Ферменты вспомогательные

При проведении биологических, микробиологических и гистохимических исследований (например, выявление активности ферментов окислительного обмена, функциональных групп белков, сульфгидрильиых групп белковой природы, их локализацию в срезах фиксированной и нефиксированной ткани и т. д.) наряду с реактивами общего лабораторного назначения применяется ряд специальных продуктов, красителей и вспомогательных веществ для субстратов. [c.2]

Вспомогательный материал ферменты бактерий, способствующих уксуснокислому брожению. [c.191]

Автор данной книги весьма скептически оценивает приложения статистической ферментативной кинетики к анализу экспериментальных данных по деструкции полимерных субстратов на базе представлений о характеристических аффинностях индивидуальных сайтов активного центра, или об аддитивности сродства индивидуальных сайтов к мономерным остаткам субстрата. Возможно, этот скептицизм обусловлен определенной приверженностью автора к классической ферментативной кинетике, где четкий математический аппарат, играя лишь вспомогательную роль, не заслоняет красоту логических построений, направленных на выявление все новых кинетических особенностей игры фермента и субстрата. Но дело скорее не в этом, а в том, что постулат о неизменности показателей сродства сайтов, независимо от того, заняты или нет соседние связывающие участки, и независимо от строения (степени полимеризации) субстрата в корне противоречит современным представлениям о динамической структуре фермента и его активного центра. Вообще деление активного центра на определенное и жестко фиксированное число сайтов, тем более с постоянным сродством, не согласуется с обилием данных в современной физико-химической энзимологии о флуктуирующей структуре активного центра, о тонких механизмах регуляции активности и субстратной [c.106]

В то время как ферменты главных метаболических путей всегда присутствуют в клетках, растущих, например, на таких субстратах, как глюкоза, ферменты вспомогательных циклов могут быть индуцибельными. При росте на средах с глюкозой содержание этих ферментов в клетках очень невелико, и часто их с трудом удается выявить. Этот минимальный уровень ферментативной активности называют основным уровнем. Лишь после переноса клеток в питательную среду, содержащую в качестве единственного источника энергии и углерода ацетат или глиоксилат, индуцируется синтез соответствующих ферментов. При полной индукции содержание таких ферментов может в 100 и более раз превышать основной уровень. Определяя их активность до и после [c.252]

ДНК-полимераза I состоит из одного полипептида длиной 911 аминокислотных остатков (а. а.) (Air=102 000 D). Этот фермент отличается от прочих ДНК-полимераз Е. соИ наличием З -экзонуклеазной активности. Фактически ДНК-полимераза I — это два фермента на одной полипептидной цепи ограниченный протеолиз расщепляет эту ДНК-полимеразу на большой и малый фрагменты с разными активностями. Большой субфрагмент ДНК-полимеразы I (называемый также ДНК-полимеразой Кленова или фрагментом Кленова) обладает полимеризующей и З -экзонуклеазной (корректирующей) активностями. Малый субфрагмент несет З -экзонуклеазную активность, 5 -экзонуклеаза ДНК-полимеразы I действует на 5 -конец полинуклеотидной цепи только в составе дуплекса и отщепляет от него как моно-, так и олигонуклеотиды. Направление действия 5 -экзонуклеазы совпадает с направлением полимеризации новой цепи ДНК, т. е. в ходе полимеризации экзонуклеаза расчищает дорогу для полимеразы (рис. 29). Подобные свойства ДНК-полимеразы I соответствуют ее функциям в клетке эта полимераза удаляет различного рода дефекты из ДНК в ходе репарации и служит вспомогательной поли- [c.48]

Исходный фермент Вспомогательный фермент [c.389]

Вспомогательные вещества дрожжевые ферменты, вода. [c.257]

Вспомогательные материалы дрожжевые ферменты, вода. Основной химический процесс сырье превращают сначала в сбраживаемые сахара. Затем сахаросодержащие растворы с добавле- [c.190]

Предназначен для непрерывного разделения суспензий (раствора роданистого натрия с кристаллами сульфата бария, сахарных сиропов, ферментов, нерастворимого декстрина, культуральной жидкости, плавильного щелока и др.) через предварительно нанесенный на фильтровальную перегородку слой вспомогательного фильтрующего вещества. Применяется в химической, медицинской и пищевой промышленности. [c.411]

Широкое распространение приобрели методы определения активности с использованием вспомогательных ферментов. Они основаны на том, что продукт изучаемой реакции служит субстратом вспомогательного фермента. Этот метод имеет особое преимущество в тех случаях, когда непрерывная регистрация скорости изучаемой реакции затруднена или когда продукт реакции является ингибитором исследуемого фермента. [c.208]

Во-первых, сопрягающий фермент не должен лимитировать скорость изучаемой реакции. Практически 30-кратный избыток его по отношению к активности изучаемого фермента обеспечивает достаточно быстрое превращение образующегося продукта. Чтобы убедиться в правильности выбранных количеств сопрягающего фермента, полезно провести сравнительное определение активности с большим и меньшим (в 4 раза) количеством. Если скорость изучаемого фермента при этом не изменяется, сопрягающая система подобрана правильно. Удобно изучать скорость реакции, когда добавленное количество вспомогательного фермента обеспечивает изменение оптической плотности на [c.208]

Величина V, выраженная в мкмоль мл -мин , — это число единиц вспомогательного фермента в 1 мл раствора Кт — константа Михаэлиса для продукта (р) реакции, катализируемой определяемым ферментом. С учетом ряда поправок минимальным считают количество сопрягающего фермента, равное ЬКт. При этом следует иметь в виду, что величины Кт а V относятся к условиям, в которых проводят тестирование (они могут отличаться от величин, определяемых в оптимальных для сопрягающего фермента условиях). [c.209]

Необходимость самопроизвольного свертывания. После синтеза на рибосоме полипептидная цепь самопроизвольно свертывается в определяемый аминокислотной последовательностью глобулярный белок, принимая состояние с наименьшей свободной энергией. Возможно, что свертывание начинается уже в ходе синтеза. Характер свертывания образующейся цепи определяет специфичность белка. Пространственная самоорганизация молекулы значительно упрощает общую схему, так как в противном случае потребовались бы морфогенетические ферменты или ферменты, способствующие свертыванию . Поскольку возможно огромное число способов свертывания цепи, то возникла бы потребность в большом числе таких вспомогательных ферментов. [c.13]

Отечественные исследователи установили, что в качестве источника азота и углерода микроорганизмы могут использовать пирамидон или антипирин, сильно разрушая молекулы этих веществ. Вульгарный протей за сутки роста на средах, содержащих до 0,5 % пирамидона, разрушает его более, чем наполовину [18, 38]. Ферменты некоторых микроорганизмов способны переводить крахмал таблеток в моносахариды, органические кислоты и другие соединения, которые изменяют pH среды. Особенно интенсивно влияют на изменение кислотности среды дрожжеподобные и плесневые грибы, что в свою очередь способствует разрушению гликозидов, алкалоидов, витаминов в лекарственных формах [14]. Интенсивность разрушения вспомогательных веществ, сырья и лекарственных препаратов зависит от уровня их контаминации, влажности, температуры окружающей среды. [c.521]

Полученные результаты следует учитывать при создании ферментных препаратов, прежде всего мазей, где необходимо учитывать возможное взаимодействие вспомогательных веществ с ферментами [c.561]

При разработке ферментных препаратов, в частности, мазей следует учитывать возможное падение ферментативной активности и эффективности препаратов вследствие взаимодействия вспомогательных веществ с активными центрами ферментов. [c.571]

Из вспомогательных приемов очистки ферментов часто пользуются диализом, лиофилизацией, пропусканием растворов через соответствующие молекулярные сита (гелевые, мембранные) В качестве примера очистки гипотетического фермента приведена таблица 5 Из данных в таблице обращают на себя внимание сокращение объемов раствора, содержащего целевой продукт (в 200 раз), уменьшение содержания белка в 5 раз при заметном возрастании активности фермента в 100 раз (в расчете на 1 мг белка) [c.55]

Вспомогательные вещества ферменты уксуснокислых бактерий. Химическая реакция этанол биокаталитически окисляется до ук-сусной кислоты [c.258]

Помимо хлорофилла, который является основным видом фотосинтетических пигментов, в зелепо.м листе (в так называемых хлорипластах, представляющих собой сложные специализированные биологические структуры) содержатся и другие пигменты — каротинонды и фикобелины, которые обычно называют вспомогательными, Эти пигменты, по современным представлениям, принимают известное участие в фотосинтезе, а также защищают хлорофилл от фотоокисления. Помимо пигментов, основными компонентами хлоропластов, в которых, собственно, и осуществляется весь процесс фотосинтеза, являются липоидные вещества и белки, которые содержат большое число ферментов, необходимых для осуществления последующих стадий фотосинтеза, не связанных с воздействием солнечной радиации. [c.177]

По данным Рабиновича, даже на прямом солнечном свету каждая молекула хлорофилла поглощает кзант света всего один раз за 0,1 с, а при менее благоприятных условиях — гораздо реже. Между тем скорость последующих ферментативных реакций является чрезвычайно высокой. Если бы в этих условиях каждая молекула хлорофилла была самостоятельным центром фотохимической реакции, связанным с необходимыми вспомогательными ферментами, то такое устройство было бы столь же нецелесообразно, как если бы каждый участок крыши, на который падает отдельная капля дождя, был оборудован самостоятельным водостоком. В листе для подобного устройства просто не хватило бы места, не говоря уже о том, что оно могло бы использоваться лишь незначительную часть времени. [c.178]

Определение активности альдолазы этим способом основано на лрименении сопряженной системы, в которой в качестве вспомогательного фермента используется глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназа (ГАФД) [c.247]

Триозофосфатизомераза пивных дрожжей имеет молекулярную массу 53 000 Да, состоит из двух неидентичных субъединиц. Оптимум pH в триэтаноламин-НС1-буфере — 7,0—8,5 и 7,6—9,5 соответственно при определении активности с использованием в качестве вспомогательного фермента глицерол-З-фосфатдегидрогеназы или глицеральде-гид-З-фосфатдегидрогеназы. Константа равновесия реакции изомеризации D-глицеральдегид-З-фосфата при pH 7,5 и 25°С равна 19. Кт для этого субстрата при тех же условиях — 1,27x10 М, а для диоксиацетонфосфата — 1,23X10 М. Л ° 1см при 280 нм равна 9,9. [c.249]

Активность триозосфосфатизомеразы можно измерять по убыли или образованию НАДН в зависимости от того, используется ли в качестве субстрата глицеральдегид-З-фосфат, а в качестве вспомогательного фермента — глицерол-З-фосфатдегидрогеназа или соответственно диоксиацетонфосфат и глицеральдегид-З-фосфатдегидрогеназа. В обоих случаях за ходом реакции следят спектрофотометрически, определяя изменение оптической плотности при 340 нм (с. 7). [c.249]

Активность 3-фосфоглицераткиназы определяют в сопряженной системе, используя в качестве вспомогательного фермента 1)-глицераль-дегид-З-фосфатдегидрогеназу, катализирующую реакцию восстановительного дефосфорилирования 1,3-дифосфоглицериновой кислоты [c.261]

Используя вспомогательные ферменты — триозофосфатизомеразу и глицерол-З-фосфатдегидрогеназу, за ходом транскетолазной реакции [c.279]

В данном случае в качестве вспомогательного фермента используется глицеральдегидфосфатдегидрогеназа и транскетолазную активность измеряют по количеству восстановленного НАД, образующегося при окислении одного из продуктов транскетолазной реакции — фосфоглицеринового альдегида [c.281]

По второму направлению известны способы продления действия лекарственных средств путем воздействия на биологические системы организма (подавление активности определенных ферментов или замедление экскреции и др.), модификации самого лекарственного вещества химическая — создание пролекарств и труднорастворимых солей физическая — уменьшение удельной поверхности частиц, а также модификация лекарственной формьт, проводимая с использованием различных вспомогательных веществ (главньтм образом, полимеров). [c.291]

Сычуг. Сычугом называют особый фер-мент из телячьего желудка. В жидкой или твердой форме он часто употребляется в качестве вспомогательного вещества для выделения Казеина из молока при приготовлении сыра. Сыроварни раньше пользовались самими телячьими желудками. Но содержание сычуга в последних естественно бывает различным, вследствие чего сыровару трудно придавать осажденному казеину постоянно одинаковую консистенцию далее желудки почти всегда имеют неприятный запах, прсшизаны личинками, а мыть их нельзя, чтобы ке вымыть оггуда фермента. Такое ие дающее уверенности и с гигиенической точки зрения небезупреч ное применение телячьих желудков привело к мысли изолировать фермент и получш ь препарат, который бы своим постоянным действием дал сыровару возможность готовить всегда одинаковые продукты. [c.444]

Спиновые зонды на основе нитроксильных радикалов используются для изучеЕШЯ.ферментов, биологических мембран и клеток кров для спин-иммунологического анализа мочи, слюны и других биологических жидкостей на присутствие морфина, героина, стероидных гормонов. Нитроксилы перспективны для создания на их основе канцеростатиков, дезагрегантов, нейротропных и других лекарственных Средств. Нитроксильные радикалы удобны для селективного одноэлектронного окисления, рекомендованы в качестве вспомогательных фотоматериалов, стабилизаторов фотоэмульсий, проявителей. Их можно использовать в качестве рабочих веществ прецессионных магнитометров, добавок для сига- [c.3]

Поскольку ДНК хроматинВ на определенной фазе жизнедеятельности клетки должна удваиваться, а кроме того, на ней, как па матрице, должны синтезироваться новые молекулы РНК, то в тесном контакте с хроматином находится весь аппарат, принимающий участие в синтезе 1ювых молекул ДНК и РНК, а таюке весь аппарат, участвующий в исправлении повреждений, возникающих по тем или иным причинам в молекулах ДНК, т.е. весь аппарат репарации ДНК. Каждый из этих процессов — репликация, репарация и транскрипция ДНК в клетках эукариот — требует участия елого набора ферментов и вспомогательных белковых факторов. Поэтому полная картина функционирующего хроматина является исключительно сложной и во многих деталях еще не установленной. [c.111]

К моноксигеназам относят ферменты, катализирующие окисление органических соединений, приводящее к включению одного из атомов кислорода молекулы О2 в молекулы этих соединений, и восстановление второго атома кислорода до воды. Для большого числа реакций, катализируемых оксигеназами, характерно участие двух доноров, один из которых включает в свой состав атом кислорода, а второй является донором водорода при образовании молекулы воды. Природа второго вспомогательного донора может быть различной. Большое число моно-оксигеназ используют в качестве донора NADPH. В этом случае суммарное уравнение реакции можно записать в виде [c.133]

Как и в иммуноанализе, в гибридизационном анализе в настоящее время интенсивно развиваются подходы к нерадиохимической детекции, в первую очередь на основе использования ферментов. С этой целью можно либо использовать зонды, содержащие ковалентно присоединенный фермент, либо ввести в зонд какие-либо группы, способные взаимодействовать с вспомогательным белком, конъюгированным с ферментом. [c.261]

ФЕРМЕНТАТИВНЫЙ АНАЛИЗ, количественный хим. анализ с использов. ферментов. Достоинства методов Ф. а. обусловлены избирательностью действия ферментов и их высокой активностью, позволяющей проводить анализ в мягких условиях. С помощью Ф. а. определяют в-ва, к-рые влияют яа скорость ферментативных р-ций субстраты (т. е. в-ва, претерпевающие хим. превращение), эффекторы (ингибиторы или активаторы р-ции) и сами ферменты (в первую очередь при анализе биол. жидкостей в клинич. лабораториях). Концентрацию в-ва устанавливают по абс. значению или по изменению скорости ферментативной индикаторной р-ции в присут. определяемого в-ва (кинетич. методы) концентрацию субстрата можно также рассчитать по кол-ву образовавшегося продукта после завершения р-ции или достижения равновесия (Стехиометрич. методы). Ферментативные индикаторные р-ции в зависимости от числа участвующих ферментов подразделяют на индивидуальные и сопряженные в последнем случае использ. последовательные р-ции, как правило, биферментные, когда продукт первой (вспомогательной) служит субстратом для второй (индикаторной), в к-рой образуется легко детектируемый продукт. Контроль за скоростью р-ции осуществляют электрохим., спектрофотометрич., люминесцентными и др. методами. [c.617]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология