Справочник химика 21

Химия и химическая технология

Статьи Рисунки Таблицы О сайте English

Фосфопиридоксаль

    Установлено, что в переаминировании участвует промежуточный переносчик аминогруппы — фосфопиридоксаль — кофермент аминофераз. Фосфопиридоксаль в ходе реакции с аминокислотой превращается в фосфопиридоксамин (стр. 163), который и передает аминогруппу кетокислоте по нижеприводимой схеме, где 0=СН—ФП означает фосфопиридоксаль, а H2N — СНг—ФП соответственно фосфопиридоксамин  [c.333]

    Производные пиридоксина — фосфопиридоксаль и фосфопиридок-самин — являются коферментами аминотрансфераз, которые выполняют важную функцию при обмене белков в процессе переаминирова-ния аминокислот, а также коферментами декарбоксилаз некоторых аминокислот (лизина, орнитина и др.). [c.145]


    Витамин В после поступления в организм с пищей всасывается в тонком кишечнике методом простой диффузии. С током крови он транспортируется к тканям и достаточно легко проникает вовнутрь клеток. В клетках происходит фосфорилирование всех трех форм витамина В , однако наибольшую значимость имеет фосфопиридоксаль. Фосфорилирование осуществляется при помощи фермента пиридоксалькиназы, при этом образуется активная форма витамина В или кофермент фосфопиридоксаль. Катаболизм фосфопиридоксаля начинается с дефосфорилирования, которое катализируется различными фос-фатазами. Далее происходит окисление и образуется 4-пиридоксиловая кислота, которая выводится из организма с мочой. [c.117]

    Сложнее обстоит дело с коферментами, которые в ходе индивидуальной ферментативной реакции претерпевают химические превращения циклически, т. е. в результате реакции не появляется стехиометрических количеств измененного кофермента. При действии так называемых пиридоксалевых ферментов альдегидная группа кофермента (фосфопиридоксаля) образует с аминогруппой субстрата основание Шиффа, которое после таутомеризации претерпевает с участием второго субстрата дальнейшие превращения с регенерацией пиридоксалевой структуры кофермента. В этих реакциях обязательным участником процесса является белок-апофермент, определяющий специфичность катализируемых химических превращений. Как показывают результаты исследований механизма действия пиридоксалевых ферментов [2, 3], кофермент в них достаточно прочно присоединен к белку, и субстраты образуют химические связи с функциональными группами как кофермента, так и апофермента. [c.34]

    Производные пиридоксина — фосфопиридоксаль и фосфо-пиридоксамин—(см. стр. 192) являются коферментами ряда ферментов, участвующих в обмене аминокислот (аминотранс-феразы, декарбоксилазы аминокислот, кинуренинаминотране-феразы, цистеиндесульфуразы, фосфорилазы и др.). При недостатке пиридоксина нарушается обмен многих аминокислот, особенно триптофана, метионина, цистина, глютаминовой кислоты и др. Введение пиридоксина оказывает благоприятное действие при нарушении белкового, жирового и углеводного обмена. Суточная потребность в пиридоксине около 2 мг. [c.65]

    Фермент а-глюканфосфорилаза содержит фосфорную кислоту в виде фосфопиридоксаля. При отщеплении фосфорной кислоты фосфорилаза инактивируется и превращается в дефосфофосфорилазу. Фермент может быть вновь активирован в присутствии АТФ и солей М . Гормоны глго-кагон (из поджелудочной железы) и адреналин (из мозгового слоя надпочечников) усиливают ресинтез фосфорилазы в этом заключается активирование фосфорилазы. [c.163]


    Фосфопиридоксаль вступает во временное промежуточное соединение с аминокислотой, образуя комплекс, внутри которого осуществляется окислительно-восстановительная реакция, сопровождаемая перемещением двойной связи, после чего комплекс гидролитически распадается на кетокислоту п фосфопиридоксамин. [c.192]

    Что такое переаминирование и какую роль в этом процессе играет фосфопиридоксаль и глютаминовая кислота  [c.214]

    Кроме того, было показано, что фосфопиридоксаль является коферментом декарбоксилаз некоторых аминокислот (стр. 335). Таким образом, две реакции азотистого обмена нереаминироваине и декарбоксилирование аминокислот осуществляются при помощи одной и той же коферментной группы, образующейся в организме из витамина Ве. Далее установлено, что фосфопиридоксаль играет коферментную роль в превращении триптофана, которое, по-видимому, и ведет к биосинтезу никотиновой кислоты (стр. 353), а также в превращениях серусодержащих аминокислот. [c.163]

    Коферментом аминофераз является фосфопиридоксаль (стр. 163), который является промежуточным переносчиком аминогруппы от аминокислоты на кетокислоту. Переаминированию подвергаются не только L-a-аминокислоты и а-кетокислоты. В реакцию вступают также NHa- и СО-группы, расположенные в ином положении (например, NHa-rpynna ор-нитина, аминогруппа р-аланина и т. д.). В настоящее время установлено, что все природные аминокислоты подвергаются ферментативному переаминированию, хотя и с различной скоростью. [c.333]

    Ферменты, декарбоксилирующие аминокислоты, получили название декарбоксилаз аминокислот. Коферментом декарбоксилаз аминокислот является фосфопиридоксаль. При этом наблюдается строгая стереохимическая специфичность, так как под влиянием указанных ферментов декар-боксилируются только L-аминокислоты. [c.335]

    Опыты с мечеными атомами (Шемии) показали, что в синтезе протопорфирина важнейшим промежуточным продуктом является З-аминолеву-линовая кислота, которая образуется при участии фермента, содержаш,его фосфопиридоксаль, из глицина и янтарной кислоты (сукцинилкоэнзима А)  [c.367]

    Витамину Вб (пиридокснну) и его производным должна быть отведена особая роль в азотистом обмене благодаря многообразным функциям, которые они выполняют в ферментативных превращениях аминокислот. Уже отмечалось, что фосфопиридоксаль является коферментом двух важнейших ферментных систем — аминофераз и декарбоксилаз аминокислот (стр. 333, 335). [c.373]

    К этому необходимо добавить, что фосфопиридоксаль входит также в состав активной группы кинурениназы (стр. 353), участвуя, таким образом, и в обмене триптофана. [c.373]

    Обнаружение каталитической функции фосфопиридоксаля в обмене триптофана и биосинтезе антипеллагрического витамина (стр. 353) устанавливает новую связь между нарушениями в обмене триптофана и возникновением пеллагрического и пеллагроподобных дерматитов авитаминозного характера. В самом деле, если витамин РР синтезируется из триптофана при участии витамина В (фосфопиридоксаля), то недостаток витамина В, может автоматически вызвать увеличенную потребность в витамине РР. [c.373]

    Как в образовании цистеина путем транссульфирования, так и в распаде его путем десульфирования важную роль играет витамин Ве. Этот витамин в форме фосфопиридоксаля входит в состав десульфуразы и ферментной системы транссульфирования (А. Е. Браунштейн). Отсюда следует, что обмен серы в животном организме оказывается тесно связанным с витамином В . [c.368]

    Механизм биологического синтеза никотиновой кислоты выяснен в настоящее время лишь в общих чертах. Необходимо все же указать на то, что в биосинтезе никотиновой кислоты из триптофана большую роль играет витамин Ве, который в форме фосфопиридоксаля содержится в активной группе кинурениназы. [c.373]

    Для реакции (1) необходимы фосфопиридоксаль и ионы марганца реакция (2) протекает медленнее с ДПН, чем с ТПН. [c.329]

    В следующей схематической формуле показаны возможные варианты разрыва связей в результате лабилизации при образовании азометина с фосфопиридоксалем  [c.171]

    Фосфопиридоксамин взаимодействует с новой а-кетокислотой, что приводит к образованию новой аминокислоты в фосфопиридоксаля. [c.10]

    Все эти соединения в биологических условиях легко вза-имопревращаемы и в ряде случаев взаимозаменяемы и равноценны. Однако поскольку обычной наиболее активной формой, в которой витамин Вб участвует в биохимических процессах, является фосфопиридоксаль (производное пиридоксаля /), мы будем в основном говорить о нем. [c.68]


Смотреть страницы где упоминается термин Фосфопиридоксаль: [c.109]    [c.118]    [c.372]    [c.543]    [c.192]    [c.193]    [c.193]    [c.245]    [c.245]    [c.162]    [c.163]    [c.170]    [c.170]    [c.252]    [c.160]    [c.118]    [c.129]    [c.130]   
Биологическая химия Издание 3 (1960) -- [ c.162 , c.373 ]

Биологическая химия Издание 4 (1965) -- [ c.169 , c.170 , c.396 ]




ПОИСК







© 2025 chem21.info Реклама на сайте