Пепсин и пепсиноген

Проферменты (или зимогены). Проферментами (или зимогенами) называют неактивную форму фермента. Механизм превращения неактивной формы в активную различен. Ферменты, у которых активная группа связана пара-лизатором (ингибитором), активируется при отщеплении его (например, неактивный пепсиноген или трипсиноген превращаются в активные пепсин и трипсин после отщепления от каждого из них ингибитора полипептидной природы). Ферменты, у которых неактивной является окисленная форма, [c.99]

Пепсин. При pH < 5 пепсиноген аутокаталитически превращается в пепсин по следующей реакции [c.207]

Превращение пепсиногена в пепсин в физиологических условиях является аутокаталитическим процессом. Молекулярный вес пепсиногена около 42 ООО, а пепсина — около 35 ООО. Йз этого следует, что реакция превращения пепсиногена в пепси сопровождается отщеплением 15—20% молекулы в виде смеси пептидов пепсиноген — пепсин-ингибитор - - пептиды А пепсин пептиды Б. [c.329]

Подобно протеолитическим ферментам поджелудочной железы, пепсин синтезируется в форме предшественника пепсиногена (обш,ее название всех подобных предшественников — зимоген). Пепсиноген — белок, полученный в кристаллическом виде,— содержится в слизистой желудка его молекулярный вес равен приблизительно 42 ООО, а изоэлектрическая точка лежит при pH 3,7. Превращение пепсиногена в пепсин катализируется ионами водорода поэтому можно полагать, что оно осуществляется после перехода пепсиногена в сильно кислый желудочный сок. Роль катализатора в этой реакции играет, по-видимому, сам пепсин. Реакция активации является, таким образом, аутокаталитической. Поскольку молекулярный вес пепсина равен 35 ООО, превращение пепсиноген-> пепсин связано со значительным укорочением полипептидной цепи. Оно происходит за счет отщепления N-концевого участка пепсиногена, в котором сосредоточены все основные аминокислоты. Среди продуктов отщепления обнаруживается ингибитор пепсина с молекулярным весом 3242 и пять более мелких фрагментов, в сумме отвечающих молекулярному весу около 4000. Связи, но которым атакует пепсин, показаны на фиг. 122. [c.424]

Переваривание и всасывание белков. В слюне нет ферментов, расщепляющих белки, поэтому переваривание их начинается в полости желудка под влиянием желудочного сока. В состав желудочного сока входит фермент пепсин и соляная кислота. Железы желудка выделяют в желудочную полость неактивный пепсин — пепсиноген, который под влиянием соляной кислоты переходит в активный пепсин. Образующиеся небольшие количества пепсина катализируют переход в пепсин остальной части пепсиногена. Соляная кислота создает в желудке кислую среду, в которой погибают бактерии и микробы, попадающие в него с пищей. Кроме того, соляная кислота способствует набуханию белков, ускоряет их гидролиз. Расщепление белков под влиянием пепсина осуществляется главным образом до образования пептонов. Пептоны, полученные в результате переваривания различной пищи, отличаются по своему составу имеется мясной пептон, рыбный, яичный и т. д. [c.220]

Пока не начнется секреция желудочного сока, пепсин (протеолитический фермент желудочного сока) находится в неактивной форме, называемой пепсиногеном. Его превращение в активную форму, т. е. в пепсин, происходит под влиянием кислоты, попадающей в желудок из секреторных клеток. Полагают, что превращение происходит в результате незначительного расщепления белковой молекулы пепсиногена. Возможно, что при этом обнажается активный центр, который до этого находился внутри молекулы. [c.366]

Действие пепсина. Важнейшим фактором превращения белков в желудке является протеолитический фермент — п е и с и н, содержащийся в желудочном соке. Клетки слизистой желудка выделяют пепсиноген, который под влиянием соляной кислоты желудочного сока превращается в активный протеолитический фермент пепсин. [c.312]

Слизистая желудка содержит неактивный предшественник пепсина, получивший название пепсиногена этот белок также был выделен в кристаллическом виде [69]. Пепсиноген превращается в активный пепсин под действием соляной кислоты, причем в процессе этого превращения от пепсиногена отщепляется 15—20% его азота [69]. Весьма вероятно, что при этом отщепляется полипептид с молекулярным весом 2 500, обладающий свойствами ингибитора пепсина. Пепсин преимущественно расщепляет пептидные связи между аминодикарбоновой кислотой и тирозином одним из наиболее простых субстратов для действия [c.291]

Пепсин — фермент, ускоряющий гидролиз белковых веществ, обнаруживаемый в желудочном соке и активный при pH 1,6—2,0. Клетки слизистой оболочки желудка образуют неактивную форму пепсина — пепсиноген (ирепепсин). Последний под действием пепсина превращается в пепсин. Этот автокатализ, однако, при кислотности среды, когда рН>5,4, не происходит, так как пепсин остается связанным в неактивном состоянии с ве-дцеством полипептидного характера (ингибитором). Только при кислотности более высокой т. е. при pH меньшем чем 5,4 пепсин освобождается от этого соединения, а ингибитор подвергается [c.52]

Пепсин — белковое вещество с молекулярным весом 34 500 и изоэлектрической точкой при pH 2,7. Железистьиш клетками слизистой желудка выделяется неактивный зимоген пепсина — пепсиноген, который при кислой реакции же.лудочного сока, создающейся в результате секреции соляной кислоты слизистой фундальной части желудка, превращается в активный пепсин (см. работу 29). [c.185]

Защита главных клеток от переваривания пепсином. Для того чтобы предшественник пепсина пепсиноген превратился в активный фермент, от его №конца должен отщепиться фрагмент, содержащий 42 аминокислотньк остатка. Процесс активации катализируется обычно самим пепсином, хотя при pH ниже 5 пепсиноген обладает слабой каталитической активностью. Кроме того, отщепляемый при активации фрагмент при pH выше 2 прочно связывается с активным центром пепсина, а при pH ниже 2-слабо. [c.776]

К числу гидролаз относятся ацетилхолинэстераза нервных клеток (дополнение 7-Б) и большое число пищеварительных фермеитов. Среди последних наиболее изучены протеиназы и пептидазы. Пепсин, трипсин, химотрипсин и карбоксипептидаза являются высокоэффективными катализаторами расщепления белков. Все оии секретируются в виде неактивных проферментов (гл. 6, разд. Ж,2), или иначе, зимогенов [26]. После синтеза на рибосомах эндоплазматического ретикулума особых секреторных клеток проферменты упаковываются в виде зимогеновых гранул, которые затем мигрируют к поверхности клетки и секретируются в окружающую среду. Пепсиноген является компонентом желудочного сока, в то время как химотрипсиноген, трипсиноген и другие панкреатические проферменты через проток поджелудочной железы попадают в тонкую кишку. Достигнув места своего действия, зимогены превращаются в активные ферменты под действием молекулы другого фермента, отсекающей от предшественника фрагмент (иногда довольно большой) полипептидной цепи [25]. [c.104]

Аминокислотный состав лепсиногена, пепсина и ингибитора пепсина известен [32 8, 329]. На основании данных о строении Ы и С-концевых участков можно сделать вывод, что пепсин образуется из С-концевого участка пепсиногена, поскольку пепсин и пепсиноген имеют одинаковые С-концевые, но разные N-кoнцeвыe участки [147, 329]. [c.207]

Предшественники (зимогены) — пепсиноген, трипсиноген и химо-трипсиноген получены в чистом виде. Активация заключается в удалении небольшого пептидного фрагмента и катализируется либо активной формой самого фермента, либо энтерокиназой, другим ферментом, имеющимся в пищеварительном тракте. При превращении трипсиноге-на в трипсин с N-конца белка отщепляются гексапептид вал— (асп)4 — лиз и N-концевой аминокислотой становится изолейцин (Нейрат , 1955). Активация других зимогенов более сложна. Ранние работы Бергмаина (1937) на простейших модельных пептидах показали, что ферменты избирательно расщепляют определенно пептидные связи. Пепсин, трипсин и химотрипсин известны как эндопептидазы, так как они расщепляют пептидные связи, расположенные внутри молекулы. Пепсин расщепляет амидные связи, образованные аминогруппами фенилаланина или тирозина химотрипсин расщепляет связи, образованные карбоксильными группами этих ароматических аминокислот. Трипсин расщепляет амидные связи, образованные карбоксильными группами основных аминокислот (лиз, арг). Эти протеолитические ферменты расщепляют также эфиры аналогичной структуры. Во всех случаях затрагиваются только пептиды, образованные -аминокислотами. Предположение Михаэлиса (1913), что реакции, катализируемые ферментами, проходят через стадию образования промежуточного фермент-субстратного комплекса, были подтверждены всеми последующими работами. С большой очевидностью показано, что каталитическая активность определяется небольшим участком фермента, так называемым его активным центром. [c.697]

Наиболее простым примером такой регуляции является, пожалуй, синтез ферментов в форме неактивного предщественника. Больше всего известны в этой связи мощные протеолитические ферменты процесса пищеварения. Понятно, что в клетках, производящих эти ферменты, проявление их активности было бы нежелательным. В связи с этим пепсин, трипсин и химотрипсин синтезируются в виде неактивных зимогенов . Пепсиноген затем секретируется в желудок, где совместное действие высокой концентрации кислоты и в особенности протеолитическая активность ужа присутствующего там пепсина приводит к удалению 44-членного пептидного фрагмента и образованию активного фермента. Активацию трипсиногена, заключающуюся в удалении гексапептида, осуществляет фермент энтерокиназа, а также (автокаталитически) уже образовавшийся трипсин, в то время как химотрипсин получается из химотрипсиногена посредством протеолитического действия трипсина, высвобождающего в результате важную для активности химотрипсина концевую +ЫНз-группу изолейцина-16 (см. разд. 24.1.3.4). [c.536]

Расщепление пищевых белков начинается с действия протеолитического фермента желудка — пепсина. Специализированные (периетальные) клетки эпителия желудка секретиру-ют соляную кислоту, создавая в желудке кислую среду (pH 1,5—2,0). Этот фактор имеет важное значение в переваривании белков денатурирует белки пищи, оказывает бактерицидное действие, убивая попадающие с пищей микроорганизмы, является инициирующим фактором активации пепсиногена и превращения его в активную форму. Пепсиноген превращается в пепсин после отщепления от него 42 аминокислотных остатков, вначале под действием соляной кислоты (медленно), а затем аутокатали- [c.362]

Переваривание белков начинается в желудке под влиянием фермента пепсина. Пепсин выделяется в виде профермента пепсиногена и на первом этапе активируется соля нон кислотой, а затем аутокаталитически, т. е. при действии пепсина на пепсиноген. [c.181]

Многие ферменты образуются тканями в недеятельном состояниив виде предшественников ферментов (проферментов, или зимогенов) и переходят в собственно ферменты под действием специальных активаторов. Так, И. П. Павловым было показано, что пепсиноген переходит в активный пепсин под действием соляной кислоты желудочного сока, поджелудочная липаза активируется желчью, а неактивный трипсиноген переходит в активный трипсин по]1>действием особого фермента [c.49]

Ингибитор пепсина представляет собой пептид, молекулярный гес которого около 3000 и N-копцевая аминокислота — лейцин, так же как и в пепсиногене (Хер-риот). С другой стороны, одни из пептидов А имеет молекулярный вес-около 2000 и Ы-ко П1евая амнпокнс.чота также представлена лейцином (В. И, Орехович). В пеп- [c.312]

Гистохимические исследования показали, что НС1 и иепеипоген выделяются различными клетками слизистой желудка. Соляная кислота образуется в о б к л а-д о ч н ы X клетках фундальной части (дна) желудка, а пепсин — в главных клетках слизистой желудка. Пепсиноген и пепсин можно получать в настоящее время в кристаллическом виде (рис. 42 и 43). Кристаллический пепсиноген при благоприятной кислотности среды превращается в пепсин. Отсюда следует, что пепсиноген можно рассматривать как профермент пепсина. [c.312]

Этот вопрос изучался во многих крупнейших современных лабораториях. В результате многочисленных и весьма трудоемких и кропотливых работ было установлено, что большинство гидролитических ферментов от-гюсится к классу простых белков — протеинов. Действительно, при гидролизе этих ферментов, как и при гидролизе белков (стр. 24), ничего, кроме аминокислот, получить не удается. К такого рода ферментам — протеинам, близким по своим физико-химическим свойствам к глобулинам, относятся, в частности, пепсиноген, пепсин, трипсиноген, трипсин, папаин, уреаза и ряд других. С другой стороны, ферменты, катализирующие окислительновосстановительные процессы, обычно принадлежат к числу сложных белков, т. е. протеидов. В состав молекулы этих ферментов, помимо белковой части, входят различные термостабильные соединения, например нуклеотиды, порфириновые циклы, атомы железа, меди и т. д. Эти небелковые группы, как и небелковые компоненты других протеидов, называются простетическими группами. [c.128]

Ингибитор пепсина представляет собой пептид, молекулярный вес которого около 3000 и К-концевая аминокислота — лейцин, так же как и н пепсиногене (Херриот). С другой стороны, один из пептидов А имеет молекулярный вес около 2000 и Ы-концевая аминокислота также представлена лейцином (В, Н. Орехович). В пепсине Ы-концевая аминокислота — изолейцин. В пепсиногене и пепсине разные Г 1-концевые и одинаковые С-концевые аминокислотные остатки (аланин). Поэтому мож)ю думать, что активация пепсиногена, т. е. превращение его в пепсин, происходит путем последовательного отщепления 1/8—1/5 молекулы пепсина в виде энзиматически неактивных пептидов стого конца полипептидной цепи, где находится свободная а-аминогруппа. [c.329]

Гистохимические исследования показали, что НС1 и пепсиноген выделяются различными клетками слизистой желудка. Соляная кислота образуется в обкладоч-ных клетках фундальной части (дна) желудка, а пепсин — в г л а в и ы х клетках слизистой желудка. Пепсиноген и пепсин можно получать в настоящее время [c.329]

Пепсиноген не считается апоферментом, так как он не требует кофермента для превращения в пепсин. Такие ферменты называются зимогенами. Названия зимогенов получают путем прибавления к соответствующему корню суффикса оген. Корнем служит название того фермента, в который должен превратиться зимоген. Пепсин катализирует частичный распад белка. Подобна тому как декстрины являются обломками молекулы крахмала, продукты гидролиза белка представляют собой обломки молекулы белка. Промежуточные продукты распада белка указаны в следующем словесном уравнении [c.366]

Превращение 3. в активные ферменты происходит каталитически нод действием фер.монтов либо ионов водорода. Так, папр., трипсиноген превращается в трипсин под действием специального фермента кишечного сока энтерокиназы или самого трипсина. Пепсиноген активируется ионами водорода или самим пепсином. Поскольку превращение этих 3. катализируется теми же ферментами, к-рые в результате этого превращения образуются, то активация является аутокаталитич. процессом, скорость к-рого возрастает во времени. [c.54]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология