Мелкопористый гель

Поскольку полистирол является основой ионитов, система стирол — дивинилбензол исследована очень детально [1—4]. Для ионообменной хроматографии важно лишь, чтобы гель был мелкопористым, гель-хроматография требует, чтобы гель имел поры заданных размеров. [c.43]

A) аффинный гель, получаемый сополимеризацией алкенил-О-гликозидов с акриламидом с использованием в качестве сшивающего агента К,Ы -метиленбисакриламида Б) мелкопористый гель [c.167]

Силикагель — бесцветное пористое вещество, представляющее собой механически прочные зерна очень гидрофилен, обладает огромной адсорбционной способностью. Он представляет собой пористую систему, образованную агрегатами кремневой кислоты, между которыми находится воздух. Агрегаты имеют вид глобул. Индивидуальные частицы геля в зависимости от способа получения могут быть разных размеров и различным образом упакованы. Мелкопористые гели состоят из мелких частиц, срастающихся в цепочки, образующие рыхлую упаковку. Поверхность скелета геля покрыта гидроксильными группами [c.40]

Техническое растворимое стекло разбавляют четырехкратным объемом воды (до уд. веса 1,70), подщелачивают аммиаком. Полученный раствор силиката натрия освобождают от катионов, пропуская его через катионит (например, вофатит KPS-200) в Н-форме. Вытекающий раствор представляет собой золь кремневой кислоты. Полученный золь в течение нескольких дней является устойчивым. Переход его в мелкопористый гель происходит самопроизвольно через 4—7 дней или гелеобразованием при 120° С. [c.26]

Чем же диктуется выбор значений Т и С Прежде всего, на этот выбор накладывают ограничения механические и адсорбционные свойства геля. Например, гели с и С=1 оказываются слишком мягкими и липкими — их невозможно извлечь из стеклянной формы. Для крупнопористых гелей надо увеличивать степень сшивки (повышать величину С до 3—5), т. е. от-, ношение акриламид/Бис брать в пределах от 35 1 до 20 1. При этом происходит одновременное повышение прочности геля и ухудшение его способности прилипать к стеклу —гель как бы замыкается . Мелкопористые гели (Г около 20) при высоком содержании сшивки оказываются хрупкими и мутными, поэтому для них величина С не должна превышать 1—2. [c.13]

Образование комплексов с Тритоном Х-100 можно использовать не только для растворения, но и для фракционирования белков. Характер комплекса и количество связавшегося с белком детергента зависят от протяженности гидрофобного участка на поверхности белковой глобулы. Некоторые белки могут связывать по нескольку десятков молекул Тритона Х-100 на молекулу (родопсин —до 70). Это дает прирост эффективной молекулярной массы в тысячи, а иногда и в десятки тысяч дальтон (молекулярная масса Тритона Х-100 равна 632). Такой прирост легко обнаружить электрофорезом в мелкопористом геле. [c.83]

Описанные выше методы дают лишь грубое разделение компонентов смеси. В свободном растворе перекрывание полос из-за перемешивания их за счет диффузии достаточно велико и результаты редко превосходят те, которых можно достичь другими методами. Методы с использованием мелкопористых гелей намного предпочтительнее благодаря свойственной им высокой степени разрешения. Однако в этом случае возникает одно затруднение, связанное с тем, что после завершения электрофореза из геля необходимо извлечь белок, а это можно осуществить только с помощью довольно сложной аппаратуры. Применение гидростатического давления не дает результата, так как поверхностное натяжение слишком велико. Можно раскрошить гель, но даже после размола его до очень мелких частиц выход белка (активного) обычно весьма низок. Более удачный способ—это сбор фракций по мере того, как каждый компонент [c.220]

Простой электрофорез в агарозных гелях обладает меньшей-разрешающей способностью, чем электрофорез в мелкопористых гелях, поэтому он менее пригоден для определения чистоты образца на основе его гомогенности. [c.320]

Во втором направлении разделение белков вели по их размерам, но без обработки ДДС-Na. Для этого использовали пластину еш е. более мелкопористого геля, чем в предыдуш ей работе (Г= [c.79]

Еще раз следует подчеркнуть необходимость освобождения препарата от пыли и нерастворенных частиц путем центрифугирования или фильтрования. Желательно также убрать липиды и линонро-теиды, если они присутствуют в препарате, ввиду их склонности сорбироваться на геле. Если это сделать затруднительно, то имеет смысл препарат пропустить предварительно через короткую колонку с аналогичным, но мелкопористым гелем, который сорбирует липиды на себя. [c.132]

На фиг. 3 показано распределение различных соединений при гель-ф и[ьтрации на биогеле Р-2 (50—100 меш). Нуклеотиды обессоливаются значительно лучше па более мелкопористом геле (100—200 или 200— [c.93]

М мочевины часто используют для электрофоретического фракционирования гистонов [Рапу1т, СЬа1к1еу,- 1969]. Молекулярные массы гистонов лежат в диапазоне 11—22 тыс. дальтон, поэтому для их разделения используют мелкопористые гели (7 = 15 -20). Положительно заряженные в кислой среде гисто-ны мигрируют в направлении катода. Наибольшей подвижностью обладает гистон Н4, затем следуют Н2А, Н2В и НЗ, которые в этой простой системе разделяются довольно плохо. От них заметно отстает относительно более крупный гистон Н1. В качестве лидирующего красителя используют пироиии. [c.55]

В другой работе [Howard, Traut, 1973] разделение рибосомальных белков по заряду в первом направлении вели тоже в 4%-ном ПААГ в присутствии 6 М мочевины, но в 0,4 М Трис-боратном буфере, pH 8,7. При этом pH часть белков рибосом оказывается заряженной отрицательно, а другая часть —положительно. Белковый препарат смешивали с расплавленной 1%-ной агарозой и вносили в середину трубки, наслаивая его на заполимеризованный нижний участок ПААГ. После затвер-девания агарозы в трубку заливали новую порцию смеси моно меров и полимеризовали верхний участок ПААГ. При этом в интересах концентрирования полос на обеих границах с ПААГ агарозу с белковым препаратом полимеризовали в разбавленном (0,06 М) Трис-боратном буфере. При включении напряжения миграция белков шла в обе стороны —к катоду и аноду. Во втором направлении разделение белков вели по их размерам, но без обработки ДДС-Na. Для этого использовали пластину еще более мелкопористого геля, чем в предыдущей работе (Т= = 18,25 С=1,37), полимеризованного в 0,9 М уксусной кислоте, титрованной КОН до pH 4,5, также с добавлением 6 М мочевины. В этом случае все белки были заряжены положительно и мигрировали к катоду. В качестве лидирующего красителя использовали 0,1%-ный раствор пиронина. Из цилиндрика геля [c.79]

При движении образца из крупнопористого в мелкопористый гель происходит автоматическое концентрирование макромолекул во много раз. Например, стартовый образец (зона 1 см) может сузиться до 0,01 см. В таких крайне узких зонах концентрация белка может быть настолько велика, что отпадает возможность в окрашивании к можно проводить сканирование в видимой области светд. Гели можно фотографировать или же помещать в трубки для хранения как постоянные эталоны. Гель мож-нэ легко синтезировать в лабораторных условиях. Он прозрачен в области до 300 ммк и поэтому не нуждается в просветлении, обладает большой механической прочностью, гомогенностью, химической инертностью, совершенно нерастворим в воде, осмос в нем весьма мал. [c.186]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология