Лизин содержание в белках

Для птиц незаменимой аминокислотой является глицин. У жвачных животных биосинтез всех НАК производится микроорганизмами кишечного тракта, при зтом необходимы в достаточном количестве соединения азота (аммонийные соли, мочевина). Для человека обеспечение организма НАК — важнейшая задача питания. Высокую биологическую ценность имеют лишь немногие животные белки, такие, как белок куриного яйца или белок материнского молока. Они содержат НАК не только в достаточном количестве, но и в необходимом для человека соотношении. Низкая ценность многочисленных растительных белков связана с небольшим содержанием в них отдельных незаменимых аминокислот (главным образом лизина и метионина). Важными компонентами смешанного корма являются рыбная и соевая мука. В белке соевой муки и в белке кормовых дрожжей мало метионина, в кукурузе — лизина и триптофана. Дефицит может компенсироваться добавлением недостающей аминокислоты илн подходящей комбинацией других белков. [c.19]

Нежвачные животные имеют менее сложный пищеварительный тракт, чем жвачные, более требовательны к количественному содержанию белков в корме и их качественному составу, т. е. наличию определенных аминокислот. Интерес к синтетическому метионину повсеместно признан. Желательно также использование других очищенных аминокислот. Уже говорилось о дополнении зерна пшеницы лизином. Можно предусматривать, когда это возможно, добавление к белковым кормовым культурам или кукурузе триптофана промышленного изготовления. [c.28]

Глобин принадлежит к группе гистонов, так как он растворяется в разбавленных кислотах (изоэлектрическая точка 7,5). Примерно одну пятую часть молекулы белка составляют основные аминокислоты, среди которых преобладает лизин. В большинстае гистонов преобладает аргинин. Аминокислотный состав гемоглобина лошади приведен в табл. 42 (стр. 657). Содержание серы (щистива) в глобинах колеблется IB гемоглобине лошади— 0,39%. в гемоглобине кошки — 0,62%, в гемоглобине курицы — 0,86%. Гемоглобин здорового взрослого человека так же, как и гемоглобин лошади, не содержит изолейцина фетальный гемоглобин (HbF) содержит примерно восемь остатков этой аминокислоты. Гемоглобин S, который находится в крови больных серповидной анемией (болезнь, характеризующаяся массовым распадом эритроцитов), является продуктом врожденного нарушения нормального метаболизма. Гемоглобин S значительно менее растворим, чем гемоглобин А, его изоэлектрическая точка лежит заметно выше (на [c.671]

Белок одноклеточных организмов (БОО) — термин, принятый для обозначения белковых продуктов, синтезируемых монокультурой микробных клеток и использующихся в качестве пищевых добавок или корма для скота. Вопрос об использовании микробной биомассы в качестве источника белка рассматривается вполне серьезно. Это связано не только с дефицитом продовольствия в общемировом масштабе, но и с тем, что содержание белка в большинстве микроорганизмов весьма велико на его долю приходится примерно 60—80% сухой массы клетки. Кроме того, благодаря высокому содержанию метионина, лизина, витаминов и важных минералов БОО обладает более высокой пищевой ценностью, чем некоторые виды пищи растительного и животного происхождения. Но широкое применение БОО сдерживается по ряду причин. [c.301]

Подсолнечник по некоторым свойствам несколько уступает рапсу и бобовым культурам относительно малое содержание лизина, труднорастворимые белки, низкая продуктивность. Наоборот, он оказался полностью безвредным в смысле питания и лишенным недостатков рапса. Его селекция совершенствовалась, можно было ожидать улучшения агротехники. Поэтому комитет отдал ему предпочтение, не создавая однако исключительных условий для научно-исследовательских работ в первую очередь параллельные исследования проводились на бобовых—конских бобах и горохе. Рапсу и пшенице отводилось третье место рапсу, потому что он относится к объектам традиционной технологии, а пшенице, ввиду того что с ней связан ряд проблем, решение которых должно предшествовать технологическим новшествам. [c.9]

По данным Л. К. Эрнста (1996), у трансгенных свиней с геном рилизинг-фактора гормона роста (РФ ГР) конечная живая масса была на 15,7 % выше по сравнению с контрольными животными. У потомства трансгенных свиней, получавших модифицированный кормовой рацион с повышенным содержанием белка (18% сырого протеина) и с дополнительным количеством лизина, отмечались более высокие среднесуточные привесы (на 16,5 %). [c.129]

Зерновые культуры, занимающие второе место в белковом балансе (см. табл. 1.4), заслуживают некоторых комментариев, даже несмотря на то, что их фактическая ценность довольно близка к потенциальной. В самом деле, слишком часто зерновым приписывают роль единственного поставщика энергетических веществ. При этом забывают, что зерновые культуры покрывают половину мировой потребности в белке человека и животных. Вот почему всякое повышение содержания белков в зерновых культурах и любое увеличение доли в них лизина (лимитирующая аминокислота) немаловажны. [c.26]

Такое повышенное содержание белков в сочетании с тем, что семена этих культур содержат набор аминокислот, являющихся дополнением к аминокислотам белков зерновых (увеличенное количество лизина, пониженное количество серосодержащих аминокислот), оправдывает интерес к бобовым и масличным растениям как источнику белков для питания человека и животных и объясняет появление многочисленных научных исследований на эту тему. [c.149]

Биохимические свойства повышенное содержание белка и отдельных аминокислот (триптофана, лизина, метионина) в семенах. [c.173]

По всей видимости, существует довольно сильная изменчивость аминокислотного состава, о чем сообщалось разными исследователями. В белках гороха и конских бобов в меньшей степени представлены валин, изолейцин, фенилаланин и серосодержащие аминокислоты, чем в белках сои (табл. 12.5). Наоборот, эти белки богаче лизином, особенно белки гороха, что предопределило современный масштаб распространения этой культуры в качестве кормового средства. Мосс и Бодэ [45] показали, что содержание основных аминокислот в конских бобах находится в линейной зависимости от содержания белков. Довольно большие сортовые различия по количеству серосодер- [c.582]

Входящие в состав белка аминокислоты усваиваются лучше, чем свободные аминокислоты, добавляемые в корм, следует также иметь в виду, что лизин может довольно легко взаимодействовать с различными органическими соединениями по е-аминогруппе и становиться недоступным организму животного. Таким образом, неверно говорить о нехватке белка вообще без учета как содержания белка в продукте, так и качества белка. Для повышения белковой ценности кормовых и пищевых продуктов из злаков к ним целесообразно добавлять биомассу микроорганизмов, содержащую много белка и лизина. [c.552]

Наибольшая амплитуда изменчивости наблюдается но содержанию белка в зерне от 10,8 до 18,6% при 12,2% у исходной формы. Содержание лизина в белке изменяется в меньшей степени от 3,3 до 4,1% при 3,9% У исходной формы. [c.193]

Зерновые — содержание белка (его фракционный состав, количество альбуминов, глобулинов, пролами-нов) и крахмала. Желательно определять также количество незаменимых аминокислот (лизин, триптофан и др.). [c.207]

Было бы очень выгодно обогащать растительные белки недостающими аминокислотами в процессе роста растений. Такую возможность предоставляет нам культивирование растений. С помощью генетических мероприятий, например, содержание лизина в белке кукурузы или пшеницы можно повысить с 2% до почти 4%. [c.306]

Трипсин 21 расщепляет пептидные связи, в образовании которых участвуют карбоксильные группы лизина и аргинина. К гидролизу трипсином устойчивы связи лизина и аргинина с пролином (лиз—про и арг—про). Замедление гидролиза этим ферментом наблюдается тогда, когда остатки лизина и аргинина находятся рядом со свободными а-амино- и а-карбоксильными группами, а также в участках полипептидной цепи с повышенным содержанием основных аминокислот (связи ЛИЗ—лиз, арг—арг, лиз—арг и арг—лиз расщепляются только частично). Селективность расщепления трипсином можно повысить путем блокирования e-NH2-rpynn лизина (например, ангидридами янтарной, малеиновой или цитраконовой кислот) или же гуанидиновых группировок аргинина (дикетоновыми реагентами, такими как диацетил, циклогександион, фенилглиоксаль и др.). Гидролизу трипсином могут подвергаться связи, образованные и остатками цистеина, после превращения его в аминоэтилцистеин обработкой белка этиленимином. [c.140]

В большинстве случаев запасные белки растений имеют несбалансированный для питания человека и животных аминокислотный состав. Так, запасные белки злаков — проламины — бедны лизином, триптофаном и треонином, что снижает их питательную и кормовую ценность. Улучшение аминокислотного состава белка путем традиционной селекции не дает желательных результатов, поскольку необходимые гены часто сцеплены с нежелательными признаками и наследуются вместе. Например, у мутантов кукурузы и ячменя повышение содержания лизина коррелировало с уменьшением синтеза основных запасных белков — зеи-на и гордеина, а также с уменьшением урожайности. [c.149]

Если содержание белков в растительном корме ниже нормы, то во избежание перерасхода кормов и повышения себестоимости животноводческой продукции количество белка в корме компенсируют введением белковьк добавок в виде препаратов незаменимых аминокислот либо белковой массы с более высоким содержанием ряда аминокислот по сравнению с эталоном. Незаменимые аминокислоты наиболее сбалансированы в белках семян сои. Относительно высокую биологическую цеьшость имеют также белки зерна риса и гороха. В белках зерна пшеницы и ячменя очень мало лизина, метионина и изолейцина, а в белках кукурузы еще и триптофана. Для балансирования кормов (в которых основной компонент — зерно злаковых культур) по белку и незаменимым аминокислотам применяют концентрированные белковые добавки — комбикорма. Для их приготовления используют мясокостную и рыбную муку, отходы мясной и молочной промышленности, жмыхи масличных растений, отруби, шроты зернобобовых культур. [c.9]

Из этой таблицы слёдует, что данные по аргинину и лизину значительно понижаются в присутствии больших количеств углеводов. Так, при исследовании препаратов белка с содержанием 12% азота и выше мы вносим поправку на общие потери в 18 мг для аргинина и 14 мг для лизина. В белке с содержанием азота 1иже 12% мы пользовались поправкой в 28 мг для аргинина и 28 мг для лизина. В согласии с наблюдениями Тристрама [620] потери гистидина в такой степени не зависят от количества присутствующих во время гидролиза углеводов, а зависят от других факторов. Средняя потеря гистидина колеблется в пределах 9—14 мг. [c.36]

Обращает на себя внимание низкая биологическая ценность белков кукурузы. М. И. Смирнова-Иконникова и Б. Г. Шнайдер указывают, что это объясняется малым количеством лизина в белках зерна кукурузы. По данным Р. Блока и Д. Боллинга, в целом зерне кукурузы содержание триптофана и лизина соответственно составляет 0,6 и 2,5% общего количества аминокислот в белках, а в белках зародыща зерна соответственно 1,3 и 5,8%. Зависимость биологической ценности белков кукурузы от содержания триптофана и лизина подтверждена рядом опытов. Дж. Шульц и В. Томас, проводя опыты с крысами, нашли, что биологическая ценность белков зародышей кукурузы составляла 64—72% (100% — биологическая ценность белков яйца), а белков эндосперма 44—59%, что соответствует различному количеству триптофана и лизина в этих белках. Содержание лизина и триптофана в отдельных белковых фракциях семян кукурузы неодинаково наименьшим количеством этих аминокислот отличается спирторастворимая фракция. При добавлении к кукурузной муке триптофана и лизина биологическая ценность белков корма значительно повышается. [c.357]

Сангер нашел, что свободные аминогруппы белков реагируют с 1-фтор-2,4-динитробензолом при слабощелочном pH и комнатной температуре. Ему удалось осуществить гидролиз динитрофенильных производных белков в условиях, при которых связи между динитрофенильной группой и аминокислотами сохраняются. Пользуясь указанным методом, можно во многих случаях определить число открытых пептидных цепей в молекуле белка и установить природу N-концевых остатков. Этот метод позволяет судить о содержании лизина в белках, так как фтординитробензол реагирует со свободными е-аминогруп-пами лизина, входящего в состав белка. Метод динитрофенильных производных оказывает большую помощь в расшифровке [c.35]

Эректоиды. Растения 25—35 см высотой, стебли прямостоячие, устойчивые к полеганию. Отличаются высокой кустистостью, колосья многорядпые, плотные, на 4 см приходится 24—25 члеников колосового стержня. Зерно относительно мелкое, имеет шаровидную форму, вес 1000 зерен равняется 35—39 г. (рис. 1). Содержание белка в зерне составляет 16,2% на 100 г зерна приходится 507 мг лизина, или 3,13% от общего белка. По длине вегетационного периода мутанты приближаются к исходной форме (вызревают на 2—3 дня позже). [c.190]

ТЫ — аминокислоты, которые не синтезируются в организме. Содержание их в пищевых продуктах необходимо для роста, развития и поддержания нормального физиологического состояния человека, животных и некоторых микроорганизмов. Аминокислоты, которые могут синтезироваться в организме, называются заменимыми аминокислотами. Основным источником аминокислот являются белки, которые расщепляются в н елу-дочно-кишечном тракте до аминокислот. Белки, в состав которых входят все Н. а., называются полноценными белки, которые не содержат хотя бы одну из незаменимых аминокислот, являются неполноценными. Н. а. богаты животные белки — молоко, мясо. Н. а. для человека и всех животных являются восемь аминокислот лизин, треонин, триптофан, метионин, фенилаланин, лейцин, валии, изолейцин. Для роста молодых крыс, кроме того, необходим еще аргинин для роста цыплят необходимо до 15 аминокислот. Г1ри отсутствии в организме (пище) отдельных Н. а. могут развиваться некоторые заболевания, например, при отсутствии триптофана развивается катаракта. [c.171]

Известно, что у ярового ячменя с помощью различных мутагенов удалось нрвдущхровать мутанты с высоким содержанием белка и лизина в зерне [1—2], получены мутантные формы с улучшенными хлебопекарными качествами [3—5]. [c.194]

Большинство природных белков содержит значительные количества (25—30%) дикарбоновых аминокислот (глютаминовой и аспарагиновой) и, следовательно, относятся к кислым белкам. Существует и относительно небольшая группа основных белков с преобладанием свободных групп —ЫНз за счет повышенного (до 80%) содержания диаминовых аминокислот (лизина, аргинина, орнитина, цитруллина). Изоэлектрическая точка кислых белков лежит в слабокислой среде, основных — в слабощелочной среде. В табл. 39 приводятся изоэлектрические точки некоторых белков. [c.188]

Под действием химических и физических факторов у сорта ячменя Джау-Кабутак индуцированы мутанты, некоторые из которых имеют также ценные селекционные признаки, как устойчивость к полеганию, продуктивность, повышенное содержание белка и лизина в зерне. [c.347]

Пробу, содержащую 0,5—1 мг N, отвешивают в колбу Кьельдаля на 100 мл, имеющую длинную шейку, или вносят пипеткой 1—2 мл исследуемого раствора. Затем осторожно добавляют 2 мл концентрированной серной кислоты и нагревают колбу на сетке до тех пор, пока не станет заметным обугливание смеси. Колбу вынимают, дают ей слегка остыть и добавляют 1 г смешанного катализатора. Затем содержимое колбы доводят до спокойного кипения и кипятят с обратным холодильником в течение 8 час (при высоком содержании лизина в белке для полного озолення необходимо кипячение в течение 12 час). Колбу охлаждают и содержимое разбавляют дистиллированной водой до 20—30 мл. [c.271]

Активность внеклеточной протеазы достигает значений, близких к пределу обнаружения, вследствие чего она изучалась при концентрациях дрожжевого осадка, в сто раз превышающих нормальные [52]. После завершения вторичного брожения протеоли-тическая активность прекращается, а через несколько месяцев она возобновляется и постепенно возрастает в течение двух лет, достигая максимального значения через шесть лет [31 ]. За первый месяц содержание белков уменьшается, а аминокислот — возрастает. В течение четырех месяцев созревания концентрация аминокислот (особенно аспарагиновой кислоты, гистидина и лизина) продолжает возрастать в течение первых 4 мес. созревания [4]. [c.193]

Большинство природных белков содержит значительные количества (25—30%) дикарбоновых аминокислот (глутаминовой и аспарагиновой) и, следовательно, относятся к кислым белкам. Существует и относительно небольшая группа основных белков с преобладанием свободных групп —NH2 за счет повышенного (до 80%) содержания диампновых аминокислот (лизина, аргинина, орнитина, цитруллина). Изоэлектрическая точка кислых белкон [c.216]

Поскольку в качестве одного из основных путей использования дрожжевой биомассы планируется получение аминокислот, было проведено определение аминокислотного состава белка выращенных дрожжей. Сравнение данного состава с таковым для паприна (используемого в качестве кормовой добавки биомассы углеводородокисляющих дрожжей) [2] указывает на высокую кормовую ценность полученного продукта (табл. 4). Биомасса .tropi alis богата незаменимыми аминокислотами, в частности, содержание такой ценной аминокислоты, как лизин превышает 7 г/100 г белка, тогда как в паприне его содержится 4,5 г/ 100 г белка, а в рыбной муке до 6 г /100 г белка. [c.211]

Определение качественного и количественного аминокислотного состава белков и пептидов проводят после их гидролиза кислотой или щелочью. Оба вида гидролиза разрушают некоторые аминокислоты. При щелочном гидролизе частично разрушаются цистеин, серии, треонин и происходит частичная рацемизация некоторых аминокислот. При гидролизе соляной кислотой (5,7 н., 105—110° С), которая обычно используется при кислотном гидролизе пептидных связей, практически полностью разрушается триптофан. В связи с этим содержание триптофана в пробах обычно определяют после щелочного гидролиза или спектрофотометрическим методом Кроме того, наблюдаются значительные потери оксиаминокислот (серина, треонина, тирозина), се-русодержащих аминокислот (цистеина, метионина) и частично пролива. При этом степень разрушения аминокислот зависит от чистоты и концентрации НС1, используемой для гидролиза, а также длительности и температуры гидролиза. Следует отметить, что примеси альдегидов при кислотном гидролизе приводят к значительной потере тирозина, а также цистеина, гистидина, глутаминовой кислоты и лизина, а примеси углеводов в больших концентрациях — к разрушению аргинина. [c.123]

ГИСТ0НЫ (от греч. Mstos-ткань), группа сильноосновных простых белков (р/ 9,5-12,0), содержащихся в ядрах клеток животных и растений. Различают пять осн. групп Г., каждую из к-рых составляют белки с близкими св-вами, выделенные из разных организмов. Группы Н2А, Н2В, НЗ и Н4 имеют мол, м. от 1 до 14 тыс. (т. наз. низко молекулярные Г.), группа Н1 -ок. 22 тыс. Для первичной структуры Г. характерно высокое содержание остатков лизина и аргинина, а также отсутствие триптофана. Г. одной и той же группы, полученные из разл. источников, имеют очень сходную первичную структуру. Так, Г. из тимуса быка и проростков гороха, относящиеся к группе Н4, отличаются расположением только двух аминокислотных остатков. Во вторичной структуре преобладают а-спирали Р-стоуктура появляется только при необратимой агрегации Г. Третичную структуру образует глобула (80-100 аминокислотных остатков), содержащая гл. обр. гидрофобные и кислые аминокислотные остатки N-концевая (10-25 остатков), а в ряде случаев и С-концевая часть (5-10 остатков) не структурированы, подвижны и обогащены аргинином и особенно лизином. Группа Н1 отличается от др. групп значительно более длинным (ок. 100 остатков) подвижным N-концом. [c.574]

П. играют исключительно важную роль при хлебопечении и произ-ве макаронных изделий. Предпринимаются попытки с по.мощью генетич. инженерии модифицировать гены, кодирующие П., с целью повышения в них содержания основных аминокислот (напр., лизина), т. к. бедность белков злаков этими аминокислотами сильно снижает их биол. ценность. [c.100]

В качестве источников углерода дрожжевые клетки могут использовать и низшие спирты — метанол и этанол, получаемые в биотехнологии из природного газа или растительных отходов. Дрожжевая масса, полученная после культивирования дрожжей на спиртах, содержит больше белков (56 — 62 % от сухой массы) и меньше вредных примесей, чем кормовые дрожжи, выращенные на парафинах нефти, такие, как производные бензола, /)-аминокисло-ты, аномальные липиды, токсины и канцерогенные вещества. Кроме того, кормовые дрожжи имеют повышенное содержание нуклеиновых кислот — 3 — 6% от сухой массы, которые в этой концентрации вредно воздействуют на организм животных. В результате их гидролиза образуется много пуриновых оснований, превращающихся затем в мочевую кислоту и ее соли, которые могут быть причиной мочекаменной болезни, остеохондроза и других заболеваний. Тем не менее кормовые дрожжи хорошо усваиваются и перевариваются в организме животных, а по содержанию таких аминокислот, как лизин, треонин, валин и лейцин, значительно превышают многие растительные белки. Вместе с тем белки дрожжей частично не сбалансированы по метионину, в них мало цистеина и селенцистеина. Оптимальная норма добавления дрожжевой массы в корм сельскохозяйственных животных обычно составляет не более 5 —10 % от сухого вещества. [c.11]

Проюводстао лизана. По содержанию лизина наименее сбалансированы белки злаковых культур, у которьк его дефицит составляет от 20 до 50 %. На территории России недостаток лизина в кормах не может быть восполнен за счет сои, поэтому в нашей стране производство этой аминокислоты было организовано первым. Для удовлетворения потребностей животноводства в лизине крупнотоннажное производство налажено в Испании, Франции, Японии и США. [c.44]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология