Обмен отдельных аминокислот (Сер, Гли, Мет, Фен, Тир, Гис)

Данные, которыми мы располагаем в отношении патологических нару шений в обмене отдельных аминокислот, еще недостаточны. Обнаружение некоторых нарушений облегчалось тем, что внешние нх проявления (например, необычная окраска мочи, образование мочевых осадков, почечных камней и т. п ) были легко доступны наблюдению. Обратимся к некоторым патологическим нарушениям аминокислотного обмена. [c.371]

Обмен отдельных аминокислот (Сер, Гли, Мет, Фен, Тир. Гис) [c.405]

Азотистый обмен связан преимущественно с обменом белков, структурными единицами которых являются аминокислоты. Поэтому далее представлены накопленные к настоящему времени данные о нарушениях обмена отдельных аминокислот при патологии. Повышенный интерес биохимиков, физиологов и клиницистов к проблемам патологии обмена аминокислот объясняется рядом обстоятельств. Во-первых, имеются экспериментальные доказательства и клинические наблюдения о развитии патологического синдрома, в основе которого лежат нарушения нормального пути обмена отдельных аминокислот в организме. Во-вторых, в последнее время аминокислоты и их производные нашли широкое применение в клинической практике в качестве лекарственных средств например, метионин используется для лечения ряда болезней печени, глутаминовая кислота — некоторых поражений мозга, глутамин — кетонурии и т.д. Наконец, ряд аминокислот и продукты их декарбоксилирования (биогенные амины) оказывают регулирующее влияние на многие физиологические функции организма. Следовательно, знание закономерностей обмена отдельных аминокислот в норме и особенно при патологии представляет исключительный научно-теоретический и практический интерес. [c.464]

Этот витамин играет большую роль в процессах обмена веществ, особенно в азотном обмене. В виде фосфорного эфира он входит в состав активных групп ферментов, катализирующих переаминирование аминокислот, декарбоксилирование аминокислот, а также дезаминирование и превращения отдельных аминокислот. [c.91]

Мы разобрали основные пути синтеза и превращений-аминокислот, которые являются общими для этой группы соеди нений. Однако в связи с различиями в химическом строении, содержанием в растениях и ролью в обмене веществ у отдельных аминокислот имеются и свои специфические реакции. Сейчас мы познакомимся с некоторыми из этих реакций, которые характерны для ряда аминокислот, входящих в состав белков и содержащихся в растениях в свободном состоянии. Многие из этих реакций были изучены лишь в последнее время, в результате применения меченых соединений и использования метода хроматографии на бумаге. [c.249]

Рассмотренные нами до сих пор превращения аминокислот представляли собой реакции, характерные почти для всех аминокислот (дезаминирование, переаминирование). Но, кроме этого, отдельные аминокислоты подвергаются еще индивидуальным превращениям, которые приводят к образованию веществ, играющих ту или иную роль в обмене. Остановимся на особенностях обмена отдельных аминокислот. [c.345]

В последние годы стало очевидным, что процессы биосинтеза и распада многих аминокислот протекают с участием реакций переаминирования. Промежуточные реакции обмена отдельных аминокислот рассматриваются в гл. 1 < здесь мы ограничимся кратким обсуждением общих функций процессов переаминирования в промежуточном обмене. [c.235]

Наблюдавшиеся значительные различия в содержании свободных аминокислот вегетативной массы вики позволяли предполагать, что это должно сказаться и на процессах синтеза белков, так как обменный фонд аминокислот является, в первую очередь, субстратом белкового синтеза, обладающим рядом регуляторных функций но отношению к нему. Изучение аминокислотного состава гидролизатов суммарного белка вегетативной массы вики не позволило, однако, отметить каких-либо отклонений. Наши результаты в этом отношении полностью согласуются с данными, полученными ранее на горохе [5]. Следует сказать, что суммарный белок вегетативной массы растений чрезвычайно гетероге-нен по составу индивидуальных белковых компонентов и обладает, вследствие этого, высокой буферностью в отношении изменений общего аминокислотного состава [9]. Вместе с тем, отдельные отклонения в его составе позволяют предполагать наличие изменений в соотношениях групп белков, а наблюдавшиеся изменения содержания большинства свободных аминокислот, возможно, связаны с активностями ряда ферментных комплексов их обмена. [c.94]

Таким образом процессы обновления белка и азотистого компонента хлорофилла характеризуются весьма высокой скоростью. Мы еще не знаем механизма обновления белка и хлорофилла. По-видимому, при обновлении белка происходит только обмен отдельных составных частей молекулы белка, без ее полного распада, путем временного размыкания пептидных связей и включения аминокислоты между концами раскрытых цепей. [c.180]

Лабораторное занятие 22 Обмен и функции отдельных аминокислот [c.272]

Обмен и функции отдельных аминокислот 273 [c.273]

Обмен и функция отдельных аминокислот 277 [c.277]

Добавление в среду отдельных аминокислот, органических кислот (в виде солей) или иных компонентов, принимающих участие в обмене веществ организма, позволяет целенаправленно изменять биохимическую деятельность микроба в сторону преимущественного биосинтеза одного из ряда возможных антибиотиков или препарата с новыми свойствами. [c.402]

Поликомплексоны могут быть применены для разделения лигандов, лигандный обмен осуществляется ионитом, содержащим координированные катионы — Си +, N1 +, Ас1+, которые способны координационно удерживать и селективно обменивать отдельные лиганды, например амины и аминокислоты [596]. [c.308]

Обмен белков занимает особое место в многообразных превращениях веществ, характерных для всех живых организмов. Выполняя ряд уникальных функций, свойственных живой материи, белки определяют не только микро- и макроструктуру отдельных субклеточных образований, специфику организации клеток, органов и целостного организма (пластическая функция), но и в значительной степени динамическое состояние между организмом и окружающей его средой. Белковый обмен строго специфичен, направлен и настроен, обеспечивая непрерывность воспроизводства и обновления белков организма. В течение всей жизнедеятельности в организме постоянно и с высокой скоростью совершаются два противоположных процесса распад, расщепление органических макромолекул и надмолекулярных структур и синтез этих соединений. Эти процессы обеспечивают катаболические реакции и создание сложной структурной организации живого из хаоса веществ окружающей среды, причем ведущую роль в последнем случае играют именно белки. Все остальные виды обмена подчинены этой глобальной задаче живого—самовоспроизведению себе подобных путем программированного синтеза специфических белков. Для осуществления этого используются энергия обмена углеводов и липидов, строительный материал в виде углеродных остатков аминокислот, промежуточных продуктов метаболизма углеводов и др. [c.409]

Методы ИК- и УФ-спектроскопии могут лишь доказать наличие обеих функциональных групп (см. гл. 15 и 17). При съемке спектров ПМР аминокислот обычно используют В20 в качестве растворителя или снимают спектр не самих аминокислот, а их производных (эфиров или ацильных производных). На рис. 83 приведен спектр ПМР -аланина. В спектре отчетливо видны триплеты метиленовых групп в более слабом поле — триплет СНз-группы, ближайшей к карбоксилу. Протоны группы МНг и протон карбоксила в ВзО претерпевают изотопный обмен и не видны отдельно. [c.499]

Для разделения и количественного определения аминокислот особенно эффективными оказались методы распределительной, адсорбционной и ионообменной хроматографии. Большое применение, в частности, получил метод Мура и Стейна, в котором исследуемый раствор пропускают через колонку, наполненную или крахмалом (твердый полярный адсорбент), или ионообменной смолой (сочетание адсорбции с ионным обменом), и затем связанные на колонке вещества вымывают с различной скоростью подходящими растворителями. Сбор и анализ отдельных фракций осуществляются при помощи автоматических приспособлений. Метод Мура и Стейна позволяет получить через 24 часа данные о полном аминокислотном составе образца белка, используя при этом только 2,5—3,5 мг белка. Для оценки эффективности и значения этого метода полезно напомнить, что старые и более грубые аналитические приемы требовали для получения данных о полном аминокислотном составе белка нескольких недель трудоемкой работы, связанной с расходованием десятков граммов белка. [c.35]

В этой главе мы рассмотрим обмен аминокислот — всего класса в целом и кан дой из аминокислот в отдельности. Предстоит обсудить следующие пять вопросов 1) ассимиляция неорганического азота 2) разрыв пептидных связей 3) биосинтез аминокислот 4) общие аспекты обмена аминокислот 5) специальные аспекты обмена аминокислот. [c.421]

В растения ТХА проникает через корни и перемещается в стебли, листья и точки роста с транспирационным током. В чувствительных к ТХА растениях наблюдаются после обработки скручивание листьев и стеблей, нарушение роста отдельных органов, прекращается образование воска на листьях. В растениях изменяются процессы дыхания и фотосинтеза, поступление питательных веществ, увеличивается содержание аминокислот и нарушается азотный обмен. [c.369]

Исследования, посвященные влиянию гормонов на обмен отдельных аминокислот, сравнительно немногочисленны. Влияние гормональных агентов на триптофанпероксидазную систему [95, 9б], возможно, представляет один из тех случаев, где механизм, управляющий синтезом определенного фермента, оказывает специфическое влияние на интенсивность распада одной из аминокислот. [c.180]

При белковой недостаточности, помимо нарушений общих процессов аминокислотного обмена, отмечены специфические изменения обмена отдельных аминокислот. Так, нарушения обмена триптофана выражаются как в снижении синтеза никотинамида, так и в накоплении в организме 3-оксиантраниловой и ксантуреновой кислот. Последняя, по некоторым данным, оказывает токсическое действие на 3-клетки панкреатических островков, являясь тем самым одним из патогенетических факторов диабета. Нарушения в обмене гистидина сводятся к снижению активности гистидин-аммиак-лиазы и гистаминазы и, напротив, к повышению активности гистидиндекарбоксилазы. Все это способствует накоплению гистамина в тканях со всеми вытекающими отсюда отрицательными последствиями. При белковой недостаточности обмен метионина практически не нарушен. Все эти данные свидетельствуют о дискоординации ферментных систем обмена аминокислот, что в значительной степени затрудняет терапевтические подходы к устранению последствий белковой недостаточности. [c.466]

Метилотрофные микроорганизмы очень перспективны. Благодаря особому обмену веществ, они могут найти применение для синтеза отдельных аминокислот, органических кислот, витаминов, ряда ферментов и других продуктов. Некоторые метилотрофные бактерии образуют в довольно большом количестве витамин В а- Ряд ме- [c.151]

Между отдельными аминокислотами и витаминами существуют важные метаболические взаимоотнощения. Роль рибофлавина в виде рибофлавинфосфата и флавинадениндинуклео-тида отмечена выще (стр. 183). Аскорбиновая кислота участвует в окислении п-оксифенилпировиноградной кислоты в гомогентизиновую, но механизм ее действия остается пока не выясненным (стр. 419). Взаимоотношения между триптофаном и никотиновой кислотой будут обсуждены детально в одном из последующих разделов (стр. 399). Биотин, по-видимому, принимает участие во включении СОг (через щавелевоуксусную кислоту) в молекулу аспарагиновой кислоты (стр. 312). Наличие е-биотиниллизина в биологических объектах указывает на наличие связи между биотином и обменом лизина. Установлено [c.245]

Сорбцию аминокислот ведут из буферного раствора с pH 2. В этих условиях карбоксильные группы недиссоциированы, а аминогруппы связывают протон и заряжены положительно, т. е. аминокислоты являются катионами. При их сорбции на смоле происходит обмен с ионами Ма+. При этом диаминокислоты, несущие два положительных заряда, сорбируются сильнее моноаминокислот. Кроме того, прочность связывания зависит от констант диссоциации групп ЫН аминокислот. Затем проводят медленную элюцию аминокислот. Для этого используют буферные растворы с pH, при котором возникает частичная диссоциация карбоксильных и аминогрупп, в результате чего электростатическое взаимодействие с активными группами смолы ослабляется. Нейтральные и кислые аминокислоты элюируются пр1и pH 3,25 4,25, а основные — при pH 5,28 ч- 5,35. При этом, естественно, они вымываются в последовательности, соответствующей различиям в прочности сорбции на смоле. Сбор элюата ведется малыми порциями, причем достигается четкое обособление отдельных аминокислот. [c.45]

Другим направлением в разрешении проблемы образования пептидных связей являются поиски биологических систем, которые обладают выраженной потребностью в некоторых пептидах, более выраженной, чем их потребность в отдельных аминокислотах, составляющих эти пептиды. Если, например, бактериальная клетка использует пептид для своего роста более эффективно, чем аминокислоты, то можно предположить, что скорость синтеза пептида определяет собой скорость использования аминокислот для образования белка. Этот метод был использован в исследованиях по обмену пептидов у бактерий, проводившихся Софьей Симмондс и автором данной статьи в Иэльском университете. Можно ожидать, что эти исследования дадут ценный биологический материал для окончательной проверки различных гипотез о механизме образования пептидных связей. [c.78]

Мы еще не знаем )механиз ма обновления белка и хлорофилла об-нов./гяются ли одновременно все входящие в состав белка амипокислоты или. же существует определенная последовательность в обновлении отдельных аминокислот. Остается открытым вопрос и о том, происходит ли непрерывное самообновление белка путем распада и последующего синтеза всей молекулы белка или же только обмен отдельных составных частей молекулы белка без ее толного распада, путем временного размыкания пептидных связей и включения аминокислот межлу концами раскрытых цепей. Последнее, повидимому, является более вероятным. [c.53]

В ранних работах [1, 2], посвященных изучению влияния pH на химические сдвиги протолов аминокислот, было показано, что с увеличением pH сигналы протонов, не вступающих в обмен, т. е. связанных с углеродом, сдвигаются в область сильного поля. На рис. 13.1 показаны спектры раствора валина в ОгО цри кислых (а), нейтральных (б) и основных (в) значениях рВ, снятые на частоте 100 МГц. На рис. 13.2 представлены зависимости химических сдвигов а- и р-протонов и протонов метильных групп валина от рВ. Пошление двух отдельных сигналов метильных групп обусловлено причинами, рассматриваемыми в гл. 3, которые применительно к аминокислотам будут обсуждаться позднее. Протоны ЫНз-прупл дают отдельный сигнал только в очень кислых средах обычно оли быстро обмениваются с растворителем и дают общий сигнал с протонами НгО или остаточными протонами НОО в области 5t. Протоны карбоксильных групп быстро обмениваются с растворителем при всех условиях. Протонный обмен в аминокислотах и результаты его изучения методом ЯМР будут подроб- [c.259]

Так как в пищевой промышленности и медицине применяют только ь-изомеры аминокислот, рацемические смеси необходимо разделять на отдельные энантиомеры. Для этой цели используют различные хроматографические методы, в том числе и основанные на ионном обмене. Химические методы разделения, связанные с взаимодействием рацематов с определенными асимметрическими соединениями, достаточно сложны и не находят применения в промышленных условиях. Гораздо более эффективным является ферментативный метод разделения рацематов аминокислот, впервые разработанный и использованный японскими исследователями. В основу метода положена способность фермента ацилазы ь-аминокислот специфически гидролизовать только ацилированные ь-аминокислоты без воздействия на О-сте-реоизомеры. Ацилированные аминокислоты, полученные методом химического синтеза, подвергаются воздействию иммобилизованного фермента ацилазы, причем после полного ферментативного гидролиза образуется смесь ацилированной о-аминокислоты и свободного ь-стереоизомера, легко разделяющиеся простой кристаллизацией или посредством ионообменной хроматографии. [c.22]

Механизм действия антибиотиков различен. Они либо препятствуют развитию микробов (бактериостатическое действие), либо вызывают их гибель (бактерицидное действие) или растворение (бактериолитическое действие). Некоторые антибиотики создают такие условия среды, в которых образуются нежизнеспособные дегенеративные формы микробов. Влияние антибиотиков на обмен веществ микробной клетки изучено недостаточно. Они избирательно поражают отдельные ферментативные системы и таким образом нарушают нормальный обмен веществ у микроорганизмов. Известно, например, что пенициллин подавляет обмен глютаминовой кислоты в клетках грамиоложительных бактерий и препятствует усвоению необходимых аминокислот из питательной среды. Террамицин оказывает задерживающее влияние на процессы фосфорилирования. Мало изучено влияние отдельных антибиотиков на макроорганизм. Установлено, что некоторые антибиотики оказывают благоприятное влияние. Так, например, ауреомицин в сочетании с кобаламином способствует росту и развитию птиц и свиней и получил поэтому широкое применение в сельскохозяйственной практике. [c.308]

Кроме аминокислот, имеющих в своем составе группу —КНа, в природе найдено несколько соединений, содержащих не аминную, а иминогруппу =ЫН. Эти соединения обнаруживают многие свойства, характерные для аминокислот, они входят в белки и принимают такое же участие в азотном обмене, как и истинные аминокислоты. Эта группа соединений называется иыинокислотами. Она будет рассмотрена отдельно. [c.193]

Поступая в организм, В. усваиваются (ассимилируются), образуя более сложные производные (эфирные, амидные, нуклеотидные и др.), к-рые, как правило, соединяются с белком, образуя многочисленные ферменты — типичные биологич. ката.лизаторы, ускоряющие разнообразные реакции синтеза, распада и перестройки веществ в организме. Наряду с ассимиляцией в организме непрерывно идут процессы разложения (диссимиляции) В. с выделением продуктов распада. Если В. не поступают в достаточном количестве с пищей, нарушается деятельность ферментных систем, в к-рых они участвуют, а следовательно, и обмен веществ и развиваются множественные формы расстройств, наблюдаемые при авитаминозах, Эти явления могут развиться и на почве нарушения усвоения и использования В. в оргапизме. Известно св. 100 отдельных ферментов, в состав к-рых входят В. и еще большее число катализируемых ими реакций. В. (гл. обр. водорастворимые) являются участниками процессов распада пищевых веществ и освобождения заключенной в них энергии (витамины В , Вг, РР и др.). В неменьшей степени они участвуют в процессах биосинтеза. Это касается синтеза аминокислот и белка (витамин Ве, В з), синтеза жирных к-т и обмена жиров (пантотеновая к-та), синтеза пуриновых и пиримидиновых оснований и обмена нуклеиновых к-т (фолиевая кислота, В 2), образования многих физиологически важных соединений — ацетилхолина, глутатиона, стероидов и др. Менее ясен каталитич. способ действия жирорастворимых В., ио и здесь несомненно их участие в построении структур организма, напр, в образовании костей (витамин П), развитии покровных тканей и образовании такою важного пигмента, как зрительный пурпур (витамин А), нормальном развитии эмбриона (витамин Е) и др. Как правило, В. не токсичны, но нек-рые из них при дозировках, превышающих в неск. сот раз рекомендуемые нормы, вызывают расстройства, называемые г и н е р в и т а м и н о 3 а м и. таким относятся витамины А и О. [c.299]

Пути синтеза и распада аминокислот бывают часто, но не всегда различными. В ряде случаев противопоставление синтеза и катаболизма носит произвольный характер, например при рассмотрении обмена аргинина, орнитина и цитруллина или глицина и серина. В нижеследующих разделах этой главы при рассмотрении обмена каждой аминокислоты реакции синтеза и катаболизма обсуждаются вместе. Такой порядок изложения представляет некоторые удобства, однако совершенно очевидно, что многие реакции обмена служат связующими звеньями между аминокислотами, обмену которых посвящены отдельные разделы. [c.307]

Число исследований, посвященных изучению механизма сорбции аминокислот ионитами, сравнительно невелико, а взгляды, высказываемые отдельными авторами, различны и порой противоречивы. Картен и Каннан [1], изучавшие сорбцию нейтральных аминокислот на сильнокислом катионите из растворов аминокислот с различным значением pH, предполагают, что при pH, близких к р1, происходит либо обычный ионный обмен противоионов водорода с катионами аминокислоты, присутствующими в малой концентрации, либо идет непосредственное присоединение цвиттер-иона [c.91]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология