Фумаратредуктаза

Пунктиром обведены растворимые ферменты и изображены пути переноса Н и в цитозоле клетки ДГ — дегидрогеназа ФР — фумаратредуктаза д — переносчик хиноновой природы Ь — цитохром Ре8 — железосеросодержащий белок X — электронный переносчик неизвестной природы [c.353]

Хорошо известен связанный с мембраной фермент сукцинатдегидрогеназа, катализирующий в ЦТК окисление сукцината до фумарата. Водород, акцептируемый в этой реакции флавинадениндинуклеотидом (ФАД), непосредственно поступает в дыхательную цепь (см. рис. 92). Поскольку фумаратредуктаза и сукцинатдегидрогеназа катализируют одну и ту же реакцию, но в разных направлениях, первоначально считали, что это один фермент. Сейчас показано, что реакции осуществляются разными ферментными белками. Информация о них содержится в разных генах. Синтез сукцинатдегидрогеназы индуцируется в аэробных, а фумаратредуктазы — в анаэробных условиях. [c.354]

Путь 1 реализуется в аэробных условиях. Путь 2 существует в микроаэробных условиях (при низком содержании кислорода). Путь 3 к 4 функционируют в анаэробных условиях с использованием в качестве конечных акцепторов электронов (и протонов) фумарата (ФР - фумаратредуктаза) или нитрата (НР - нитратредуктаза) [c.176]

Рис. 8.3. Метилмалонил-СоА-путь образования пропионата. Участвующие ферменты 1 - лактатдегидрогеназа 2-метилмалонил-СоА-карбокситрансфераза 3-малатдеридрогеназа 4-фумараза 5-фумаратредуктаза (участвует в регенерации АТР й результате перемещения протонов) 6-СоА-трансфераза 7-метил-малонил-СоА-мутаза.

Рис. 9.8 . Образование сукцината из фумарата при помощи мембраносвязанной фумаратредуктазы. Этот процесс может быть сопряжен с созданием протонного потенциала на цитоплазматической мембране, что делает возможным окислительное фосфорилирование.

Локализация фумаратредуктазы в клетке согласуется с представлением об ее роли в транспорте электронов этот фермент связан с мембраной. Процесс восстановления фумарата сопровождается затратой протонов. [c.323]

Из гипотезы, согласно которой восстановление фумарата ведет к созданию про-тонного потенциала (с положительным зарядом снаружи), вытекает предположение, что фермент фумаратредуктаза должен находиться на внутренней поверхности мембраны. По-видимому, так и обстоит дело. Измерения показали, что при восстановлении 1 моля фумарата образуется 1 моль АТР. [c.323]

Можно полагать, что в большинстве процессов брожения, связанных с образованием сукцината, участвует фумаратредуктаза, и это приводит к дополнительному образованию АТР. [c.323]

Обмен малата может идти двумя различными путями, и, судя по имеющимся данным, оба они примерно в равной степени конкурируют за малат цитоплазмы. В одной системе реакций малат превращается в фум.арат в результате обращения хорошо известной реакции, катализируемой фумаразой. У двустворчатых моллюсков фумараза, ио-видимому, находится в цитозоле, у гельминтов же она локализована в митохондриях. Фу-марат в свою очередь восстанавливается в сукцинат под действием фумаратредуктазы. У гельминтов и двустворчатых моллюсков этот фермент, видимо, по своим кинетическим свойствам [c.65]

Сопряжение между катаболизмом углеводов и аминокислот обеспечивается в основном образованием окислительно-восстановительной пары между фумаратредуктазой и а-кето-глутаратдегидрогеназой. Так как на 1 моль глюкозо-6-фосфата образуется 2 моля ФЕП, для поддержания окислительно-восстановительного баланса во В1>емя непрерывного образования аланина, сукцината и пропиоката — трех главных конечных продуктов анаэробного обмена — необходима одновременная мобилизация 2 молей аспартата и 2 молей глутамата Выход энергии 8 молей АТФ иа 1 моль глюкозо-6-фосфата 4- 2 моля аспартата + 2 моля глутамата. [c.67]

Таким образом, этот метаболический путь предстайляет собой еще один потенциальный механизм анаэробного синтеза АТФ. НАД для пнруватдегидрогеназы, так же как и в случае а-кетоглутаратдегидрогеназы, может регенерироваться с помощью фумаратредуктазы. Вероятно, этот путь более выгоден для тех факультативных анаэробов, для которых глюкоза служит единственным источником углерода и энергии. В отличие от этого у двустворчатых моллюсков концентрации свободных аминокислот могут быть в 100 раз выше, чем в тканях млекопитающих, и эти вещества считают важным потенциальным источником энергии. Для таких организмов, вероятно, более выгоден путь, проходящий через а-кетоглутарат, поскольку в этом случае обмен глюкозы оказывается сопряженным с катаболизмом аминокислот. Возможно даже, что именно наличие аминокислот привело в ходе эволюции к появлению у пируват-дегидрогеназы новой функции, состоящей в генерировании аце-тил-КоА для конденсации с оксалоацетатом, в результате которой образуется цитрат. [c.71]

Фумаратредуктаза катализирует восстановление фумарата в сукцинат. В конечном итоге эта реакция приводит к регенерации НАД и таким образом обеспечивает коферментом а-ке-тоглутаратдегидрогеназу. [c.72]

Теоретически пропионовое брожение должно приводить к образованию 4 молекул АТФ при сбраживании 1,5 молекулы глюкозы. Однако было обнаружено, что выход энергии несколько выше. Источником дополнительных молекул АТФ, возможно, является этап восстановления фумаровой кислоты до янтарной, катализируемый фумарат-редуктазой (см. рис. 58). В настоящее время получены экспериментальные данные в пользу того, что восстановление фумарата до сукцината — процесс, в результате которого некоторые первично анаэробные прокариоты могут синтезировать АТФ в результате фосфорилирования, сопряженного с переносом электронов. Показано, что фумаратредуктаза связана с мембраной и образует комплекс-с переносчиком электронов хиноном. У некоторых прокариот в составе комплекса обнаружен цитохром Ь. Фумаратредуктазная система найдена у пропионовых бактерий. Этой системе в настоящее время придается [c.198]

Функционирующее в системе клеточного катаболизма восстановление фумарата до сукцината обнаружено у ряда прокариот, получающих энергию в процессе брожения. Одним из этапов и а пути образования пропионовой кислоты при пропионовокислом брожении является восстановление фумарата до сукцината, катализируемое фумаратредуктазой (см. рис. 58). Фумаратредуктаза найдена также у некоторых клостридиев и молочнокислых стрептококков. [c.316]

Менахинон, восстановленный в анаэробных условиях, можно вновь окислить с помощью фумарата. Эта реакция, катализируемая фумаратредуктазой, является в сущности сукцинатде-гидрогеназной реакцией, протекающей в противоположном направлении, причем у Е. соИ прямую и обратную реакции катализируют различные ферменты. Оба фермента в качестве простетической группы содержат FAD. [c.128]

Будучи реконструированными в протеолипосомах с Н+-АТФ-синтазой, гидрогеназа, фумаратредуктаза и MQ катализировали окисление молекулярного водорода фумаратом, сопряженное с синтезом АТФ. [c.97]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология