Триптофан см молоке

Так, в казеине молока содержится около 1,85% (—)-трипто-фана. Животный организм не может сам синтезировать триптофан, поэтому в составе пищи животных необходимы белки, содержащие это вещество. [c.596]

Производство триптофана. Триптофан достаточно часто является лимитирующим фактором питания, так как его содержание в традиционных продуктах (рыба, молоко, кормовые дрожжи) в 3 раза ниже, чем в стандартном белке. [c.48]

Для получения пластических масс из белковых веществ ни альбумин, ни глобулин молока не могут представлять значительного интереса, во-первых, потому, что их в молоке мало, а во-вторых,—-ввиду высокой пищевой ценности молочного альбумина, содержащего ценную в пищевом отношении аминокислоту—триптофан в очень большом количестве. Высокая гидрофильность также делает их менее ценным сырьем для пластических масс. [c.69]

Триптофан — твердое вещество, т. пл. 289° С, плохо растворяется в воде. Получается при гидролизе белка с помощью фермента трипсина. В казеине молока содержится около 1,85% триптофана. Животным организмом триптофан не синтезируется. Он имеет важное биологическое значение. Недостаток в пище белков, содержащих триптофан, отрицательно сказывается на состоянии животного организма. [c.251]

Триптофан принадлежит к классу аминокислот и получается при гидролизе многих белковых веществ (например, казеина из молока) кристаллизуется в виде плохо растворяющихся в воде пластинок с температурой плавления 289°. Вращает плоскость поляризации поляризованного света влево. Среди аминокислот триптофан имеет особо важное -биологическое значение. Недостаток в пище белков, содержащих триптофан, отрицательно сказывается на состоянии животного организма. [c.353]

Альфа-химотрипсин является белком с молекулярным весом 21 600— 27 ООО. Он относится к группе протеолитических ферментов. Подобно трипсину, он гидролизует белки и пептоны с образованием относительно низкомолекулярных пептидов. От трипсина он отличается По действию тем, что расщепляет преимущественно связи, образованные остатками ароматических аминокислот (тирозин, триптофан, фенилаланин, метионин). В некоторых случаях химотрипсин производит более глубокий гидролиз белка, чем трипсин. Отличается также от трипсина тем, что вызывает свертывание молока, в то время как трипсин свертывания молока не вызывает. Химотрипсин более стоек, чем трипсин, и медленнее инактивируется. [c.134]

На основании совершенно правильного предположения, Чта Триптофан образуется в результате разложения белков, был пред- пожен метод определения этой свободной аминокислоты как показателя начала прокисания в сливках, молоке й масле [84]. [c.178]

Всем известно, что наиболее ценны молочные и яичные белки, несколько менее — белки мяса и еще меньше — растительный белок. В последнем меньше незаменимых аминокислот. Сравнивая, например, белки говядины, муки и картофеля с белком молока, следует отметить, что в муке мало лизина, в картофеле — лейцина. Как правило, суммарный белок растений не сбалансирован по ряду незаменимых аминокислот. Так, белки злаков дефицитны почти по всем незаменимым аминокислотам, лимитирующая аминокислота — лизин. Белки бобовых дефицитны по лейцину, метионину, валину, триптофану и другим, лимитирующая аминокислота — лейцин или метионин. [c.79]

Медицинская значимость материала этой главы обусловлена серьезными последствиями дефицита незаменимых аминокислот, возникающего из-за их отсутствия в составе пищи или присутствия в недостаточных количествах. Некоторые злаки относительно бедны триптофаном и лизином, и в тех районах, где основным источником пищевого белка служат именно эти растения, а другие источники белка (молоко, рыба или мясо) в пище отсутствуют, у населения часто наблюдаются случаи тяжелой недостаточности аминокислот. В ряде районов Западной Африки широко распространены детская дистрофия (квашиоркор) и кахексия. Квашиоркор развивается в тех случаях, когда ребенок после отнятия от груди переводится на обедненную белком крахмальную диету. Кахексия является следствием малокалорийной диеты, обедненной специфическими аминокислотами. [c.300]

Как было упомянуто выше, белки могут значительно различаться по аминокислотному составу. Биологическая питательная ценность белка оценивается по содержанию лимитирующей аминокислоты (см. табл, ЗЛ). Чаще всего такими аминокислотами являются лизин и триптофан. В табл. 3.3 приведена биологическая ценность белков различных продуктов питания. Биологическая ценность белка молока принята за 100 %. [c.44]

ТЫ — аминокислоты, которые не синтезируются в организме. Содержание их в пищевых продуктах необходимо для роста, развития и поддержания нормального физиологического состояния человека, животных и некоторых микроорганизмов. Аминокислоты, которые могут синтезироваться в организме, называются заменимыми аминокислотами. Основным источником аминокислот являются белки, которые расщепляются в н елу-дочно-кишечном тракте до аминокислот. Белки, в состав которых входят все Н. а., называются полноценными белки, которые не содержат хотя бы одну из незаменимых аминокислот, являются неполноценными. Н. а. богаты животные белки — молоко, мясо. Н. а. для человека и всех животных являются восемь аминокислот лизин, треонин, триптофан, метионин, фенилаланин, лейцин, валии, изолейцин. Для роста молодых крыс, кроме того, необходим еще аргинин для роста цыплят необходимо до 15 аминокислот. Г1ри отсутствии в организме (пище) отдельных Н. а. могут развиваться некоторые заболевания, например, при отсутствии триптофана развивается катаракта. [c.171]

Альбумины от других протеинов отличаются сравнительно низки№ молекулярным весом так, по Зеренсену молекулярный вес яичного альбумина, определенный по осмотическому давлению и по Сведбергу— скоростью седиментации, равен 34 000—34 500. Молекулярный вес альбумина кровяной сыворотки равняется приблизительно 15000-Молочный, или лактоальбумин, мало изучен, и количество его в молоке незначительно (0,1%). В растениях альбумины встречаются в небольшом количестве. Для пластических масс имеет значение лишь альбумин кровяной сыворотки, так как два других животных альбумина,, ввиду их высокой пищевой ценности, не могут служить сырьем для пластических масс. Молочный альбумин в СССР при получении-казеина из молока в настоящее время не выделяется, он идет в отход, вместе с остальными веществами снятого молока. Но если бы даже удалось организовать у нас рациональную переработку молочных, отходов с получением других продуктов, кроме казеина и, в частности, лактоальбумина, то использование его конечно должно итти по пищевой линии, так как в составе молочного альбумина имеется до 7 /(к триптофана, значительно больше, чем в других белковых веществах В отличие от прочих аминокислот, триптофан не может быть синтезирован организмом животного и должен быть введен извне. Потребность молодого растущего организма в этой аминокислоте очень, значительна, и поэтому молочный альбумин должен утилизироваться прежде всего для пищевых целей- Табл. 14 дает аминокислотный состав альбуминов. [c.191]

Очень интересное наблюдение над действием со,лнечного, рентгеновского и радиевого излучения на белковую молоку,лу произвел И. П. Мищенко [13]. Им были исследованы 1%-ный раствор пептона, бульонные растворы, фильтраты 16-дневных старых стафилококковых культур, дипторотоксн-]1ы и малеин, триптофан и различные вытяжки из мускулов и органов ля- [c.477]

Характерной особенностью протаминов является и то, что они имеют незначительный колекулярный вес, не превышающий 10 ООО, благодаря чему их даже не считают истинными белками. Типичным представителем протаминов является клупеин, содержащийся в сперме сельди, и сальмин — в молоках семги и других рыб. Молекулярный вес клупеина и сальмина около 6000. В про-таминах отсутствуют тирозин и триптофан, а также цистеин и метионин. [c.54]

Многим лицам, страдающим нарушением сна, иногда помогают самые простые процедуры. Например, больные не должны спать днем, а за несколько часов до ночного сна им рекомендуется небольшая физическая нагрузка, удлиняющая медленный сон. Больные должны отходить ко сну в определенное время и только в состоянии, когда у них появится л<елание спать. Перед сном рекомендуется выпить стакан молока, которое, как известно, содержит триптофан, а он способен укорачивать время засыпания. [c.78]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология