НАДН-дегидрогеназа

Выберите соединения, участвующие в переносе электронов от янтарной кислоты (сукцинат) на кислород и разместите их так, как они располагаются в дыхательной цепи 1) цитохромоксидаза 2) КоО (убихинон) 3) НАДН-дегидрогеназа [c.145]

Синтез АТФ в присутствии ротенона (ингибитора НАДН-дегидрогеназы) будет происходить при использовании в качестве субстрата [c.557]

НАДН-дегидрогеназа (комплекс I) представляет собой ФМН-содержащий фермент. В процессе реакции водород сначала присоединяется к ФМН, соединенному с ферментом, а затем передается на убихинон (см. рис. 2.12 и 2.14). [c.229]

НАДН-дегидрогеназа переносит водород с НАДН на убихинон [c.76]

Внутренняя мембрана митохондрий и дыхательная цепь (НАДН-дегидрогеназа, убихиноны, цитохромы), их структура и механизм переноса протонов и электронов на кислород. [c.142]

При этом атомы водорода сначала присоединяются к ФМН в составе НАДН-дегидрогеназы (первая полуреакция), а затем передаются на убихинон (вторая полуреакция). [c.76]

Начальным компонентом этого пути является фермент НАДН-дегидрогеназа, имеющий в качестве простетической группы рибофлавинсодержащий флавинмононуклеотид (ФМН), а также белки, включающие серу и железо. Фермент катализирует перенос водорода с НАДН на ФМН. [c.52]

К настоящему времени выяснена основная коферментная роль KoQj . Он оказался обязательным компонентом дыхательной цепи (см. главу 9) осуществляет в митохондриях перенос электронов от мембранных дегидрогеназ (в частности, НАДН-дегидрогеназы дыхательной цепи, СДГ и т.д.) на цитохромы. Таким образом, если никотинамидные коферменты участвуют в транспорте электронов и водорода между водорастворимыми ферментами, то KoQj благодаря своей растворимости в жирах осуществляет такой перенос в гидрофобной митохондриальной мембране. Пластохиноны выполняют аналогичную функцию переносчиков при транспорте электронов в процессе фотосинтеза. [c.243]

Если субстратом окисления служат а-кетокислоты, в переносе электронов на НАД участвуют линоатсодержащие дегидрогеназы. В случае окисления пролина, глутамата, изоцитрата и других субстратов перенос электронов происходит непосредственно на НАД. Восстановленный НАД в дыхательной цени окисляется НАДН-дегидрогеназой, содержащей железосерный белок (FeS) и ФМН и прочно связанной с дыхательной цепью. [c.309]

НАДН-дегидрогеназа катализирует окисление НАДН и восстановление убихинона ( oQ). Переносчиком водорода является кофермент ФМН. В процессе реакции водород сначала присоединяется к ФМН, соединенному с ферментом, а затем передается на убихинон. Флавино-вые коферменты (ФАД и ФМН) прочно связаны с ферментом как простатические группы, поэтому ферменты, в состав которых они входят, называются флавопротеины. Флавинмононуклеотид (ФМН), или ри-бофлавинфосфат, неразрывно связан с белковой частью фермента. [c.172]

Ингибиторы, блокирующие дыхательную цепь, действуют в определенных местах, препятствуя работе дыхательных ферментов. Существуют также вещества, ингибирующие окислительное фосфорилирование. Например, барбитураты ингибируют активность НАДН-дегидрогеназы, а цианиды и оксид углерода (СО) - активность цито-хромоксидазы. В присутствии этих ингибиторов транспорт электронов прекращается, а значение Р/О равно О. [c.178]

В НАДН дегидрогеназе Р. elsdenii обнаружена новая оранжевая флавиновая простетическая группа — 8-окси (нор)-ФАД, [c.301]

Белки мембран представляют собой ферменты. В мембранах обнаружена АТФаза, пенициллиназа, НАДН-дегидрогеназа, лак-татдегидрогеназа и ряд цитохромов а, ау, а , аз, Ь[, Ь, с. Выявлены также транслоказы, фосфатазы и другие ферменты. Липидные компоненты мембран представлены в основном фосфолипидами— Ы-фосфатидилглицерином и фосфатидилэтаноламином. Реже встречаются другие фосфолипиды — фосфатидилинозит и фосфатидилхолин. Кроме того, в мембранах содержатся липо-аминокислоты. Особенностью бактериальных липидов по сравне-нению с липидами других организмов является отсутствие стероидов. Количество насыщенных и ненасыщенных жирных кислот в липидах разных бактерий различно. Общее содержание липидов в мембранах достигает 30%. В мембранах бактерий выявлены каротиноиды, хиноны, гликолипиды, полисахариды и даже нуклеиновые кислоты. [c.25]

НАДН-дегидрогеназа локализована во внутренней мембране митохондрий (пересекает ее поперек) и имеет две простетические группы — ФМН и Ре8-белки. В переносе двух атомов водорода участвует 6,7-диметилизоаллоксазин (1-й и 10-й атомы азота) ФМН. Далее Ре8-белки забирают 2е , а оставшиеся 2Н+ выталкиваются в межмембранное пространство и ждут момента, когда 2е зарядят атом кислорода отрицательно, иными словами, на стадии НАДН-де гидрогеназы разделяются потоки протонов и электронов. [c.117]

Суть гипотезы , за счет энергии переноса электронов в ЦПЭ (JE o) происходит движение протонов через мембрану в ММП и создается электрохимический потенциал ( эхп)- возвращении протонов назад через АТФазу энергия ЭХП трансформируется в энергию АТФ — дхф- Итак EQ -> эхп атф- полной ЦПЭ, на стадии НАДН-дегидрогеназы 2Н от ФМНН2 переносятся в ММП. На этапах и а 3 (цитохромоксидаза) в ММП из матрикса переносятся еще две пары протонов. Они поставляются из Н2О матрикса или за счет конформационных изменений в ферментах. Со стороны матрикса будет преобладать отрицательный заряд (избыток 0Н ), а со стороны ММП — положительный (за счет Н+). Возникает ЭХП, который состоит из двух компонентов осмотического — разности концентраций ионов Н" " и электрического — разности электрических потенциалов = Аф+ АрН. Эта величина равна 0,25 В. При обратном токе 6 протонов через канал АТФазы возникает 3 молекулы АТФ. В укороченной ЦПЭ в ММП выталкивается 4 протона, что при возврате через канал АТФазы даст 2 молекулы АТФ. [c.129]

Если препарат скелетной мышцы обработан смесью иодаце-тата (ингибитор дегидрогеназы 3-ФГА), мышца теряет способность сокращаться в ответ на электростимуляцию. Если препарат скелетной мышцы обработан ротеноном (ингибитор НАДН-дегидрогеназы), способность к сокращению сохраняется. Объясните результаты опытов. [c.206]

Для того чтобы система регенерации коферментов была экономически выгодной, необходимо понизить стоимость вспомогательного субстрата. Это было сделано с применением процесса на основе формиатдегидрогеназы и НАДН-дегидрогеназы (А. М. Егоров, А. П. Осипов, 1978). [c.143]

Считают, что большинство редокс-центров связано с двумя фрагментами комплекса флавопротеином (Фп), или НАДН-дегидрогеназой, и железобелком ЦР). Первый содержит ФМН и некоторые из Ре8-кластеров, в то время как в состав второго входят только Ре5-кластеры. [c.80]

Перенос восстановительных эквивалентов от НАДН к фумара-ту катализируется НАДН-дегидрогеназой, родохиноном (аналогом KoQ с более отрицательным потенциалом), особым цитохромом 558, отличным ОТ тзкового В комплсксе Ьс, и фумарат-редуктаз-ным флавопротеином. Подобный цитохром Ь участвует в восстановлении фумарата посредством НАДН в митохондриях других животных. [c.98]

В какой-то мере сходный эффект был описан при изучении паркинсонизма, вызванного деградацией допамин-образующих нейронов (черной субстанции) под действием 1-метил-4-фенил-метил-1, 2, 3, 6-тетрагидропиридина. Действующим началом оказался один из продуктов окисления названного вещества 4-фенил-Ы-метилпириди-ний-катион (МРР+), электрофоретически накапливающийся в митохондриях и блокирующий дыхательную цепь между НАДН-дегидрогеназой и KoQ. Можно задаться вопросом, почему страдает именно черная субстанция. В данном конкретном случае ответ известен именно в этой ткани мозга происходит энзиматическое образование МРР+ из предшественника. Во многих аналогичных ситуациях достаточной информации не существует. Так, пока неизвестно, почему введение в куриное яйцо антимицина А, специфического ингибитора /Со Нг-цитохром с-редуктазы, блокирует формирование сердца, в то время как другие органы эмбриона продолжают свое развитие. [c.244]

Таким образом, цикл трикарбоновых кислот представляет собой процесс, в котором ацетильный остаток ацетил-СоА окисляется до СО2. При одном обороте цикла генерируется три молекулы НАДН. Они вновь окисляются внутренней НАДН-дегидрогеназой терминальной цепи переноса электронов. Три пары электронов передаются затем по цепи на кислород с образованием трех молекул АТФ на каждую перенесенную пару электронов. Следовательно, в общей сложности образуется 9 молекул АТФ. Еще две молекулы АТФ в сукцинат-дегидрогеназной реакции и одна молекула АТФ на уровне субстратного фосфорилирования. Общее число молекул АТФ, синтезируемое на один оборот цикла трикарбоновых кислот, составляет 12. Следовательно, полное окисление свободной молекулы гексозы сопряжено с образованием 36 молекул АТФ, а окисление глюкозо-1-фосфата 37 молекул АТФ. [c.86]

Надо отметить, однако, что данные han e о более быстром восстановлении Qi по сравнению с Qio в случае изолированного комплекса I противоречат недавним результатагм [17], согласно которым в НАДН-дегидрогеназе Qi имеет наиболее низкую активность, а при удлинении изопреноид-ной цепи скорость восстановления гомологов убихинона возрастает так, что быстрее всех восстанавливается Qio-В то же время скорость окисления убихинона на сукцинат-дегидрогеназном участке (комплекс И) не зависит от дли- [c.134]

Разные Fe-S белки и НАДН- дегидрогеназа также вовлечены как возможные сайты образования супероксида и перекиси водорода (Turrens, Boveris, 1980 Turrens et al., 1982). В митохондриях, обладающих высокой [c.137]

Водород от первичных доноров вводится в дыхательную цепь с участием НАД-зависимых и ФАД-зависимых дегидрогеназ, описанных в гл. 2. НАД-зависимые дегидрогеназы, имеющиеся в матриксе митохондрий, переносят водород на НАД (образуется НАДН, см. рис. 2.9 и 2.10). Далее НАДН-дегидрогеназа внутренней мембраны митохондрий (комплекс I на рис. 8.3) переносит водород на убихинон (Q), образуется убихинол (QH ) [c.229]

НАДН-дегидрогеназа, ЦН -дегидрогеназа и цитохромоксидаза — это крупные малоподвижные комплексы, в то время как убихинон — некрупная липофильная молекула. Перемещаясь в липидном слое мембраны, убихинон обеспечивает передачу электронов между комплексами I-III и П-Ш. Цитохром с — небольшой ли-пофильный белок, локализован на внешней стороне внутренней мембраны (см. рис. 8.3), тоже легко диффундирующий в мембране. [c.230]

Кофермент Q при участии НАДН-дегидрогеназы (комплекс I) присоединяет электроны (а также протоны) от компонентов дыхательной цепи с матриксной стороны мембраны, а освобождаются электроны и протоны на противоположной стороне мембраны, причем электроны акцептируются очередным компонентом дыхательной цепи, а протоны уходят в межмембранное пространство. Такой механизм называют Q-циклом. Сходным образом действует и цитохром-с-редуктаза (комплекс III). В области цитохромоксидазы (комплекс IV) в перекачке протонов, возможно, участвуют ионы Си ". [c.232]

Комплекс I (НАДН-дегидрогеназа) обеспечивает перенос электронов от НАДН на убихинон (Q). Комплекс II называется сукцинатдегадрогеназой и транспортирует электроны от сукцината к убихинону. Комплекс III (цитохром с редуктаза) осуществляет перенос электронов от убихинона к цитохрому с. Комплекс IV (цитохром с оксидоредуктаза) является терминальным комплексом в цепи переноса электронов. Электроны, пройдя цепь переносчиков, теряют значительное количество свободной энергаи, этого количества энергии достаточно для синтеза трех молекул АТФ. В дыхательной цепи есть три участка, где выделяемая свободная энергия используется для синтеза АТФ. Эти участки являются пунктами энергетического сопряжения между переносом электронов и синтезом АТФ. Первый участок от НАДН до убихинона, второй - от убихинона до цитохрома С/, третий - от цитохрома с до кислорода (Рис. 2). [c.7]

В митохондриях животных поток электронов может ингибироваться в разных точках электронтранспортной цепи. Активность комплекса I ингибируется ротеноном, пиерицидином, амиталом (Николс, 1985). Ротенон образует прочный комплекс с НАДН-дегидрогеназой, и предполагают, что он блокирует перенос электронов от Ре-З-белков на убихинон. Для 65% ингибирования достаточно 33 нМ ротенона на 1г митохондриального белка. Амитал является барбитуратом и в высоких концентрациях блокирует НАДН-дегидрогеназу. Ниерицидин А - антибиотик, синтезируемый бактерией рода Streptomy es. Это структурный аналог убихинона и, следовательно, конкурирует с ним за перенос электронов. Ингибирование на 50% достигается при концентрации 20 нМ на 1г митохондриального белка (Гудвин, Мерсер, 1986). [c.9]

В растительных митохондриях (Рис. 3) действуют практически те же ингибиторы. НАДН-дегидрогеназа комплекса I чувствительна к амиталу, ротенону и пиерицидину, в то время как внешняя НАДН-дегидрогеназа не ингибируется ими. Это связано с тем, что последняя не содержит Ре-8-белков, на которые действуют данные ингибиторы. Кроме того, как уже отмечалась, растительные митохондрии на внутренней стороне внутренней мембраны содержат ротеноннечувствительную НАДН-дегидрогеназу (Гудвин, Мерсер, 1986). [c.11]

Биологическая химия Изд.3 (1998) -- [ c.309 ]

Теоретические основы биотехнологии (2003) -- [ c.32 ]

Транспорт электронов в биологических системах (1984) -- [ c.12 , c.22 ]

Биохимия мембран Биоэнергетика Мембранные преобразователи энергии (1989) -- [ c.80 , c.187 , c.208 ]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология