Крыса основных аминокислот

Содержание основных аминокислот в белках мозга овцы, крысы и быка. (ссылки 89, 92, 90 и неопубликованные данные) [c.76]

Среднее содержание основных аминокислот в мозге человека, обезьяны овцы, крысы, быка, собаки, морской свинки, кролика [c.77]

Есть основание думать, что потребности организма в аминокислотах должны в количественном отношении соответствовать аминокислотному составу синтезируемых белков. Так, например, отмечено близкое соответствие между потребностями в аминокислотах у крыс и цыплят и соотношением аминокислот в основных тканях тела этих животных [56—61]. Эти данные говорят о том, что совокупность механизмов синтеза белка, которыми располагает организм, обеспечивает эффективное использование имеющихся аминокислот. Изменения содержания аминокислот в пище не отражаются на аминокислотном составе белков тела крысы и цыпленка. Если аминокислоты вводятся с пищей в количестве, близком тому, которое необходимо для обеспечения синтеза белка, то содержание аминокислот в крови возрастает лишь незначительно введение аминокислот в избытке сопровождается повышением их содержания в крови [62]. [c.125]

Интересно отметить, что все изоферменты лактатдегидрогеназы, выделенные из одного и того же источника, имеют одинаковый молекулярный вес (135 ООО), но значительно отличаются по аминокислотному составу. Так, например, изофермент ЛД1, выделенный из сердца крысы, в отличие от ЛДб из скелетной мышцы крысы, содержит (в моль на 1 моль фермента) значительно больше кислых аминокислот, чем основных [c.197]

Суммированные выше аналитические данные получены хотя и тремя исследователями, но в одной и той же лаборатории. Поэтому они имеют скорее сравнительное, чем абсолютное значение. Только один препарат белка, выделенный в одном случае при инфантильном амавротическо.м идиотизме, резко отличается от остальных по аномально низкому содержанию лизина. Белки мозга здорового человека, обезьяны, овцы, крысы и быка, повидимому, мало отличаются друг от друга по содержанию основных аминокислот (кислотный гидролиз). [c.78]

И прямо показать, что ядро содержит основную массу ДНК, а цитоплазма— РР1К. При дальнейшем фракционировании цитоплазмы удалось выделить РНК-содержащие частицы. В этих частицах кроме РНК содержалось значительное количество белка. И Касперсон и Браше при исследовании клеток разных тканей обнаружили сильную положительную корреляцию между количеством цитоплазматических РНК-содержащих частиц и скоростью синтеза белка, характерной для этих клеток. Например, цитоплазма ретикулоцитов — незрелых, быстро делящихся красных клеток костного мозга, активно синтезирующих гемоглобин, — оказалась богатой РНК-белковыми частицами, тогда как зрелые эритроциты периферической крови, неспособные к синтезу гемоглобина, не содержали таких частиц. В связи с этим была высказана идея о существовании какой-то необходимой связи между РНК и синтезом белка, хотя природа этой связи не была ясно сформулирована. Браше даже высказал предположение, что РНК-белковые частицы являются местами синтеза белка. Это предположение нашло подтверждение в начале 50-х годов, когда в биохимических исследованиях стали широко использовать радиоактивно меченные аминокислоты. Инъецируя крысам меченые аминокислоты и через короткий промежуток времени выделяя из тканей РНК-белковые частицы, обнаружили, что большая часть тех немногих радиоактивных атомов, которые успевали попасть в белок за короткий период мечения, содержится в РНК-белковых частицах. Это значит, что растущая полипептидная цепь, в которую включаются меченые аминокислоты, строится в этих частицах или на них. [c.386]

ТЫ — аминокислоты, которые не синтезируются в организме. Содержание их в пищевых продуктах необходимо для роста, развития и поддержания нормального физиологического состояния человека, животных и некоторых микроорганизмов. Аминокислоты, которые могут синтезироваться в организме, называются заменимыми аминокислотами. Основным источником аминокислот являются белки, которые расщепляются в н елу-дочно-кишечном тракте до аминокислот. Белки, в состав которых входят все Н. а., называются полноценными белки, которые не содержат хотя бы одну из незаменимых аминокислот, являются неполноценными. Н. а. богаты животные белки — молоко, мясо. Н. а. для человека и всех животных являются восемь аминокислот лизин, треонин, триптофан, метионин, фенилаланин, лейцин, валии, изолейцин. Для роста молодых крыс, кроме того, необходим еще аргинин для роста цыплят необходимо до 15 аминокислот. Г1ри отсутствии в организме (пище) отдельных Н. а. могут развиваться некоторые заболевания, например, при отсутствии триптофана развивается катаракта. [c.171]

Добавление некоторого ограниченного числа нуклеотидных единиц к концу молекулы имеющегося полирибонуклеотида не может рассматриваться как полинуклеотидный синтез. Тем не менее эта реакция близка к нему, имеет большое значение и хорошо сейчас изучена. В 1956 г. было показано, что в присутствии фосфорилирующей системы Р -аденозин-5 -мопофосфат целиком включается в РНК в цитоплазме печени крыс [149]. После гидролиза диэстеразой змеиного яда был получен меченый 5 -АМФ, а после щелочного гидролиза — меченые цитидип-2 - и цитидин-З -монофосфаты. Это говорит о том, что в РНК АМФ преимущественно присоединяется к ЦМФ. Подобные наблюдения на различных биологических объектах были проведены многими исследователями. Эти данные наряду с данными о том, что основная часть включенного аденина освобождается после щелочного гидролиза в виде нуклеозида, свидетельствуют о том, что АМФ присоединяется к концу цепи РНК. На важность этих наблюдений впервые обратили внимание Замечник, Хоглэнд и их сотрудники [150—152] в Бостоне, работавшие с растворимой, т. е. транспортной, РНК (s-PHK) цитоплазмы печени крысы. s-PHK отличается от РНК рибосом или микросом своеобразной способностью акцептировать нуклеотиды, присоединяясь к ним своей концевой группой, Такое присоединение нуклеотидов к концу цепи РНК обязательно предшествует прикреплению аминокислот в процессе биосинтеза белка. Все s-PHK из тканей животных, дрожжей и бактерий ведут себя в этом отношении одинаково. [c.251]

В тканях высших животных D-аминокислоты не найдены если они и присутствуют в этих тканях, то их концентрации, очевидно, невелики. Тем не менее животные способны усваивать D-изомеры некоторых аминокислот, и иногда в такой степени, что последние могут обеспечивать рост животных взамен соответствующих L-изомеров. Усвоение D-аминокислот зависит в основном от скорости их превращения в L-изомеры. Такая инверсия может осуществляться по крайней мере двумя путями 1) окислительное превращение D-изомера в аналогичную а-кето-кислоту и последующее специфическое для L-конфигурации реаминирование (переаминирование, стр. 210) и 2) прямая рацемизация— реакция, которую до сих пор наблюдали лишь у бактерий (стр. 239). По-видимому, наличие оксидазы D-аминокислот является необходимым, но не всегда достаточным условием использования D-аминокислот в организме животных. Как показывает табл. 15, D-фенилаланин и D-метионин усваиваются мышью, крысой и человеком. Однако имеются данные о том, что у человека D-фенилаланин не может полностью покрывать потребность в L-изомере, хотя эквивалентное количество DL-фенилаланина достаточно для поддержания азотистого равновесия [46]. [c.135]

В то же время эти результаты показывают, что нарушение включения меченой аминокислоты в белки печени крыс с аллоксановым диабетом в основном обусловлено не выпадением прямого действия инсулина на синтез белка, а зависит от снижения энергетического обеспечения этого синтеза вследствие блока глюкокиназной реакции. [c.197]

Превращение орнитина в аргинин было окончательно доказано при помощи дейтерия и После того как мышам давали с пищей орнитин с дейтерием в а-положении, последний появлялся в аргинине из тканей [1427]. Орнитин с N H2 в а- или а-положеиии вводился в пищу крысам, после чего появлялся в тех же положениях в аргинине [1427]. Это показывает, что основная цепочка орнитина Ат(СН2)зЫН2— входит в аргинин, не разрушаясь. Амидиновая группа аргинина происходит из аммония или аминокислот пищи. При кормлении крыс меченым или разными -аминокислотами (глицином, лизином, лейцином, аргинином и др.) в аргинине, тканей оказывается в NHj-rpynne. Соизмеримые количества появляются в мочевине из мочи, что подтверждает ее образование из аргинина [1400, 1428). В дальнейшем почти весь меченый азот аргинина выводится с мочевиной. В опытах со срезами печени было подтверждено, что углерод из бикарбоната НСО или H Юg переходит в карбонил мочевины [1430]. Таким образом, были подтверждены основные звенья орнитинового цикла и внесены в него дополнительные данные. [c.495]

Вместе с тем, хотя в желудке большинства высших животных потребленные НК разлагаются до свободных пуриновых и пиримидиновых оснований, НК бактерий желудка жвачных (рубца) усваиваются крысой. У большинства млекопитающих животных разрушение основной массы пуринов и пиримидинов происходит до алан-тоина и мочевины с последующей экскрецией и не дает чистой прибавки азота животному, однако известно, что аденин и гуанин рациона могут быть рециклированы в НК и неосновные аминокислоты, включенные в биосинтез аденина. [c.139]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология