Реакции с одним субстратом

Алгоритм, предложенный Кингом и Альтманом, можно проиллюстрировать на примере обратимой ферментативной реакции с одним субстратом. Схема реакции записывается в виде треугольного цикла, где вершины соответствуют состояниям фермента, а каждая стрелка изображает стадию и указывает направление ее протекания [c.193]

Другой, более общий метод анализа сложных кинетических схем (метод направленных графов) иллюстрируется на примере необратимой реакции с одним субстратом и одним продуктом. Схема реакции записывается в виде графа —диаграммы, построенной из узловых точек, характеризующих состояние фермента, и соединяющих линий [c.194]

Например, обратимая реакция с одним субстратом и одним продуктом относится к типу моно-моно- и графически изображается как [c.195]

Кинетическое выражение для сложных реакций. 1. Трехстадийная реакция с одним субстратом [c.196]

Пин-понг -механизм соответствует случаю, когда одна или более молекул продукта выделяется прежде, чем все молекулы субстратов присоединятся к макромолекуле фермента. Число кинетически существенных субстратов или продуктов в данной реакции обозначается моно-, OU-, три-, тетра-н т. д. Термин изо используют для описания механизмов, включающих стадию изомеризации между двумя стабильными формами фермента. Например, обратимая реакция с одним субстратом и одним продуктом относится к типу моно-моно- и графически изображается как [c.249]

Кинетическое уравнение гомогенного каталитического процесса рассмотрим на примере реакции с одним субстратом S, который превращается в продукт Р в присутствии катализатора Е [c.396]

Трехстадийная реакция с одним субстратом [c.472]

Стационарная кинетика односторонних реакций с одним субстратом [c.38]

Стационарная кинетика двухсторонних реакций с одним субстратом и одним продуктом [c.60]

Таким образом, при исследовании кинетики обратимой реакции с одним субстратом и одним продуктом для вычисления констант Михаэлиса и максимальных скоростей целесообразно исследовать [c.62]

Кинетика ферментативных реакций Реакции с одним субстратом [c.505]

Реакции с одним субстратом [c.511]

Обратимые реакции с одним субстратом [c.153]

Для некоторых реакций с одним субстратом найдено, что они протекают со скоростью, которая не отвечает уравнению (IV. 11), причем с увеличением концентрации субстрата скорость реакции проходит через максимум, а затем уменьшается. [c.155]

В общем сила нуклеофила зависит от сочетания некоторых его свойств в реакциях с одними субстратами эти свойства сочетаются лучше, а в реакциях с другими субстратами — хуже. Главные свойства нуклеофила — это, конечно, его поляризация и поляризуемость. Важными факторами являются также сольватация и часто, хотя и не во всех случаях, пространственное взаимодействие с субстратом. [c.374]

МЕХАНИЗМ РЕАКЦИИ С ОДНИМ СУБСТРАТОМ, ОДНИМ ПРОДУКТОМ И ОДНОЙ ПРОМЕЖУТОЧНОЙ ФОРМОЙ ФЕРМЕНТА [c.48]

Активность ферментов как катализаторов выражали многими способами. Одним из часто используемых способов является выражение ее через число оборотов Т.М. Последнее определяют [1] как число циклов, претерпеваемых во время каталитической реакции одной простетической группой фермента в одну минуту, т. е. как число молекул субстрата, реагирующих в минуту на одном активном центре фермента. Однако применялись и некоторые другие определения числа оборотов при любом способе измерения Т. N. следует указывать концентрацию субстрата и то, была ли она достаточной, чтобы дать максимальную скорость. Другой мерой [8, 3] является начальная константа скорости к реакции при низких концентрациях субстрата, где V = к [8]о[Е]о для реакции с одним субстратом, или к [8]о[Е]о[Т]о для бимолекулярной реакции. Эта характеристика имеет преимущество, являясь доступной мерой для многих реакций, катализируемых ферментами, и, кроме того, для тех же самых реакций в присутствии других катализаторов, которые не могут, например, дать предельно максимальную скорость. Однако, возможно, огромное преимущество может дать отнесение к к числу активных центров в молекуле фермента, точно так же как в кислотно-основном катализе константу скорости каталитической реакции делят на число доступных протонов кислотного катализатора. Аналогичным образом при сравнении фермента каталазы с коллоидальной платиной для реакции разложения перекиси водорода каждая частица может оказаться такой же активной, как и отдельная молекула фермента [8]. Однако каждая частица с радиусом 500 А имеет на поверхности приблизительно 3-10 атомов металла, каждый из которых, возможно, является самостоятельным активным центром, так что, относя к одному центру, можно видеть, что фермент оказывается намного более активным. Как показано в табл. 2, ферментативные реакции характеризуются более низкой энергией активации приблизительно на 10 ктл/моль, это может легко объяснить различие в активностях. В табл. 8 некоторые ферменты сравниваются с другими каталитически действующими ионами. [c.139]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология