Гемоглобин сравнение с ферментами

Известен также метод пептидных карт, позволяющий устанавливать незначительные различия в первичной структуре родственных Б. Для этого Б. частично гидролизуют специфич. протеолитич. ферментами (особенно удобен трипсин, разрывающий пептидные связи у карбонильных п)упп остатков лизина и аргинина), затем пептиды каждого Б pa дeляют электрофорезом и распределительной хроматографией При сравнении полученных пептидных карт различных Б оказывается, что все идентичные пептиды располагаются в определенных (одних и тех же) местах, за исключением пептидов, по к-рым Б отличаются друг от друга Этим методом впервые обнаружено, что при замене одного остатка глутаминовой к-ты в молекуле гемоглобина на остаток валина образуется серповидноклеточный гемоглобин, встречающийся при одном из видов анемии. Методом пептидных карт изучают генетич. аспекты эвотюционных изменений Б. и выявляют изменения Б. при различных заболеваниях. [c.121]

Еще один белок с установленной четвертичной структурой представляет собой фермент глутаминсинтетазу из Е. соН, катализирующий образование глутамина из глутамата и аммиака за счет энергии АТР (гл. 19). По сравнению с гемоглобином или гексокиназой это намного более сложный олигомерный белок. На рис. 8-14 показано взаимное расположение 12 субъединиц глутамин-синтетазы. [c.204]

Молекулярные массы белков колеблются от нескольких тысяч до нескольких миллионов, т. е. число аминокислотных остатков в макромолекуле белка составляет от нескольких десятков до сотен тысяч. Например, природный полипептид окситоцин — гормон, выделяемый задней долей гипофиза, — состоит из 9 аминокислот, его мол. масса 1007 мол. масса адренокортикотропного гормона (23 аминокислоты) 3200 фермента рибонуклеазы (124 аминокислоты) — 15000 гемоглобина (белок крови) —68000, а мол. массы белков вирусов могут достигать 50 миллионов. Уже эти вариации создают у белков большое разнообразие. Но гораздо более существенная причина разнообразия белков по сравнению, например с полисахаридами заключается в том, что в состав макромолекул белка могут входить около 20 различных аминокислот, в то время как обычные полисахариды (целлюлоза, крахмал) построены из одного моносахарида — глюкозы. [c.425]

Отмеченное незначительное снижение количества гемоглобина у подопытных животных на 4-м месяце опыта по сравнению с контролем является статистически недостоверным. Не обнаружилось действия бутилбензола и на активность фермента холинэстеразы. Содержание хлоридов и резервной щелочности в крови, а также хлоридов в моче во все сроки исследования не изменялось. [c.202]

Теперь положение полностью изменилось. Первым большим успехом было введение Хартриджем и Роутоном в 1923 г, метода непрерывной струи . Это позволило исследовать реакции с временем полупревращения порядка нескольких миллисекунд, что в 10 — 10 раз меньше по сравнению с традиционными методами. Лимитирующим фактором была скорость смешивания. В последующие годы этот метод постоянно развивали его применили к реакциям гемоглобина и ферментов. Однако он не был сразу широко принят. [c.11]

Гемоглобин обладает также другим замечательным свойством, которое делает его еще более эффективным переносчиком кислорода. Если гемоглобин присоединяет кислород при pH 7,4, то он отщепляет 0,6 моля ионов Н+ на каждую связанную молекулу кислорода. В легких ионы Н+, освобожденные гемоглобином, реагируют с бикарбонатными ионами, образуя кислоту Н2СО3, которая диссоциирует с выделением двуокиси углерода последняя диффундирует в воздушное пространство внутри легких. Диссоциация Н2СО3 на Н2О и СО2 протекает медленно по сравнению со скоростью потока крови в легких в красных кровяных тельцах эта реакция катализируется ферментом карбоангидразой. В капиллярах идет обратный процесс образовавшаяся в результате метаболизма СО2 превращается в угольную кислоту Н2СО3, которая диссоциирует на НСО -и Н+. Ион Н+ адсорбируется гемоглобином поглощение Н+ является частью суммарной реакции выделения кислорода из гемоглобина. Этот так называемый эффект Бора объясняется тем, что константы кислотной диссоциации оксигемоглобина отличаются от соответствующих констант дезоксигемоглобина. [c.233]

Олигомерные белки превосходят одноцепочечные белки по молекулярным массам и по сравнению с ними выполняют более сложные функции. К самым известным олигомерным белкам относится гемоглобин. Он содержится в эритроцитах и служит для переноса кислорода, причем выполнение им этой функции, как мы увидим, зависит от значения pH крови и концентрации Oj. К числу еще более крупных и сложных олигомерных белков принадлежит фермент РНК-поли-мераза из Е. соИ (пять субъединичных цепей), ответственный за инициацию и синтез цепей РНК фермент аспартат-кар-бамоилтрансфераза (двенадцать цепей), играющий важную роль в синтезе нуклеотидов и как крайний случай, огромный митохондриальный пирувст-дегидрогеназный кол плекс-ансамбль из трех ферментов, включающий в общей сложности 72 цепи (табл. 8-3). [c.199]

На основе рентгеноструктурного анализа с высоким разрешением проведено сравнение стереохимических свойств трех типов взаимодействий металл—белок. Для установления структурных и электронных факторов, ответственных за регуляцию активности иона металла, рассмотрены координационные центры металл — лиганд в белках и прослежена связь между молекулярной структурой, стереохимией и электронной структурой и биологической ролью функции иона металла. Гидро( бное взаимодействие порфиринового кольца гемоглобина и миоглобина рассмотрено по данным измерений магнитной восприимчивости, спектроскопии парамагнитного резонанса и исследования поляризационных спектров поглощения монокристаллов. С точки зрения электронной конфигурации (1-орбиталей и геометрии координации обсуждается взаимодействие замещенных ионов металлов в карбоксипептидазе А с карбонильной группой субстратов при гидролизе пептидов. Предполагается, что спектральные изменения, зависящие от pH и наблюдаемые в спектре электронного поглощения, замещенного иона Со(П), каталитически активного в карбоангидразе, обусловлены образованием упорядоченной структуры растворителя вблизи иона Со(И), Корреляция между молекулярной структурой, определенной методами рентгеноструктурного анализа, и электронной структурой координационного центра металл — лиганды, оцененной из спектроскопических данных, указывает на происхождение структурной регуляции реакционной способности иона металла в белках и ферментах. [c.123]

Мутации в организмах могут часто приводить к изменения в строении определенных белков, не влияющим на активный центр молекулы. Напомним мутантные формы гемоглобина у человека, отличающиеся от нормального гемоглобина 1—2 замещениями аминокислот в цепях. При этом многие важные свойства мутантных гемоглобинов могут сильно изменяться по сравнению с нормальным (например, растворимость, электрохимические свойства), но константа связывания молекулярногб кислорода гемоглобином при этом остается точно такой же, как у нормального гемоглобина. У изученных бактериальных ферментов известно множество мутантных форм, отличающихся, как правило, заменой одпого аминокислотного звена в цепи. Многие из белков-мутантов не отличаются по ферментативной активности от белка дикого типа. С другой стороны, наблюдаются и такие мутанты, которые вовсе лишен активности, и такие, у которых каталитические свойства существенно изменены. [c.153]

Овомукоид ингибирует протеолитическую и эстеразную активность трипсина, измеренную, например, с такими субстратами, как денатурированный гемоглобин или этиловый эфир бензоиларгинина. Поскольку ингибируется приблизительно равный вес трипсина, то это при учете относительных молекулярных весов наводит на мысль о эквимолярном взаимодействии. В этом отношении овомукоид напоминает ряд других белков, которые обладают общим свойством ингибирования трипсина (см. обзоры [7, 60]). Выделение неактивного кристаллического вещества, содержащего эквимо-лярные количества фермента и ингибитора, при взаимодействии трипсина и ингибиторов из поджелудочной железы, соевых бобов и молозива коровы свидетельствует об образовании во всех этих случаях комплекса между ингибитором и трипсином. Образование подобного комплекса при взаимодействии овомукоида и трипсина подтверждается следующими фактами а) при электрофорезе смесь овомукоида и трипсина движется как один компонент, подвижность которого является промежуточной между подвижностью ингибитора и фермента (рис. 2) б) ультрацентрифугирование смеси дает один седиментационный пик с коэффициентом седиментации 3,8 по сравнению с величиной 2,6, которую получают при центрифугировании любого из двух компонентов комплекса [61, 12]. Однако молярное отношение 1 1 является лишь приблизительным, поскольку имеется доказательство существования комплексов, включающих более одной молекулы трипсина на молекулу [c.35]