Пируват дегидрогеназа

В аэробных условиях пируват является исходным веществом для цикла трикарбоновых кислот, где процесс окисления идет до СО2 и воды (рис. 16). Вначале в результате окислительного декарбоксилирования пировиноградная кислота превращается в уксусную. Освободившийся атом водорода связывается соответствующим ферментом дегидрогеназой. Этот атом, как и. все дру- [c.39]

А. Одна из ключевых функций ГДГ —это содействие дезаминированию различных аминокислот трансаминазами, превращающими их аминогруппы в а-аминогруппу глутамата. Сочетание этих трансаминаз с ГДГ дает такой же эффект, какой мог бы быть получен, если бы существовали индивидуальные дегидрогеназы для каждой из остальных аминокислот. Рассмотрим, например, судьбу накапливающегося аланина в присутствии аланин-аминотрансферазы и ГДГ (рис. 62). В результате реакции аланина с а-кетоглутаратом образуются глутамат и пируват. Образующийся глутамат окисляется под влиянием НАД, что ведет к высвобождению МН " и регенерации ос-кетоглутарата. Конечным итогом будет окисление аланина восстанавливающимся НАД с образованием пирувата, МНТ и НАД-Н. [c.183]

В качестве еще одного примера регуляции этого типа можно привести превращения, протекающие при работе мышц. Источником АТФ, необходимой для интенсивной мышечной деятельности, является превращение глюкозы. На первой фазе глюкоза в результате цепи гликолитических превращений образует пируват. Однако дальнейшее окислительное превращение пирувата требует адекватной доставки в мышцы кислорода. Если создается дефицит последнего, то в мышечной ткани накапливаются пируват и восстановленный никотинамидный кофермент. В результате действия мышечной лактат дегидрогеназы происходит их превращение в NAD и лактат, что обеспечивает регенерацию NAD, необходимого для дальнейшего течения гликолиза, и образование некоторого количества АТФ в результате фосфорилирования АДФ дифосфоглицератом и фосфоенолпирува-том. В мышцах при этом начинает накапливаться молочная кислота. После окончания периода интенсивной мышечной деятельности образование NAD-H существенно замедляется и доставка кислорода в мышцы обеспечивает необходимый масштаб функционирования цепи переноса электронов, основная часть NAD-H переходит в NAD и та же лактат дегидрогеназа обеспечивает постепенное превращение накопившегося лактата в пируват, который через стадию окислительного декарбоксилирования поступает на конечное сжигание в цикле трикарбоновых кислот. [c.422]

Рис. 2-40. Строение пируват-дегидрогеназы - крупного мультиферментного комплекса, в котором промежуточные продукты реакции переходят непосредственно от одного фермента к другому. Этот ферментный комплекс катализирует превращение пирувата в ацетил-СоА

Пируват дегидрогеназа -Кетоглутарат дегидрогеназа [c.449]

Реакция (1) катализируется мультиферментным комплексом пируват-дегидрогеназой. Этот фермент имеется почти у всех аэробных организмов и служит главным образом для образования ацетил-СоА, который поступает затем в цикл трикарбоновых кислот (рис. 7.6) его функция будет подробно описана ниже. [c.231]

Пируват дегидрогеназа почки и сердце быка [c.132]

Реакция восстановления пирувата, катализируемая лактат-дегидрогеназой, ингибируется высокими концентрациями субстрата [c.117]

В эукариотических клетках почти все специфичные дегидрогеназы, принимающие участие в окислении пирувата и другого клеточного топлива через цикл лимонной кислоты, находятся во внутреннем компартменте митохондрий-в их матриксе (рис. 17-2). Во внутренней митохондриальной мембране локализуются переносчики электронов, составляющие дыхательную цепь, и ферменты, катализирующие синтез АТР из ADP и фосфата. Молекулы, играющие роль [c.509]

Образовавшийся ацетилфосфат восстанавливается ацетальдегид-дегидрогеназой и алкогольдегидрогеназой в этанол. Другой продукт расщепления глюкозы - глицеральдегид-З-фосфат восстанавливается до лактата (через пируват). [c.272]

Таким образом, этот метаболический путь предстайляет собой еще один потенциальный механизм анаэробного синтеза АТФ. НАД для пнруватдегидрогеназы, так же как и в случае а-кетоглутаратдегидрогеназы, может регенерироваться с помощью фумаратредуктазы. Вероятно, этот путь более выгоден для тех факультативных анаэробов, для которых глюкоза служит единственным источником углерода и энергии. В отличие от этого у двустворчатых моллюсков концентрации свободных аминокислот могут быть в 100 раз выше, чем в тканях млекопитающих, и эти вещества считают важным потенциальным источником энергии. Для таких организмов, вероятно, более выгоден путь, проходящий через а-кетоглутарат, поскольку в этом случае обмен глюкозы оказывается сопряженным с катаболизмом аминокислот. Возможно даже, что именно наличие аминокислот привело в ходе эволюции к появлению у пируват-дегидрогеназы новой функции, состоящей в генерировании аце-тил-КоА для конденсации с оксалоацетатом, в результате которой образуется цитрат. [c.71]

Оксоглутаровая кислота подвергается окислительному декарбоксилированию с образованием сукцинил-СоА. Эта реакция катализируется оксоглугарат-дегидрогеназным комплексом, состоящим из множества копий трех ферментов, которые аналогичны таковым пируват-дегидрогеназы. Каждый из этих ферментов катализирует разные стадии многостадийного процесса. В ходе реакции генерируется НАДН. Это единственная необратимая в физиoJЮгичe киx условиях реакция цикла трикарбоновых кислот, что имеет существенное значение, поскольку предопределяет направленность цикла в целом. [c.84]

Реакции типа (8-47) протекают неферментативным путем только в присутствии сильного основания. В то же время дегидрогеназы часто обеспечивают относительно быстрое и обратимое протекание подобных реакций конденсации. Эти реакции специфичны для тех кетонов, которые возникают в реакциях, катализируемых дегидрогеназами пируват ингибирует только лактатдегидрогеназу, а-кетоглутарат — глутаматде-гидрогеназу и т.д. [91] Мы уже видели (гл. 6, разд А, 9), что ингибирование продуктом является одним из типичных факторов регуляции метаболизма явления, которые мы здесь обсуждали, могут быть частью таких механизмов регуляции. [c.251]

Можно отчетливо представить себе, как происходит накопление фенольных соединений в растениях. Рассмотрим, например, биосинтез лигнина, который необходим всем сосудистым растениям. Происхождение лигнина, но-видимому, зависит от дезаминирования фенилаланина в коричную кислоту. Можно представить себе, что в каком-то примитивном предке сосудистых растений произошла мутация, в результате чего оказалась возможной эта реакция. Такая мутация не обязательно могла привести к накоплению свободной коричной кислоты вместо этого под влиянием ферментов, уже имеющихся для других жизненно более необходимых функций, например синтеза жиров, могли накопиться сложные эфиры. Другими словами, одна мутация могла привести к образованию нескольких вторичных метаболитов, так как многие ферменты недостаточно специфичны. Например, Мейстер [61] показал, что кристаллическая дегидрогеназа молочной кислоты, помимо пирувата, хотя и медленнее, но все же может восстановить несколько а-оксокнслот. Гамборг и сотр. [63, 59] доказали, что переход фениллактата в фенилаланин в растениях может явиться следствием неспецифичной природы оксидазы гликолевой кислоты. [c.278]

У клостридий и у других строгих анаэробов обнаружен фермент, сходный с липоилзависимыми дегидрогеназами кетокислот — пируват ферредоксин — оксидоредуктаза, катализирующая обратимое декарбок- [c.272]

Поскольку структурные домены, по-видимому, являются единицами свертывания, то симметричное расположение доменов, наблюдаемое в роданезе (рис. 5.17, а) и иммуноглобулинах (табл. 5.3), объяснимо. Можно предположить, что в симметрически связанных сверхвторичных структурах домены образуются преимущественно на начальной стадии процесса свертывания, так как они сами по себе достаточно стабильны. Последующая агрегация создает симметрию. Симметричные сверхвторичные структуры обнаружены в виде (3а(3а(3-звена дегидрогеназы (рис. 5.12, б и 5.17, б), в виде (3а(3-звеньев триозофосфатизомеразы и пируват-киназы (рис. 5.17, д), а также в виде (3-зигзагов в полости (3-структуры 8ег-протеаз (рис. 5.17, г) и в виде антипараллельных пар а-спиралей в гемеритрине. [c.116]

У сульфатвосстанавливающих эубактерий этап отрыва электронов от энергетических субстратов катализируют различные субстратные дегидрогеназы (лактат-, пируват-, этанолдегидрогена-зы) и гидрогеназы. Активные гидрогеназы, локализованные в цитоплазме и/или связанные с мембранами, обнаружены у многих представителей этой группы. [c.391]

Витамины-это органические вещества, которые в следовых количествах присутствуют в большинстве живых организмов и необходимы для их нормальной жизнедеятельности. Однако некоторые организмы не способны синтезировать эти вещества и должны получать их из внешних источников. Ббльшая часть водорастворимых витаминов представляет собой компоненты различных коферментов или простетических групп ферментов, играющих важную роль в клеточном метаболизме. Тиамин (витамин Bj)- активный компонент тиаминпирофосфата, кофермента, выполняющего функцию промежуточного переносчика ацетальдегида в ходе ферментативного декарбоксилирования пирувата-основного продукта распада глюкозы в клетках. Рибофлавин (витамин В2) входит в состав коферментов флавинмононуклеотида (FMN) и флавинадениндинуклеотида (FAD), выполняющих роль водород-переносящих простетических групп в определенных ферментах, катализирующих реакции окисления. Никотиновая кислота является компонентом никотин-амидадепиндинуклеотидов (NAD и NADP), которые служат переносчиками гидрид-ионов при функционировании ряда дегидрогеназ. Пантотеновая кислота [c.298]

Описанная процедура представляет собой сопряженную реакцию, в которой продукт медленного трансаминирования (пируват) быстро вступает в последующую индикаторную реакцию, катализируемую лактат-дегидрогеназой. За протеканием индикаторной реакции следят с помощью спектрофотометра, наблюдая исчезновение характерной желтой окраски NADH, обус- [c.721]

Рис. 8.4. Образование ацетата, этанола, н.бутанола, бутирата, ацетона и 2-про-панола при брожениях, осуществляемых клостридиями. Начальное расщепление глюкозы идет по фруктозобисфосфатному пути пируват. дегидрируется при участии пируват ферредоксин-оксидоредуктазы. На схеме представлены только последовательности реакций, начинающиеся от ацетил-СоА. ДГ-дегидрогеназа.

СО2 восстанавливается до метанола (в связанной форме). Вторая молекула СО2 восстанавливается с помощью СО-дегидрогеназы до СО. Восстановительные эквиваленты генерируются путем активации Нз гидро-геназами и переносятся ферментами, реагирующими с фактором или с NADP. Карбонилирование метил-Х ведет к образованию аце-тил-Х, а в результате восстановительного карбоксилирования ацетил-СоА с Помощью пируватсиктазы получается пируват, из которого известными путями синтезируются клеточные вещества. [c.321]

Ферментативное образование а-кетолов также является распространенной реакцией эта реакция катализируется, по-видимому, многими карбокси-лазами и дегидрогеназами а-кетокислот. Типичным примером такого процесса может служить реакция между пируватом и ацетальдегидом, приводящая к образованию ацетоипа [c.224]

Рис, 85, Влияние температуры на сродство к пирувату (К"д (Пнр)) лактат-дегидрогеназ из скелетных мышц различных организмов [по данным Хочачка и Льюиса (1971), Сомеро (1969, 1973) и Сомеро и Йохансена (1970)]. [c.266]

Смотреть страницы где упоминается термин Пируват дегидрогеназа: [c.489] [c.172] [c.96] [c.149] [c.221] [c.287] [c.317] [c.244] [c.222] [c.367] [c.233] [c.426] [c.145] [c.392] [c.403] [c.201] [c.231] [c.509] [c.510] [c.514] [c.300] [c.55] [c.210] [c.358]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология