Аминокислоты ферментативные превращения

Следует отметить, что в выяснение биологической роли витамина В и пиридоксальфосфата в азотистом обмене существенный вклад внесли А.Е. Браунштейн, С.Р. Мардашев, Э. Снелл, Д. Мецлер, А. Майстер и др. Известно более 20 пиридоксалевых ферментов, катализирующих ключевые реакции азотистого метаболизма во всех живых организмах. Так доказано, что пиридоксальфосфат является простетической группой аминотрансфераз, катализирующих обратимый перенос аминогруппы (КН,-группы) от аминокислот на а-кетокислоту, и декарбоксилаз аминокислот, осуществляющих необратимое отщепление СО от карбоксильной группы аминокислот с образованием биогенных аминов. Установлена коферментная роль пиридоксальфосфата в ферментативных реакциях неокислительного дезаминирования серина и треонина, окисления триптофана, кинуренина, превращения серосодержащих аминокислот, взаимопревращения серина и глицина (см. главу 12), а также в синтезе б-аминолевулиновой кислоты, являющейся предшественником молекулы гема гемоглобина, и др. [c.227]

Микробиологический синтез триптофана. Наряду с лизином разработаны промышленные технологии получения кормовых и высокоочи-щенных препаратов другой незаменимой аминокислоты — триптофана. Для производства этой аминокислоты применяется как одноступенчатый синтез с помощью бактериальных ауксотрофных мутантов с нарушенной регуляцией, так и двухступенчатый синтез, включающий вначале получение предшественника триптофана, а затем его ферментативное превращение в конечный продукт — триптофан. [c.281]

Данная концентрация питательных веществ может поддерживать существование только определенного количества клеток. При истощении того или иного питательного вещества клетки часто могут использовать другие вещества, но на практике такой путь используется редко, поскольку он всегда сопровождается снижением скорости роста (например, при индукции альтернативных ферментов). Если минимальные среды, такие как МЕМ или основная базальная среда Игла, используются с сывороткой в качестве единственной добавки, то проблема истощения возникает скорее, чем при использовании полных сред (например, среды 199) или сред с добавками гидролизата лактальбумина, пептона или БСА (сред, включающих многие жирные кислоты). К питательным веществам, истощающимся в первую очередь, относится глутамин, частично вследствие его спонтанной циклизации до пирролидоновой карбоновой кислоты, а также в результате ферментативного превращения (ферментами сыворотки и клетск) в глутаминовую кислоту, лейцин и изолейцин. Диплоидные клетки человека почти уникальны по интенсивной утилизации цистина. Многочисленные публикации об аргинине как лимитирующем факторе, по-видимому,, ошибочны вследствие частого загрязнения клеток микоплазмой. Напомним, что то или иное питательное вещество перед истощением начинает тормозить рост клеток. По мере снижения концентрации аминокислот клеткам становится все труднее-поддерживать достаточный внутриклеточный пул. Проблема [c.63]

Образование аминокислот в растительных организмах может происходить в результате ферментативного превращения одной аминокислоты в другую. Гистидин под действием ги-стидин-аммиаклиазы и других ферментов дает глютаминовую кислоту и аммиак. Аргинин под влиянием аргиназы превращается в орнитин и мочевину (см. стр. 199). Эта реакция доказана для проростков пшеницы, вики и других растений. Опыты с мечеными атомами показали возможность превращения фенилаланина в тирозин, гомоцистеина в метионин и т. п. [c.282]

В последнее время из тканей выделен пептид таурин. Это серосодержащий амин, образующийся в тканях в процессе ферментативного превращения аминокислоты цистеина. Таурин регулирует обмен холестерина, оказывает противолучевое действие, поэтому широко применяется в клинической практике. [c.246]

Используют также биологическое и ферментативное разделение рацематов. Первое из них основано на том, что многие микроорганизмы обычно потребляют только один энантиомер, тогда как другой накапливается в растворе. Шире применяют ферментативные методы. Специальные ферменты катализируют химические превращения только одного энантиомера. Так, например, стереоселективно происходит гидролиз сложных эфиров аминокислот в присутствии некоторых ферментов [c.631]

Аминокислоты, не использованные для синтеза белка или других соединений, не накапливаются. Они подвергаются ферментативным превращениям. Химическая структура их неодинакова. Различны и пути их превращений. Но существуют и общие для многих аминокислот процессы распада — это дезаминирование и декарбоксилирование. [c.124]

Аминокислоты, не использованные для синтеза белков и других производных, не могут накапливаться в больших количествах в теле животных. Они подвергаются различным ферментативным превращениям и в конечном счете глубокому распаду. Некоторая [c.252]

Аминокислоты, не использованные для синтеза белков или других азотистых соединений, входящих в состав тканей, не накапливаются в организме. Изучение азотистого состава тканей различных органов, а также крови и физиологических жидкостей (спинномозговой жидкости, лимфы и др.) показало, что концентрация свободных, т. е. не входящих в состав других соединений, аминокислот невелика. Аминокислоты в организме претерпевают различные ферментативные превращения, в результате которых неиспользованная для синтеза белков и других веществ часть их подвергается глубокому распаду с образованием конечных продуктов — аммиака, углекислого газа и воды и освобождением потенциальной энергии. [c.343]

Важнейшим электрофильным катализатором, действующим в ферментативных системах, служит пиридоксаль. Он катализирует такие превращения а-аминокислот, как трансаминирование, декарбоксилирование, рацемизация, элиминирование и конденсация. Многие из этих реакций пиридоксаль катализирует и в отсутствие фермента, хотя и не столь эффективно и с меньшей специфичностью. [c.183]

Задача 15.3. Изопентиловый и оптически активный пентиловый спирты были получены при ферментативном превращения аминокислот — лейцина и изолейцина, которые в свою очередь получены в результате гидролиза белковых веществ крахмала. [c.483]

Действие аскорбиновой кислоты в качестве восстановителя можно рассматривать как часть ее физиологической функции. Известно, что она необходима для синтеза белка соединительной ткани — коллагена, в частности для превращения пролильных остатков в оксипролильные остатки, которые составляют седьмую часть аминокислот этого белка. Быть может, аскорбиновая кислота выполняет и другие физиологические функции, но пока нет данных, свидетельствующих о том, что она служит коферментом в какой-либо ферментативной системе. Этот витамин содержится во многих пищевых продуктах, особенно же им богаты зеленый перец, пастернак, шпинат, апельсиновый и томатный соки, картофель. Суточная потребность в витамине С составляет для большинства людей примерно 45 мг этого количества достаточно, чтобы предотвратить заболевание цингой. Однако прием больших количеств витамина до 1000—5000 мг в сутки способствует предотвращению или снижению остроты протекания простудных и других заболеваний. [c.414]

При недостаточной секреции (точнее, недостаточном синтезе) инсулина развивается специфическое заболевание—диабет (см. главу 10). Помимо клинически выявляемых симптомов (полиурия, полидипсия и полифагия), сахарный диабет характеризуется рядом специфических нарушений процессов обмена. Так, у больных развиваются гипергликемия (увеличение уровня глюкозы в крови) и гликозурия (выделение глюкозы с мочой, в которой в норме она отсутствует). К расстройствам обмена относят также усиленный распад гликогена в печени и мышцах, замедление биосинтеза белков и жиров, снижение скорости окисления глюкозы в тканях, развитие отрицательного азотистого баланса, увеличение содержания холестерина и других липидов в крови. При диабете усиливаются мобилизация жиров из депо, синтез углеводов из аминокислот (глюконеогенез) и избыточный синтез кетоновых тел (кетонурия). После введения больным инсулина все перечисленные нарушения, как правило, исчезают, однако действие гормона ограничено во времени, поэтому необходимо вводить его постоянно. Клинические симптомы и метаболические нарушения при сахарном диабете могут быть объяснены не только отсутствием синтеза инсулина. Получены доказательства, что при второй форме сахарного диабета, так называемой инсулинрезистентной, имеют место и молекулярные дефекты в частности, нарушение структуры инсулина или нарушение ферментативного превращения проинсулина в инсулин. В основе развития этой формы диабета часто лежит потеря рецепторами клеток-мишеней способности соединяться с молекулой инсулина, синтез которого нарушен, или синтез мутантного рецептора (см. далее). [c.269]

Развитие ферментативных процессов при созревании мяса приводит к накоплению в нем веществ, влияющих на вкус и аромат готовых мясных продуктов. Этими соединениями являются продукты распада и пептидов (глютаминовая кислота, треонин, серосодержащие аминокислоты и др.), нуклеотидов (инозинмонофосфорная кислота, инозин, гипоксантин, рибоза), углеводов (глюкоза, фруктоза, молочная, пировиноградная кислоты), липидов (низкомолекулярные жирные кислоты), а также креатин и другие азотистые экстрактивные вещества. Среди летучих компонентов, определяющих аромат продуктов из созревшего мяса, обнаружены жирные кислоты, карбонильные соединения, спирты, эфиры. Существенную роль в формировании запаха играют серосодержащие соединения, предшественниками которых являются цистеин, цистин и метионин. На вкус и аромат мясопродуктов значительно влияют сахароаминные реакции или реакции неферментативного потемнения при тепловой обработке мяса, в которых участвуют редуцирующие сахара, аминокислоты или белки, а также альдегиды, возникающие в результате превращения жирных кислот. [c.1131]

Витамину Вб (пиридокснну) и его производным должна быть отведена особая роль в азотистом обмене благодаря многообразным функциям, которые они выполняют в ферментативных превращениях аминокислот. Уже отмечалось, что фосфопиридоксаль является коферментом двух важнейших ферментных систем — аминофераз и декарбоксилаз аминокислот (стр. 333, 335). [c.373]

Что касается метионина, то синтез этой аминокислоты из гомосерина через цистатионин и гомоцистеин хорошо изучен у бактерий, особенно у мутантов Е. соИ, тогда как у высших растений детали этих ферментативных превращений фактически неизвестны. [c.215]

Пути синтеза 0-пептидов наиболее интенсивно разрабатывали несколько групп советских ученых. Во многих случаях синтетические соединения были построены из остатков рацемических аминокислот, а в качестве аминозащитных групп употребляли ацетильный или бензоильный остатки, которые нельзя удалить, не разрушив всю молекулу. Полученные соединения применяли для изучения устойчивости сложноэфирной связи и ее реакций, а также в качестве субстратов для ферментативных превращений. [c.365]

Теория Браунштейна — Снелла правильно указала роль промежуточного акцептора в пиридоксалевых ферментах и важность альдимин-кетиминной перегруппировки в процессе ферментативного превращения аминокислот. Однако она неточна в том отношении, что активацию аминокислот при образовании промежуточного кета-мина в ней объясняют главным образом свойствами самих шиффовых оснований, а не воздействием каталитических групп активного центра фермента. Иными словами, в теории Браунштейна — Снелла якорной группе пиридоксаля придаются также и функции основной каталитической группы, что уже не совсем правильно. [c.223]

Гормональная функция в растениях одного из простейших углеводородов — этилена — состоит в стимуляции процессов созревания и опадения плодов, листьев и цветов. Биогенетическим предшественником этилена в растительной клетке является аминокислота метионин, а промежуточным — продукт ее превращения 1-аминоциклопропанкарбоновая кислота. В присутствии кислорода метионин подвергается ферментативному превращению в этилен [c.308]

Примером практического использования биокатализа служит ферментативное превращение рацематов в энантиомеры аминокислот (см. гл. 1). Поскольку скорости ферментативного расщепления энантиомеров исходного соединения, как правило, сильно различаются (например, гидролиз -формы Ы-ацетилме-тионина ацилазой аминокислот в 10 ООО раз превышает скорость гидролиза О-формы субстрата), это позволяет получить энантиомеры аминокислот чрезвычайно высокой оптической чистоты. [c.46]

Остановимся на подходе, который заключается в выведении продуктов из сферы реакции. При обеспечении условий, когда целевой (или какой-либо другой) продукт ферментативного превращения выводится из сферы реакции, равновесие реакции сдвигается в сторону его образования. Существует ряд методов, реализующих этот принцип. Хронологически первым, пожалуй, является метод, основанный на подборе условий, при которых синтезируемый продукт обладает низкой растворимостью. Достоинства метода были показаны при получении анилидов и фенил-гидразидов ряда аминокислот, сиитезе некоторых олигопептидов (М. Bergmann, Н. Fraenkel- onrat, 1937). К недостаткам метода относится его применимость лишь к ограниченному числу соединений л невозможность использования в качестве катализатора иммобилизованных препаратов ферментов. [c.51]

Механизм реакции трансаминирования. Общую теорию механизма ферментативного трансаминирования разработали советские ученые А.Е. Браунштейн и М.М. Шемякин. Одновременно подобный механизм был предложен американскими биохимиками Э. Снеллом и Д. Метцлером. Все трансаминазы (как и декарбоксилазы аминокислот) содержат один и тот же кофермент-пиридоксальфосфат. Для реакций трансаминирования характерен общий механизм. Специфичность трансаминаз обеспечивается белковым компонентом. Ферменты трансаминирования катализируют перенос ЫН,-группы не на а-кетокислоту, а сначала на кофермент пиридоксальфосфат. Образовавшееся промежуточное соединение (шиффово основание) подвергается внутримолекулярным превращениям (лабилизация а-водо-родного атома, перераспределение энергии связи), приводящим к освобождению а-кетокислоты и пиридоксаминфосфата последний на второй [c.435]

В живой клетке протекают тысячи различных химических реакций. каждая из которых катализируется специфическим ферментом. Каким же образом достигается их гармоническая синхронизация Очевидно, что клетке выгодно осуществлять реакции, поставляющие энергию, со скоростями, соответствующими ее энергетическим потребностям, и вырабатывать мономериые единицы (аминокислоты, нуклеотиды, сахара) со скоростями, соответствующими потребностям в этих соединениях для синтеза биополимеров белков, нуклеиновых кислот, полисахаридов). Механизмы, благодаря которым осуществляется такая регуляция, стали предметом исследования биохимиков относительно недавно. Хотя некоторые детали остаются невыясненными, удалось установить общие принципы регуляторных механизмов примеры регуляции скорости ферментативных превращений можно найти в разных разделах этой книги. Сюда относятся механизмы, подобные системам положительной и отрицательной обратной связи в инженерной электронике они реализуются при функционировании ряда ферментов, участвующих в процессах биосинтеза при этом обеспечивается постоянный поток, но не избыток необходимых промежуточных продуктов. В других случаях регуляция осуществляется путем репрессии или дерепрессии процесса образования ферментов биосинтеза. [c.18]

В ферментативной реакции альдегидная группа пирид-оксальфосфата конденсируется с аминогруппой аминокислоты с образованием имина. Кислотно-катализируемое таутомерное превращение IV—V с последующим гидролизом дает оксокисло-ту и пиридоксаминфосфат (VI) [c.314]

Такое планирование оправдано в тех случаях, когда потенциальное исходное соединение является бросовым товаром (например, является отходом того или иного производства и желательна его рациональная утилизация, либо когда в целевой молекуле легко распознать структурные фрагменты, отвечающие доступным соединениям. Наиболее выразите.льньш примером второй ситуации может служить синтез биополимеров (белков, полисахаридов, нуклеиновых кислот). Все они построены из небольших мономерных блоков, соединенных через гетероатомы. Такими мономерами для полипептидов и белков являются аминокислоты, для полисахаридов — моносахариды, а для нуклеиновых кислот — нуклеотиды. В биополимерах эти мономеры соединены амидной, 0-гли-козидной и фосфодиэфирной связями соответственно. Такие связи легко расщепляются при химическом или ферментативном гидролизе. Обратное превращение — сборка межмономерных связей — представляет собой обыч- [c.295]

Превращение субстрата в продукт происходит в комплексе Михаэлиса. Часто субстрат образует ковалентные связи с функц. фуппами активного центра, в т. ч. и с группами кофермента (см. Коферменты). Большое значение в механизмах ферментативных р-ций имеет основной и кислотный катализ, реализуемый благодмя наличию имидазольных Фупп остатков гиствдина и карбоксильных фупп дикарбоновых аминокислот. [c.80]

Наиболее долгоживущим изотопом азота является азот-13 (период полураспада 10 мин). Аминокислоты, содержащие эту метку, синтезированы из NHg с использованием ферментов, иммобилизованных на пористых щариках из кремнезема [75]. Стабильный изотоп азот-15 изучен гораздо лучще реакции одностадийного аминирования дают возможность осуществлять наиболее короткие синтезы. Широко используется восстановительное аминирование а-ке-токислоты как химическими, так и биохимическими методами. С помощью цианоборогидрида натрия в присутствии NHs можно восстановить, например, индолил-З-пировиноградную кислоту в [2- N]триптофан с выходом 23 7о (pH 6—8, в МеОН, 25°С) [76]. Ферментативные синтезы, например превращение 2-оксоглутаровой кислоты в глутаминовую в присутствии NH4 1 и восстановленного фосфата NAD, представляются удобными для синтеза скорее [c.253]

Превращение пептидов в Ы-ТФА-метиловые эфиры происходит совершенно аналогично аминокислотам сначала их переводят в хлоргидраты метиловых эфиров, а затем трифторацетилируют. Если индивидуальные вещества не собираются определять количественно (в связи с тем, что расщепление различных пептидных связей зависит и от метода деградации, и от самой последовательности), то желательно исчерпывающее превращение, так как при этом образуется меньше продуктов расщепления. В ходе этерификации следует соблюдать предосторожности, особенно при работе с ферментативным гидролизатом, чтобы предотвратить дополнительное расщепление лабильных связей под действием кисло- [c.346]

Остальные процессы при созревании мяса связаны с глик зом — превращением гликогена в молочную кислоту, денат цией и протеолизом, частичным распадом в основном саркоп менных белков до пептидов и аминокислот. Эти процессы п( кают при О °С и усиливаются при повышении температуры, приводит к размягчению ткани и улучшению органолептиче свойств мяса. В настоящее время доказано, что процессы гл лиза и протеолиза носят ферментативный характер (белки сс нительных тканей не подвергаются протеолизу). [c.166]

Аминокислоты и белки также могут выступать в качестве энергетических ресурсов для эубактерий. Их использование связано в первую очередь с определенными ферментативными преобразованиями подготовительного характера. Белки сначала вне клетки расщепляются протеолитическими ферментами, катализирующими разрыв определенных пептидных связей, на отдельные фрагменты — пептиды, которые затем поглощаются клеткой и расщепляются внутриклеточными протеолитическими ферментами до отдельных аминокислот. Дальнейшее их превращение возможно по нескольким направлениям 1) аминокислоты непосредственно используются в конструктивном метаболизме для построения белковых молекул 2) аминокислоты служат основным материалом в энергетических процессах. В последнем случае метаболизирование аминокислот начинается с их декарбоксилирования или дезаминирования. [c.401]

Справочник химика 21

Химия и химическая технология