Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Сукцинат-СоО-редуктаза

    Влияние фосфолипидов и детергентов на активность сукцинат цито-хром с-редуктазы. [c.428]

    I. СУКЦИНАТДЕГИДРОГЕНАЗА —СУКЦИНАТ (АКЦЕПТОР) ОКСИДО-РЕДУКТАЗА КФ 1.3.99.1 [c.213]

    Сукцинат убихинон-редуктаза (СУР) катализирует окисление сукцината убихиноном. По данным электрофореза, в полиакриламидном геле в присутствии додецилсульфата натрия фермент состоит из 3 —4 полипептидов. Субъединицы с молекулярными массами 70 000 и 28 000 Да представляют собой собственно сукцинатдегидрогеназу, в субстратсвязывающем центре которой происходит дегидрирование сукцината низкомолекулярные компоненты комплекса И (м. м. ок. 15 000 Да) придают сукцинатдегидрогеназе реактивность по отношению к убихинону, чувствительность к специфическим ингибиторам и, по-видимому, принимают участие в связывании фермента с мембраной. Выделение препарата СУР основано на экстракции фермента из мембраны с помощью неионного детергента тритона Х-100 и концентрировании препарата охлажденным ацетоном. Дальнейшее фракционирование сульфатом аммония и очистка на кальдий-фосфатном геле позволяют получить фермент в высокоочищенном состоянии с каталитической активностью около 25 мкмоль окисленного сукцината в 1 мин на [c.423]


    Смешанное кислое брожение встречается не только у бактерий. Так, трихомонады, паразитические жгутиковые, относящиеся к типу простейших, тоже способны в анаэробных условиях превращать пируват в ацетат, сукцинат, СО2 и Н2. У этих организмов нет митохондрий, но имеются напоминающие микротельца частицы, названные гидрогеносома-ми, способные превращать пируват в ацетат, СО2 и Нг [39]. Фермент, катализирующий расщепление пирувата, по-видимому, не содержит ли-поата и, возможно, близок по свойствам пируват ферредоксин—оксидо-редуктазе клостридий [уравнение (8-66)]. В гидрогеносомах находится также активная гидрогеназа. [c.351]

    Представленная дыхательная цепь характерна для митохондрий и некоторых бактерий. В такой цепи протонными насосами , создающими ТЭП, являются НАД- и сукцинат дегидрогеназы, цитохром-с-редуктаза и цитохрооксидаза  [c.175]

    Два флавопротеидных фермента, играющих большую роль в дыхательной цепи, выделены в очищенном состоянии. Это сукцинатдегидрогеназа и НАД-Нг-цитохром-с-редуктаза. Сукцинатдегидрогеназа получена в виде почти гомогенного фермента из митохондрий бычьего сердца. Она содержит одну молекулу ФАД и 4 атома негеминового железа на молекулу фермента. Сукцинатдегидрогеназа катализирует восстановление сукцинатом феназинметасуль-фата и феррицианида метиленовый синий, цитохром с и кислород не восстанавливаются. НАД-Нг-цитохром-с-редуктаза выделена из сердечной мышцы и из частиц, переносящих электроны (см. стр. 225). Как и сукцинатдегидрогеназа, она содержит одну молекулу флавина (точное химическое строение его неизвестно) и 2—4 атома негеминового железа на молекулу фермента. Негеминовое железо у этих двух ферментов, вероятно, играет важную роль в восстановлении цитохрома с. Показано [3], что негеминовое железо в НАД-Нг-Цитохром-с-редуктазе во время катализа претерпевает восстановление и окисление. Недавно из растений были получены растворимые препараты сукцинатдегидрогеназы, а из митохондрий проростков гороха и из початка Arum в частично очищенном виде получена растворимая НАД-Нг-цитохром-с-редуктаза. [c.212]

    Связь этих растворимых ферментов с дыхательной цепью не вполне ясна. В последовательном действии переносчиков водорода, рассмотренном на стр. 223, восстановление цитохрома с осуществляется при участии цитохромов 6 и j. Поскольку ни один из описанных выше растворимых ферментов не содержит в заметном количестве цитохрома, следует допустить, что эти растворимые ферменты действуют как-то в обход обычной последовательности реакций в дыхательной цепи. Кроме этих растворимых ферментов, из субклеточных частиц были выделены также НАД-Нг-цитохром-с-редуктаза и сукцинат-цитохром-с-редуктаза. По-видимому, оба эти выделенных из субклеточных частиц препарата являются фрагментами дыхательной цепи, содержащими все переносчики водорода, необходимые для восстановления цитохрома с в дыхательной цепи. Так в субклеточных частицах, содержащих НАД-Нг-цитохром-с-редуктазу и сукцинат-цитохром-с-редуктазу, кроме флавина и негеминового железа, присутствуют цитохромы Ь и j. [c.212]


    Сукцинат-цитохром-с-редуктаза НАД Н-цитохром-с-редуктйза Ферменты синтеза белков Аминоацилтрансфераза Другие ферменты  [c.249]

    Митохондриальная цепь переноса электронов может быть поочередно разделена на один из пяти ферментативно активных сегментов, которые могут быть в форме частиц или растворимых комплексов. Это 1) растворимый комплекс ферментов цикла трикарбоновых кислот 2) комплекс сукцинат- -редук-тазы 3) частица HAД-H2-Q-peдyктaзы 4) частица С-Нг-цито-хром с редуктазы 5) частица цитохром с-оксидазы (здесь О, обозначает убихинон или его производные). При соответствующих условиях полная цепь электронного переноса может быть составлена рекомбинацией различных сегментов. [c.300]

    Активность ферментов, катализирующих конечные этапы ЦТК сукцинатдегидфогеназы [сукцинат (акцептор) — оксидо-редуктаза, 1.3.99.1], фумаразы (L-малатгидролиаза, 4.2.1.2), ма- [c.177]

    Дыхательное фосфорилирование было открыто в начале тридцатых годов В. А. Энгельгардтом. Позднее были обнаружены дыхательные цепи. Было показано, что существуют дыхательные цепи, сопряженные и несопряженные с трансформацией энергии. В этом разделе мы рассмотрим дыхательную цепь, сопряженную с трансформацией энергии. В клетках эукариотов дыхательная цепь расположена во внутренней мембране митохондрий у дышащих бактерий — в цитоплазматической мембране и в специализированных мембранных структурах — мезосомах или тилакоидах. Дыхательная цепь включает четыре ферментных комплекса, катализирующих окисление НАДН кислородом НАДН-СоР-редукта-зу (комплекс I), сукцинат-СоР-редуктазу (комплекс П), СоРНг-цитохром-с-редуктазу (комплекс Ьс , или комплекс П1) и цито-хромоксидазу (комплекс IV) (рис. 46). [c.127]

    Теоретически пропионовое брожение должно приводить к образованию 4 молекул АТФ при сбраживании 1,5 молекулы глюкозы. Однако было обнаружено, что выход энергии несколько выше. Источником дополнительных молекул АТФ, возможно, является этап восстановления фумаровой кислоты до янтарной, катализируемый фумарат-редуктазой (см. рис. 58). В настоящее время получены экспериментальные данные в пользу того, что восстановление фумарата до сукцината — процесс, в результате которого некоторые первично анаэробные прокариоты могут синтезировать АТФ в результате фосфорилирования, сопряженного с переносом электронов. Показано, что фумаратредуктаза связана с мембраной и образует комплекс-с переносчиком электронов хиноном. У некоторых прокариот в составе комплекса обнаружен цитохром Ь. Фумаратредуктазная система найдена у пропионовых бактерий. Этой системе в настоящее время придается [c.198]

    Типом 7 в табл. 5 обозначена энергетическая система, использующая / oQ-цитохром с-редуктазу в качестве единственного механизма генерации AjiH. Автор предполагает, что гипотетический организм (бактерия ), относящийся к типу 7, окисляет субстрат с редокс-потенциалом около нуля (например, сукцинат) каким-либо акцептором электронов с редокс-потенциалом около -f 0,3 В. Другой возможный представитель энергетической системы типа 7 — это а роб, использующий только средний участок цепи для генерации Д(хН, тогда как начальные и конечные сегменты пред- [c.119]

    Прямое спектрофотометрическое исследование кинетики окислительно-восстановительных переходов убихинона, проведенное han e с помощью дифференциального двулучевого спектрофотометра, подтвердило основные данные об относительно медленном восстановлении митохондриального убихинона [15]. В недавней работе han e, выполненной с применением метода быстрой остановки реакции, показано, что в то время, как период полувосстановления цитохромов С, l и флавинов в присутствии цианида составляет 70—100 миллисекунд, для убихинона этот период почти на порядок больше — 900 миллисекунд [16]. В этой работе также показано, что убихинон значительно лучше, чем НАДН, восстанавливается сукцинатом и сделан вывод, что он не находится на пути переноса электронов от НАДН. Кроме того, предполагается, что восстановление убихинона изолированным комплексом I (НАДН-Р-редуктаза) отличается по механизму от восстановления убихинона в митохондриях, так как в первом случае наиболее активен Qi, а во втором — Qio. Месторасположение убихинона в дыхательной цепи по han e [16] можно представить таким образом  [c.134]

    Комплекс I (НАДН-дегидрогеназа) обеспечивает перенос электронов от НАДН на убихинон (Q). Комплекс II называется сукцинатдегадрогеназой и транспортирует электроны от сукцината к убихинону. Комплекс III (цитохром с редуктаза) осуществляет перенос электронов от убихинона к цитохрому с. Комплекс IV (цитохром с оксидоредуктаза) является терминальным комплексом в цепи переноса электронов. Электроны, пройдя цепь переносчиков, теряют значительное количество свободной энергаи, этого количества энергии достаточно для синтеза трех молекул АТФ. В дыхательной цепи есть три участка, где выделяемая свободная энергия используется для синтеза АТФ. Эти участки являются пунктами энергетического сопряжения между переносом электронов и синтезом АТФ. Первый участок от НАДН до убихинона, второй - от убихинона до цитохрома С/, третий - от цитохрома с до кислорода (Рис. 2). [c.7]



Смотреть страницы где упоминается термин Сукцинат-СоО-редуктаза: [c.206]    [c.426]    [c.426]    [c.427]    [c.451]    [c.309]    [c.198]    [c.152]    [c.75]    [c.82]   
Биохимия (2004) -- [ c.199 ]




ПОИСК





Смотрите так же термины и статьи:

Редуктаза

Сукцинат-КоО-редуктаза также Цепь дыхательная



© 2024 chem21.info Реклама на сайте