Фенолаза

Как показали исследования, полифенолоксидаза из почек различных животных катализирует окисление пирокатехина, галловой кислоты, галаскорбина и катехинов. Фермент не окисляет рутина, кверцетина, резорцина, диметилового эфира пирогаллола, 4-метоксигалловой и аскорбиновой кислот. Он сходен с растительными фенолазами. [c.376]

Фенолазы 3/271 4/531 Фенолкарбоновые кислоты 4/979 Феналкетоны 5/372 Феноло-альдегидные смолы 5/133, [c.734]

Известно, что о-хиноны, гг-хиноны и дегидроаскорбиновая кислота восстанавливаются растительными ферментами в присутствии восстановленного НАД(Ф) эти соединения вместе с фенолазой или аскорбатоксидазой образуют в растениях добавочную дыхательную цепь — от восстановленного пиридиннуклеотида до О2,— не содержащую цитохромов и цитохром- [c.374]

Химический состав опорных тканей позвоночных отличается от состава скелетных тканей беспозвоночных — спонгина, хитина и др. В покровах позвоночных присутствует особый белок - кератин. Позвоночные отличаются от беспозвоночных и действием пищерастительных ферментов, более высоким отношением (Ма + К)/ Са + Мд) в жидкой фазе внутренней среды. Среди беспозвоночных только у оболочников есть целлюлозная оболочка, имеется ванадий в крови в особых окрашенных клетках, а у круглоротых - соединительно-тканный скелет и хрящ, а также особый дыхательный пигмент — аритрокруорин с наименьшей для позвоночных молекулярной массой (17 600). Отличительная черта сипункулид — древних групп морских беспозвоночных - наличие специального переносчика кислорода - гемэритрина и наличие в эритроцитах значительного количества аллантоиновой кислоты. Для насекомых характерно высокое содержание в крови аминокислот, мочевой кислоты и редуцирующих и несбраживаемых веществ, в хитиновом покрове отсутствуют смолы, для членистоногих — наличие специфической (только для их групп) фенолазы в крови. Таким образом, можно констатировать, что систематические группы животных имеют свои биохимические особенности. Такие же особенности наблюдаются и у растений для различных систематических групп - наличие специфических белков, жиров, углеводов, алкалоидов, глюкозидов, ферментных систем. [c.189]

Основываясь на экспериментах с танином, Бевендамм [7] высказал продположение, что энзимы типа фенолазы, выделенные грибком белой гнили, играют роль в деструктивном разрушении лигнина. [c.574]

Выделение таких фенолаз в питательной среде было впервые экспериментально показано Линдебергом и его сотрудниками [81—83]. При этом было найдено, что выделенные из древесины и культивированные грибки абсорбировали кислород на субстратах, содержащих фенольные вещества. [c.574]

Быстрое окисление аскорбиновой кислоты в растительных соках вызывается ферменталш, очень распространенными в раститель ных тканях Кроме аскорбиназы, окисляющее действие на аскорби новую кислоту производят и другие ферментативные системы, как, например, фенолаза в присутствии полифенолов, пероксидаза в присутствии перекисеи ———. [c.22]

Спектры поглощения л-фенолазо-З-аминороданина и его комплексных соединений со ртутью приведены на рис. 1. Комплексообразование сопровождается переходом окраски из желтой в малиновую. Для полного развития окраски достаточен 1—2-кратный избыток реагента. Контрастность реакции дХ=50ч-60 нм, 8 = 2,0-10 . [c.43]

Количество кислорода, потребляемое в этой реакции, превышает то количество, которое необходимо для нее стехиометрически. По-видимому, во время реакции валентность меди изменяется — двухвалентная медь переходит в одновалентную поэтому для повторного окисления фермента требуется донолнительное количество кислорода. Фермент часто инактивируется, если субстратом служат двухатомные о-фенолы. Гидроксилазная активность поли-фенолазы рассматривается на стр. 444—445. [c.236]

Изучая действие препарата полифенолоксидазы из листьев чая на флороглюцин, мы также наблюдали окисление последнего, хотя и протекающее со значительно меньшей скоростью, чем окисление пирокатехина. При этом оказалось, что окисление фжорогнюцйнасо11р )вождается не только поглощением кислорода, но и выделением углекислоты. Так как возможность непосредственного окисления флороглюцина чайной полифенолоксидазой (являющейся орто-фенолазой) представлялась нам сомнительной, то мы предположили, что посредниками в полифенолоксидазном окислении флороглюцина являются орто-хинонные формы полифенолов, которые могут образовываться в недостаточно очищенных препаратах фермента из соответствующих фенольных соединений. [c.197]

Опытами было показано влияние различных фенольных веществ (2-10 Л/) и ингибиторов на окисление аскорбиновой кислоты (1,5-10 М) тирозиназой (27 мкг мл) при pH 6,5. Окисление аскорбиновой кислоты различными фенолазами в присутствии полифенолов изучалось многими авторами. Полученные результаты, как правило, трудно сравнимы из-за разной степени очистки тирозиназы и использования различных методов определения ее активности. Наши данные согласуются с данными Лаволье [17], Баруа и Суэйна [6]. [c.161]

Рациональное название того или иного фермента составляется обыч1Ю таким образом, что к латинскому корню субстрата, на который действует фермент, или к названию процесса, катализируемого данным ферментом, добавляют окончание аза . Это окончание означает, что данное вещество является ферментом. Ферменты, воздействующие на крахмал (amylum), мочевину (urea), фенолы, протеины, соответственно получили названия амилаза, уреаза, фенолаза, протеиназа. Группу ферментов, катализирующих различные окислительные процессы, называют оксидазами. Группу ферментов, осуществляющих всевозможные виды гидролиза, именуют гидролизами и т. д. [c.127]

В заключение следует отметить, что комплексный ион меди(И) имеет очень большое значение в качестве катализатора многих окислительных и других процессов, уступая по важности, вероятно, только железу пара Си —Си участвует во многих окислительно-восстановительных циклах. Медь входит в состав нескольких ферментов, например фенолазы, а в виде Си — в состав гемоцианина [19]. Оба эти белка, содержащие металл, переносят кислород подобно гелюглобину, причем, вероятно, в этом процессе принимают участие соединения типа СиО. или СиО.,Си +. Сравнительно простая система, состоящая из смеси u —амин—НдО,, обладает свойствами фермента фенолазы, т. е. катализирует гидроксилирование фенолов в орто-положение. [c.326]

Здесь косубстрат сам является продуктом реакции. Итак, суммарная реакция, катализируемая фенолазой, заключается в превращении одной молекулы монофенола в о-хинон. Молекула кислорода в ходе реакции расщепляется один атом кислорода при этом восстанавливается до НгО, а другой включается в ароматическое кольцо. Такие восстановители, как аскорбиновая кислота или гидрохинон, могут заменять о-дифенол в качестве косубстрата. [c.371]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология