Аминокислоты мочи Обнаружение аминокислот в моче

Работа 177. Обнаружение аминокислот в моче [c.250]

Данные, которыми мы располагаем в отношении патологических нару шений в обмене отдельных аминокислот, еще недостаточны. Обнаружение некоторых нарушений облегчалось тем, что внешние нх проявления (например, необычная окраска мочи, образование мочевых осадков, почечных камней и т. п ) были легко доступны наблюдению. Обратимся к некоторым патологическим нарушениям аминокислотного обмена. [c.371]

В работе [223] описано непосредственное определение аминокислот на тонких слоях целлюлозы сканированием при 523 нм после опрыскивания нингидрином. Относительное стандартное отклонение составляло 10%, предел чувствительности 0,05 мкг. После обнаружения реактивом Т-176 зон, полученных на слоях целлюлозы, авторы работ [224—226] измеряли изменение отражательной способности при 490 нм при обнаружении пролина или оксипролина пластинку обрабатывали реактивом Т-152, а измерение проводили при 620 нм. Чувствительность для большинства аминокислот составляла 0,5 нмоля. Мочу ана- [c.518]

Поступление, превращения и выделение. Ф. поступает в организм в основном через дыхательные пути (возможно, что уже на влажной слизистой оболочке происходит частичное превращение Ф. в фосфорную и соляную кислоту) всасывание Ф. происходит также через обожженную кожу (Кеннон, Хеллем). При поступлении в организм больших количеств яда, Ф. может быть обнаружен в крови в элементарном состоянии некоторая часть Ф. окисляется в крови, образуя низшие окислы. Отложение Ф. в органах (главным образом, в печени) также, повидимому, происходит в виде как элементарного, так и окисленного Ф. Выделение элементарного Ф. происходит с выдыхаемым воздухом, калом и потом. В моче после отравления Ф. появляется увеличение количества аминокислот. Определение отношения [c.132]

Кинуреппн впервые был обнаружен в моче кроликов после введения им с пищей больших доз триптофана [285] установлено строение этой аминокислоты [286]. Кинуренин представляет собой один из главных промежуточных продуктов обмена триптофана он окисляется в З-окси-Ь-кинуренин [c.59]

Блассу [ПО] удалось разделить ДНФ-лейцин и ДНФ-изолей-цин, применив длительное элюирование смесями толуол—2-хлор-этанол—пиридин—25%-ный аммиак (20 12 6 1) (в одном направлении) и хлороформ—-грег-амиловый спирт—уксусная кислота (95 5 1) (8 ч в другом направлении). С помощью системы Бреннера и др. [107] этого сделать не удалось. Вальц и др. [111] использовали разделение производных динитрофенила для обнаружения аминокислот в моче. Общее разделение проводили по методу Бреннера и др. [107]. Кроме основных растворителей эти авторы применяли еще четыре вспомогательных растворителя толуол—пиридин—этиленхлоргидрин—25 %-ный гидроксид аммония (50 35 15 7), хлороформ—метанол— уксусная кислота (70 30 5), пиридин и н-бутанол, насыщенные 25 %-ным гидроксидом аммония при комнатной температуре. Результаты исследования показали, что разделение следует проводить двумерным хроматографированием при многократном элюировании. [c.500]

В последние годы вывод об инициации синтеза Н- и L-цепей из одной точки подтвержден рядом косвенных данных. К их числу относится обнаружение в моче и крови миеломных больных дефектных Н-цепей, сохраняющих всего 17—18 КНг-концевых, но свыше 200 СООН-концевых аминокислот (Frangione, 1976). Таким образом, в этих цепях недостает 100 остатков Ун-области и 100 остатков Сн-области. Совершенно невероятно, чтобы обе делеции произошли до объединения V- и С-генов, кодирующих Н-цепь, в каждом из них самостоятельно. Поэтому наличие таких дефектных Н-цепей подтверждает предположение о синтезе их как единого целого из одной исходной точки. [c.72]

Механизм образования и роль в обмене серусодержащих аминокислот некоторых производных цистеина, обнаруженных недавно в моче человека (смешанный дисульф1гд Ь-цистеина и Ь-гомоцистеина, 8-изопропилкарбоксиметилцистеин и 8-2-метил-2-карбо-ксиэтилцистеин), остаются неясными. [c.365]

При фенилкетонурии введение больным фенилаланина приводит к увеличению экскреции фенилпировиноградной кислоты и к повышению содержания фенилаланина в плазме, тогда как прием других аминокислот не вызывает подобных изменений [146, 151, 154, 155]. Одно время предполагали, что при этом заболевании может образовываться D-фенилаланин, поскольку известно, что фенилпировиноградная кислота образуется легче из D-фенилаланина, чем из его L-изомера. Однако в последующих исследованиях D-фенилаланин не был обнаружен ни в крови, ни в моче больных фенилкетонурией [156, 157]. Поэтому предположение, что фенилпировиноградная олигофрения обусловлена рацемизацией или инверсией L-фенилаланина, было отброшено. Напротив, экспериментальное подтверждение получила гипотеза, согласно которой при этом заболевании блокировано превращение фенилаланина в тирозин. Джервис [158] отметил, что в то время, как у здоровых людей после приема фенилаланина увеличивается содержание в крови соединений, реагирующих с реактивом Миллона, у больных, страдающих фенилкетонурией, этого не наблюдается. Юденфренд и Бесман [159] давали таким больным нагрузку С -фенилаланином и получили убедительные [c.477]

В связи с тем что при фенилкетонурии в моче был обнаружен ряд необычных продуктов обмена ароматических аминокислот, возник вопрос о возможном наличии при этом заболевании других дефектов обмена. Так, например, в моче больных с фенилкетонурией были найдены п-оксифенилуксусная, о-оксифенил-уксусная и п-оксифенилмолочная кислоты [170—176]. Кроме того, появление в моче некоторых производных индола указывает на нарушение обмена триптофана [177]. Образование этих соединений, возможно, является вторичным следствием первичного дефекта, состоящего в нарушении образования тирозина из фенилаланина (ср. [178]). Большое значение будет иметь дальнейшее изучение механизма превращения фенилаланина в тирозин в частности, важно выяснить, состоит ли основное нарушение обмена в недостаточности фермента или в недостатке того или иного кофактора (стр. 417), который может принимать участие в ряде ферментативных реакций. [c.480]

Одним из важнейших результатов применения меченых атомов к изучению живых организмов было, как уже указывалось, открытие высокой динамичности процессов распада и ресинтеза жиров, углеводов и белков, ведуш,их к быстрому их обновлению в тканях и органах. В работах Шенгеймера [1061 и других биохимиков это было наглядно показано для жиров и углеводов путем применения дейтерия и изотопов углерода, а для белков, главным образом, путем применения тяжелого азота, радиоактивных изотопов фосфора и серы. При введении в пищу жирных кислот, меченных дейтерием в радикале, этот дейтерий быстро появляется в жирах всех органов и, прежде всего, в жировых запасах, откуда он переходит в другие места. Средняя продолжительность пребывания каждого атома меченого водорода в теле позвоночных близка к двум неделям. При кормлении крыс гидролизатом казеина, содержавшим дейтерий, было установлено, что за три дня обновляется 10% протеинов печени и 25% протеинов мускулов. При кормлении казеином с цитратом аммония, меченным тяжелым азотом, последний через несколько дней был обнаружен почти во всех аминокислотах тела (но не в несинтезирующемся в нем лизине), в креатине мышц, гиппуровой кислоте мочи и проч. Если животное имело бедную белками пищу, то оно усваивало около половины вводимого азота. При нормальной диете, когда животное находилось в состоянии азотного равновесия, усвоение азота уменьшалось, но качественная картина оставалась той же. Столь же быстрое усвоение и распределение азота в организме наблюдается при кормлении глицином, лейцином, тирозином и другими аминокислотами, меченными тяжелым азотом. Азот из пищи особенно быстро усваивается в виде синтезируемых глютаминовой и аспарагиновой кислот. Это, очевидно, связано с быстрым течением открытых А. Е. Браунштейном и М. Г. Крицман реакций энзиматического переаминирования этих кислот с а-кетокислотами, а также с их исключительной ролью в общем обмене аминокислот и протеинов [11]. [c.496]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология