Факторы элонгации эукариотические eEF

Следующая стадия синтеза полипептида представляет собой многократное повторение цикла присоединения очередной аминокислоты к растущей полипептидной цепи. Это так называемая стадия элонгации, для осуществления которой в случае прокариот необходимо участие двух белковых факторов-EF-Tu и EF-G. Аналогичные факторы элонгации эукариотических клеток называются EF-1 и EF-2. Фактор элонгации EF-Tu в комплексе с кофактором GTP связывается с любой аминоацил- [c.44]

В случае использования эукариотических 80S рибосом для трансляции в бесклеточной системе все соответствующие белковые факторы должны быть также эукариотического происхождения. Это два фактора элонгации EF-1 и EF-2 (вместо EF-Тц, ЕР-Т и EF-G), многочисленный набор факторов инициации (eIF-1, eIF-2, eIF-3, eIF-4A, eIF-4B, eIF-4 , eIF-4D, eIF-4E, eIF-4F, eIF-5) и один высокомолекулярный фактор терминации (eRF). Для инициации в эукариотических системах требуется также АТФ. [c.58]

Возможно, аналогичная регуляция степени компартментализации на полирибосомах существует также в случае другого фактора элонгации, EF-1. Л. П. Овчинниковым с сотр. было обнаружено, что поли-рибосомная фракция эукариотической клетки содержит латентную фосфокиназу, которая в определенных условиях может активироваться и специфически фосфорилирует а-субъединицу EF-1 в результате EF-1 утрачивает свое неспецифическое сродство к высокомолекулярным РНК и покидает полирибосомы. Нельзя исключить того, что фосфорилирование EF-la может оказывать влияние на скорость элонгации и служить для регуляции трансляционного процесса в клетке. [c.220]

РНК и белка в них больше, чем в бактериальных рибосомах. Это объясняется следующими причинами молекулы РНК длиннее, и больше белковых молекул ( 82) входит в состав рибосом. Доля РНК в 808-рибосомах меньше, чем в708-рибосомах и составляет 50 и 65% от масс соответственно малой и большой субчастиц (как говорилось в гл. 6, намного сложнее, чем у бактерий, организованы и вспомогательные факторы, принимающие участие в процессах инициации и элонгации). Возможно, большинство, а может быть, и все белки входят в состав эукариотических рибосом в стехеометрических соотношениях, однако точно это не доказано. Сходства между рибосомными белками бактерий и эукариот выявить не удалось, но за одним исключением L7/L12 могут заменить аналогичные эукариотические белки в составе 808-рибосом. [c.104]

К другим ингибиторам белкового синтеза относятся дифтерийный токсин, инактивирующий один из факторов элонгации, и рицин, чрезвычайно токсичный белок из клещевины обыкновенной, который инактивирует 608-суб-частицу эукариотических рибосом. [c.947]

Процесс синтеза РНК, изображенный на рис. 39.3, включает связывание РНК-полимеразного комплекса с ДНК-матрицей в промоторной области. Вслед за этапом инициации синтеза РНК высвобождается ст-фактор и происходит элонгация синтеза РНК в направлении 5 - 3 антипараллельно матричной цепи ДНК. Фермент полимеризует рибонуклеотиды в определенной последовательности, отражающей структуру кодирующей цепи в соответствии с принципом комплементарности. В ходе реакции высвобождается пирофосфат. И в прокариотических, и в эукариотических организмах полимеризация РНК начинается обычно с пуринового рибонуклеотида. [c.83]

Транслокация катализируется довольно крупным белком, называемым фактором элонгации G (EF-G) у прокариот или фактором элонгации 2 (EF-2) у эукариот. Молекулярная масса EF-G —около 80000 он представляет собой одну полипептидную цепь длиной 701 аминокислотный остаток (в случае Е. соИ), образующую несколько глобулярных доменов. Эукариотический EF-2 несколько крупнее EF-G его молекулярная масса у млекопитающих и ряда других животных — около 95000. EF-G (или, соответственно, EF-2) взаимодействует с ГТФ и с рибосомой. При этом взаимодействии наводится ГТФазная активность, и ГТФ расщепляется до ГДФ и ортофосфата. При взаимодействии (комплексообразовании) EF-G и ГТФ с претранслока-ционной рибосомой происходит быстрая транслокация, а EF-G, ГДФ и ортофосфат освобождаются из комплекса с рибосомой. [c.198]

Действительно, недавно в нормальных клетках млекопитающих была открыта эндогенная АДФ-рибозилтрансфераза, которая специфически модифицирует дифтамидный остаток в ЕР-2. Фермент ассоциирован с полирибосомами, т. е. присутствует в том же клеточном компартменте, который содержит факторы элонгации ( в случае эукариотической клетки). Функция эндогенного АДФ-рибозилирования ЕР-2, возможно, состоит в воздействии на активность ЕР-2, отличную от катализа транслокации. Известно, что АДФ-рибозилирование ЕР-2 дифтерийным токсином приводит к утрате неспецифической РНК-связывающей способности ЕР-2 и, следовательно, к [c.219]

Функционирование факторов терминации, так же как факторов элонгации и одного из факторов инициации, зависит от ГТФ. Для эукариотических систем это показано достаточно четко ГТФ, так же как и его нерасщепляемый аналог, стимулирует кодонзависимое связывание RF с рибосомой, с другой стороны, RF на рибосоме обладает ГТФазной активностью, которая, видимо, нужна для расщепления ГТФ с целью освобождения RF с терминировавшей рибосомы. Для прокариотов имеются следующие факты 1) RF-3 имеет сродство к ГТФ и к ГДФ 2) RF-3 в присутствии рибосомы обладает [c.267]

В процессе элонгации у Е. соИ также участвует три белковых фактора — элонгационные факторы трансляции, сокращенно обозначаемые Tu, Ts и G (см. табл. 14.1) EF-Tu (мол. масса 43000), EF-Ts (мол. масса 35000) и EF-G (мол. масса 80000). У эукариот также открыты три таких фактора, названных эукариотическими элонгационными факторами трансляции и обозначаемых соответственно eEF-la (мол. масса 53000), eEF-la (мол. масса 30000) и eEF-2 почти все они получены в чистом виде, для ряда из них установлена первичная структура. [c.527]

РНК-полимераза, фермент, катализирующий транскрипцию ДНК, представляет собой сложную молекулу, состоящую из многих полипептидных цепей. В эукариотических клетках обнаружено три РНК-полимеразы 1,11 и 111. Эти ферменты эволюционно связаны друг с другом и с бактериальной РНК-полимеразой, у них имеются одинаковые субъединицы. По-видимому, после инициации транскрипции от каждого фермента отделяются одна ти несколько субъединиц, называемых факторами инициации. Вместо них к ферментам присоединяются субъединицы, называемые факторами элонгации. Они необходимы для удлинения цепи РНК, ее терминации и модификации. Вероятно, факторы элонгации у различных типов полимераз разные, именно этим можно объяснить, почему транскрипты, синтезируемые каждым ферментом, модифицируются по-разному. [c.170]

Сегодня мы уже многое знаем о процессе белкового синтеза, однако не исключено, что это лишь малая часть того, что нам еще предстоит узнать. По всей вероятности, синтез белка представляет собой самый сложный из биосинтетических процессов он требует очень большого числа ферментов и других специфических макромолекул. В эукариотических клетках в белковом синтезе принимают участие свыше 70 различньк рибосомньк белков, не менее 20 ферментов, необходимых для активации аминокислот-пред-шественников, более десятка вспомогательных ферментов и других особых белковых факторов инициации, элонгации и терминации синтеза-полипептидов. [c.926]

Структура и свойства участников трансляции эукариотической мРНК пока изучены гораздо хуже, чем у прокариот. И хотя у эукариот вьщеляют те же три стадии процесса —инициацию, элонгацию и терминацию,-на каждой из них требуется больще не-рибосомных белковых факторов. Несмотря на эти различия, последовательности, кодирующие белки прокариот, нормально транслируются эукариотическими системами трансляции при условии соответствующей модификации их мРНК на 3 - и 5 -концах (рис. 3.8, А). И наоборот, кодирующие последовательности эукариот эффективно транслируются системами прокариот, если у них перед 5 -концом инициаторного кодона AUG имеется последовательность Шайна-Дальгарно. Это значит, что трансляционные аппараты обоих типов организмов [c.159]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология