Сукцинат,дегидрогеназа

РИС. 9-1. Последовательность реакций р-окисления. Слева окисление СоА-производных жирных кислот справа окисление сукцината. Обе последовательности реакций протекают внутри митохондрий эукариотических клеток и катализируются специфическими ферментами по-видимому, все эти ферменты (за одним исключением) растворены в митохондриальном матриксе. FAD означает особый вид FAD-производного, обнаруженного в сукцинат-дегидрогеназе (гл. 8, разд. И, 3) этот фермент прочно связан с внутренней митохондриальной мембраной. [c.309]

Таким образом, и в этом случае перенос электронов осуществляется в конечном итоге на окисленную фо])му кофермента Q. Ферментную систему, катализирующую этот процесс, называют сукцинат дегидрогеназой. Следует попутно отметить, что аналогичная реакция с ацильными остатками, связанными с коферментом А, являющаяся одним из этапов окислительной деструкции жирных [c.358]

Наиболее детально вопрос о распределении биохимических процессов между клеточными органеллами изучен на примере митохондрий. Главным назначением митохондрий является окислительное фосфорилирование. В митохондриях происходят такие процессы, как цикл трикарбоновых кислот, окисление жирных кислот, собственно окислительное фосфорилирование и некоторые другие превращения, о которых будет сказано ниже. Системы, осуществляющие перечисленные процессы, распределены между различными отделами митохондрий. Так, комплекс белков, осуществляющих перенос электронов от NAD-Н к молекулярному кислороду и сопряженное фосфорилирование АДФ, полностью вмонтирован во внутреннюю митохондриальную мембрану. Цикл трикарбоновых кислот функционирует в митохондриальном матриксе, за исключением стадии дегидрирования сукцината, которое осуществляется с помощью сукцинат дегидрогеназы, также входящей в состав внутренней мембраны. Пируватдегидрогеназный комплекс и система ферментов, катализирующих окисление жирных кислот, поставляющие ацетил-СоА в цикл трикарбоновых кислот, целиком сосредоточены в матриксе. [c.433]

Сукцинат дегидрогеназа Ацил-СоА дегидрогеназа [c.449]

Применение- В гистохимии в качестве субстрата для выявления сукцинат>< дегидрогеназы (К. Ф. 1.3.99.1) [1,2]. [c.262]

Комплекс II состоит по крайней мере из четырех полипептидов (табл. 5.1). Два больших полипептида составляют сукцинат-дегидрогеназу. Больший из них содержит ковалентно связанный [c.117]

Напишите реакцию, катализируемую сукцинат-дегидрогеназой. [c.371]

Окисление сукцината до фумарата, катализируемое сукцинат-дегидрогеназой,— единственная реакция дегидрирования в цикле лимонной кислоты, в которой не участвует ЫАО+ [c.409]

Сукцинат окисляется в фумарат сук-цинат-дегидрогеназой. Акцептором водорода в этой реакции служит FAD, а не NAD , который используется в трех других окислительных реакциях цикла. Роль акцептора водорода в этой реакции выполняет FAD, потому что изменение свободной энергии оказывается недостаточным для восстановления NAD . В реакциях такого типа функцию акцептора электронов почти всегда несет FAD. В молекуле сукцинат-дегидрогеназы изоаллоксазиновое кольцо FAD ковалентно связано с боковой цепью гистидина, входящего в состав фермента (Е — FAD). [c.52]

Бесцв. крист. -I- 2 HjO. Субл. 150 Г безводн. 189. рК 1,25 3,67 (4,25) Раств-сть 9,5 , 120 " HjO 23,7 ЕЮН 16,9 эф. н. р. HQj, бенз Гидрат теряет Н О при 100 °С. Обра зует хелатные комплексы с металла ми. Конкурентно ингибирует лактат дегидрогеназу из сердца и сукцинат дегидрогеназу. Яд. [c.53]

Представленная дыхательная цепь характерна для митохондрий и некоторых бактерий. В такой цепи протонными насосами , создающими ТЭП, являются НАД- и сукцинат дегидрогеназы, цитохром-с-редуктаза и цитохрооксидаза [c.175]

Сукцинат-дегидрогеназа (через флавопротеин, переносящий электрон), непосредственно реагирует с дыхательной цепью на уровне дитохрома Ь Возможная роль негемового железа и меди в дыхательной цепи не указана. ЗН-, — субстрат, т. е. промежуточные соединения цикла трикар- [c.376]

Примером конкурентного ингибирования является подавление реакции дегидрирования янтарной кислоты малоновой кислотой. Вследствие структурного сходства с янтарной кислотой она занимает в сукцинат-дегидрогеназе то положение, которое предназначено для янтарной кислоты, но не способна к окислению. Поскольку константа диссоциации Е1-комплекса меньше, чем ЕЗ-комнлекса, то малоновая кислота уже в ничтожных концентрациях может подавлять действие сукцинатдегидрогеназы. При увеличении концентрации янтарной кислоты ингибирование исчезает. [c.233]

Глюкозо-6-фосфат — дегидрогеназа Трансаминаза У миномас-ляной кислоты, сукцинат-дегидрогеназа Глиоксалаза I. ЛДГ Глюкозо-б-фосфат — дегидрогеназа [c.287]

В некоторых случаях требуется более чем один вспомогательный фермент. Так, декарбоксилазу Ь-глутаминовой кислоты можно определить, используя в качестве вспомогательных ферментов трансаминазу 7-аминомасляной кислоты и сукцинат-дегидрогеназу [412]. [c.304]

Янтарная кислота превращается в фумаровую кислоту под действием сукцинат-дегидрогеназы. Этот фермент является ФАД -содержащим флавопротеином с Ре-8-центрами, встроенный во внутреннюю мембрану митохондрий. Это единственный фермент цикла трикарбоновых кислот, локализованный не в митохондриальном матриксе. В ходе реакции ФАД восстанавливается до ФАДН2, который окисляется в терминальной цепи переноса элекгронов с образованием двух молекул АТФ. [c.86]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология