Разделение ионов и молекул, отличающихся пи величине

Началом масс-спектрометрии как научного направления и как инструментального метода изучения органических веществ являются работы В. Вина (1898), который установил, что положительно заряженные частицы, перемещающиеся в электрическом и магнитном полях, отклоняются от прямолинейного направления, причем величина отклонения зависит от массы и заряда частицы. Этот принцип разделения ионов использовал Дж. Томсон (1912) для доказательства существования двух изотопов неона. Метод масс-спектрометрии основан на ионизации молекул, разделении ионов в газовой фазе, которое происходит в зависимости от соотношения их массы и заряда, и регистрации разделенных ионов. По физическому принципу метод масс-спектрометрии отличается от оптических методов спектрометрии (ИК-, УФ-, КР-) и ЯМР. При изучении вещества этими методами их молекулы сохраняются. Поглощая энергию электромагнитного излучения того или иного рода, молекулы переходят на более высокий энергетический уровень, в колеба-тельно-возбужденное, электронно-возбужденное или спиновое [c.3]

Возможны, однако, отступления даже от симбатности хода изменения значений д и Д св, так как существенное влияние на химический сдвиг оказывает величина АУ (VII.2), поэтому правильнее последовательно проводить корреляцию заряда с величиной Д св—Д . Разделение суммарного химического сдвига на вклады от эффективного заряда и от потенциала Маделунга имеет смысл прежде всего для ионных соединений. В молекулах сдвиги коррелируют с молекулярным электростатическим потенциалом, который в отличие от эффективного заряда является не условной, а измеряемой физической величиной. [c.158]

Все белки содержат пептидный скелет, но для каждого из них характерна своя последовательность боковых групп, которая и определяет его свойства. Если белки имеют различные соотношения числа кислых и основных боковых групп, то вследствие этого их изоэлектрические точки отличаются друг от друга. В растворе с заданной концентрацией ионов водорода некоторые белки движутся по направлению к катоду, а другие — по направлению к аноду в зависимости от величины заряда, а также от величины и размера молекулы различные белки движутся с неодинаковой скоростью. Подобное различие в поведении в электрическом поле лежит в основе одного из методов разделения и анализа белковых смесей — электрофореза [c.1055]

Если это предположение верно, разница между объемами гидратированных ионов, рассчитанными по значению кристаллографического радиуса свободного иона и по радиусу по Стоксу гидратированного иона, равна объему уь гидратной оболочки (разд. 5.2.4.1). При дополнительном предположении о плотной упаковке молекул воды в гидратной оболочке с учетом их объема можно определить число связанных с ионом молекул воды, т. е. число гидратации [15а]. Считая молекулы воды жесткими шарами, плотноупакованными в гидратной оболочке, можно вычислить нижний предел числа гидратации. Если же принять во внимание элект-рострикцию и рассматривать молекулы воды сжатыми электрическим полем ионов в такой степени, что взаимное разделение атомов снижается до длины связи, можно оценить ве рхний предел числа гидратации. Однако числа гидратации, рассчитанные по ионной подвижности, значительно отличаются от этих величин, вычисленных другими методами. Сравнение этих данных приведено в табл. 5.2. [c.319]

Многие важные в биологическом отношении молекулы, такие, как аминокислоты, пептиды, белки и нуклеиновые кислоты, содержат ионизуюш,иеся группы, поэтому в растворе они могут существовать в заряженной форме, в виде катионов (-Ь) либо анионов (—). Кроме того, молекулы с близкими по величине зарядами, но> различающимися молекулярными весами отличаются друг от друга отношением заряда к массе. На всех этих различиях основано разделение ионов при движении их в растворе под действием электрического поля в этом и состоит принцип электрофореза. [c.114]

И. э. I рода, связанные с различием в распределении изотопов одного элем, в равновесных сист. между разл. фазами, хим. формами и т. п., наз. термодинамическими. Эти эффекты проявляются в том, что константы равновесия изотопного обмена с участием атомов легких элем, заметно отличаются от 1. С ростом порядкового номера элем, термодинамич. И. э. быстро ослаоевают. И.э., проявляющиеся в различии скоростей процессов с участием изотопнозаме-щенпых молекул или ионов, наз. кинетическими (см. также Кинетический изотопный эффект). Такие эффекты м. б. меж- и внутримолекулярными, причем величина внутримол. эффекта, в отличие от межмолекулярного, не зависит от т-ры. Кинетич. И. э. лежат в основе большинства способов изотопов разделения. [c.214]

При использовании бомбардировки электронами следует проводить различие между понятиями вертикального потенциала ионизации и потенциала ионизации, который можно было бы назвать минимальным . Поэтому если энергия электронов такова, что ток ионов А+ максимален, то электрон может удалиться от М нa toлькo быстро, что А+ и В не успеют разойтись и в результате последующего разделения А+ и В приобретут заметную кинетическую энергию. Вертикальный потенциал ионизации отличается от минимального потенциала, требуемого для образования А+ и В, на величину полной кинетической энергии, сообщаемой осколкам молекул. [c.75]