ФЕНОЛЫ — СУБСТРАТЫ ФЕРМЕНТА ПЕРОКСИДАЗЫ

ФЕНОЛЫ — СУБСТРАТЫ ФЕРМЕНТА ПЕРОКСИДАЗЫ [c.42]

Вопрос о возможной реакционной связи пероксидазы с белками имеет принципиальное значение для понимания роли этого фермента в зараженном организме как животных, так и растений. Антивирусное действие системы пероксидаза хрена—йодид калия—перекись водорода было испытано для вируса мозаики южных бобов, который быстро инактивировался при соответствующей обработке [Urs, Hill, 1978]. Так как основными субстратами фермента пероксидазы являются фенольные соединения, то система пероксидаза—йодид калия—перекись водорода и фенолы могут составлять часть общего защитного механизма растений. Поэтому в настоящее время необходимы поиск и разработка тестов оценки функциональной активности иммунных реакций растительных организмов, в которых задействована и пероксидаза. [c.31]

Как известно, окислительная система пероксидаза — перекись водорода действует так же, как и фенолаза (лакказа), на три различных класса химических соединений фенолы, ароматические амины и иодистоводородную кислоту. Так как ферменты считаются специфичными, т. е. способными действовать только на определенные субстраты или в крайнем случае на группу субстратов, можно было бы предположить, что фермент, называемый пероксидазой, действительно я вляется смесью по меньшей мере трех специфических ферментов. Исходя из этих соображений, я поставил серию опытов с целью изолировать специфические ферменты пероксидазы или по крайней мере выявить их индивидуальное существование. Однако все опыты дали до настоящего времени отрицательный результат. Ни физическими методами (фракционированное нагревание, фракционированное осаждение спиртом), ни химическими (действие кислот, щелочей, иода, синильной кислоты, гидроксиламина, гидразина) мне не удалось прекратить окончательно какую-нибудь из функций пероксидазы, не затрагивая одновременно обе другие. Таким образом, мы вынуждены допустить, что пероксидаза не является специфическим ферментом в обычном смысле этого слова. Однако при более близком рассмотрении мы видим, что эти три группы соединений имеют то общее, что все они содержат в молекуле подвижный водород [c.483]

Так, хлоропероксидаза (ХПО) способна хлорировать, бромировать и иодировать различные биомолекулы. Такие ионы, как N , SH, F, являются ядами пероксидазы и дезактивируют ее при больших концентрациях. По-видимому, существует не один, а несколько механизмов окислительного действия пероксидазы, так как она является ферментом при окислении разных по природе веществ — фенолов, аминов, их производных, неорганических ионов. Однако любой механизм должен использовать явление экстракоординации субстрата (L) и Н2О2 на атоме Fe(III) и передачу электронов от [c.750]

Поскольку антигенами могут быть самые различные соединения, вполне возможно, что пероксидаза при участии своих субстратов — фенолов, аминосоедннений и перекиси водорода — может выполнять окислительно-восстановительный акт, в результате которого идет утилизация ненужных клетке соединений. Это подтверждается тем, что фермент отличается очень широкой субстратной специфичностью и диапазон субстратов до конца не выяснен. Например, пероксидаза хрена может окислять ароматические диамины до реакционноспособных хинондииминов [ laiborne, Fridovi h, 1979], которые вступают в реакцию с белками и дают конъюгаты этих аминов. [c.28]

Метаболизм пероксидазы и фенольных соединений тесно взаимосвязан, и, следовательно, повыщение активности фермента в листьях, обладающих вирусиндуцированной устойчивостью, должно отражать изменения в содержании субстратов — соединений фенольной природы. Наиболее детально изучены состав ферментов и образование фенолов в местах локализации вирусных частиц, в области некрозов сверхчувствительных растений-хозяев. Так, в 70—80-е годы особенно интенсивно исследовалось участие трех ферментов в формировании местных поражений пероксидазы, полифенолоксидазы и фенилаланин-аммиак-лиазы. В зоне образования некрозов (см. 4.2) аккумулируются фенольные соединения, которые окисляются до токсичных хинонов. Высказывалось предположение, что сами хиноны служат медиаторами для активирования пероксидазы и полифенолоксидазы. [c.92]

В качестве ферментной метки мы использовали щелочную фосфатазу из кишечника теленка. Этот фермент был выбран благодаря его относительно высокой каталитической активности, а также значительной стабильности как субстрата п-ни-трофенилфосфата), так и продукта его расщепления (л-нитро-фенола). К тому же известно, что эти вещества не канцерогенны в отличие от ряда субстратов для широко используемой в качестве ферментной метки пероксидазы. В частности в Национальном институте рака на трех моделях было показано, что популярный субстрат пероксидазы — о-фенилендиамингидрохло-рид — вызывает рак у лабораторных животных (Weisburger et al., 1978). Этот субстрат к тому же весьма нестабилен, и поэтому его следует использовать непосредственно после растворения, желательно в темноте. [c.196]

КЕНИЯ аэробных метаболических процессов в семенах, активность фермента увеличивается при прорастании и можно считать, что понижение активности пероксидазы служит критерием углубления состояния покоя семян. Поэтому аскорбиновая кислота и гидрохинон в высоких концентрациях понижают активность пероксидазы, могут способствовать переключению аэробных метаболических процессов на анаэробные, что будет проявляться в углублении покоя семян и понижения всхожести. Низкие концентрации субстратов пероксидазы при их совместном присутствии, напротив, способны активировать фермент, увеличивая скорость протекания аэробных метаболических процессов, обеспечивая переход семян из покоя в активное состояние, увеличивая их энергию прорастания и всхожесть. Предложено, что при совместном присутствии в среде гидрохинона и о-дианизидина, последний образует комплекс с ферментом, в котором полуокис-ленный о-дианизидин способен ускорить окисление гидрохинона в 3—10 раз и это проявляется до его полного окисления. Индивидуальное окисление гидрохинона происходит без образования фермент-субстратного комплекса с полуокисленным субстратом. Данный механизм может быть использован в растениях для окисления различных фенолов и, возможно, лигнина. [c.70]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология