Мочевина, контроль синтеза

В промышленном приборе, использованном для контроля-синтеза мочевины, анализ смеси диоксида углерода, аммиака и воды (циркулирующий газ) проводили на двух секциях (0,6 и 3 м) с полиэтиленгликолем 400 на тефлоне (степень пропитки 15%). Хроматограмма представлена на рис. 10.8. Воду элюировали в детектор непосредственно из первой секции. [c.280]

Любая современная технологическая схема производства мочевины представляет собой сложный комплекс отдельных процессов, жестко связанных друг с другом благодаря непрерывности и взаимозависимости материальных и энергетических потоков. Такая взаимосвязь требует, чтобы режим каждого из процессов был подчинен условиям оптимального режима всего производства в целом. Нельзя, например, соблюдать нормальный технологический режим процесса синтеза, не заботясь об остальных стадиях производства, так как в конечном счете это приведет к недопустимым расстройствам системы в целом, в том числе и процесса синтеза. Поэтому для крупнотоннажных установок целесообразно, чтобы весь контроль и регулирование основных процессов производства осуществлялись через центральный пункт управления. При этом предполагается, что все основные средства контроля и регулирования полностью автоматизированы. [c.155]

Технологические схемы производства мочевины несколько отличаются одна от другой характером автоматизации процессов и конструкциями применяемых контрольно-измерительных приборов. Однако такие различия принципиального значения не имеют, поэтому описанные ниже способы контроля и регулирования основных параметров наиболее важных узлов технологической схемы производства мочевины с жидкостным рециклом можно применить к любой схеме синтеза мочевины. [c.148]

Так, если в рацион нормального животного вводить больщое количество белка, то увеличивается количество выделяемой им мочевины. Если же у животного удалить печень, то оно может прожить несколько дней при условии, что из рациона будут исключены белки. Но если в пищу животных с удаленной печенью добавить белки, то такие животные быстро погибнут. Дело в том, что в почках происходит образование аммиака из аминокислот, а печень переводит этот аммиак в мочевину. Поэтому животное, лишенное печени, умирает от интоксикации большими количествами аммиака. Дальнейшим расширением этого экспериментального подхода явился метод получения хирургическим путем изолированных органов, жизнедеятельность которых поддерживается с помощью перфузии их кровью, плазмой или синтетическим раствором, приближающимся по составу к нормальной крови. Деятельность сердца имитировали насосами, с помощью которых, кроме того, перфу-зионный раствор насыщали кислородом. Перфузия и теперь еще является ценным методическим приедюм, но сейчас ее больше используют при изучении контроля метаболических процессов, а не при изучении метаболических путей. Однако в последнее время при изучении глюконеогенеза в печени крыс было установлено, что метод перфузии имеет ряд преимуществ по сравнению с использованием срезов печени [16]. При работе со срезами печени скорость синтеза глюкозы из таких субстратов, как сукцинат, малат, глу-тамат и аспартат, обычно очень низка. При использовании же перфузированной печени скорость синтеза глюкозы превышала максимальную скорость у нормального животного. В результате опытов с перфузией было показано, что в печени происходит количественное превращение аммиака в мочевину и образование ацето-уксусной кислоты из жирных кислот, содержащих четное число атомов углерода. [c.17]

Микроорганизмы обычно синтезируют каждую из аминокислот в определенных количествах, обеспечивая тем самым синтез специфических белков. Это объясняется тем, что контроль за скоростью биосинтеза каждой аминокислоты осуществляется по принципу обратной связи как на уровне генов, ответственных за синтез соответствующих ферментов (репрессия), так и на уровне самих ферментов, способных под действием избытка образующихся аминокислот изменять свою активность (ретроингибирование). Такой контроль исключает перепроизводство аминокислот, и выделение их из клетки возможно лишь у микроорганизмов с нарушенной системой регуляции. Такие культуры иногда выделяют из природных источников. Так, известны штаммы дикого типа, накапливающие в среде глутаминовую кислоту, пролин или валин. Однако основной путь селекции продуцентов аминокислот — получение ауксотрофных и регуляторных мутантов. Ауксотрофные мутанты отбирают на селективных средах после воздействия на суспензии бактериальных культур физическими (например, ультрафиолетовое или рентгеновское излучение) и химическими (этиленимин, диэтилсульфат, нитрозоэтил-мочевина и т. д.) факторами. У таких мутантов появляется дефектный ген, детерминирующий фермент, без которого не может осуществляться биосинтез определенной аминокислоты. Получение ауксотрофных мутантов — продуцентов аминокислот — возможно только для микроорганизмов, имеющих разветвленный путь биосинтеза, по крайней мере, двух аминокислот, образующихся из одного предшественника. Их биосинтез контролируется на уровне первого фермента общего участка согласованным ингибированием конечными продуктами (ретроингибирование). У таких ауксотрофных мутантов избыток одной аминокислоты при дефиците другой не приводит к подавлению активности первого фермента. Аминокислота, биосинтез которой блокирован в результате мутагенного воздействия, должна добавляться в ограниченном количестве. [c.20]

Вторичная и третичная структуры белка формируются самопроизвольно и определяются первичной структурой его полипептидной цепи. Параллельно синтезу цепи происходят ее локальное свертывание (образование вторичной структуры) и специфическая агрегация свернутых участков (формирование третичной структуры). Эти процессы детерминируются химическими группами, отходящими от атомов а-углерода соответствующих остатков. Например, обработка мономерного фермента рибонуклеазы мягким восстанавливающим агентом (Р-меркап-тоэтанолом) и денатурирующим агентом (мочевиной или гуанидином см. ниже) приводит к инактивации белка и переходу его в неупорядоченную конформацию. Если медленно удалять денатурирующий агент и осуществлять постепенное реокисление, то вновь образуются 8—8-связи и практически восстанавливается ферментативная активность. Нет никаких оснований думать, что существует независимый генетический контроль за формированием уровней структурной организации белка вьние первичного, поскольку первичная структура специфически определяет и вторичную, и третичную, и четвертичную структуру (если она имеется)—т.е. конформацию белка. Нативной конформацией белка, в частности рибонуклеазы, по-видимому, является термодинамически наиболее устойчивая структура в данных условиях, т.е. при данных гидрофильных и гидрофобных свойствах среды. [c.48]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология