтезирует белок. При этом образуется почти исключительно гемоглобин. РНК больше не синтезируется. (Ядра нет, митохондрии дегенерируют.) На конечной стадии дифференцировки исчезают рибосомы и клетка принимает свой окончательный вид. Теперь это зрелый эритроцит. Процесс эритропоэза от гематоцитобласта до зрелого эритроцита занимает около 72 ч. Почти весь гемоглобин синтезируется в течение последних 24 ч после того, как ядро удалено из клетки. Следовательно, мРНК, необходимые для синтеза гемоглобина, должны были синтезироваться и перейти из ядра в цитоплазму задолго до начала синтеза гемоглобина. [c.198]

Механизм синтеза АТР. Сопряжение диффузии протонов назад через внутреннюю мембрану митохондрии с синтезом АТР осуществляется с помощью АТРазного комплекса, получившего название фактора сопряжения р1. На электронномикроскопических снимках эти факторы выглядят глобулярными образованиями грибовидной формы на внутренней мембране митохондрий, причем их головки выступают в матрикс (см. рис. 4.7). 1 — водорастворимый белок, состоящий из 9 субъединиц пяти различных типов. Белок р1 представляет собой АТРазу и связан с мембраной через другой белковый комплекс Fo, который перешнуровывает мембрану. Fo не проявляет каталитической активности, а служит каналом для транспорта ионов Н через мембрану к [c.159]

Роль минеральных элементов в обмене белков. Распад и синтез белковых тел в значительной степени зависят от ряда минеральных элементов. Ионы Мп, Fe, Zn, Со и Ni повышают активность пептидгидролаз и аргиназы, т. е. участвуют в деструкции белков. Биосинтез белков идет при непосредственном участии ионов К, Mg и Мп. Первый и второй необходимы для поддержания рибосом в функционально активном состоянии, причем от концентрации Mg " зависит уровень помех в кодон-антикодоновом взаимодействии. Третий обеспечивает осуществление пентидилтрансферазной реакции при сборке полипептидной цепи. Ионы Ni влияют на высвобождение многих пептидных гормонов по завершении их биосинтеза, а ионам Са принадлежит центральная роль в функционировании сократительных белков. Си -содержапщй белок митохондрий—митохондрокупреин, представляет депо меди для синтеза цитохромоксидазы. [c.438]

В связи с этим можно предположить, что цитоплазматический белок с мол. массой 470 кДа, который под действием низкотемпературного стресса начинает связывать нуклеиновые кислоты, также может участвовать в регулировании процессов трансляции во время низкотемпературного стресса. В то же время тот факт, что некоторые белки семейства БХШ 310 под действием низкотемпературного стресса высвобождают нуклеиновые кислоты, связанные с ними ранее, позволяет выдвинуть предположение, что эти нуклеиновые кислоты могут быть маскированными РПК, синтез белков с которых происходит во время низкотемпературного стресса. Полученные данные также позволяют говорить о существовании в цитоплазме озимой ржи двух форм стрессового белка БХШ 310 - конститутивно синтезируемой , связанной с нуклеиновой кислотой и стрессовой , не связанной с нуклеиновой кислотой (Pobezhimova et al., 2001 Kolesni henko et al., 2001g). Этот вывод подтверждает также тот факт, что при исследовании влияния этих двух форм БХШ 310 на энергетическую активность митохондрий было показано различие в способности разобщать окисление и [c.120]

Перенос ацетильных остатков из митохондрий в цитозоль. Пируватдегидрогеназный комплекс локализован на внутренней поверхности внутренней мембраны митохондрий, и ацетил-КоА освобождается в матрикс митохондрий. Для синтеза жирных 1СИСЛОТ ацетил-КоА должен быть перенесен в цитозоль. Мембрана митохондрий непроницаема для ацетил-КоА, и перенос ацетильного остатка в цитозоль происходит при участии челночного механизма (рис. 10.5). Пируват, образующийся из глюкозы в цитозоле, поступает в митохондрии, где частью превращается в ацетил-КоА (о1сислительное декарбоксилирование), частью — в оксалоацетат (при действии пируваткарбоксилазы). Затем из этих веществ образуется цитрат, для которого, как и для пирувата, есть белок-переносчик в мембране митохондрий. В цитозоле цитрат распадается снова на оксалоацетат и ацетил-КоА при действии фермента цитратлиазы [c.292]

Перейдем теперь к механизму синтеза белка. Этотсложный процесс происходит в рибосомах, которые можно рассматривать как органеллы синтеза белка, подобно тому как митохондрии считают органеллами окислительного фосфорилирования. Рибосома-весьма специализированная и сложная структура. Ее диаметр - примерно 200 А. Лучше всего изучены рибосомы Е.соИ. Масса этой рибосомы составляет 2500 ьДа, а коэффициентседиментации 70S. Ее можно диссоциировать на большую (50S) и малую (30S) субчастицы. Далее эти субчастицы можно диссоциировать на составляюшие их белки и РНК. 308-субчастица содержит 21 белок и одну молекулу 16S-PHK. 508-субча-стица содержит примерно 34 белка и 2 молекулы РНК (2IS и 5S). Рибосома Е.соИ примерно на две трети состоит из РНК и на одну треть - из белка. [c.97]

Смотреть страницы где упоминается термин Митохондрии, синтез белков: [c.358] [c.393] [c.307] [c.135] [c.191] [c.171] [c.23] [c.191] [c.132] [c.264] [c.496] [c.29] [c.37] [c.184] [c.331] [c.93] [c.112] [c.18] [c.496] [c.6] [c.29] [c.37] [c.201]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология