Комплемент центр связывания

Многие вещества могут быть определены по их способности ингибировать реакции антиген — антитело. Это особенно широко используется при анализе гаптенов, поскольку гаптены обычно реагируют с антителом без фиксации комплемента. Поэтому прямое определение гаптенов по фиксации комплемента невозможно. Однако, если реакция антиген — антитело проводится таким образом, что все антитела полностью связываются антигеном и весь комплемент фиксирован, любой агент, который может связывать антитело без фиксации комплемента, можно определить по восстановлению количества фиксированного комплемента. Таким образом, если с антигеном добавляется гаптен, дающий перекрестную реакцию, этот гаптен может конкурировать с антигеном за центр связывания антигена с антителом и, следовательно, снижать количество фиксируемого комплемента. Путем прибавления различных количеств данного гаптена к данной смеси антиген-антитело можно получить калибровочную кривую, которую затем можно использовать для определения неизвестного количества того же гаптена в смеси. Эта процедура называется тестом торможения фиксации комплемента. Пример показан на рис. 10-5. [c.256]

В сосудах кровь течет ламинарным потоком и в центре его находятся эритроциты, окруженные лейкоцитами и затем еще как бы чехлом из плазмы, которая контактирует с сосудистой стенкой. Иммунные комплексы, связанные с эритроцитами через R1 (1 ), удерживаются в отдалении от стенок сосуда. Недостаточность комплемента препятствует связыванию комплексов с эритроцитами и создает возможность контакта и связывания комплексов со стенками сосуда (2). [c.462]

Процесс созревания В-клеточной аффинности протекает в центрах размножения (рис. .25). Они образуются в селезенке или лимфатических узлах спустя несколько суток после антигенной стимуляции. В-лимфоциты, активированные Т-клетками посредством связывания D40 с его лигандом, мигрируют в первичные фолликулы, где имеется густая сеть фолликулярных дендритных клеток. В этом окружении происходит быстрое деление В-клеток, сопровождающееся соматическим мутированием lg-генов. В-клетки с высокоаффинными рецепторами проходят отбор по выживаемости, основанный на взаимодействии их мембраносвязанных поверхностных антител и комплекса В-клетка-корецептор с антигеном и комплементом на поверхности фолликулярных дендритных клеток. При прохождении через центр размножения В-лимфоциты экспрессируют ген клеточной выживаемости , bd-2. Клетки с высокоаффинными IgG за счет связывания продукта bd-2 избегают апоптоза клетки же с низкоаффинными рецепторами таким свойством не обладают и погибают в результате апоптоза. [c.214]

I Все антитела несут две функции. Кроме связывания антигена, они осуществляют одну или несколько эффекторных функций. Структурные участки молекулы иммуноглобулина, ответственные за эффекторную активность (например, за активацию комплемента или связывание с клетками), пространственно удалены от антигенсвязывающих центров и находятся главным образом в Рс-области. [c.97]

Активные центры (центры связывания) антител расположены в вариабельных областях пептидных цепей. Антитела класса IgG двухвалентны, т. е. имеют два центра связывания антигена. Таким образом, каждая молекула антитела может присоединить две молеьсулы антигена. С другой стороны, к каждой молекуле антигена может присоединиться несколько молекул антител, поскольку на антигене есть несколько антигенных детерминант и к каждой из них образуются антитела. В результате возникают сложные молекулярные комплексы (см. рис. 20.1, г). Такие комплексы могут выпадать в осадок на этом основана реакция преципитации для обнаружения антител или антигенов. Если антиген не свободен, а содержится в мембране клеток, то происходит склеивание (агглютинация) клеток антителами. Реакция агглютинации также используется для обнаружения антител и антигенов (в частности, при определении групп крови). В результате действия антител может разрушаться клеточная оболочка — происходит лизис клеток. В лизисе клеток, помимо антител, участвует комплемент — сложная ферментная система, находящаяся в плазме крови. [c.477]

Приведенные в разд. 3.2 данные о сходстве антигенного строения активных центров ряда изученных к настоящему времени рецепторов, с одной стороны, и антител к тем же лигандам — с другой, согласуются с изложенной выще гипотезой. Однако оставался вопрос, на который еще не было получено ответа. Как известно, гормоны белковой природы (например, инсулин) и еще более сложные по строению белки, каким является lq-компо-нент комплемента, имеют различные по строению антигенные детерминанты. При изучении рецепторов нелимфоидных клеток, распознающих такие сложные по строению лиганды, как перечисленные белки, невозможно достаточно простыми средствами строго доказать, действительно ли одни и те же структуры в молекуле лиганда распознаются клеточным рецептором и антителами к тому же лиганду, так как к каждой антигенной детерминанте этого лиганда образуется особое по специфичности антитело. При сравнении строения активных центров рецептора сложного по строению лиганда, с одной стороны, и антитела к одной из детерминант этого лиганда — с другой, недостаточно установить факт конкуренции за лиганд рецепторного белка и антиидиотипического антитела. Следует считаться с тем, что рецептор через свой активный центр может распознать значительно больший по величине участок молекулы лиганда, нежели активный центр сравниваемого антитела. Антиидиотипическое антитело и в этом случае может создать стерическое препятствие для связывания рецептором лиганда. Вот почему для более строгого доказательства обсуждаемой гипотезы необходимо обнаружить на нелимфоидных клетках рецепторы, способные распознавать простые по строению гаптены, и изучить строение активных центров таких рецепторов, сопоставив его со строением активных центров антитела к тому же простому гаптену. [c.53]

Связывание СЗ. Иммуноглобулины тех классов, которые не связывают lq и, следовательно, не способны обеспечить активацию комплемента по классическому пути (см. гл. 9), способны активировать комплемент по альтернативному пути, благодаря их свойству связывать ключевой компонент альтернативного пути — СЗ, вернее модифицированный СЗ — СЗЬ. Этими свойствами обладают агрегаты сывороточных IgA, IgE, а также агрегированный IgG человека. Центр для связывания СЗЬ расположен в С-концевой части ЕаЬ-участка, граничащего с районом талии. За это свидетельствуют данные о способности пепсиновых Fab - и F(ab ) 2-фрагментов, но не папаинового РаЬ-фрагмента активировать систему комплемента без участия совершенно необходимых для [c.138]

Запуск поглощения Связывание микробной клетки с рецептором на плазматической мембране макрофага не обязательно приводит к поглощению. Например, частицы, образованные зимоза-ном (дрожжевой полисахарид), при связывании с глюканспецифичным центром рецептора R3 поглощаются макрофагом, тогда как эритроциты, нагруженные i 3b, не поглощаются, хотя эти компоненты комплемента также взаимодействуют с R3. [c.324]

Одна серия экспериментов, выполненная в лаборатории Кошленда (Brown, Koshland, 1975), основана на исследовании способности F -фрагмента к фиксации комплемента в результате связывания антителом антигена. В этих опытах использовали IgM-антитела против бета-лактозида. Сам по себе этот гаптен не индуцировал комплементсвязывающую активность. Только после присоединения к неспецифическому белковому носителю (РНКаза с одним гаптеном на моль) он приобрел способность вызывать такую активность. Поскольку такой антиген был моновалентен, то он не мог обусловить агрегацию или поперечную сшивку молекул IgM—антител, что, как известно, может явиться причиной активации системы комплемента. Другое объяснение, а именно, что функционирование определенных участков F -фрагментов зависит от конформационных изменений вследствие связывания антигена в активном центре, является более вероятным. Это объяснение предполагает наличие аллостерических свойств у иммуноглобулинов. [c.31]

Каждый иммуноглобулин выполняет две функции. Одна область его молекулы предназначена для связывания с антигеном, а другая осуществляет так называемые эффекторные функции. К ним относится связывание иммуноглобулина с тканями организма, различными клетками иммунной системы и белками системы комплемента. Антигенсвязывающие центры образованы вариабельными участками цепей Ig. Протеолитический фермент папаин расщепляет молекулу IgG на три фрагмента два анти-генсвязывающих Fab и один Рс. [c.200]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология