Иммунохимические методы в биохимии

С 1960-х годов и особенно в 80-е годы для проведений фундаментальных исследований по растительным белкам вер больше используются специфические антитела. Иммунохимические методы использовались при изучении белков с различными функциональными свойствами, таких, как ферменты, изо-ферментные компоненты, ингибиторы протеаз, лектины, запасные белки. Эти методы применялись при решении задач идентификации белков, определения их содержания, очистки, локализации в тканях, клетках и клеточных структурах, а также энзиматической регуляции. Они использовались в исследованиях по физиологии, патологии, биохимии, генетике и молекулярной биологии растений. Очень многие работы в этой области нашли отражение во множестве обзорных статей [12, 21—23, 26, 29, 35, 50, 57, 79, 83, 96]. [c.112]

Иммунохимические методы, основанные на использовании меченых реагентов, широко применяют дпя определения биологически активных соединений самой разнообразной структуры — от низкомолекулярных гормонов до высокомолекулярных вирусов и целых клеток. Внедрение гомогенного варианта ИФА в область клинической биохимии содействовало созданию высокочувствительных методов определения гормонов, наркотических и лекарственных веществ. Большим преимуществом этого метода является возможность использования малых объемов анализируемой пробы (5—50 мкл) и отсутствие стадии пробоподготовки. [c.115]

Биохимия не только использует в своих целях методы, созданные в рамках других химических дисциплин, но и вооружает химию новыми методами, основанными на применении биополимеров как инструмента химического исследования. Ферменты часто позволяют с уникальной, недоступной обычным химическим приемам избирательностью провести анализ сложных реакционных смесей, осуществить химические превращения в мягких условиях, избегая побочных реакций и побочных продуктов. Большое значение для решения тонких аналитических задач приобрели иммунохимические методы, использующие в качестве инструмента анализа антитела — белки, вырабатываемые высшими живыми организмами в ответ на введение чужеродных веществ. Антитела обладают способностью избирательно взаимодействовать именно с этими, вызвавшими иммунный ответ веществами и могут поэтому использоваться для их определения в сложных смесях. [c.10]

В этой главе мы ставим задачу рассмотреть принципы основных методов, используемых в ИММУНОХИМИИ, и охарактеризовать области применения иммунохимических методов в биохимии и молекулярной биологии. [c.238]

Иммунохимические методы в биохимии [c.263]

Применение хроматографических и электрофоретических методов для разделения белков в последние двадцать лет оказало огромное влияние на развитие современной биохимии. Поскольку белки обладают различными биологически важными функциями (такими, как ферментативные, гормональные, регуляторные, иммунохимические и др.), хроматография и электрофорез с успехом применяются в исследовательских и клинических целях в самых различных областях биологии и медицины. [c.104]

Иммуноферментвый анализ (ИФА) является в настоящее время одним из наиболее активно развивающихся направлений аналитической биохимии. В этом методе высокая чувствительность определения ферментной метки (менее 10 М) сочетается с уникальной специфичностью иммунохимического анализа. Достижению высокой чувствительности ИФА способствует использование различных инструментальных методов для регистрации активности ферментов — спектрофотометрических, флуориметрических, хеми- и биолюминесцентных, электрохимических. [c.115]

В работе (Foo et al., 1981) проводили сравнение нескольких методов, рекомендуемых Ассоциацией клинической биохимии, с помощью которых можно выявлять различия между сыворотками больных с заболеваниями сердца и печени. Сравнивали следующие методики иммунохимическое определение (тест Isomune LD), электрофорез, определение а-гидроксибутиратде-гидрогеназы, определение ЛДГ, устойчивой к действию мочевины, или термостабильной ЛДГ. Наиболее достоверные резуль -таты удавалось получать при определении ЛДГ-1 с помощью иммунопреципитации. Этому методу несколько уступали методы, основанные на определении термостабильной ЛДГ и на электрофоретическом определении ЛДГ-1. Фиксация а-оксибу тиратдегидрогеназной активности или ЛДГ, устойчивой к мочевине, не давала статистически заметного выигрыша по сравнению с определением общего уровня ЛДГ. [c.325]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология