Глицин Глобулин

S и 7S и 11S сои, глиадин, глютенин и альбумин — глобулин пшеницы гидролизуются по-разному одними и теми же ферментами. Даже кислая субъединица фракции глицина (11S) сои гидролизуется пепсином или трипсином по-иному, чем другая щелочная субъединица [71]. [c.600]

Глобулины. Близки по аминокислотному составу к альбуминам. Отличаются от альбуминов содержанием глицина и нерастворимостью в воде. Растворимы в разбавленных растворах солей. Коагулируют из нейтральных растворов легче, чем альбумины, при полунасыщении сернокислым аммонием или при полном насыщении хлористым натрием. Ввиду своей нерастворимости в воде, осаждаются из растворов при диализе. Встречаются как в животных, так и в растительных организмах. К растительным глобулинам относятся эдестин (конопля), тубе- [c.175]

Интерпретация данных, полученных изотопным методом, затрудняется тем, что мы не можем установить, была ли использована введенная в организм меченная изотопом аминокислота только однократно, для синтеза 1 молекулы белка, или же она многократно принимала участие в синтезе молекул белка, освобождаясь при распаде одних белков и входя в состав других. Опыты с N 5-глицином, при обработке которых принималось во внимание это усложняющее обстоятельство, показали, что в течение суток у человека образуется примерно 0,2 г, а у крысы около 1 г белков плазмы на 1 кг веса тела [45]. В ряде исследований для определения скорости образования альбуминов и глобулинов животным скармливался С -лизин, причем было найдено, что глобулины плазмы образуются быстрее, чем альбумины, и быстрее, чем альбумины, исчезают из крови [46]. В течение 24 час. обновляется около 10% белков плазмы [46]. Скорость обновления белков мышц значительно меньше скорости обновления белков плазмы и печени [47]. Медленнее всех остальных белков регенерирует гемоглобин, так как в течение суток обновляется только 2,5% этого белка [43, 47]. Период полураспада гемоглобина приблизительно равен 25—30 дням. [c.389]

Глобулины — глобулярные белки, обладающие низкой растворимостью в солевых растворах и совершенно не растворяющиеся в воде. Полностью высаливаются раствором сульфата аммония в пределах насыщения 50%. Широко распространены в природе, в организме высших организмов выполняют защитную функцию. Так, глобулинами являются специфичные антитела, защитный белок крови (фибриноген) также глобулин. По химической природе глобулины близки к альбуминам, однако они несколько богаче аминокислотой глицином. [c.19]

Глобулины растений также гетерогенны и состоят из двух фракций с константами седиментации 11S и 7S. Одним из представителей llS-глобулиновявляется глицинии. Этот белок, выделенный из сои, имеет молекулярную массу порядка 300—400 kDa и характеризуется повышенным содержанием аргинина, аспарагина и глютамина. Он состоит из 12 субъединиц, каждая из которых содержит 6 различных полипептидных цепей. [c.48]

Из глобулинов наиболее хорошо изучены эдестин семян конопли, фазеолин семян фасоли, глицинии из семян сои, конглютин из семян люпина, ар хин из семян арахиса, вицилин из семян гороха и др. Молекулярный вес большин- [c.220]

Глобулины. Это белки, нерастворимые в воде, но растворимые в слабых растворах нейтральных солей (например, в 4—10%-ных растворах хлористого натрия или хлористого калия). Глобулины очень широко распространены в растениях, а в семенах бобовых и масличных культур они составляют главную массу белков. Из глобулинов наиболее хорошО изучены эдестин семян конопли, фазеолин семян фасоли, глицинии семян сои, в и ц и л и н семян гороха, т у б е р и н клубней картофеля. Молекулярный вес большинства глобулинов равен 100 000—300 ООО. [c.36]

АЛЬБУМИНЫ — простейшие представители природных белков, присутствующие во всех растит, и животных тканях в отличие от глобулинов, с к-рыми они составляют группу растворимых белков, растворяются в гюлунасыщенном (50% насыщения) р-ре сернокислого аммония и в дистиллированной воде. Изоэлоктрич. точка А. в пределах pH 4,6—4,8 мол. в. не превышает 75 ООО. Вое А. — глобулярные белки. А. способны к образованию хорошо оформленных кристаллов в электрофоретич. поле А., как правило, могут быть ра.зде.лены на 2 и более комнонептов. А. растворимы в к-тах, щелочах, при нагревании свертываются нри гидролизе образуют различные аминокислоты, для состава к-рых характерно отсутствие или относи 1 ельно низкое содержание глицина (не более 2%). А. богаты серусодержащими и дикарбоно-выми аминокис.потами. В живых тканях А. обычно находятся в виде соединений с липидами, углеводами и др. белками содержатся в белке яиц, сыворотке крови, мо,локе, семенах растений. А. получают из плазмы крови фракционир, осаждением при пизких темп-рах этот препарат широко применяют в медицинской практике, особенно для питания, путем введения в кровь. Кроме того. А, получают также из крови животных (сывороточный А.), отделением белка яиц от желтка (яичный А.), а также из молочной сыворотки при нагревании до 75° (молочный А.). А. применяются в фармацевтич., кондитерской, текстильной и др. отраслях промышленности и для осветления вии. [c.68]

ГЛИЦИН (гликокол). Аминокислота. НгНСНгСООН. Легко синтезируется организмом большинства животных. Участвует в образовании креатина, являющегося аккумулятором энергии мышечного сокращения. Ряд ядовитых веществ в организме обезвреживается благодаря присутствию Г. Входит в состав глутатиона, принимающего активное участие в окислительно-восстановительных процессах организма. Особенно много Г. в кормах животного происхождения, но молочные белки и альбумины содержат его мало. В животноводческой практике часто применяются в качестве разбавителей семени производителей при искусственном осеменении. ГЛОБУЛИНЫ. См. Белки. [c.74]

Хотя эксперименты, в которых в качестве индикаторов использовались меченные изотопами вещества, дали много ценных сведений относительно синтеза белка, тем не менее в этой области до сих пор еще остались нерешенными основные проблемы. На основании этих опытов невозможно решить, происходит ли непрерывное самообновление белков путем синтеза и последующего распада отдельных молекул белка или же оно обусловлено тем, что каждая из этих молекул, не распадаясь нацело, постоянно обменивает свои отдельные составные части. Подобный обмен может достигаться, например, путем временного размыкания пептидных связей и включения аминокислоты между концами раскрытых цепей. Для разрешения этой проблемы были использованы иммунологические методы. Как уже указывалось в гл. XIV, антитела находятся во фракции у глобулинов сыворотки. Если вызвать образование антител у кролика, иммунизируя его каким-либо антигеном, то вновь образованные иммунные т-глобулины можно отдифференцировать от f-глобулинов, присутствовавших до иммунизации, по их способности преципитировать соответствуюший антиген. Так, например, инъекция полисахарида пневмококков SIII приводит к образованию SIII-анти-тел во фракции глобулинов иммунной сыворотки. Если подопытным кроликам помимо антигена вводится N -глицин, то через небольшой промежуток времени меченая аминокислота обнару- [c.390]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология